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    La reacción más efectiva fue la que utilizó catalasa como catalizador orgánico, ya que liberó la mayor cantidad de oxígeno en un minuto. Al medir la cantidad de oxígeno liberada en 24 segundos y extrapolar a un minuto, la actividad enzimática de la catalasa fue equivalente a 3889.3 μmol de oxígeno liberado. Sería importante usar un buffer adicional en esta práctica debido a que las enzimas como la catalasa son sensibles a cambios de pH.

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    La reacción más efectiva fue la que utilizó catalasa como catalizador orgánico, ya que liberó la mayor cantidad de oxígeno en un minuto. Al medir la cantidad de oxígeno liberada en 24 segundos y extrapolar a un minuto, la actividad enzimática de la catalasa fue equivalente a 3889.3 μmol de oxígeno liberado. Sería importante usar un buffer adicional en esta práctica debido a que las enzimas como la catalasa son sensibles a cambios de pH.

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    La reacción más efectiva fue la que utilizó catalasa como catalizador orgánico, ya que liberó la mayor cantidad de oxígeno en un minuto. Al medir la cantidad de oxígeno liberada en 24 segundos y extrapolar a un minuto, la actividad enzimática de la catalasa fue equivalente a 3889.3 μmol de oxígeno liberado. Sería importante usar un buffer adicional en esta práctica debido a que las enzimas como la catalasa son sensibles a cambios de pH.

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    1. ¿Cuál de las tres reacciones realizadas es más efectiva y por qué?

    Se realizó la siguiente reacción:

    H2O2 2 H2O + O2

    En el primer experimento se hizo sin catalizador, en el segundo se usó un catalizador


    inorgánico: sulfato ferroso; al último se utilizó catalasa, un catalizador orgánico (enzima). La
    reacción más efectiva fue la última ya que se liberó mayor cantidad de O2 en un tiempo de 1
    minuto.

    2. Exprese los resultados obtenidos con sangre en términos de unidades de catalasa.


    En 24 segundos el oxígeno desplazo 37ml de agua, por lo tanto en un minuto desplazó
    92.5ml, al realizar los cálculos respectivos 92.5ml equivalen a 3889.3 µmol de oxígeno
    liberado.

    3. ¿Sería importante el uso de algún buffer adicional en esta práctica?

    Sí, al utilizar la catalasa, la cual es una enzima, la mayoría de estas son muy sensibles a los
    cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo
    pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de
    2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10. Como ligeros cambios del pH
    pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado
    sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los
    amortiguadores fisiológicos.

    4. ¿Por qué o con qué objetivo mediría la actividad enzimática de catalasa?


    La disminución de catalasa es responsable de la pérdida de color y olor de vegetales
    congelados, así como en las frutas, la catalasa disminuye con el tiempo, por lo tanto se
    puede utilizar para calcular la edad de un alimento.

    5. ¿Qué unidades de expresión de actividad-enzimáticas conoce? Explíquelas


    Unidad de actividad enzimática (símbolo U) es la cantidad de enzima que en una
    reacción enzimática cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato por minuto.
    El katal (símbolo kat) es definido como la actividad catalítica responsable de la
    transformación de un mol de compuesto por segundo.
    6. ¿Cuál es la clasificación de la catalasa y de la peroxidasa? Explíque las diferencias entre
    estas dos enzimas.
    Catalasa 1.11. 1. 6
    Significado: Es una óxido-reductasa (clase 1), que usa H2O2 como aceptor de electrones
    (subclase 11), y como donador a otra molécula de H2O2 (subsubclase 1). Le tocó el
    sexto lugar en la lista de enzimas.
    Peroxidasa 1.11.1.7
    Significado: Es una óxido-reductasa (clase 1), que usa H2O2 como aceptor de
    electrones (subclase 11), y como donador a otra molécula de H2O2 (subsubclase 1). Le
    tocó el sétimo lugar en la lista de enzimas.
    Las diferencias son las siguientes:
    La Catalasa es una enzima que se encuentra en organismos vivos y cataliza la
    descomposición del peróxido de hidrógeno (H2O2) en oxígeno y agua, por otro lado las
    peroxidasas son un tipo de enzimas muy extendidas en toda la escala filogenética.
    Catalizan reacciones bisustrato de carácter redox, utilizando un peróxido como
    oxidante (a lo que deben su nombre) y un segundo sustrato de características
    reductoras que es oxidado por el peróxido.

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