Uređujete Bjelančevine

[[Datoteka:Argonne's Midwest Center for Structural Genomics deposits 1,000th protein structure.jpg|Ilustracija prostorne strukture proteina (Midwest Center for Structural Genomics)|thumb|320px]]
[[Datoteka:Myoglobin.png|mini|desno|320px|3D struktura [[protein]]a mioglobina 
pokazuje tirkizne alfa helikse. <br>Ovo je prvi protein čija je struktura razjašnjena putem [[X-zraci|X-kristalografije]].<br> 
Desno od centra među namotajima je proteinska [[hem]] grupa (prikazano u sivoj boji) s molekulom vezanog [[kisik]]a (crvena).]]

'''Bjelančevine''' ili '''proteini''' su [[makromolekula|makromolekule]] (''macro''=mnogo, više; ''moliculis''=sićušan, mali;) koje su nastale međusobnim spajanjem [[aminokiselina]]. Dogovoreno je da se spojevi koji broje manje od 50 aminokiselina u niz nazivaju [[polipeptidi]], a da se makromolekule sa preko 50 aminokiselina nazivaju proteini. Bjelančevine su vrlo važni sastavni dijelovi svakog [[organizam|organizma]], jer čine neke strukture i supastance koje su neophodne za [[život]]. Bjelančevine se dijele na proste (proteine) i složene bjelančevine (proteide). Složene bjelančevine (proteidi), osim proteinskog dijela imaju i prostetičku grupu. Prema hemijskom sastavu prostetičke grupe izvršena je podjela složenih bjelančevina na : nukleoproteide, hromoproteide, glikoproteide, fosfoproteide i lipoproteide.<ref>Hadžiselimović R., Pojskić N. (2005): Uvod u humanu imunogenetiku. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, {{ISBN|9958-9344-3-4}}.</ref><ref>Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, {{ISBN|978-9958-9344-8-3}}.</ref>
 
== Pregled==
Sinteza bjelančevina se dešava u ćelijama živih organizama, na specifičnim tjelašcima u ćeliji nazvanim [[ribosom]]i. Svaki [[protein]] ima svoj tačan niz [[aminokiselina]], a informacija o njegovoj sintezi i osobenostima se nalazi unutar [[DNK]] organizma koji se posmatra. U [[DNK]] se nalazi specifičan kod koji definiše raspored i broj [[aminokiselina]] koje čine jedan protein. Promjenom redoslijeda samo jedne karike u lancu nastaće nova bjelančevina, potpuno novih osobina.<ref>Kornberg A. (1989): For the love of enzymes – The Odyssay of a biochemist.  Harvard University Press, Cambridge (Mass.), London, {{ISBN|0-674-30775-5}}, {{ISBN|0-674-30776-3}}.</ref>

Dakle, za neku specifičnu vrstu živog bića, osnovno je odabrati redosljed karika (aminokiselina) u lancu [[bjelančevina]], kao i pravu smjesu za tu vrstu specifičnih bjelančevina. Tu zadaću ima [[DNK]]. Proteini, pored [[aminokiselina]], mogu sadržavati i neke druge organske i neorganske materije npr. šećere – glikoproiteini, fosforne derivate – fosfoproteini, masti-lipoproteini. Svaka aminokiselina ima svoj amino i karboksilni dio, pa u spoju dvije ili više aminokiselina vežu se amino (-NH<sub>2</sub>) grupa jedne sa karboksilnom -(COOH) grupom druge aminokiseline i time nastaje [[hemijska veza]] nazvana [[peptidna veza]] -CO-NH-.

Sinteza proteina se odvija u kontinuiranom procesu koji ima  nekoliko faza.
*'''Inicijacija''' je početna faza sinteze proteina, u kojoj počinje transkripcija [[genetička informacija|genetičke informacije]], uz katalitičko posredovanje odgovarajućih [[enzim]]a. Tada enzim specifični [[antikodon]] iRNK prepoznaje komplementarni [[kodon]] na informacijskoj RNK i ugrađuje prvu aminokiselinu u buduči polipeptidni lanac.
*'''Elongacija''' je faza u kojoj  se produžava lanac ugrađenih aminokiselina, zahvaljujući očitavanjem narednih [[triplet]]a u [[iRNK]]. Elongacija traje sve dotle dok se ne realizira kompletni redoslijed aminokiselina koje su kodirane [[genetička informacija|genetičkom informacijom]] specifične iRNk, kao komplementarnom kopijom jednog polulanca odgovarajućeg [[genski lokus|lokusa]].
*'''Terminacija''' molekule proteina nastaje nakon što iRNK ne realizira kodiranje posljednje aminokiseline u specifičnom polipeptidnom lancu ([[protein]]u).

== Struktura ==
Struktura bjelančevina je veoma složena i podijeljena je na nekoliko nivoa: [[Primarna struktura proteina|primarna]], [[Sekundarna struktura proteina|sekundarna]], [[Tercijarna struktura proteina|tercijarna]] i [[Kvaternarna struktura proteina|kvaternerna struktura.]] 
* [[Primarna struktura proteina]] podrazumijeva redoslijed vezanja aminokiselina u peptidnom lancu.
* [[Sekundarna struktura proteina|Sekundarna struktura]] predstavlja izgled proteinskog lanca u prostoru (npr. alfa heliks). Za nju je odgovorna [[vodikova veza]].
* Kod mnogih proteina dolazi do interakcija raznih funkcionalnih grupa u ostacima aminokiselina. To vodi do daljeg uvijanja, savijanja i zbijanja lanaca i takva trodimenzionalna struktura se zove tercijarna struktura. Zavisno od [[Tercijarna struktura proteina|tercijarne strukture,]] proteini se dijele na ''fibrilarne'' i ''globularne''. 
* Fibrilarni proteini imaju vlaknastu strukturu i teško se otapaju u vodi. 
* Globularni proteini imaju zbijenu strukturu loptastog oblika. Otapaju se u vodi i, zbog veličine molekula, formiraju [[koloidi|koloide]].
* Udruživanjem više proteina u veće agregate nastaje proteinski kompleks koji predstavlja kvaternernu strukturu.

==Historija i etimologija==
{{Također pogledajte|Historija molekularne biologije}}
Kao posebnu klasu bioloških molekula, proteine su prepoznali [[Antoine François, comte de Fourcroy|Antoine Fourcroy]] i drugi, u osamnaestom stoljeću, koji su ih razlikovali po sposobnosti molekula da [[koagulacija|koaguliraju]] ili [[flokulacija|flokuliraju]] pod tretmanima toplotom ili kiselinom.<ref>Thomas Burr Osborne (1909): [https://archive.org/details/vegetableprotein00osbouoft The Vegetable Proteins] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20160322224726/https://archive.org/details/vegetableprotein00osbouoft |date=22. 3. 2016 }}, History pp 1 to 6, from archive.org</ref> Najpoznatiji primjeri toga vremena uključivali su [[albumin]] iz [[bjelance|bjelanjka]], krvni [[krvni serum|serumski]] albumin, [[fibrin]] i pšenični [[gluten]].

Proteine je prvi opisao holandski hemičar [[Gerardus Johannes Mulder]], a imenovao ih je švedski hemičar [[Jöns Jacob Berzelius]] 1838.<ref name="Mulder1938">{{cite journal | vauthors = Mulder GJ | year = 1838 | url = https://archive.org/stream/bulletindesscien00leyd#page/104/mode/2up | title = Sur la composition de quelques substances animales | journal = Bulletin des Sciences Physiques et Naturelles en Néerlande | pages = 104 }}</ref><ref name="Hartley">{{cite journal | first = Hartley | last = Harold | name-list-style = vanc | year = 1951 | title = Origin of the Word 'Protein.' | journal = Nature | volume = 168 | issue = 4267| pages = 244 | doi = 10.1038/168244a0 | pmid = 14875059 | bibcode = 1951Natur.168..244H | s2cid = 4271525 | doi-access = free }}</ref> Mulder je izvršio [[elementarna analiza|elementarnu analizu]] uobičajenih proteina i otkrio da skoro svi proteini imaju istu [[empirijska formula|empirijsku formulu]],C<sub>400</sub>H<sub>620</sub>N<sub>100</sub>O<sub>120</sub>P<sub>1</sub>S<sub>1</sub>.<ref name=Perrett2007/> Došao je do pogrešnog zaključka da bi oni mogli biti sastavljeni od jednog tipa (veoma velikih) molekula. Termin ''protein'' za opis ovih molekula predložio je Mulderov saradnik Berzelius; izveden je iz [[grčki jezik|grčke]] riječi πρώτειος – ''proteios'', što znači primarni,<ref>''New Oxford Dictionary of English''</ref> "na čelu" ili "stoji ispred",<ref name=Reynolds2003/> + ''[[sufiks]]-in''. Mulder je nastavio da identifikuje proizvode razgradnje proteina kao što je [[aminokiselina]] [[leucin]] za koji je pronašao (skoro tačnu) molekulsku težinu od 131 [[jedinica atomske mase|Da]].<ref name=Perrett2007/> Prije termina "protein", korišteni su drugi nazivi, poput "albumini" ili "albuminski materijali" ("Eiweisskörper", na njemačkom).<ref>Reynolds and Tanford (2003).</ref>

Rani nutricionisti kao što je njemački [[Carl von Voit]] vjerovali su da je protein najvažniji nutrijent za održavanje strukture tijela, jer se općenito vjerovalo da "meso čini meso".<ref name=Bischoff1860/> [[Karl Heinrich Ritthausen]] proširio je poznate oblike proteina identifikacijom [[glutaminska kiselina|glutaminske kiseline]]. Na Poljoprivrednoj eksperimentalnoj stanici u [[Conekticut]]u detaljan pregled biljnih proteina sastavio je [[Thomas Burr Osborne]]. Radeći sa [[Lafayette Mendel]] i primjenom [[Liebigov zakon minimuma|Liebigovog zakona minimuma]] u hranjenju [[laboratorijski miš|laboratorijskih miševa]], ustanovljene su nutritivno [[esencijalne aminokiseline]]. Rad je nastavio i komunicirao [[William Cumming Rose]]. Razumijevanje proteina kao [[polipeptid]]a došli su [[Franz Hofmeister]] i [[Hermann Emil Fischer]] u 1902.<ref>{{cite web|url=http://www.encyclopedia.com/science/dictionaries-thesauruses-pictures-and-press-releases/hofmeister-franz|title=Hofmeister, Franz|publisher=encyclopedia.com|access-date=4. 4. 2017|archive-url=https://web.archive.org/web/20170405073423/http://www.encyclopedia.com/science/dictionaries-thesauruses-pictures-and-press-releases/hofmeister-franz|archive-date=5. 4. 2017|url-status=live}}</ref><ref>{{cite web|url=https://www.britannica.com/science/protein/Conformation-of-proteins-in-interfaces#ref593795|title=Protein, section: Classification of protein|publisher=britannica.com|access-date=4. 4. 2017|archive-url=https://web.archive.org/web/20170404225132/https://www.britannica.com/science/protein/Conformation-of-proteins-in-interfaces#ref593795|archive-date=4. 4. 2017|url-status=live}}</ref> Centralna uloga proteina kao [[enzim]]a u živim organizmima nije bila u potpunosti cijenjena sve do 1926. godine, kada je [[James B. Sumner]] pokazao da je enzim [[ureaza]] u stvari protein.<ref name=Sumner1926/>

Poteškoće u pročišćavanju proteina u velikim količinama učinile su ih veoma teškim za proučavanje ranim proteinskim biohemičarima. Stoga su se rane studije fokusirale na proteine koji se mogu pročistiti u velikim količinama, naprimjer, [[krv]], bjelance, razni [[toksin]]i i probavne/metabolički enzimi dobiveni iz klaonica. Tokom 1950-ih, [[Armour and Company|Armour Hot Dog Co.]] je pročistio 1&nbsp;kg čiste goveđe [[pankreas]]ne [[ribonukleaza A|ribonukleaze A]] i učinio  je slobodno dostupnom naučnicima; ovaj gest pomogao je da ribonukleaza A postane glavna meta biohemijskih studija u narednim decenijama.<ref name=Perrett2007/>

[[Linus Pauling]] je zaslužan za uspješno predviđanje [[sekundarna struktura|sekundarne strukture]] regularnih proteina, zasnovane na [[vodikova veza|vodikovim vezama]], ideji koju je prvi iznio [[William Astbury]] 1933.<ref name= Pauling1951/> Kasniji rad [[Walter Kauzmann|Waltera Kauzmanna]] o [[Denaturacija (biohemija)|denaturaciji]],<ref name=Kauzmann1956/><ref name=Kauzmann1959/><ref name=Kalman1955/> zasnovano dijelom na prethodnim studijama [[Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang|Kaja Linderstrøm-Langa]],<ref name=Kalman1955/> doprinijelo je razumijevanju [[savijanje proteina|svijanja proteina]] i strukture posredovane [[hidrofobno jezgro|hidrofobnim interakcijama]].

