„Flavoproteine“ – Versionsunterschied
Zur Navigation springen
Zur Suche springen
| [gesichtete Version] | [gesichtete Version] |
Inhalt gelöscht Inhalt hinzugefügt
Bot: Bot-Auftrag |
Aka (Diskussion | Beiträge) K https, Kleinkram |
||
| (17 dazwischenliegende Versionen von 13 Benutzern werden nicht angezeigt) | |||
| Zeile 1: | Zeile 1: | ||
'''Flavoproteine''' sind [[Protein]] |
'''Flavoproteine''' (Flavinenzyme, Flavoenzyme) sind eine in Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen weit verbreitete Gruppe von [[Protein]]en bzw. [[Oxidoreduktasen]], die als [[Coenzym|Kofaktor]] Flavinnukleotide ([[Flavinadenindinukleotid]] (FAD), [[Flavinmononukleotid]] (FMN)) enthalten.<ref>Spektrum der Wissenschaft: [https://www.spektrum.de/lexikon/chemie/flavinenzyme/3356 Flavinenzyme], abgerufen am 6. August 2016</ref> |
||
Es handelt sich um [[Enzym]]e, die [[Redox-Reaktion]]en katalysieren, wobei [[Flavine|Flavin]] als Elektronenüberträger dient, der umkehrbar oxidiert und reduziert werden kann. |
|||
Flavoproteine sind grundlegend für alle Vorgänge der [[Zellatmung]], da sie an den entsprechenden [[Elektronentransportkette]]n beteiligt sind. |
|||
Beispiele sind unter anderem die [[Succinat-Dehydrogenase]] und die [[Glucose-Oxidase]]. |
|||
== Siehe auch == |
|||
* [[Elektronentransferierendes Flavoprotein]] |
|||
== Literatur == |
|||
* V. Massey: ''The chemical and biological versatility of riboflavin.'' In: ''Biochemical Society transactions.'' Band 28, Nummer 4, 2000, S. 283–296, {{ISSN|0300-5127}}. PMID 10961912. |
|||
* H. Theorell: ''Preparation in pure state of the effect group of yellow enzymes.'' In: ''Biochemische Zeitschrift.'' 275, 1935, S. 344–346. |
|||
* O. Warburg, W. Christian: ''Isolation of the prosthetic group of the amino acid oxydase.'' In: ''Biochemische Zeitschrift.'' 298, 1938, S. 150–168. |
|||
* S. M. H. Christie, G. W. Kenner, A. R. Todd: ''NUCLEOTIDES .25. A SYNTHESIS OF FLAVIN ADENINE DINUCLEOTIDE.'' In: ''Journal of the Chemical Society.'' 1954, S. 46–52. |
|||
* T. Kupke, S. Stevanovic, H. G. Sahl, F. Gotz: ''Purification and characterization of EpiD, a flavoprotein involved in the biosynthesis of the lantibiotic epidermin.'' In: ''J. Bacteriol.'' 174 (16), Aug 1992, S. 5354–5361. {{PMC|206373}}. PMID 1644762. |
|||
* R. A. Daniel, J. Errington: ''Cloning, DNA sequence, functional analysis and transcriptional regulation of the genes encoding dipicolinic acid synthetase required for sporulation in Bacillus subtilis.'' In: ''J. Mol. Biol.'' 232 (2), Jul 1993, S. 468–483. [[doi:10.1006/jmbi.1993.1403]]. PMID 8345520. |
|||
* M. Clausen, C. J. Lamb, R. Megnet, P. W. Doerner: ''PAD1 encodes phenylacrylic acid decarboxylase which confers resistance to cinnamic acid in Saccharomyces cerevisiae.'' In: ''Gene.'' 142 (1), Mai 1994, S. 107–112. [[doi:10.1016/0378-1119(94)90363-8]]. PMID 8181743. |
|||
== Einzelnachweise == |
|||
<references /> |
|||
[[Kategorie:Proteingruppe]] |
[[Kategorie:Proteingruppe]] |
||
[[Kategorie:Oxidoreduktase| Flavoproteine]] |
[[Kategorie:Oxidoreduktase| Flavoproteine]] |
||
[[en:Flavoprotein]] |
|||
[[es:Flavoproteína]] |
|||
[[it:Flavoproteina]] |
|||
[[pl:Flawoproteina]] |
|||
[[pt:Flavoproteína]] |
|||
[[ru:Флавопротеины]] |
|||
[[uk:Флавопротеїни]] |
|||
Aktuelle Version vom 5. Februar 2021, 19:21 Uhr
Flavoproteine (Flavinenzyme, Flavoenzyme) sind eine in Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen weit verbreitete Gruppe von Proteinen bzw. Oxidoreduktasen, die als Kofaktor Flavinnukleotide (Flavinadenindinukleotid (FAD), Flavinmononukleotid (FMN)) enthalten.[1]
Es handelt sich um Enzyme, die Redox-Reaktionen katalysieren, wobei Flavin als Elektronenüberträger dient, der umkehrbar oxidiert und reduziert werden kann.
Flavoproteine sind grundlegend für alle Vorgänge der Zellatmung, da sie an den entsprechenden Elektronentransportketten beteiligt sind.
Beispiele sind unter anderem die Succinat-Dehydrogenase und die Glucose-Oxidase.
Siehe auch
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Literatur
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- V. Massey: The chemical and biological versatility of riboflavin. In: Biochemical Society transactions. Band 28, Nummer 4, 2000, S. 283–296, ISSN 0300-5127. PMID 10961912.
- H. Theorell: Preparation in pure state of the effect group of yellow enzymes. In: Biochemische Zeitschrift. 275, 1935, S. 344–346.
- O. Warburg, W. Christian: Isolation of the prosthetic group of the amino acid oxydase. In: Biochemische Zeitschrift. 298, 1938, S. 150–168.
- S. M. H. Christie, G. W. Kenner, A. R. Todd: NUCLEOTIDES .25. A SYNTHESIS OF FLAVIN ADENINE DINUCLEOTIDE. In: Journal of the Chemical Society. 1954, S. 46–52.
- T. Kupke, S. Stevanovic, H. G. Sahl, F. Gotz: Purification and characterization of EpiD, a flavoprotein involved in the biosynthesis of the lantibiotic epidermin. In: J. Bacteriol. 174 (16), Aug 1992, S. 5354–5361. PMC 206373 (freier Volltext). PMID 1644762.
- R. A. Daniel, J. Errington: Cloning, DNA sequence, functional analysis and transcriptional regulation of the genes encoding dipicolinic acid synthetase required for sporulation in Bacillus subtilis. In: J. Mol. Biol. 232 (2), Jul 1993, S. 468–483. doi:10.1006/jmbi.1993.1403. PMID 8345520.
- M. Clausen, C. J. Lamb, R. Megnet, P. W. Doerner: PAD1 encodes phenylacrylic acid decarboxylase which confers resistance to cinnamic acid in Saccharomyces cerevisiae. In: Gene. 142 (1), Mai 1994, S. 107–112. doi:10.1016/0378-1119(94)90363-8. PMID 8181743.
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ Spektrum der Wissenschaft: Flavinenzyme, abgerufen am 6. August 2016