Inhibicion Enzimatica

Universidad Politécnica de Sinaloa
Ingeniería en biotecnología
Biocatálisis
Marco Alejandro Osuna Morales
Tipos de inhibidores y su mecanismo.
M.C Maya Torres Sánchez
Mazatlán, Sinaloa 1 de abril de 2020

Tipos de inhibidores y su mecanismo.
 Inhibidores competitivos.
En la inhibición competitiva, el inhibidor solo se puede unir a moléculas de enzima
libre que no estén unidas a un sustrato alguno.
Cuando el inhibidor competitivo se une con una molécula de enzima, una molécula
de sustrato no puede unirse a esa molécula de enzima. Al revés, la unión del
sustrato y una molécula evita el enlazamiento de un inhibidor. En otras palabras S
e I compiten por unirse a la molécula de enzima. Cuando están presentes tanto I
como S en una solución, la proporción de la enzima que puede formar complejos
IS depende de las concentraciones de sustrato e inhibidor y de sus afinidades
relativas hacia la enzima.
La cantidad de EI se puede reducir aumentando la concentración de S. A
concentraciones suficientemente altas la enzima puede estar saturada con
sustrato. En consecuencia la velocidad máxima en presencia o ausencia de un
inhibidor. Muchos inhibidores competitivos son análogos al sustrato. Los análogos
se unen a la enzima, pero no reaccionan. En la inhibición competitiva la velocidad
máxima no cambia, puesto que cuando [S] llega a ser m uy grande, v se aproxima
a Vmáx, al igual que en ausencia de inhibición, y V max = Kcat[E]t. Físicamente, esto
significa simplemente que si hacemos [S] m uy grande para un valor dado de [I],
las numerosas moléculas de sustrato harán que no compita el inhibidor
Durante la fracción de tiempo en que la molécula de inhibidor competitivo está
ocupando el lugar activo, la enzima no está disponible para la catálisis. El efecto
globales como si la enzima no pudiera unirse al sustrato tan bien cuando está
presente el inhibidor. Así pues, cabe prever que la enzima actúe como si su Ku se
incrementara por la presencia del inhibidor.
 Inhibidores acompetitivos
Los inhibidores acompetitivos solo se unen al ES y no a la enzima libre. En la
inhibición acompetitiva disminuye la V max por conversión de algunas moléculas de
E en la forma inactiva ESI . Ya que es el complejo ES el que se enlaza con I y
disminución de Vmax no se revierte por la adición de mas sustrato .
Los inhibidores acompetitivos hacen descender Km ya que los equilibrios de
formación ES y de ESI son desplazados hacia los complejos por la unión de I.
Este tipoi de inhibición suele representarse en reacciones de multisustrato.
 Inhibición no competitiva
Los inhibidores no competitivos se pueden unir a la E o al ES y formar complejos

inactivos EI o ESI respectivamente. Estos inhibidores son análogos al sustrato y
no se enlazan en el mismo sitio que el S. El caso clásico de la inhibición no
competitiva se caracteriza por una disminución aparente de Vmax, sin cambiar la
Km.
Esta forma de inhibición se produce cuando una molécula o u n ion pueden unirse
a un segundo lugar de u n a superficie enzimática (no el lugar activo) de tal
manera que modifican la . Podrían distorsionar, por ejemplo, la enzima de manera
que el proceso catalítico no fuera tan eficaz. El caso más sencillo es aquel en el
que la molécula del inhibidor se une solo al complejo ES y no interfiere de ninguna
forma con la unión del sustrato, pero impide de forma competitiva el paso catalítico
La mayor parte de las enzimas no se apega a la forma clásica de inhibición no
competitiva, donde no cambia Km. En la mayoría de los casos se afectan tanto la
Vmax como la Km ya que la afinidad del inhibidor hacia E es distinta que hacía
ES.
 Inhibidores mixtos
Esta forma de inhibición se produce cuando una molécula o un ion pueden unirse
tanto a la enzima libre como al complejo ES La unión del sustrato al complejo El
es significativamente menor que la unión a la enzima libre. Así, el proceso El + S ^
EIS no se considerará aquí, aunque es parte de un análisis termodinámico
completo
Imagen 1.- Diagrama de los tipos de inhibidores

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Marco Alejandro Osuna Morales

Tipos de inhibidores y su mecanismo.

M.C Maya Torres Sánchez

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Los inhibidores no competitivos se pueden unir a la E o al ES y formar complejos

Imagen 1.- Diagrama de los tipos de inhibidores

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