Die Thermostabilität bezeichnet in der Chemie und insbesondere Organik und Biochemie die Eigenschaft einer Verbindung, relativ hohe Temperaturen zu überstehen (molekulare Hitzebeständigkeit). Das Gegenteil der Thermostabilität ist die Thermolabilität.
Eigenschaften
Diese Thermostabilität bezieht sich dabei vor allem auf die Struktur des Moleküls, wird jedoch auch anwendungsspezifisch über die Fähigkeit zur Ausübung einer bestimmten Funktion definiert. Der Begriff wird vor allem auf Biomoleküle und besonders Proteinstrukturen angewandt, da Proteine ihre Funktionsfähigkeit aufgrund der Denaturierung oft schon bei vergleichsweise niedrigen Temperaturen verlieren. Da in der Verfahrenstechnik jedoch höhere Temperaturen einen höheren Stoffumsatz ermöglichen (RGT-Regel) bzw. diese aus anderweitigen Gründen notwendig sind, um ein gewünschtes Reaktionsprodukt zu erhalten, kommt den thermostabilen Biomolekülen hier eine hohe Bedeutung zu. Ein Beispiel hierfür ist die Polymerase-Kettenreaktion, in der thermostabile DNA-Polymerasen von Organismen wie Thermus aquaticus genutzt werden. Organismen, die aufgrund ihrer thermostabilen Strukturen ein hohes Temperaturoptimum besitzen, werden als thermophil bezeichnet. Thermostabile Proteine besitzen zur zusätzlichen Stabilisierung ihrer Proteinfaltung oftmals eine kompakte Struktur und vermehrt Wasserstoffbrückenbindungen, Salzbrücken, Hydrolyse-unempfindlichere Aminosäuren und vergleichsweise hohe Affinitäten der Monomere eines Proteinkomplexes zueinander.
Da insbesondere Protein-basierte Toxine oftmals hitzelabil sind, können Toxine in thermostabile und thermolabile Toxine eingeteilt werden. Während thermolabile Toxine wie einige Lektine durch Erhitzen inaktiviert werden, überstehen thermostabile Toxine wie Amatoxine diese Behandlung ohne größere Verluste. Dies hat besondere Bedeutung für den Effekt des Garens von im Rohzustand toxischen Nahrungsmitteln (z. B. Kartoffeln, Bohnen, Linsen und manche Pilze).
Thermische Desinfektionsverfahren basieren auf der Überwindung der Thermostabilität der Proteine von Pathogenen.
Die Thermostabilität von Proteinen kann durch Protein-Engineering, durch Quervernetzung oder durch Kopplung an Polymere erhöht werden.[1]
Literatur
- Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Stryer Biochemie. 7. Auflage, Springer-Verlag, Berlin/Heidelberg 2013, ISBN 978-3-8274-2988-9.
- Michael T. Madigan, John M. Martinko: Brock Mikrobiologie 11. Auflage, Pearson Studium, München 2006, ISBN 3-8273-7187-2.
- ↑ E. P. DeBenedictis, E. Hamed, S. Keten: Mechanical Reinforcement of Proteins with Polymer Conjugation. In: ACS nano. Band 10, Nummer 2, Februar 2016, S. 2259–2267, doi:10.1021/acsnano.5b06917, PMID 26687555.