Prvi protein koji je [[sekvenciranje proteina|sekvenciran]] bio je [[insulin]], što je uradio [[Frederick Sanger]], 1949. Sanger je ispravno odredio aminokiselinsku sekvencu insulina, čime je konačno pokazao da se proteini sastoje od linearnih polimera [[aminokiselina]], a ne razgranatih lanaca, [[koloid]]aili [[citosol]]a.<ref name=Sanger1949/> Za ovo dostignuće Dobio je [[Nobelova nagrada|Nobelovu nagradu]], 1958.<ref name="Lecture 1958"/>
[[Slika:KendrewMyoglobin.jpg|thumb|upright=1.15|[[John Kendrew]] sa modelom [[mioglobin]]a u toku]]

Sa razvojem [[rendgenska kristalografija|rendgenske kristalografije]], postalo je moguće sekvencirati proteinske strukture.<ref name="Stoddart">{{cite journal |last1=Stoddart |first1=Charlotte |title=Structural biology: How proteins got their close-up |journal=Knowable Magazine |date=1. 3. 2022 |doi=10.1146/knowable-022822-1|doi-access=free |url=https://knowablemagazine.org/article/living-world/2022/structural-biology-how-proteins-got-their-closeup |access-date=25. 3. 2022}}</ref>  Prve [[struktura proteina|strukture proteina]] koje je trebalo riješiti su [[hemoglobin]], što je uradio [[Max Perutz]], a [[John Kendrew|Sir John Cowdery Kendrew]], [[mioglobin]]a, 1958.<ref name=Muirhead1963/><ref name=Kendrew1958/> Upotreba računara i povećanje računarske snage također su podržali sekvenciranje složenih proteina. Godine 1999. [[Roger Kornberg]] je uspio da sekvencira veoma složenu strukturu [[RNK-polimeraza|RNK-polimeraze]], koristeći rendgenske zrake visokog intenziteta iz [[sinhrotron]]a.<ref name="Stoddart"/>

Od tada je razvijena [[krio-elektronska mikroskopija]] velikih [[Makromolekularni sklop|makromolekulskih sklopova]].<ref name=Kalman1955/>. Cryo-EM koristi uzorke proteina koji su zamrznuti, a ne kristale, i [[elektronska mikroskopija|snopove elektrona]], umjesto rendgenskih zraka. Prouzrokuje manje štete na uzorku, omogućavajući da se dobije više informacija i analiziraju veće strukture. Računarsko [[predviđanje strukture proteina]] malih proteina [[strukturni domen|domena]]<ref name=Kalman1955/> je također pomogao istraživačima da pristupe rezoluciji proteinskih struktura na atomskom nivou. Od 2017.,  [[proteinska banka podataka]] ima preko 126.060 struktura proteina atomske rezolucije.<ref name="urlRCSB Protein Data Bank"/>

== Broj proteina kodiranih u genomima ==
Broj proteina kodiranih u [[genom]]u otprilike odgovara broju [[gen]]a (iako može postojati značajan broj gena koji kodiraju [[RNK]] proteina, npr. [[ribosomna RNK|ribosomske RNK]]). [[Virusi]] tipski kodiraju nekoliko do nekoliko stotina proteina, [[Archaea]] i [[bakterije]] nekoliko stotina do nekoliko hiljada, dok [[eukarioti]] tipski kodiraju nekoliko hiljada do desetina hiljada proteina (pogledajte [[veličina genoma]] za listu primjera).

==Biohemija== 
[[Slika:Peptide-Figure-Revised.png|thumb|upright=1.35| Hemijska struktura peptidne veze (dolje) i trodimenzijska struktura peptidne veze između [[alanin]]a i susjedne aminokiseline (vrh/umetak). Sama veza je napravljena od [[CHON]] elemenata.]]
[[slika:Peptide group resonance.png|thumb|upright=1.35|[[Rezonancija (hemija)|Rezonantne]] strukture [[peptidne veze]] koja povezuje pojedinačne aminokiseline u proteinski [[polimer]]]]
{{Glavni|Biohemija|Aminokiselina|Peptidna veza}}

Većina proteina sastoji se od linearnih [[polimer]]a, izgrađenih od niza do 20 različitih [[hiralnost (hemija)#U biohemiji|<small>L</small>-α-]] aminokiselina. Sve [[proteinogene aminokiseline]] imaju zajedničke strukturne karakteristike, uključujući [[alfa ugljik|α-ugljik]] na koji  su [[hemijska veza|vezane]] [[amino]] grupa, [[karboksil]] grupa i varijabilni [[bočni lanac]]. Samo [[prolin]] se razlikuje od ove osnovne strukture jer sadrži neobičan prsten za aminsku grupu [[N-kraj]]a, koji tjera CO–NH amidni dio u fiksnu konformaciju.<ref name=Nelson2005/> Bočni lanci standardne aminokiseline, detaljno navedene u [[lista standardnih aminokiseline|listi standardnih aminokiselina]], imaju veliki izbor hemijskih struktura i svojstava; to je kombinovani efekat svih bočnih lanaca aminokiselina u proteinu koji na kraju određuje njegovu trodimenzijsku strukturu i njegovu hemijsku reaktivnost.<ref name=Gutteridge2005/>

Aminokiseline u polipeptidnom lancu povezane su [[peptidna veza|peptidnom vezom]]. Kada se jednom poveže u proteinski lanac, pojedinačna aminokiselina naziva se „ostatak“, a povezani niz atoma [[ugljik]]a, [[dušik]]a i [[kisik]]a poznati su kao „glavni lanac“ ili „proteinska kičma“.<ref name = "Murray_2006" />{{rp|19}}

Peptidna veza ima dva [[rezonanca (hemija)|rezonantna]] oblika koji doprinose nekom karakteru [[dvostruka veza|dvostruke veze]] i inhibiraju rotaciju oko svoje ose, tako da su alfa-ugljici otprilike [[planarnost|komplanarni]]. Druga dva [[diedarni ugao|diedarna ugla]] u peptidnoj vezi određuju lokalni oblik koji preuzima proteinska kičma.<ref name = "Murray_2006" />{{rp|31}} Kraj sa slobodnom amino grupom poznat je kao [[N-kraj]] ili amino terminus, dok je kraj proteina sa slobodnom karboksilnom grupom poznat kao [[C-kraj]] ili karboksi kraj (sekvenca proteina je napisana od N-terminusa do C-terminus, s lijeva na desno).

Riječi ''protein'', ''polipeptid'' i ''[[peptid]]'' su malo dvosmislene i mogu se preklapati u značenju. "Protein" se općenito koristi za označavanje kompletne biološke molekule u stabilnoj [[tercijarna struktura|konformaciji]], dok je "peptid" općenito rezerviran za kratke oligomere aminokiselina kojima često nedostaje stabilna 3D struktura. Ali granica između njih dvoje nije dobro definirana i obično je blizu 20-30 ostataka.<ref name=Lodish2004/> ''Polipeptid'' se može odnositi na bilo koji pojedinačni linearni lanac aminokiselina, obično bez obzira na dužinu, ali često implicira odsustvo definirane [[tercijarna struktura|konformacije]].

===Interakcije===
Proteini mogu komunicirati s mnogim tipovima molekula, uključujući [[interakcija protein-protein|sa drugim proteinima]], [[interakcija protein-lipid|lipidima]], [[interakcija protein-ugljikohidrat|ugljikohidratima]] i [[Interakcija protein-DNK|sa DNK]].<ref name = "Murray_2006">{{cite book | vauthors = Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW |title=Harper's Illustrated Biochemistry | url = https://archive.org/details/harpersillustrat0000unse_l8z7 |publisher=Lange Medical Books/McGraw-Hill |location=New York |year=2006 |isbn=978-0-07-146197-9}}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Ardejani MS, Powers ET, Kelly JW | title = Using Cooperatively Folded Peptides To Measure Interaction Energies and Conformational Propensities | journal = Accounts of Chemical Research | volume = 50 | issue = 8 | pages = 1875–1882 | date = august 2017 | pmid = 28723063 | pmc = 5584629 | doi = 10.1021/acs.accounts.7b00195 }}</ref><ref name = "Brandon_1999">{{cite book |vauthors=Branden C, Tooze J |title=Introduction to Protein Structure |publisher=Garland Pub |location=New York |year=1999 |isbn=978-0-8153-2305-1}}</ref><ref name = "Van_Holde_1996">{{cite book |vauthors=Van Holde KE, Mathews CK |title=Biochemistry |publisher=Benjamin/Cummings Pub. Co., Inc |location=Menlo Park, California |year=1996 |isbn=978-0-8053-3931-4 |url=https://archive.org/details/biochemistry00math }}</ref>

=== Zastupljenost u ćelijama ===
Procijenjeno je da prosječne [[bakterije]] sadrže oko dva miliona proteina po ćeliji (npr. ''[[Escherichia coli]]'' i ''[[Staphylococcus aureus]]''). Manje bakterije, kao što su ''[[Mycoplasma]]'' ili ''[[Spirochaeta]]'' sadrže manje molekula, reda veličine od 50.000 do jedan milion. Nasuprot tome, [[eukarioti|eukariotske]] ćelije su veće i stoga sadrže mnogo više proteina. Naprimjer, procjenjuje se da ćelije kvasca ''[[Saccharomyces cerevisiae]]'' sadrže oko 50 miliona proteina i [[ljudi|ljudske]] ćelije reda veličine 1–3 milijarde.<ref>{{cite journal | vauthors = Milo R | title = What is the total number of protein molecules per cell volume? A call to rethink some published values | journal = BioEssays | volume = 35 | issue = 12 | pages = 1050–55 | date = decembar 2013 | pmid = 24114984 | pmc = 3910158 | doi = 10.1002/bies.201300066 }}</ref> Koncentracija pojedinačnih kopija proteina kreće se od nekoliko molekula do 20 miliona po ćeliji.<ref name="pmid22068332">{{cite journal | vauthors = Beck M, Schmidt A, Malmstroem J, Claassen M, Ori A, Szymborska A, Herzog F, Rinner O, Ellenberg J, Aebersold R | title = The quantitative proteome of a human cell line | journal = Molecular Systems Biology | volume = 7 | pages = 549 | date = novembar 2011 | pmid = 22068332 | pmc = 3261713 | doi = 10.1038/msb.2011.82 }}</ref> Nisu svi geni koji kodiraju proteine izraženi u većini ćelija i njihov broj zavisi od, naprimer, tipa ćelije i spoljašnjih podražaja. Naprimjer, od oko 20.000 proteina koje kodira ljudski [[genom]], samo 6.000 je otkriveno u [[limfoblast]]oidnim ćelijama.<ref>{{cite journal | vauthors = Wu L, Candille SI, Choi Y, Xie D, Jiang L, Li-Pook-Than J, Tang H, Snyder M | title = Variation and genetic control of protein abundance in humans | journal = Nature | volume = 499 | issue = 7456 | pages = 79–82 | date = juli 2013 | pmid = 23676674 | pmc = 3789121 | doi = 10.1038/nature12223 | bibcode = 2013Natur.499...79W }}</ref>

==Sinteza==

===Biosinteza===
[[slika:Ribosome mRNA translation en.svg|thumb| [[Ribosom]] proizvodi protein koristeći [[iRNK]] kao šablon]] 
[[slika:Genetic code.svg|thumb| [[DNK]] sekvenca gena [[genetički kod|kodira]] sekvencu aminokiselina proteina]]
{{glavni|Biosinteza proteina}}

Proteini se sastavljaju od aminokiselina, koristeći informacije kodirane u genima. Svaki protein ima svoju jedinstvenu sekvencu aminokiselina koja je specificirana [[nukleotid]]nom sekvencom gena koji kodira ovaj protein. [[Genetički kod]] je skup skupova od tri nukleotida koji se nazivaju [[kodon]]i i svaka kombinacija od tri nukleotida označava aminokiselinu, na primjer AUG ([[adenin]]–[[uracil]]–[[guanin]]) je šifra za [[metionin]]. Pošto [[DNK]] sadrži četiri nukleotida, ukupan broj mogućih kodona je 64; dakle, postoji određena redundantnost u genetičkom kodu, sa nekim aminokiselinama specificiranim sa više od jednog kodona.<ref name = "Van_Holde_1996"/>{{rp|1002–42}} Geni kodirani u DNK su prvi [[transkripcija (genetika)|transkribovani]] u pre[[iRNK]] (iRNK) proteinima kao što je [[RNK polimeraza]]. Većina organizama zatim obrađuje pre-iRNK (također poznatu kao ''[[primarni transkript]]'') koristeći različite oblike [[Posttranskripcijska modifikacija|posttranslacijskih modifikacija]] kako bi formirali zrelu iRNK, koja se zatim koristi kao šablon za sintezu proteina u  [[ribosom]]ima. Kod [[prokariot]]a, iRNK može se koristiti ili čim se proizvede, ili može biti vezana ribosomom nakon što se udalji od [[nukleoid]]a. Nasuprot tome, [[eukarioti]] stvaraju iRNK u [[ćelijsko jedro|ćelijskom jedru]], a zatim [[translokacija proteina|translociraju]] je preko [[jedarna membrana|jedarne membrane]] u [[citoplazma|citoplazmu]], gdje se tada odvija [[biosinteza proteina|sinteza proteina]]. Brzina sinteze proteina je veća kod prokariota nego kod eukariota i može doseći do 20 aminokiselina u sekundi.<ref name=Pain2000/> Proces sintetizacije proteina iz iRNK šablona poznat je kao [[translacija (genetika)|translacija]]. iRNK se učitava na ribosom i čita tri nukleotida u isto vrijeme, tako što se svaki [[kodon]] uparuje s njegovim [[bazni par|baznim parom]] [[antikodon]]a koji se nalazi na molekuli [[tRNK]], koja nosi odgovarajuću aminokiselinu na kodon koji prepoznaje. [[Enzim]] [[aminoacil tRNK sintetaza]] "puni" molekule tRNK ispravnim aminokiselinama. Polipeptid koji raste često se naziva "nastajući lanac". Proteini se uvijek biosintetiziraju od [[N-kraj]]a do [[C-kraj]]a.<ref name = "Van_Holde_1996" />{{rp|1002–42}}

