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- La ribonucléase pancréatique bovine, ou ribonucléase A, est la ribonucléase pancréatique extraite de l'espèce Bos taurus. Cette enzyme, une endonucléase qui clive l'ARN monocaténaire, est l'un des sujets d'études classiques en sciences des protéines. Elle a été l'objet de deux prix Nobel de chimie : en 1972 à Christian Boehmer Anfinsen pour ses travaux sur le repliement des protéines et à Stanford Moore et à William Howard Stein pour leurs travaux sur la structure tridimensionnelle des protéines et leur mécanisme réactionnel ; en 1984 à Robert Bruce Merrifield pour le développement de la synthèse chimique des protéines. La ribonucléase pancréatique bovine clive l'ARN après les nucléotides à pyrimidine selon un mécanisme en deux étables commun aux ribonucléases pancréatiques. Elle peut être inhibée par l'inhibiteur de ribonucléase, par les ions de métaux lourds, ou encore par les complexes uridine-vanadate. (fr)
- La ribonucléase pancréatique bovine, ou ribonucléase A, est la ribonucléase pancréatique extraite de l'espèce Bos taurus. Cette enzyme, une endonucléase qui clive l'ARN monocaténaire, est l'un des sujets d'études classiques en sciences des protéines. Elle a été l'objet de deux prix Nobel de chimie : en 1972 à Christian Boehmer Anfinsen pour ses travaux sur le repliement des protéines et à Stanford Moore et à William Howard Stein pour leurs travaux sur la structure tridimensionnelle des protéines et leur mécanisme réactionnel ; en 1984 à Robert Bruce Merrifield pour le développement de la synthèse chimique des protéines. La ribonucléase pancréatique bovine clive l'ARN après les nucléotides à pyrimidine selon un mécanisme en deux étables commun aux ribonucléases pancréatiques. Elle peut être inhibée par l'inhibiteur de ribonucléase, par les ions de métaux lourds, ou encore par les complexes uridine-vanadate. (fr)
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- entropie de boucle (fr)
- hypothèse thermodynamique (fr)
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- Structure de la ribonucléase pancréatique bovine. L'extrémité N-terminale est en bleu tandis que l'extrémité C-terminale est en rouge ; les chaînes latérales des quatre résidus de cystéine liés par ponts disulfure sont représentés en jaune, tandis que les résidus importants pour la catalyse sont représentés en magenta (fr)
- Structure de la ribonucléase pancréatique bovine. L'extrémité N-terminale est en bleu tandis que l'extrémité C-terminale est en rouge ; les chaînes latérales des quatre résidus de cystéine liés par ponts disulfure sont représentés en jaune, tandis que les résidus importants pour la catalyse sont représentés en magenta (fr)
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- Ribonucléase pancréatique bovine (fr)
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- La ribonucléase pancréatique bovine, ou ribonucléase A, est la ribonucléase pancréatique extraite de l'espèce Bos taurus. Cette enzyme, une endonucléase qui clive l'ARN monocaténaire, est l'un des sujets d'études classiques en sciences des protéines. Elle a été l'objet de deux prix Nobel de chimie : en 1972 à Christian Boehmer Anfinsen pour ses travaux sur le repliement des protéines et à Stanford Moore et à William Howard Stein pour leurs travaux sur la structure tridimensionnelle des protéines et leur mécanisme réactionnel ; en 1984 à Robert Bruce Merrifield pour le développement de la synthèse chimique des protéines. (fr)
- La ribonucléase pancréatique bovine, ou ribonucléase A, est la ribonucléase pancréatique extraite de l'espèce Bos taurus. Cette enzyme, une endonucléase qui clive l'ARN monocaténaire, est l'un des sujets d'études classiques en sciences des protéines. Elle a été l'objet de deux prix Nobel de chimie : en 1972 à Christian Boehmer Anfinsen pour ses travaux sur le repliement des protéines et à Stanford Moore et à William Howard Stein pour leurs travaux sur la structure tridimensionnelle des protéines et leur mécanisme réactionnel ; en 1984 à Robert Bruce Merrifield pour le développement de la synthèse chimique des protéines. (fr)
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- Ribonucléase pancréatique bovine (fr)
- Bovine pancreatic ribonuclease (en)
- Рибонуклеаза А (ru)
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