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=== Degradación del almidón === Anque nun se mentara más arriba, tan importante como'l procesu fermentativo ye la degradación del almidón per parte de Aspergillus oryzae, una y bones nenguna de los otros lleldos puede degradalo. Esti procesu, tamién llamáu sacarificación, ye lleváu a cabu por dos enzimes: la α-amilasa, la enzima liquefactora, y la glucoamilasa, la enzima sacarificadora. Estes tópense ente les amilosacaridasas más estudiaes daes la so alta actividá y les sos munches aplicaciones industriales. Antes d'enfusanos más en detalle, pero, va ser conveniente recordar les carauterístiques de la so sustratu: l'almidón. L'almidón ye unu de los mayores glucopolímeros, y la so estructura básica ye la d'una cadena central compuesta de α-D-glucoses xuníes por aciu enllaces α-1,4, y cadenes ramificaes por aciu enllaces α-1,6. La cadena llinial non ramificada recibe'l nome de amilosa, ente que les cadenes ramificaes denominar amilopectinas. Estes cadenes difieren non solo tocantes a les sos propiedaes físiques, sinón tamién tocantes a proporciones yá que la amilosa representa ente'l 17 y el 25 % del almidón, ente que'l restu son principalmente amilopectinas. La estructura d'estos dos polímeros en solución sigue siendo inda oxetu d'alderique. Sicasí sí se reparó que la distancia media ente ramificaciones de amilopectina y la cadena principal ye variable. De la mesma, volvamos a los dos amilosacaridasas que nos concernen. La α-amilasa ye una endosacaridasa (polo tanto nun puede atacar a un polímeru pelos sos estremos) que ruempe puramente enllaces de tipu α-1,4, ente que la glucoamilasa ye una exosacaridasa, que non solo puede atacar al almidón pelos estremos de les sos cadenes, sinón que puede romper enllaces α-1,4 y α-1,6. Esto dexa entender claramente que la α-amilasa actúa principalmente sobre la cadena principal, ente que la glucoamilasa tien una función desramificadora que puede collaborar na rotura de cadenes lliniales. Al estudiar la producción de sacaridasas nel xéneru [[Aspergillus]], reparóse que la producción yera mayor en fermentadures en mediu sólidu (como ye'l casu del Saké) qu'en mediu líquidu, yá que al paecer les fermentadures n'estáu sólidu reproducen les condiciones naturales de crecedera, creando variaciones locales de la concentración de sustratu qu'aguiyen la producción d'enzimes hidrolíticas per parte del organismu. Sicasí, reparóse que'l ratio ente amilasa y glucoamilasa ye distintu pa cada cepa Asina, la cantidá de α-amilasa ye más elevada en Aspergillus oryzae ente que la producción de glucoamilasa ye más elevada en Aspergillus niger. Pa los dos cepes, pero, el mecanismu d'aición ye'l mesmu. Les hifas fúngicas enfusen, por aciu [[Enzima|enzimes]] lítiques, nel granu d'arroz hasta algamar los estratos de texíu onde s'atopa l'almidón. El fungu entós llibera les sacaridasas por que degraden l'almidón. De primeres, la glucoamilasa empieza atacando pelos estremos y a les cadenes ramificaes, ente que la α-amilasa ataca a les cadenes pel mediu, creando productos entemedios, que de la mesma son atacaos pola α-amilasa. A la fin, solo queden maltosas que la α-amilasa ruempe, llogrando asina α-D-glucosa. Finalmente, esta glucosa puede ser absorbida por Aspergillus, o permanecer nel arroz y participar nel so sacarificación. Por cuenta de la so gran actividá hidrolítica, la α-amilasa de Aspergillus oryzae, tamién llamada Taka α-amilasa, ye bien utilizada en gran variedá de procesos industriales, y foi estensamente estudiada. Basáu nel so l'analís de datos de [[Cristalografía de rayos X|cristalografía]] de rayos-X, propúnxose un mecanismu d'hidrólisis acedu-base xeneral. Glu230 actuaría como acedu xeneral y