Veličina sintetiziranog proteina može se mjeriti brojem aminokiselina koje sadrži i njegovom ukupnom [[molekularna masa|molekulskom masom]], koja se obično iskazuje u jedinicama ''daltona'' (sinonim za [[jedinica atomske mase]]), ili jedinica derivata kilodalton (kDa). Prosječna veličina proteina raste od arheja preko bakterija do eukariota (283, 311, 438, odnosno 31, 34, 49 kDa ostataka) zbog većeg broja [[proteinski domen|proteinskih domena]] koji čine proteine u višim organizmima.<ref name="Kozlowski2016">{{cite journal|vauthors=Kozlowski LP|date=januar 2017|title=Proteome-pI: proteome isoelectric point database|journal=Nucleic Acids Research|volume=45|issue=D1|pages=D1112–D1116|doi=10.1093/nar/gkw978|pmc=5210655|pmid=27789699}}</ref> Naprimjer, [[kvasac|kvaščevi]] proteini su u prosjeku dugi 466 aminokiselina i 53 kDa u masi.<ref name=Lodish2004/> Najveći poznati proteini su [[titin]]i, komponenta [[mišić]]ne [[sarkomere]], sa molekulskom masom od skoro 3.000 kDa i ukupnom dužinom od skoro 27.000 aminokiselina.<ref name=Fulton1991/>

===Hemijska sinteza===
{{glavni|Sinteza peptida}}
Kratki proteini se takođe mogu sintetizirati hemijski pomoću porodice metoda poznatih kao [[sinteza peptida]], koje se oslanjaju na [[organska sinteza|organsku sintezu]], tehnike kao što je [[hemijska ligacija]] za proizvodnju peptida u velikom prinosu.<ref name= Bruckdorfer2004/> Hemijska sinteza omogućava uvođenje neprirodnih aminokiselina u polipeptidne lance, kao što je vezivanje [[lluorescencija|fluorescentnih]] sondi na bočne lance aminokiselina.<ref name=Schwarzer2005/> Ovi metodi su korisni u [[biohemija|biohemijskim]] i [[citologija|citološkoj]] aboratoriji, iako općenito nisu za komercijalne primjene. Hemijska sinteza je neefikasna za polipeptide duže od oko 300 aminokiselina, a sintetirani proteini možda neće lakko preuzeti svoju nativnu [[tercijarna struktura|tercijarnu strukturu]]. Većina metoda hemijske sinteze ide od C– do [[N-kraj]]a, suprotno biološkoj reakciji.<ref name=Kent2009/>

==Struktura==
[[slika:Chaperonin 1AON.png|mini|desno|upright=1.35| Kristalna struktura [[šaperonin]]a, ogromnog proteinskog kompleksa. Istaknuta je jedna proteinska podjedinica. Šaperonini pomažu savijanju proteina.]]
[[slika:Proteinviews-1tim.png|thumb|upright=1.35| Tri moguća prikaza trodimenzijske strukture proteina trioza [[fosfat]]-[[izomeraza]].<br> '''Lijevo''': Reprezentacija svih atoma obojena tipom atoma. <br>'''Sredina:''' Pojednostavljeni prikaz koji ilustruje konformaciju okosnice, obojen sekundarnom strukturom. <br>'''Desno''': Prikaz površine pristupačne rastvaraču obojen tipom ostatka (kiseli ostaci crveni, osnovni ostaci plavi, polarni ostaci zeleni, nepolarni ostaci bijeli).]]
{{glavni|Struktura proteina}}
{{Također pogledajte|Predviđanje strukture proteina}}
Većina&nbsp;proteina [[savijanje proteina|savija se]] u jedinstvene 3D strukture. Oblik u koji se protein prirodno savija poznat je kao njegova [[nativna konformacija]].<ref name = "Murray_2006" />{{rp|36}} Iako se mnogi proteini mogu savijati bez pomoći, jednostavno po hemijskim svojstvima njihovih aminokiselina, druge zahtijevaju pomoć molekulskih [[šaperon]]a da se preklope u svoja nativna stanja.<ref name = "Murray_2006" />{{rp|37}} Biohemičari često govore o četiri različita aspekta struktura proteina:<ref name="Murray_2006"/>{{rp|30–34}}
* ''[[Primarna struktura]]'': [[peptidna sekvenca|aminokiselinska sekvenca]]. Protein je [[poliamid]].
* ''[[Sekundarna struktura]]'': lokalne strukture koje se redovno ponavljaju stabilizovane [[vodikova veza|vodikovim vezama]]. Najčešći primjeri su [[alfa heliks|α-heliks]], [[beta list|β-list]] i [[okret (biohemija)|okretanje]]. Budući da su sekundarne strukture lokalne, mnoge regije različite sekundarne strukture mogu biti prisutne u istoj proteinskoj molekuli.
* ''[[Tercijarna struktura]]'': ukupni oblik jedne proteinske molekule; prostorni odnos sekundarnih struktura jedne prema drugoj. Tercijarna struktura se općenito stabilizuje nelokalnim interakcijama, najčešće formiranjem [[hidrofobno jezgro|hidrofobnog jezgra]], ali i preko [[Soni most (protein)|slanih mostova]], vodikove veze, [[disulfidne veze]] i čak i [[posttranslacijska modifikacija|posttranslacijskih modifikacija]]. Termin "tercijarna struktura" koristi se često kao sinonim za termin "nabor". Tercijarna struktura je ono što kontrolira osnovnu funkciju proteina.
* ''[[Kvaternarna struktura]]'': struktura formirana od nekoliko proteinskih molekula (polipeptidnih lanaca), obično nazvanih ''[[proteinske podjedinice]]'' u ovom kontekstu, koje funkcionišu kao jedan [[proteinski kompleks]].
* ''[[Kvinarna struktura proteina|Kvinarna struktura]]'': potpisi površine proteina koji organizuju pretrpanu ćelijsku unutrašnjost. Kvinarna struktura ovisi o prolaznim, ali bitnim, makromolekulskim interakcijama koje se javljaju unutar živih ćelija.

Proteini nisu u potpunosti krute molekule. Pored ovih nivoa strukture, proteini se mogu prebacivati između nekoliko povezanih struktura dok obavljaju svoje funkcije. U kontekstu ovih funkcionalnih preuređivanja, ove tercijarne ili kvartarnarne strukture se obično nazivaju ''[[hemijska konformacija|konformacije]]'', a prijelazi između njih se nazivaju "konformacijske promjene". Takve promjene često su izazvane vezivanjem molekula [[Supstrat (biohemija)|supstrata]] do [[aktivno mjesto|aktivnog mjesta]] enzima, ili fizičkog regiona proteina koji učestvuje u hemijskoj katalizi. U rastvoru, proteini takođe prolaze kroz varijacije u strukturi usljed termičkih vibracija i sudara sa drugim molekulama.<ref name="Van_Holde_1996"/>{{rp|368–75}}

[[slika:Protein composite.png|thumb|upright=1.35| Molekulska površina nekoliko proteina koja pokazuje njihove uporedne veličine. S lijeva na desno su: [[imunoglobulin G]] (IgG, [[antitijelo]]), [[hemoglobin]], [[insulin]] (hormon), [[adenilat-kinaza]] ([[enzim]]), i [[glutamin-sintetaza]] (enzim).]]

Proteini se mogu neformalno podijeliti u tri glavne klase, koje su u korelaciji sa tipskim tercijarnim strukturama: [[globulasti protein]]i, [[vlaknasti protein]]i, i [[membranski protein]]i. Gotovo svi globulasti proteini su [[rastvor|topivi]] i mnogi su [[enzim]]i. Vlaknasti proteini su često strukturni, kao što je [[kolagen]], glavna komponenta [[vezivno tkivo|vezivnog tkiva]], ili [[keratin]], proteinska komponenta [[dlaka]] i [[nokti]]ju. Membranski proteini često služe kao [[receptor (biohemija)|receptori]] ili obezbjeđuju kanale za prolazak polarnih ili nabijenih molekula kroz [[ćelijska membrana|ćelijsku membranu]].<ref name="Van_Holde_1996"/>{{rp|165–85 }}

Poseban slučaj intramolekulskih vodikovih veza unutar proteina, koji su slabo zaštićeni od napada vode i stoga promovišu vlastitu [[dehidracija|dehidraciju]], nazivaju se [[dehidron]]i.<ref name=Fernandez2003/>

=== Proteinski domeni ===
{{Glavni|Proteinski domen}}
Mnogi proteini sastoje se od nekoliko [[proteinski domen|proteinskih domena]], tj. segmenata proteina koji se savijaju u različite strukturne jedinice. Domeni obično također imaju specifične funkcije, kao što su [[enzim]]ske aktivnosti (npr. [[kinaza]]) ili služe kao moduli vezivanja (npr. [[SH3-domen]] vezuje se za sekvence bogate [[prolin]]om u drugim proteinima) .

=== Motiv sekvence ===
Kratke sekvence aminokiselina unutar proteina često djeluju kao mjesta prepoznavanja za druge proteine.<ref>{{cite journal | vauthors = Davey NE, Van Roey K, Weatheritt RJ, Toedt G, Uyar B, Altenberg B, Budd A, Diella F, Dinkel H, Gibson TJ | title = Attributes of short linear motifs | journal = Molecular BioSystems | volume = 8 | issue = 1 | pages = 268–81 | date = januar 2012 | doi = 10.1039/c1mb05231d | pmid = 21909575 }}</ref> Naprimjer, [[SH3 domen]] se obično vezuje za kratke PxxP motive (tj. dva [[prolin]]a [P], odvojena sa dvije nespecificirane [[aminokiseline]] [x], iako okolne aminokiseline mogu odrediti tačnu specifičnost vezivanja). Mnogi takvi motivi prikupljeni su u bazi podataka [[Eukaryotic Linear Motif resource|Eukaryotic Linear Motif]] (ELM).

==Ćelijske funkcije==

Proteini su glavni akteri unutar ćelije, za koje se kaže da izvršavaju funkcije određene informacijama kodiranim u genima.<ref name=Lodish2004/> Sa izuzetkom određenih tipova [[RNK]], većina drugih bioloških molekula je relativno inertnih elemenata na koje djeluju proteini. Proteini čine polovinu suhe težine ćelije ''[[Escherichia coli]]'', dok druge makromolekule kao što su [[DNK]] i [[RNK]] čine samo 3% odnosno 20%.<ref name="Voet">Voet D, Voet JG. (2004). ''Biochemistry'' Vol 1 3rd ed. Wiley: Hoboken, NJ.</ref> Skup proteina izraženih u određenoj ćeliji ili tipu ćelije poznat je kao njegov [[proteom]].
[[slika:Hexokinase ball and stick model, with substrates to scale copy.png|mini|desno| Enzim [[heksokinaza]] je prikazan kao konvencionalni molekulski model kuglice i štapa. Za skaliranje u gornjem desnom uglu su dva njegova supstrata, [[adenozin-trifosfat|ATP]] i [[glukoza]].]]

Glavna karakteristika proteina koja također omogućava njihov raznolik skup funkcija je njihova sposobnost da specifično i čvrsto vežu druge molekule. Područje proteina odgovornog za vezivanje drugog molekula poznato je kao [[mjesto vezivanja]] i često je udubljenje ili "džep" na površini molekula. Ova sposobnost vezivanja je posredovana tercijarnom strukturom proteina, koja definira džep za mjesto vezivanja, i hemijskim svojstvima bočnih lanaca okolnih aminokiselina. Vezivanje za proteine može biti izuzetno čvrsto i specifično; naprimjer, protein [[inhibitor ribonukleaze]] veže se za ljudski [[angiogenin]] sa subfemtomolarnom [[konstanta disocijacije|konstantom disocijacije]] (<10<sup>−15</sup> M) ali uopće ne veže na njegov homolog [[onkonaza]] [[vodozemac]]a (>1 M). Ekstremno male hemijske promene, kao što je dodavanje jedne metil grupe vezujućem partneru ponekad mogu biti dovoljne da se skoro eliminiše vezivanje; naprimjer, [[aminoacil tRNK sintetaza]] specifična za aminokiselinu [[valin]] diskriminira vrlo sličan [[bočni lanac]] aminokiseline [[izoleucin]].<ref name=Sankaranarayanan2001/>

Proteini se mogu vezati za druge proteine kao i za [[mala molekula|malomolekulske]] supstrate. Kada se proteini specifično vežu za druge kopije iste molekule, mogu se [[oligomer]]izirati i formirati u [[fibrile]]; ovaj proces se često dešava u strukturnim proteinima koji se sastoje od globulastih monomera koji se samopovezuju i formiraju kruta vlakna. [[Interakcije protein-protein]] također reguliraju enzimsku aktivnost, kontroliraju napredovanje kroz [[ćelijski ciklus]] i omogućavaju sklapanje velikih [[proteinski kompleks|proteinskih kompleksa]] koji izvode mnoge blisko povezane reakcije sa zajedničkom biološkom funkcijom . Proteini se također mogu vezati ili čak integrirati u ćelijske membrane. Sposobnost partnera u vezivanju da izazovu konformacijske promjene u proteinima omogućava izgradnju enormno složenih mreža [[ćelijska signalizacija|signalizacija]].<ref name ="Van_Holde_1996"/>{{rp|830–49}}

Kako su interakcije između proteina reverzibilne i u velikoj mjeri zavise od dostupnosti različitih grupa proteina partnera za formiranje agregata koji su sposobni da obavljaju diskretne skupove funkcija, proučavanje interakcija između specifičnih proteina je ključ za razumijevanje važnih aspekata ćelijske funkcije, i konačno svojstava koja razlikuju određene tipove ćelija.

===Enzimi===
{{glavni|Enzim}}
Najpoznatija uloga proteina u ćeliji je kao [[enzim]]a, koji [[kataliza|katalizuju]] hemijske reakcije. Enzimi su obično vrlo specifični i ubrzavaju samo jednu ili nekoliko hemijskih reakcija. Enzimi izvode većinu reakcija uključenih u [[metabolizam]], kao i manipulišu DNK u procesima kao što su [[DNK replikacija]], [[popravka DNK]] i [[transkripcija (genetika)|transkripcija]]. Neki enzimi djeluju na druge proteine kako bi dodali ili uklonili hemijske grupe u procesu poznatom kao [[posttranslacijska modifikacija]]. Poznato je da oko 4.000 reakcija kataliziraju enzimi.<ref name=EXPASY2000/> Ubrzanje brzine enzimske katalize je često enormno – čak 10<sup>17</sup>-puta povećanje brzine u odnosu na nekataliziranu reakciju u slučaju [[orotat-dekarboksilaza]] (78 miliona godina bez enzima, 18 milisekundi sa enzimom).<ref name=Radzicka1995/>

Vezane molekule i na koje djeluju enzimi nazivaju se [[Supstrat (biohemija)|supstrati]]. Iako se enzimi mogu sastojati od stotina aminokiselina, obično je samo mali dio ostataka koji dolazi u kontakt sa supstratom, a još manji dio – u prosjeku tri do četiri ostatka – koji su direktno uključeni u katalizu.<ref name="urlEBI"/> Područje enzima koji veže supstrat i sadrži katalitske ostatke poznato je kao [[aktivno mjesto]]. [[Dirigentni protein]]i su članovi klase proteina koji diktiraju [[stereohemija|stereohemijska]] svojstva spojeva sintetiziranih drugim enzimima.<ref name="Pickel 2013"/>

=== Ćelijska signalizacija i vezivanje liganda===
{{Također pogledajte|Interakcije glikan-protein}} 
[[slika:Mouse cholera antibody.png|thumb|upright|[[Trakasti dijagram]] mišjeg antitijela protiv [[kolera|kolere]] koje veže [[ugljikohidrat]]ni [[antigen]]]]

Mnogi proteini uključeni su u proces [[čelijska signalizacija|ćelijske signalizacije]] i [[transdukcije signala]]. Neki proteini, kao što je [[insulin]], su vanćelijskii proteini koji prenose signal iz ćelije u kojoj su sintetizovani do drugih ćelija u udaljenim biološkim [[tkivo|tkivima]]. Drugi su [[membranski proteini]] koji djeluju kao [[receptor (biohemija)|receptori]]. čija je glavna funkcija vezati signalnu molekulu i izazvati biohemijski odgovor u ćeliji. Mnogi receptori imaju [[mjesto vezivanja]] izloženo na površini ćelije i efektorski domen unutar ćelije, koji može imati enzimsku aktivnost ili može biti podvrgnut [[konformacijska promjena|konformacijskoj promjeni]] koju detektuju drugi proteini unutar ćelije.<ref name="Brandon_1999"/>{{rp|251–81}}

[[Antitijela]] su proteinske komponente [[adaptivni imunski sistem|prilagodljivog imunskog sistema]] čija je glavna funkcija da vežu [[antigen]]e ili strane supstance u tijelu, i ciljaju ih za uništenje. Antitijela se mogu [[izlučivanje|izlučiti]] u vanćelijsko okruženje ili usidriti u membranama specijalizovanih [[B-ćelija]] poznatih kao [[citoplazma|plazmaćelije]]. Dok su enzimi ograničeni u svom afinitetu vezivanja za svoje supstrate neophodnošću sprovođenja njihove reakcije, antitijela nemaju takva ograničenja. Afinitet vezivanja antitijela za njegovu metu je izuzetno visok.<ref name ="Van_Holde_1996"/>{{rp|275–50}}

Mnogi transportni proteini [[ligand]]a vezuju određene [[mala molekula|male biomolekule]] i transportuju ih na druge lokacije u tijelu višećelijskog organizma. Ovi proteini moraju imati visok afinitet vezivanja kada je njihov [[ligand]] prisutan u visokim koncentracijama, ali također moraju oslobađati ligand kada je prisutan u niskim koncentracijama u ciljnom tkivu. Kanonski primjer proteina koji veže ligand je [[hemoglobin]], koji prenosi [[kisik]] iz [[pluća]] u druge organe i tkiva u svim [[kičmenjaci]]ma i ima bliske [[homolog]]e u svakom biološkom [[carstvo (biologija)|carstvu]].<ref name="Van_Holde_1996"/>{{rp|222–29}} [[Lektini]] su [[interakcije glikan-protein|proteini koji vezuju šećer]], vrlo specifični po svojim šećernim dijelovima. [[Lektini]] obično imaju ulogu u biološkim fenomenima [[Molekularno prepoznavanje|prepoznavanja]] koji uključuju ćelije i proteine.<ref name=Rudiger2000/> [[Receptor (biohemija)|Receptori]] i [[hormoni]] su visoko specifičnih vezujući proteini.

[[Transmembranski protein]]i također mogu poslužiti kao transportni proteini liganda koji mijenjaju [[Polupropusna membrana|propusnost]] [[ćelijske membrane]] za [[male molekule]] i ione. Sama membrana ima [[hidrofob]] nojezgro kroz koje [[hemijski polaritet|polarne]] ili nabijene molekule ne mogu [[difuzija|difundirati]]. Membranski proteini sadrže unutrašnje kanale koji omogućavaju takvim molekulima da uđu i izađu iz ćelije. Mnogi [[ionski kanal]]ni proteini su specijalizovani za odabir samo za određeni ion; naprimjer, [[kalij]]ski i [[natrij]]ski kanali često diskriminiraju samo jedan od dva jona.<ref name ="Brandon_1999" />{{rp|232–34}}

===Strukturni proteini===

Strukturni proteini daju krutost i čvrstoću inače tekućim biološkim komponentama. Većina strukturnih proteina su [[vlaknasti protein]]i; naprimjer, [[kolagen]] i [[elastin]] su kritične komponente [[vezivno tkivo|vezivnog tkiva]] kao što je [[hrskavica]], a [[keratin]] se nalazi u tvrdim ili filamentnim strukturama kao što su [[dlaka]], [[nokat|nokti]], [[pero|perje]], [[papak|papci]] i neke životinjske školjke.<ref name = "Van_Holde_1996"/>{{ rp|178–81}} Neki [[globulasti proteini]] također mogu imati strukturne funkcije, naprimjer, [[aktin]] i [[tubulin]] su globulasti i rastvorljivi kao monomeri, ali [[polimer]]i se formiraju u duga, čvrsta vlakna koja čine [[citoskelet]], što omogućava ćeliji da zadrži svoj oblik i veličinu.

Ostali proteini koji služe strukturnim funkcijama su [[motorni protein]] kao što su [[miozin]], [[kinezin]] i [[dinein]], koji su sposobni da generišu mehaničke sile. Ovi proteini su ključni za ćelijski [[motilitet]] jednoćelijskih organizama i [[spermatozoid]]a mnogih višećelijskih organizama koji se razmnožavaju [[seksualno razmnožavanje|seksualno]]. Oni također stvaraju sile koje se stvaraju kontrakcijom [[mišić]]a<ref name="Van_Holde_1996"/>{{rp|258–64, 272}} i imaju bitnu ulogu u unutarćelijskom transportu.

== Evolucija proteina ==
{{Glavni|Molekularna evolucija}}
Ključno pitanje u molekulskoj biologiji je kako proteini evoluiraju, tj. kako [[mutacije]] (ili bolje rečeno promjene u [[aminokiselina|aminokiselinskoj]] sekvenci) mogu dovesti do novih struktura i funkcija? Većina aminokiselina u proteinu može se promijeniti bez ometanja aktivnosti ili funkcije, kao što se može vidjeti iz brojnih [[Homologija (biologija)|homolognih]] proteina u različitim vrstama (sakupljenih u specijalizovanim bazama podataka za [[porodice proteina]], npr. [[Pfam|PFAM]]).<ref>{{cite book | vauthors = Mulder NJ | chapter =Protein Family Databases|date=28. 9. 2007 |title = eLS|pages=a0003058.pub2 |place=Chichester, UK|publisher=John Wiley & Sons, Ltd|language=en|doi=10.1002/9780470015902.a0003058.pub2|isbn=978-0-470-01617-6 }}</ref> Kako bi se spriječile dramatične posljedice mutacija, [[Duplikacija gena|gen može biti dupliciran]] prije nego što može slobodno mutirati. Međutim, ovo također može dovesti do potpunog gubitka funkcije gena, a time i [[pseudogen]]a.<ref>{{cite journal | vauthors = Sisu C, Pei B, Leng J, Frankish A, Zhang Y, Balasubramanian S, Harte R, Wang D, Rutenberg-Schoenberg M, Clark W, Diekhans M, Rozowsky J, Hubbard T, Harrow J, Gerstein MB | display-authors = 6 | title = Comparative analysis of pseudogenes across three phyla | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 111 | issue = 37 | pages = 13361–6 | date = septembar 2014 | pmid = 25157146 | pmc = 4169933 | doi = 10.1073/pnas.1407293111 | bibcode = 2014PNAS..11113361S | doi-access = free }}</ref> Češće, promjene jedne aminokiseline ([[tačkasta mutacija]]) imaju ograničene posljedice, iako neke mogu značajno promijeniti funkciju proteina, posebno u [[enzim]]ima. Naprimjer, mnogi enzimi mogu promijeniti svoju [[hemijska specifičnost|specifičnost supstrata]] jednom ili nekoliko mutacija.<ref name=":0">{{cite journal | vauthors = Guzmán GI, Sandberg TE, LaCroix RA, Nyerges Á, Papp H, de Raad M, King ZA, Hefner Y, Northen TR, Notebaart RA, Pál C, Palsson BO, Papp B, Feist AM | display-authors = 6 | title = Enzyme promiscuity shapes adaptation to novel growth substrates | journal = Molecular Systems Biology | volume = 15 | issue = 4 | pages = e8462 | date = april 2019 | pmid = 30962359 | pmc = 6452873 | doi = 10.15252/msb.20188462 }}</ref> Promjene u specifičnosti supstrata su olakšane ''promiskuitetom supstrata'', tj. sposobnošću mnogih enzima da vežu i obrađuju više [[Supstrat (hemija)|supstrata]]. Kada se pojave mutacije, specifičnost enzima može se povećati (ili smanjiti), a time i njegova enzimska aktivnost.<ref name=":0"/> Tako se bakterije (ili drugi organizmi) mogu prilagoditi različitim izvorima hrane, uključujući neprirodne supstrate kao što su [[plastika|plastični]].<ref name="pmid28545359">{{cite journal | vauthors = Roohi, Bano K, Kuddus M, Zaheer MR, Zia Q, Khan MF, Ashraf GM, Gupta A, Aliev G | title = Microbial Enzymatic Degradation of Biodegradable Plastics | journal = Current Pharmaceutical Biotechnology | volume = 18 | issue = 5 | pages = 429–440 | date = 2017 | pmid = 28545359 | doi = 10.2174/1389201018666170523165742 }}</ref>

==Metodi proučavanja==
{{Glavni|Proteinski metodi}}
Aktivnosti i strukture proteina mogu se ispitati ''[[in vitro]]'', ''[[in vivo]], i [[in silico]]''. '''In vitro''' studije pročišćenih proteina u kontroliranim sredinama korisne su za spoznaju kako protein obavlja svoju funkciju: naprimjer, studije [[enzimska kinetika|kinetike enzima]] istražuju [[reakcioni mehanizam|hemijski mehanizam]] katalitske aktivnosti enzima i njegovog relativnog afiniteta za različite moguće molekule supstrata. Nasuprot tome, ''''in vivo'''' eksperimenti mogu pružiti informacije o fiziološkoj ulozi proteina u kontekstu [[citologija|ćelije]] ili čak cijelog [[organizam|organizma]]. ''''In silico'''' studije koriste računarske metode za proučavanje proteina.