Asp297 actuaría como base xeneral mientres la catálisis. His122, Asp206, Lys209, His210 y His296 fueron propuestos como responsables de la unión al sustratu. Estos datos tamién suxuren que la Taka α-amilasa pertenez a una superfamilia de proteínes con estructura en barril (β/α)8 y con tres dominios A, B y C. L'apodero B ta rellacionáu col sitiu d'unión a sustratu y ta xuníu al dominiu A por aciu un ion calciu. El dominiu C tien una conformanza de tipu inmunoglobulina y ye aparentemente necesariu pa l'actividá de la enzima. Nel casu de la glucoamilasa, estudios con Aspergillus niger indiquen que Trp120 estabiliza l'estáu de transición del sustratu ente que Glu179 y Asp176 actúen como catalizadores acedu-base. Viose, a lo último, que la presencia d'almidón y de maltosa son inductores de l'actividá de la α-amilasa, ente qu'altes concentraciones de glucosa tienen un efeutu inhibidor de la so actividá. Afortunadamente, na ellaboración del saké esto nun ye un problema, yá que a midida que Aspergillus oryzae va xenerando glucosa, les lleldos fermentador dir utilizando pa producir etanol, polo que nunca s'algamar concentraciones de glucosa abondes pa tornar l'actividá hidrolítica de la α-amilasa. La glucoamilasa nun ta suxeta a esti tipu de inhibición. La Taka α-amilasa tamién foi estudiada a nivel de la so secuencia xenético y clonao n'otros microorganismos. En Aspergillus oryzae atopáronse múltiples xenes d'espresión pa la Taka α-amilasa. cDNA y DNA de dos secuencies casi idéntiques de los xenes de la Taka α-amilasa, amyI y amyII, fueron clonaos y secuenciaos. Les secuencies amuesen diferencies en solu trés nucleótidos, qu'afecten a dos pares d'[[Aminoácido|aminoácido]], 35Arg-Glu y 121Phe-Leu, siendo estes les úniques diferencies ente los dos proteínes. A nivel de secuencia xénica, tamién se reparó que la 3’ UTR de amyI escarez de inverted repeats y contienen una rexón señal de poliadenilización ‘AATAAA’. Los xenes amyI y amyII nun tán amestaos nel cromosoma de Aspergillus oryzae sinón que los dixebra una distancia d'ente 6 y 10 kb, y cada unu contién 8 intrones. Esperimentos de deleción de secuencia indiquen, amás, que la secuencia que va de 299 a 377 bp dende'l codón entamu ye necesaria pa poder inducir un altu nivel d'espresión del xen. Dende un puntu de vista de cinética enzimática, lleváronse a cabo estudio alrodiu de les condiciones óptimas d'actividá tantu pa la α-amilasa como pa la glucoamilasa. Nel casu de la α-amilasa, viose qu'algama una actividá máxima pa un pH de 4,7 y una temperatura de 55 ºc. Pa la glucoamilasa, otra manera, el [[pH]] óptimo ye de 4, teniendo a 4,7 una actividá equivalente al 70% de l'actividá máxima, y la temperatura óptima 75 ºc, anque yá que se trata d'una enzima inestable a altes temperatures, la llende p'aplicaciones práutiques tópase alredor de los 60 ºc. Estos datos resulten entá más interesantes si tener en cuenta les condiciones d'ellaboración del koji, de la moto y del moromi, yá que mientres la ellaboración del koji la temperatura nunca devasa los 36 ºc. Mientres la ellaboración de la moto'l pH suel ser bastante ácidu, por cuenta de la producción d'ácidu láctico. Asitiándose alredor de 3,6-3,8. La temperatura, pela so parte depende del métodu de producción. En dellos casos asitiar en 25 ºc, n'otros, pa evitar l'apaición de microflora selvaxe, algámense los 55-60 ºc. Finalmente, mientres la ellaboración del moromi, la temperatura xira alredor de los 15 ºc. Polo tanto vemos que práuticamente nengún casu les condiciones de producción afacer coles óptimas de les sacaridasas, lo cual tien sentíu, pos d'esta manera puede controlase que la proliferación de Aspergillus oryzae sía escesiva.
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