===Prečišćavanje proteina===
{{Glavni|Prečišćavanje proteina}}
Da bi se izvršila ''[[in vitro]]'' analiza, protein mora biti prečišćen od drugih ćelijskih komponenti. Ovaj proces obično počinje [[citoliza|lizom ćelija]], pri čemu se [[ćelijska membrana]] poremeti i njen unutrašnji sadržaj se oslobađa u rastvor poznat kao [[sirovi lizat]]. Rezultirajuća smjesa se može pročistiti pomoću [[ultracentrifuga]]cije, koja frakcioniše različite ćelijske komponente u frakcije koje sadrže rastvorljive proteine; membranski [[lipid]]i i proteini, ćelijske [[organele]] i [[nukleinske kiseline]]. [[Precipitacija (hemija)|Precipitacija]] metodom poznatim kao [[soljenje]] može koncentrirati proteine iz ovog lizata. Različiti tipovi  [[hromatografija]] se zatim koriste za izolaciju proteina ili proteina od interesa, na osnovu svojstava kao što su molekulskaa težina, neto naboj i afinitet vezivanja.<ref name = "Murray_2006" />{{rp|21–24}} Nivo pročišćavanja može se pratiti korištenjem različitih tipova [[gel elektroforeza]], ako su poznati [[molrkularna masa|molekulska težina]] željenog proteina i [[izoelektrična tačka]], [[spektroskopija|spektroskopijom]] ako protein ima prepoznatljive spektroskopske karakteristike, ili pomoću [[enzimski test|enzimskih testova]] ako protein ima enzimsku aktivnost. Dodatno, proteini se mogu izolovati prema njihovom naboju pomoću [[elektrofokusiranje]].<ref name=Hey2008/> Za prirodne proteine može biti potreban niz koraka prečišćavanja kako bi se dobio protein dovoljno čist za laboratorijske primjene. Da bi se pojednostavio ovaj proces, se često koristi [[genetičko inženjerstvo]], za dodavanje hemijskih karakteristika proteinima koje ih čine lakšim za pročišćavanje bez uticaja na njihovu strukturu ili aktivnost. Ovdje je "oznaka" koja se sastoji od specifične aminokiselinske sekvence, često niza [[histidin]]skih ostataka ("[[His-tag]]"), vezana za jedan kraj proteina. Kao rezultat toga, kada se lizat prođe preko hromatografske kolone koja sadrži [[nikl]], ostaci histidina povezuju nikl i vezuju se za kolonu, dok neoznačene komponente lizata prolaze nesmetano. Razvijeno je više različitih oznaka koje pomažu istraživačima da pročiste specifične proteine iz složenih mješavina.<ref name=Terpe2003/>

===Ćelijska lokalizacija===
[[slika:Localisations02eng.jpg|mini|desno|upright=1.35| Proteini u različitim [[organela|ćelijskim odjeljcima]] i strukturama označenim [[zeleni fluorescentni protein|zelenim florescentnim proteinom]] (ovdje, bijeli)]]

Proučavanje proteina "in vivo" često se bavi sintezom i lokalizacijom proteina unutar ćelije. Iako se mnogi unutarćelijski proteini sintetiziraju u [[citoplazma|citoplazmi]]  postoje i proteini vezani za membranu ili se izlučuju u [[endoplazmatski retikulum|endoplazmatskom retikulumu]], specifičnosti načina na koji su proteini [[ciljanje proteina|ciljani]] na određene organele ili ćelijske strukture su često nejasne. Korisna tehnika za procjenu ćelijske lokalizacije koristi genetičko enjerstvo za ekspresiju u ćeliji [[fuzijsaki protein|fuzijskih proteina]] ili [[himera (protein)|himera]], koja se sastoji od prirodnog proteina od interesa povezanog sa "[[reporter gen|reporterrom]]" kao što je [[zeleni fluorescentni protein]] (GFP).<ref name=Stepanenko2008/> Položaj spojenog proteina unutar ćelije može se jasno i efikasno vizualizirati pomoću [[mikroskop]]ije,<ref name=Yuste2005/> kao što je prikazano na suprotnoj slici.

Ostali metodi za razjašnjavanje ćelijske lokacije proteina zahtijevaju korištenje poznatih kompartmentnih markera za regije kao što su [[engoplazmatski retikulum|ER]], [[Golgijev aparat]], [[lizosom]]i ili [[vakuole]], [[mitohondrije]], [[hloroplast]]i, [[plazmamembrana]], itd. Uz upotrebu fluorescentno označenih verzija ovih markera ili [[antitijela]] na poznate markere, postaje mnogo jednostavnije identificirati lokalizaciju proteina od interesa. Naprimjer, [[indirektna imunofluorescencija]] će omogućiti kolokalizaciju fluorescencije i demonstraciju lokacije. Za označavanje ćelijskih odjeljaka za sličnu svrhu koriste se fluorescentne boje.<ref name=Margolin2000/>

Postoje i druge mogućnosti. Naprimjer, [[imunohistohemija]] obično koristi antitijelo na jedan ili više proteina od interesa koji su konjugirani sa enzimima dajući ili luminiscentne ili hromogene signale koji se mogu porediti između uzoraka, omogućavajući informacije o lokalizaciji. Druga primjenjiva tehnika je kofrakcioniranje u gradijentima [[saharoza|saharoze]] (ili drugog materijala), korištenjem [[izopikničko centrifugiranje|izopikničkog centrifugiranja]].<ref name=Walker2000/> Iako ova tehnika ne dokazuje kolokalizaciju odjeljka poznate gustine i proteina od interesa, povećava se vjerovatnoća, i podložniji je studijama velikih razmjera.

Konačno, zlatni standard metoda ćelijske lokalizacije je [[imunoelektronska mikroskopija]]. Ova tehnika također koristi [[antitijelo]] na protein od interesa, zajedno sa klasičnim tehnikama elektronske mikroskopije. Uzorak se priprema za uobičajeno elektronsko mikroskopsko ispitivanje, a zatim se tretira antitijelom na protein od interesa, koje je konjugirano s izuzetno elektro-gustim materijalom, obično [[zlato]]m. Ovo omogućava lokalizaciju i ultrastrukturnih detalja kao i proteina od interesa.<ref name=Mayhew2008/>

Kroz drugu primjenu genetičkog inženjerstva poznatu kao mjesno usmjerena [[mutageneza]], istraživači mogu promijeniti sekvencu proteina, a time i njegovu strukturu, ćelijsku lokalizaciju i podložnost regulaciji. Ova tehnika čak dozvoljava inkorporaciju neprirodnih aminokiselina u proteine, koristeći modifikovane tRNK,<ref name=Hohsaka2002/> i može omogućiti racionalan [[proteinski dizajn|dizajn]] novih proteina sa novim svojstvima.<ref>{{Cite journal|last=Cedrone|first=Frédéric|last2=Ménez|first2=André|last3=Quéméneur|first3=Eric|date=1. 8. 2000|title=Tailoring new enzyme functions by rational redesign|url=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0959440X00001068|journal=Current Opinion in Structural Biology|language=en|volume=10|issue=4|pages=405–410|doi=10.1016/S0959-440X(00)00106-8|issn=0959-440X}}</ref>

===Proteomika===
{{glavni|Proteomika}}
Ukupni komplement proteina prisutnih u jednom trenutku u ćeliji ili tipu ćelije poznat je kao njen [[proteom]], a proučavanje takvih velikih skupova podataka definiše polje [[proteomika]], nazvano po analogiji sa srodnaom oblasti [[genomika]]. Ključne eksperimentalne tehnike u proteomici uključuju [[dvodimenzionalna gel elektroforeza|2D elektroforezu]],<ref>{{Cite journal|last=Görg|first=Angelika|last2=Weiss|first2=Walter|last3=Dunn|first3=Michael J.|date=2004-12|title=Current two-dimensional electrophoresis technology for proteomics|url=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/pmic.200401031|journal=PROTEOMICS|language=en|volume=4|issue=12|pages=3665–3685|doi=10.1002/pmic.200401031}}</ref> koja omogućava odvajanje mnogih proteina, [[masena spektrometrija|masenu spektometriju]],<ref>{{Cite journal|last=Conrotto|first=P.|last2=Souchelnytskyi|first2=S.|date=2008-09|title=Proteomic approaches in biological and medical sciences: principles and applications|url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18806738/|journal=Experimental Oncology|volume=30|issue=3|pages=171–180|issn=1812-9269|pmid=18806738}}</ref> koja omogućava brzu identifikaciju proteina visoke propusnosti i sekvenciranje peptida (najčešće nakon [[digestija u gelu]]), [[proteinske mikromreže]], koji omogućavaju detekciju relativnih nivoa različitih proteina prisutnih u ćeliji, i [[dvo-hibridni skrining]], koji omogućava sistematsko istraživanje [[interakcija protein-protein]].<ref>{{Cite journal|last=Koegl|first=M.|last2=Uetz|first2=P.|date=22. 1. 2008|title=Improving yeast two-hybrid screening systems|url=https://academic.oup.com/bfg/article-lookup/doi/10.1093/bfgp/elm035|journal=Briefings in Functional Genomics and Proteomics|language=en|volume=6|issue=4|pages=302–312|doi=10.1093/bfgp/elm035|issn=1473-9550}}</ref> Ukupni komplement biološki mogućih takvih interakcija poznat je kao [[interaktom]].<ref>{{Cite journal|last=Plewczyński|first=Dariusz|last2=Ginalski|first2=Krzysztof|date=1. 3. 2009|title=The interactome: Predicting the protein-protein interactions in cells|url=https://www.degruyter.com/document/doi/10.2478/s11658-008-0024-7/html|journal=Cellular and Molecular Biology Letters|language=en|volume=14|issue=1|pages=1–22|doi=10.2478/s11658-008-0024-7|issn=1689-1392|pmc=PMC6275871|pmid=18839074}}</ref> Sistematski pokušaj određivanja struktura proteina koji predstavljaju svaki mogući nabor poznat je kao [[strukturna genomika]].<ref>{{Cite journal|last=Zhang|first=Chao|last2=Kim|first2=Sung-Hou|date=1. 2. 2003|title=Overview of structural genomics: from structure to function|url=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1367593102000157|journal=Current Opinion in Chemical Biology|language=en|volume=7|issue=1|pages=28–32|doi=10.1016/S1367-5931(02)00015-7|issn=1367-5931}}</ref>

===Određivanje strukture===
Otkrivanje [[tercijarna struktura|tercijarne strukture proteina]], ili [[kvaternarna struktura|kvaternarne strukture]] njegovih kompleksa, može pružiti važne naznake o tome kako protein obavlja svoju funkciju i kako na njega može uticati, naprimjer u [[dizajn lijekova]]. Kako su proteini [[Sistem ograničen difrakcijom|premali da bi se vidjeli]] pod [[Optički mikroskop|svjetlosnim mikroskopom]], moraju se koristiti drugi metodi da bi se odredila njihova struktura. Uobičajene eksperimentalne metode uključuju [[rendgenska kristalografija|rendgensku kristalografiju]] i [[proteinska spektroskpija|NMR spektroskopiju]], od kojih obje mogu proizvesti strukturne informacije pri [[atom]]skoj rezoluciji. Međutim, NMR eksperimenti mogu pružiti informacije iz kojih se može procijeniti podskup udaljenosti između parova atoma, a konačne moguće konformacije za protein se određuju rješavanjem problema [[geometrija udaljenosti]]. [[Interferometrija dvostruke polarizacije]] je kvantitativni analitički metod za mjerenje ukupne [[konformacija proteina|konformacije proteina]] i [[konformacijske promjene]] uzrokovane interakcijama ili drugim stimulusom. [[Kružni dihroizam]] je još jedna laboratorijska tehnika za određivanje unutrašnjeg β-list /α-helikalnog sastava proteina. [[Krioelektronska mikroskopija]] koristi se za proizvodnju strukturnih informacija niže rezolucije o veoma velikim [[proteinski kompleks|proteinskim kompleksima]], uključujući sastavljene [[virus]]e;<ref name = "Brandon_1999" />{{rp|340–41}} varijanta poznata kao [[elektronska kristalografija]] takođe može proizvesti informacije visoke rezolucije u nekim slučajevima, posebno za dvodimenzijske kristale membranskih proteina.<ref name=Gonen2005/> Riješene strukture se obično deponuju u [[PDB|Proteinskoj banci podataka]] (PDB), besplatno dostupnom resursu iz kojeg se mogu dobiti strukturni podaci o hiljadama proteina u obliku [[Kartezijanske koordinate|Kartezijanskih koordinata]] za svaki atom u proteinu.<ref name=Standley2008/>

Poznato je mnogo više [[gen]]skih sekvenci od proteinskih struktura. Nadalje, skup riješenih struktura je pristrasan prema proteinima koji se lahko mogu podvrgnuti uvjetima potrebnim u [[rendgenska kristalografija|X-zračnoj kristalografiji]], jednom od glavnih metoda određivanja strukture. Konkretno, globulaste proteine je relativno lahko [[kristalizacija|kristalizirati]] u pripremi za rendgensku kristalografiju. Membranske proteine i velike proteinske komplekse je, nasuprot tome, teško kristalizirati i nedovoljno su zastupljeni u PDB-u.<ref name=Walian2004/> [[Strukturna genomika|Strukturnogenomičke]] inicijative pokušale su ispraviti ove nedostatke sistematskim rješavanjem reprezentativnih struktura glavnih klasa nabora. Metodi [[Predviđanje strukture proteina|predviđanja strukture proteina]] pokušavaju da obezbede sredstvo za generiranje verodostojne strukture za proteine čije strukture nisu eksperimentalno određene.<ref name=Sleator2012/>

===Predviđanje strukture=== 
[[slika:225 Peptide Bond-01.jpg|mini|desno|upright=1.6| Konstitutivne aminokiseline mogu se analizirati kako bi se predvidjela sekundarna, tercijarna i kvarterna struktura proteina, u ovom slučaju [[hemoglobin]] koji sadrži [[hem]]ne jedinice]]
{{Glavni|Predviđanje strukture proteina|Lista softvera za predviđanje strukture proteina}}
Komplementarno polju strukturne genomike, ''predikcija strukture proteina'' razvija efikasne [[matematički model|matematičke modele]] proteina za kompjutersko predviđanje molekulskih formacija u teoriji, umjesto otkrivanja struktura uz laboratorijsko posmatranje.<ref name=Zhang2008/> Najuspješniji tip predviđanja strukture, poznat kao [[homološko modeliranje]], oslanja se na postojanje strukture "šablona" sa sličnošću sekvence sa proteinom koji se modelira. Cilj strukturne genomike je osigurati dovoljnu zastupljenost u riješenim strukturama za modeliranje većine preostalih.<ref name=Xiang2006/> Iako proizvodnja tačnih modela ostaje izazov kada su dostupne samo udaljene strukture šablona, sugerirano je da je [[poravnavanje sekvence]] usko grlo u ovom procesu, jer se mogu proizvesti prilično precizni modeli ako je poznato "savršeno" poravnanje sekvence.<ref name=Zhang2005/> Mnogi metodi predviđanja strukture poslužili su da informišu novonastajuće polje [[proteinsko inženjerstvo]], u kojem su već dizajnirani novi proteinski nabori.<ref name=Kuhlman2003/> Također proteini (kod [[eukariot]]a ~33%) sadrže velike nestrukturirane, ali biološki funkcionalne segmente i mogu se klasifikovati kao [[intrinzično poremećeni proteini]].<ref>{{cite journal | vauthors = Ward JJ, Sodhi JS, McGuffin LJ, Buxton BF, Jones DT | title = Prediction and functional analysis of native disorder in proteins from the three kingdoms of life | journal = Journal of Molecular Biology | volume = 337 | issue = 3 | pages = 635–45 | date = mart 2004 | pmid = 15019783 |doi = 10.1016/j.jmb.2004.02.002}}</ref> Predviđanje i analiza poremećaja proteina je, stoga, važan dio karakterizacije strukture proteina.<ref name="TompaFersht2009">{{cite book | first1 = Peter | last1 = Tompa | first2 = Alan | last2 = Fersht | name-list-style = vanc | title = Structure and Function of Intrinsically Disordered Proteins | url = https://books.google.com/books?id=GzuxFYrzfd4C | date = 18. 11. 2009 | publisher = CRC Press | isbn = 978-1-4200-7893-0 | access-date = 19. 10. 2016 | archive-url = https://web.archive.org/web/20170419014403/https://books.google.com/books?id=GzuxFYrzfd4C | archive-date = 19. 4. 2017 | url-status = live }}</ref>

===Bioinformatika===
{{Glavni|Bioinformatika}}
Razvijen je širok spektar računarskih metoda za analizu strukture, funkcije i evolucije proteina. Razvoj takvih alata podstaknut je velikom količinom [[genom]]skih i [[proteom]]skih podataka dostupnih za razne organizme, uključujući [[ljudski genom]]. Prosto je nemoguće eksperimentalno proučiti sve proteine, pa se samo nekoliko podvrgava laboratorijskim eksperimentima dok se računarski alati koriste za ekstrapolaciju na slične proteine. Takvi [[Homologija sekvence|homologni proteini]] mogu se efikasno identifikovati u udaljenim organizmima pomoću [[usklađivanje sekvence|usklađivanja sekvenci]]. Genom i sekvence gena mogu se pretraživati raznim alatima za određena svojstva. [[Alat za profilisanje sekvenci]] mogu pronaći [[restrikcijski enzim]]i mesta, [[otvoreni okvir čitanja]] u [[nukleotid]]nim sekvencama i predvidjeti [[sekundarna struktura|sekundarne strukture]]. Mogu se konstruirati [[Filogenetsko stablo|filogenetska stabla]] i razvijati [[evolucija|evolucijske]] hipoteze pomoću specijalnog softvera kao što je [[ClustalW]] u vezi sa porijeklom modernih organizama i genima koje oni izražavaju. Za analizu gena i proteina, sada je neophodna oblast [[bioinformatika|bioinformatike]].

===''In silico'' simulacija dinamičkih procesa===

Složeniji računarski problem je predviđanje međumolekulskih interakcija, kao što su molekulsko spajanje,<ref name=Ritchie2008/> [[preklapanje proteina]], [[interakcija protein-protein]] i hemijska reaktivnost. Matematički modeli za simulaciju ovih dinamičkih procesa uključuju [[molekularna mehanika|molekulsku mehaniku]], posebno [[molekularna dinamika|molekulsku dinamiku]]. S tim u vezi, ''[[in silico]]'' simulacije su otkrile savijanje malih α-heliksnih [[proteinski domen|proteinskih domena]] kao što je [[villin]]sko pokrivalo,<ref name=Zagrovic2002/> [[HIV]] pomoćni protein<ref name=Herges2005/> i hibridne metode koje kombinuju standardnu molekulsku dinamiku sa [[kvantna mehanika|kvantnomehaničkom]] matematikom istražili su elektronska stanja [[rodopsin]]a.<ref name=Hoffman2006/>

Osim klasične molekulske dinamike, metodi [[kvantna dinamika|kvantne dinamike]] omogućavaju simulaciju proteina u atomskim detaljima sa preciznim opisom kvantnomehaničkih efekata. Primjeri uključuju višeslojni [[višekonfiguracijski vremenski ovisni Hartree]] (MCTDH) metod i ) pristup [[hijerarhijska jednadžba kretanja|hijerarhijskih jednačina kretanja]] (HEOM, koji su primijenjeni na kriptohrome biljaka<ref name= Gatti2018/> i kompleksi za prikupljanje svjetlosti bakterija.<ref name= Schulten2012/>. I kvantne i klasične mehaničke simulacije bioloških sistema su izuzetno računarski zahtjevne, tako da inicijative [[distribuirano računarstvo|distribuiranog računarstva]] (naprimjer, [[Folding@home]] projekt<ref name=Scheraga2007/>) olakšavaju [[molekularno modeliranje na GPU|molekulsko modeliranje]], iskorištavanjem napretka u [[Grafička procesorska jedinica|GPU]] paralelnom procesuiranju i [[Monte Carlo metod|Monte Carlo]] tehnikama.

===Hemijska analiza===

Ukupan sadržaj dušika u organskoj materiji uglavnom formiraju amino grupe u proteinima. Ukupni Kjeldahlov azot ([[TKN]]) je mjera dušika koja se široko koristi u analizi (otpadne) vode, tla, hrane, hrane za životinje i organske tvari općenito. Kao što naziv govori, primjenjuje se [[Kjeldahlov metod|Kjeldahlova metoda]]. Dostupne su osjetljivije metode.<ref>{{Cite journal|title=A Review of Methods for Sensing the Nitrogen Status in Plants: Advantages, Disadvantages and Recent Advances|first1=Rafael F.|last1=Muñoz-Huerta|first2=Ramon G.|last2=Guevara-Gonzalez|first3=Luis M.|last3=Contreras-Medina|first4=Irineo|last4=Torres-Pacheco|first5=Juan|last5=Prado-Olivarez|first6=Rosalia V.|last6=Ocampo-Velazquez|date=Aug 16, 2013|journal=Sensors (Basel, Switzerland)|volume=13|issue=8|pages=10823–10843|doi=10.3390/s130810823|pmid=23959242|pmc=3812630|bibcode=2013Senso..1310823M|doi-access=free}}</ref><ref>{{Cite journal|url=http://www.nrcresearchpress.com/doi/10.4141/S01-054|title=Determination of soil organic carbon and nitrogen at the field level using near-infrared spectroscopy|first1=P D|last1=Martin|first2=D F|last2=Malley|first3=G.|last3=Manning|first4=L.|last4=Fuller|date=Nov 1, 2002|journal=Canadian Journal of Soil Science|volume=82|issue=4|pages=413–422|via=DOI.org (Crossref)|doi=10.4141/S01-054}}</ref>

==Prehrana==
{{Također pogledajte|Proteini|Kvalitet proteina}}
Većina [[mikroorganizam]]a i biljaka može biosintetizirati svih 20 standardnih [[aminokiselina]], dok životinje (uključujući i ljude) moraju dobiti neke od aminokiselina iz [[hrana|ishrane]].<ref name ="Voet"/> Aminokiseline koje organizam ne može sam sintetizirati nazivaju se [[esencijalne aminokiseline]]. Ključni enzimi koji sintetiziraju određene aminokiseline nisu prisutni kod životinja – kao što je [[aspartokinaza]], koja katalizira prvi korak u sintezi [[lizin]]a, [[metionin]]a i [[treonin]]a iz [[aspartat]]a. Ako su aminokiseline prisutne u okolini, mikroorganizmi mogu sačuvati energiju tako što preuzimaju aminokiseline iz svog okruženja i [[regulacija i pod regulacija|podreguliraju]] svoje biosintetske puteve.

Kod životinja se aminokiseline dobijaju konzumiranjem hrane koja sadrži proteine. Progutani proteini se zatim razlažu na aminokiseline putem [[probavaa|probave]], što obično uključuje [[Denaturacija (biohemija)|denaturaciju]] proteina  izlaganjem [[Kiseline|kiselinama]] i [[hidroliza|hidrolizi]] enzimima zvanim [[proteaza|proteaze]]. Neke unesene aminokiseline koriste se za biosintezu proteina, dok se druge pretvaraju u [[glukoza|glukozu]] putem [[glukoneogeneza|glukoneogeneze]], ili se unose u [[ciklus limunske kiseline]]. Ova upotreba proteina kao goriva je posebno važna u uslovima [[gladovanja]] jer omogućava da se sopstveni tjelesni proteini koriste za održavanje života, posebno oni koji se nalaze u [[mišići]]ma.<ref name=BrosnanJ/>

Kod životinja kao što su [[psi]] i [[mačke]], proteini održavaju zdravlje i kvalitet kože podstičući rast [[dlakin folikul|folikula dlake]] i [[keratin]]izaciju i na taj način smanjujući vjerojatnost problema s kožom koji izazivaju neugodne mirise.<ref name="Watson_1998">{{cite journal | vauthors = Watson TD | title = Diet and skin disease in dogs and cats | journal = The Journal of Nutrition | volume = 128 | issue = 12 Suppl | pages = 2783S–89S | year = 1998 | pmid = 9868266 | doi = 10.1093/jn/128.12.2783S| doi-access = free }}</ref> Proteini lošeg kvaliteta također imaju ulogu u zdravlju gastrointestinalnog trakta, povećavajući potencijal za nadimanje i neugodne spojeve kod pasa, jer kada proteini stignu do debelog crijeva u nesvarenom stanju, fermentiraju se proizvodeći plin [[sumporovodik]], [[indol]] i skatol.<ref name="Case_2010">{{cite book | vauthors = Case LP, Daristotle L, Hayek MG, Raasch MF | year =  2010 | title = Canine and Feline Nutrition-E-Book: A Resource for Companion Animal Professionals | publisher = Elsevier Health Sciences }}</ref> Psi i mačke bolje probavljaju životinjske proteine nego one iz biljaka, ali proizvodi životinjskog porijekla lošeg kvaliteta probavljaju se loše, uključujući [[koža|kožu]], [[perje]] i [[vezivno tkivo]].<ref name="Case_2010"/>

== Bjelančevine u ishrani ==

Bjelančevine se nalaze u raznim vrstama prehrambenih namirnica. Može se gotovo reći da su u većim ili manjim količinama zastupljeni u svoj hrani osim u rafiniranim [[šećer]]ima i [[masti]]ma. Hrana životinjskog porijekla poput [[meso|mesa]], [[riba]], [[jaje|jaja]], [[mlijeko|mlijeka]], [[jogurt]]a i [[sir]]a dobar su izvor proteina u kvalitativnom i kvantitativnom smislu. Osim što sadrže mnogo proteina te su namirnice izvor svih esencijalnih aminokiselina.

== Također pogledajte ==
{{Div col}}
* [[Deproteinacija]]
* [[DNK-vezujući protein]]
* [[Makromolekula]]
* [[Indeks članaka vezanih za proteine]]
* [[Intein]]
* [[Lista proteina]]
* [[Proteopatija]]
* [[Proteopedija]]
* [[Proteoliza]]
* [[Prostor sekvence (evolucija)|Prostor sekvence proteina]]
* [[Porodica proteina]]
* [[Natporodica proteina]]
{{Div col end}}

== Reference ==
{{Reflist|refs=
<ref name=Bischoff1860>{{cite book | vauthors = Bischoff TL, Voit C |title=Die Gesetze der Ernaehrung des Pflanzenfressers durch neue Untersuchungen festgestellt |location=Leipzig, Heidelberg |year=1860 |language=de}}</ref>

<ref name=BrosnanJ>{{cite journal | vauthors = Brosnan JT | title = Interorgan amino acid transport and its regulation | journal = The Journal of Nutrition | volume = 133 | issue = 6 Suppl 1 | pages = 2068S–72S | date = juni 2003 | pmid = 12771367 | doi = 10.1093/jn/133.6.2068S | doi-access = free }}</ref>

<ref name=Bruckdorfer2004>{{cite journal | vauthors = Bruckdorfer T, Marder O, Albericio F | title = From production of peptides in milligram amounts for research to multi-tons quantities for drugs of the future | journal = Current Pharmaceutical Biotechnology | volume = 5 | issue = 1 | pages = 29–43 | date = februar 2004 | pmid = 14965208 | doi = 10.2174/1389201043489620 }}</ref>

<ref name=EXPASY2000>{{cite journal | vauthors = Bairoch A | title = The ENZYME database in 2000 | journal = Nucleic Acids Research | volume = 28 | issue = 1 | pages = 304–05 | date = januar 2000 | pmid = 10592255 | pmc = 102465 | doi = 10.1093/nar/28.1.304 | url = http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf | archive-url = https://web.archive.org/web/20110601003507/http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf | url-status=dead | archive-date = 1. 6. 2011 }}</ref>

<ref name=Fernandez2003>{{cite journal | vauthors = Fernández A, Scott R | title = Dehydron: a structurally encoded signal for protein interaction | journal = Biophysical Journal | volume = 85 | issue = 3 | pages = 1914–28 | date = septembar 2003 | pmid = 12944304 | pmc = 1303363 | doi = 10.1016/S0006-3495(03)74619-0 | bibcode = 2003BpJ....85.1914F }}</ref>

<ref name=Fulton1991>{{cite journal | vauthors = Fulton AB, Isaacs WB | title = Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis | url = https://archive.org/details/sim_bioessays_1991-04_13_4/page/157 | journal = BioEssays | volume = 13 | issue = 4 | pages = 157–61 | date = april 1991 | pmid = 1859393 | doi = 10.1002/bies.950130403 | s2cid = 20237314 }}</ref>

<ref name=Gutteridge2005>{{cite journal | vauthors = Gutteridge A, Thornton JM | title = Understanding nature's catalytic toolkit | url = https://archive.org/details/sim_trends-in-biochemical-sciences_2005-11_30_11/page/622 | journal = Trends in Biochemical Sciences | volume = 30 | issue = 11 | pages = 622–29 | date = novembar 2005 | pmid = 16214343 | doi = 10.1016/j.tibs.2005.09.006 }}</ref>

<ref name=Herges2005>{{cite journal | vauthors = Herges T, Wenzel W | title = In silico folding of a three helix protein and characterization of its free-energy landscape in an all-atom force field | journal = Physical Review Letters | volume = 94 | issue = 1 | pages = 018101 | date = januar 2005 | pmid = 15698135 | doi = 10.1103/PhysRevLett.94.018101 | bibcode = 2005PhRvL..94a8101H | arxiv = physics/0310146 | s2cid = 1477100 }}</ref>

<ref name=Hey2008>{{Cite book | vauthors = Hey J, Posch A, Cohen A, Liu N, Harbers A | title = 2D PAGE: Sample Preparation and Fractionation | chapter = Fractionation of complex protein mixtures by liquid-phase isoelectric focusing | volume = 424 | pages = [https://archive.org/details/2dpagesampleprep00anto/page/225 225–39] | year = 2008 | pmid = 18369866 | doi = 10.1007/978-1-60327-064-9_19 | isbn = 978-1-58829-722-8 | series = Methods in Molecular Biology | chapter-url = https://archive.org/details/2dpagesampleprep00anto/page/225 }}</ref>

<ref name=Hoffman2006>{{cite journal | vauthors = Hoffmann M, Wanko M, Strodel P, König PH, Frauenheim T, Schulten K, Thiel W, Tajkhorshid E, Elstner M | title = Color tuning in rhodopsins: the mechanism for the spectral shift between bacteriorhodopsin and sensory rhodopsin II | journal = Journal of the American Chemical Society | volume = 128 | issue = 33 | pages = 10808–18 | date = august 2006 | pmid = 16910676 | doi = 10.1021/ja062082i }}</ref>

<ref name=Hohsaka2002>{{cite journal | vauthors = Hohsaka T, Sisido M | title = Incorporation of non-natural amino acids into proteins | journal = Current Opinion in Chemical Biology | volume = 6 | issue = 6 | pages = 809–15 | date = decembar 2002 | pmid = 12470735 | doi = 10.1016/S1367-5931(02)00376-9 }}</ref>

<ref name=Kalman1955>{{cite journal | vauthors = Kalman SM, Linderstrøm-Lang K, Ottesen M, Richards FM | title = Degradation of ribonuclease by subtilisin | journal = Biochimica et Biophysica Acta | volume = 16 | issue = 2 | pages = 297–99 | date = februar 1955 | pmid = 14363272 | doi = 10.1016/0006-3002(55)90224-9 }}</ref>

<ref name=Kauzmann1956>{{cite journal | vauthors = Kauzmann W | title = Structural factors in protein denaturation | journal = Journal of Cellular Physiology | volume = 47 | issue = Suppl 1 | pages = 113–31 | date = maj 1956 | pmid = 13332017 | doi = 10.1002/jcp.1030470410 }}</ref>

<ref name=Kauzmann1959>{{Cite book | vauthors = Kauzmann W | chapter = Some factors in the interpretation of protein denaturation | volume = 14 | pages = 1–63 | year = 1959 | pmid = 14404936 | doi = 10.1016/S0065-3233(08)60608-7 | isbn = 978-0-12-034214-3 | series = Advances in Protein Chemistry | title = Advances in Protein Chemistry Volume 14 }}</ref>

<ref name=Kendrew1958>{{cite journal | vauthors = Kendrew JC, Bodo G, Dintzis HM, Parrish RG, Wyckoff H, Phillips DC | title = A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis | journal = Nature | volume = 181 | issue = 4610 | pages = 662–66 | date = mart 1958 | pmid = 13517261 | doi = 10.1038/181662a0 | bibcode = 1958Natur.181..662K | s2cid = 4162786 }}</ref>

<ref name=Kent2009>{{cite journal | vauthors = Kent SB | title = Total chemical synthesis of proteins | url = https://archive.org/details/sim_chemical-society-great-britain-chemical-society-reviews_2009-02_38_2/page/338 | journal = Chemical Society Reviews | volume = 38 | issue = 2 | pages = 338–51 | date = februar 2009 | pmid = 19169452 | doi = 10.1039/b700141j }}</ref>

<ref name="Lecture 1958">{{citation |author=Sanger F. |year=1958 |title=Nobel lecture: The chemistry of insulin |publisher=Nobelprize.org |url=http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1958/sanger-lecture.pdf |access-date=9. 2. 2016 |archive-url=https://web.archive.org/web/20130319022148/http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1958/sanger-lecture.pdf |archive-date=19. 3. 2013 |url-status=live }}</ref>

<ref name=Lodish2004>{{cite book |vauthors=Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipurksy SL, Darnell J |year=2004 |title=Molecular Cell Biology |edition=5th |publisher=WH Freeman and Company |location=New York, New York}}</ref>

<ref name=Margolin2000>{{cite journal | vauthors = Margolin W | title = Green fluorescent protein as a reporter for macromolecular localization in bacterial cells | journal = Methods | volume = 20 | issue = 1 | pages = 62–72 | date = januar 2000 | pmid = 10610805 | doi = 10.1006/meth.1999.0906 }}</ref>

<ref name=Mayhew2008>{{cite journal | vauthors = Mayhew TM, Lucocq JM | title = Developments in cell biology for quantitative immunoelectron microscopy based on thin sections: a review | journal = Histochemistry and Cell Biology | volume = 130 | issue = 2 | pages = 299–313 | date = august 2008 | pmid = 18553098 | pmc = 2491712 | doi = 10.1007/s00418-008-0451-6 }}</ref>

<ref name=Muirhead1963>{{cite journal | vauthors = Muirhead H, Perutz MF | title = Structure of hemoglobin. A three-dimensional fourier synthesis of reduced human hemoglobin at 5.5 Å resolution | journal = Nature | volume = 199 | issue = 4894 | pages = 633–38 | date = august 1963 | pmid = 14074546 | doi = 10.1038/199633a0 | bibcode = 1963Natur.199..633M | s2cid = 4257461 }}</ref>

<ref name=Nelson2005>{{cite book |vauthors=Nelson DL, Cox MM |year=2005 |title=Lehninger's Principles of Biochemistry |edition=4th |publisher=W. H. Freeman and Company |location=New York, New York}}</ref>

<ref name=Pain2000>{{cite book | veditors = Pain RH | vauthors = Dobson CM |title=Mechanisms of Protein Folding | url = https://archive.org/details/mechanismsofprot0000unse_g7p3 |chapter=The nature and significance of protein folding |publisher=Oxford University Press |location=Oxford, Oxfordshire |year=2000 |pages=[https://archive.org/details/mechanismsofprot0000unse_g7p3/page/n28 1]–28 |isbn=978-0-19-963789-8}}</ref>

<ref name=Pauling1951>{{cite journal | vauthors = Pauling L, Corey RB | title = Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 37 | issue = 5 | pages = 235–40 | date = maj 1951 | pmid = 14834145 | pmc = 1063348 | doi = 10.1073/pnas.37.5.235 | url = http://www.pnas.org/site/misc/Protein8.pdf | bibcode = 1951PNAS...37..235P | access-date = 14. 4. 2009 | archive-url = https://web.archive.org/web/20121128101620/http://www.pnas.org/site/misc/Protein8.pdf | archive-date = 28. 11. 2012 | url-status = live | doi-access = free }}</ref>

<ref name=Perrett2007>{{cite journal | vauthors = Perrett D | title = From 'protein' to the beginnings of clinical proteomics | journal = Proteomics: Clinical Applications | volume = 1 | issue = 8 | pages = 720–38 | date = august 2007 | pmid = 21136729 | doi = 10.1002/prca.200700525 | s2cid = 32843102 }}</ref>

<ref name="Pickel 2013">{{cite journal | vauthors = Pickel B, Schaller A | title = Dirigent proteins: molecular characteristics and potential biotechnological applications | journal = Applied Microbiology and Biotechnology | volume = 97 | issue = 19 | pages = 8427–38 | date = oktobar 2013 | pmid = 23989917 | doi = 10.1007/s00253-013-5167-4 | s2cid = 1896003 }}</ref>

<ref name=Radzicka1995>{{cite journal | vauthors = Radzicka A, Wolfenden R | title = A proficient enzyme | journal = Science | volume = 267 | issue = 5194 | pages = 90–3 | date = januar 1995 | pmid = 7809611 | doi = 10.1126/science.7809611 | bibcode = 1995Sci...267...90R }}</ref>

<ref name=Reynolds2003>{{cite book | vauthors = Reynolds JA, Tanford C |title=Nature's Robots: A History of Proteins (Oxford Paperbacks) | url = https://archive.org/details/naturesrobotshis0000tanf_g4d8 |publisher=Oxford University Press |location=New York, New York |year=2003 |page=[https://archive.org/details/naturesrobotshis0000tanf_g4d8/page/15 15] |isbn=978-0-19-860694-9}}</ref>

<ref name=Ritchie2008>{{cite journal | vauthors = Ritchie DW | title = Recent progress and future directions in protein-protein docking | journal = Current Protein & Peptide Science | volume = 9 | issue = 1 | pages = 1–15 | date = februar 2008 | pmid = 18336319 | doi = 10.2174/138920308783565741 | citeseerx = 10.1.1.211.4946 }}</ref>

<ref name=Rudiger2000>{{cite journal | vauthors = Rüdiger H, Siebert HC, Solís D, Jiménez-Barbero J, Romero A, von der Lieth CW, Diaz-Mariño T, Gabius HJ | title = Medicinal chemistry based on the sugar code: fundamentals of lectinology and experimental strategies with lectins as targets | journal = Current Medicinal Chemistry | volume = 7 | issue = 4 | pages = 389–416 | date = april 2000 | pmid = 10702616 | doi = 10.2174/0929867003375164 }}</ref>

<ref name=Sanger1949>{{cite journal | vauthors = Sanger F | title = The terminal peptides of insulin | journal = The Biochemical Journal | volume = 45 | issue = 5 | pages = 563–74 | year = 1949 | pmid = 15396627 | pmc = 1275055 | doi = 10.1042/bj0450563 }}</ref>

<ref name=Sankaranarayanan2001>{{cite journal | vauthors = Sankaranarayanan R, Moras D | title = The fidelity of the translation of the genetic code | journal = Acta Biochimica Polonica | volume = 48 | issue = 2 | pages = 323–35 | year = 2001 | pmid = 11732604 | doi = 10.18388/abp.2001_3918 | doi-access = free }}</ref>

<ref name=Scheraga2007>{{cite journal | vauthors = Scheraga HA, Khalili M, Liwo A | title = Protein-folding dynamics: overview of molecular simulation techniques | journal = Annual Review of Physical Chemistry | volume = 58 | pages = 57–83 | year = 2007 | pmid = 17034338 | doi = 10.1146/annurev.physchem.58.032806.104614 | bibcode = 2007ARPC...58...57S }}</ref>

<ref name=Schwarzer2005>{{cite journal | vauthors = Schwarzer D, Cole PA | title = Protein semisynthesis and expressed protein ligation: chasing a protein's tail | journal = Current Opinion in Chemical Biology | volume = 9 | issue = 6 | pages = 561–69 | date = decembar 2005 | pmid = 16226484 | doi = 10.1016/j.cbpa.2005.09.018 }}</ref>

<ref name=Stepanenko2008>{{cite journal | vauthors = Stepanenko OV, Verkhusha VV, Kuznetsova IM, Uversky VN, Turoverov KK | title = Fluorescent proteins as biomarkers and biosensors: throwing color lights on molecular and cellular processes | journal = Current Protein & Peptide Science | volume = 9 | issue = 4 | pages = 338–69 | date = august 2008 | pmid = 18691124 | pmc = 2904242 | doi = 10.2174/138920308785132668 }}</ref>

<ref name=Sumner1926>{{cite journal |author=Sumner JB |title=The isolation and crystallization of the enzyme urease. Preliminary paper |url=http://www.jbc.org/content/69/2/435.full.pdf+html |journal=Journal of Biological Chemistry |volume=69 |pages=435–41 |year=1926 |format=PDF |issue=2 |doi=10.1016/S0021-9258(18)84560-4 |access-date=16. 1. 2011 |archive-url=https://web.archive.org/web/20110325104920/http://www.jbc.org/content/69/2/435.full.pdf+html |archive-date=25. 3. 2011 |url-status=live |doi-access=free }}</ref>

<ref name=Terpe2003>{{cite journal | vauthors = Terpe K | title = Overview of tag protein fusions: from molecular and biochemical fundamentals to commercial systems | journal = Applied Microbiology and Biotechnology | volume = 60 | issue = 5 | pages = 523–33 | date = januar 2003 | pmid = 12536251 | doi = 10.1007/s00253-002-1158-6 | s2cid = 206934268 }}</ref>

<ref name="urlEBI">{{cite web |author=EBI External Services |url=http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ |title=The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute |publisher=Ebi.ac.uk |date=20. 1. 2010 |access-date=16. 1. 2011 |archive-url=https://web.archive.org/web/20130803032349/http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ |archive-date=3. 8. 2013 |url-status=live }}</ref>

<ref name="urlRCSB Protein Data Bank">{{cite web|url=http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do|title=RCSB Protein Data Bank|access-date=19. 1. 2017|url-status=dead|archive-url=https://web.archive.org/web/20150418160606/http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do|archive-date=18. 4. 2015}}</ref>

<ref name=Walker2000>{{cite book | vauthors = Walker JH, Wilson K |title=Principles and Techniques of Practical Biochemistry | url = https://archive.org/details/principlestechni0000unse_l3a6 |publisher=Cambridge University Press |location=Cambridge, UK |year=2000 |pages=[https://archive.org/details/principlestechni0000unse_l3a6/page/287 287]–89 |isbn=978-0-521-65873-7}}</ref>

<ref name=Yuste2005>{{cite journal | vauthors = Yuste R | title = Fluorescence microscopy today | journal = Nature Methods | volume = 2 | issue = 12 | pages = 902–4 | date = decembar 2005 | pmid = 16299474 | doi = 10.1038/nmeth1205-902 | s2cid = 205418407 }}</ref>

<ref name=Zagrovic2002>{{cite journal | vauthors = Zagrovic B, Snow CD, Shirts MR, Pande VS | title = Simulation of folding of a small alpha-helical protein in atomistic detail using worldwide-distributed computing | journal = Journal of Molecular Biology | volume = 323 | issue = 5 | pages = 927–37 | date = novembar 2002 | pmid = 12417204 | doi = 10.1016/S0022-2836(02)00997-X | citeseerx = 10.1.1.142.8664 }}</ref>

<ref name= Schulten2012 >{{cite journal | vauthors = Strümpfer J, Schulten K | title = Open Quantum Dynamics Calculations with the Hierarchy Equations of Motion on Parallel Computers | journal = J. Chem. Theory Comput. | volume = 8 | issue = 8 | pages = 2808–2816 | date = 2012 | pmid = 23105920 | doi = 10.1021/ct3003833 | pmc = 3480185 }}</ref>

<ref name= Gatti2018 >{{cite journal | vauthors = Mendive-Tapia D, Mangaud E, Firmino T, de la Lande A, Desouter-Lecomte M, Meyer HD, Gatti F | title = Multidimensional Quantum Mechanical Modeling of Electron Transfer and Electronic Coherence in Plant Cryptochromes: The Role of Initial Bath Conditions  | journal = J. Phys. Chem. B  | volume = 122 | issue = 1  | pages = 126–136 | date = 2018 | pmid = 29216421 | doi = 10.1021/acs.jpcb.7b10412 }}</ref>

<ref name=Gonen2005>{{cite journal | vauthors = Gonen T, Cheng Y, Sliz P, Hiroaki Y, Fujiyoshi Y, Harrison SC, Walz T | title = Lipid-protein interactions in double-layered two-dimensional AQP0 crystals | journal = Nature | volume = 438 | issue = 7068 | pages = 633–38 | date = decembar 2005 | pmid = 16319884 | pmc = 1350984 | doi = 10.1038/nature04321 | bibcode = 2005Natur.438..633G }}</ref>

<ref name=Standley2008>{{cite journal | vauthors = Standley DM, Kinjo AR, Kinoshita K, Nakamura H | title = Protein structure databases with new web services for structural biology and biomedical research | journal = Briefings in Bioinformatics | volume = 9 | issue = 4 | pages = 276–85 | date = juli 2008 | pmid = 18430752 | doi = 10.1093/bib/bbn015 | doi-access = free }}</ref>

<ref name=Walian2004>{{cite journal | vauthors = Walian P, Cross TA, Jap BK | title = Structural genomics of membrane proteins | journal = Genome Biology | volume = 5 | issue = 4 | pages = 215 | year = 2004 | pmid = 15059248 | pmc = 395774 | doi = 10.1186/gb-2004-5-4-215 }}</ref>

<ref name=Sleator2012>{{Cite book | vauthors = Sleator RD | chapter = Prediction of protein functions | volume = 815 | pages = 15–24 | year = 2012 | pmid = 22130980 | doi = 10.1007/978-1-61779-424-7_2 | isbn = 978-1-61779-423-0 | series = Methods in Molecular Biology | title = Functional Genomics }}</ref>

<ref name=Zhang2008>{{cite journal | vauthors = Zhang Y | title = Progress and challenges in protein structure prediction | journal = Current Opinion in Structural Biology | volume = 18 | issue = 3 | pages = 342–48 | date = juni 2008 | pmid = 18436442 | pmc = 2680823 | doi = 10.1016/j.sbi.2008.02.004 }}</ref>

<ref name=Xiang2006>{{cite journal | vauthors = Xiang Z | title = Advances in homology protein structure modeling | journal = Current Protein & Peptide Science | volume = 7 | issue = 3 | pages = 217–27 | date = juni 2006 | pmid = 16787261 | pmc = 1839925 | doi = 10.2174/138920306777452312 }}</ref>

<ref name=Zhang2005>{{cite journal | vauthors = Zhang Y, Skolnick J | title = The protein structure prediction problem could be solved using the current PDB library | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 102 | issue = 4 | pages = 1029–34 | date = januar 2005 | pmid = 15653774 | pmc = 545829 | doi = 10.1073/pnas.0407152101 | bibcode = 2005PNAS..102.1029Z | doi-access = free }}</ref>

<ref name=Kuhlman2003>{{cite journal | vauthors = Kuhlman B, Dantas G, Ireton GC, Varani G, Stoddard BL, Baker D | title = Design of a novel globular protein fold with atomic-level accuracy | journal = Science | volume = 302 | issue = 5649 | pages = 1364–68 | date = novembar 2003 | pmid = 14631033 | doi = 10.1126/science.1089427 | bibcode = 2003Sci...302.1364K | s2cid = 1939390 }}</ref>
}}

==Dopunska literatura ==
; Udžbenici
{{refbegin|32em}}
* {{cite book |vauthors=Branden C, Tooze J |title=Introduction to Protein Structure |publisher=Garland Pub |location=New York |year=1999 |isbn=978-0-8153-2305-1}}
* {{cite book |vauthors=Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW |title=Harper's Illustrated Biochemistry |url=https://archive.org/details/harpersillustrat0000unse_l8z7 |publisher=Lange Medical Books/McGraw-Hill |location=New York |year=2006 |isbn=978-0-07-146197-9}}
* {{cite book |vauthors=Van Holde KE, Mathews CK |title=Biochemistry |publisher=Benjamin/Cummings Pub. Co., Inc |location=Menlo Park, California |year=1996 |isbn=978-0-8053-3931-4 |url=https://archive.org/details/biochemistry00math }}
{{refend}}

== Vanjski linkovi ==
{{Commons category|Proteins}}
{{Wiktionary|protein}}

===Baze podataka i projekti===
* [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?db=protein NCBI Entrez Protein database]
* [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?db=structure NCBI Protein Structure database]
* [https://web.archive.org/web/20060424071622/http://www.hprd.org/ Human Protein Reference Database]
* [https://web.archive.org/web/20070314135408/http://www.humanproteinpedia.org/ Human Proteinpedia]
* [http://folding.stanford.edu/ Folding@Home (Stanford University)] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20120908075542/http://folding.stanford.edu/English/HomePage |date=8. 9. 2012 }}
* [http://www.pdbe.org/ Protein Databank in Europe] (see also [http://www.pdbe.org/quips PDBeQuips]{{Mrtav link}}, short articles and tutorials on interesting PDB structures)
* [http://www.rcsb.org/ Research Collaboratory for Structural Bioinformatics] (see also [http://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion/molecule_of_the_month/index.html Molecule of the Month] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20200724151351/https://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion%2Fmolecule_of_the_month%2Findex.html |date=24. 7. 2020 }}, presenting short accounts on selected proteins from the PDB)
* [http://www.proteopedia.org/ Proteopedia&nbsp;– Life in 3D]: rotatable, zoomable 3D model with wiki annotations for every known protein molecular structure.
* [https://web.archive.org/web/20080608183902/http://www.expasy.uniprot.org/ UniProt the Universal Protein Resource]

=== Tutorijali i obrazovne stranice ===
* [https://web.stanford.edu/group/hopes/cgi-bin/hopes_test/an-introduction-to-proteins/ "An Introduction to Proteins"] from HOPES (Huntington's Disease Outreach Project for Education at Stanford)
* [https://web.archive.org/web/20050219090405/http://www.biochemweb.org/proteins.shtml Proteins: Biogenesis to Degradation&nbsp;– The Virtual Library of Biochemistry and Cell Biology]

{{Ekspresija gena}}
{{Proteinske teme}}
{{Proteinski metodi}}
{{Prehrambena hemija}}
{{Metabolizam}}
{{Authority control}}

[[Kategorija:Proteini|Proteini]]
[[Kategorija:Molekularna biologija]]
[[Kategorija:Proteomika]]
[[Kategorija:Ishrana]]