Bioevau-Bloque-I.Pdf: Maramedinalucas Biología 1º Prueba de Acceso A La Universidad Evau Comunidad de Madrid

BIOEVAU-Bloque-I.
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Biología
1º Prueba de Acceso a la Universidad
EvAU Comunidad de Madrid
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BIOLOGÍA

BLOQUE I:
LA BASE MOLECULAR Y
FÍSICO-QUÍMICA DE LA VIDA
1. EL AGUA Y LAS SALES MINERALES.
2. GLÚCIDOS Y LÍPIDOS.

3. PROTEÍNAS Y ENZIMAS.
4. ÁCIDOS NUCLEICOS.
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TEMA 1: AGUA Y SALES MINERALES
● BIOELEMENTOS: elementos químicos que forman parte de los sv

○ Primarios (96-98): C, H, O, N, P, S.
○ Secundarios (2-4): Na, K, Ca, Mg, Cl…
○ Oligoelementos (traza <0,1, ultratrazas <0,001): fundamentales. Mn, Fe, Cu, Zn…
● BIOMOLÉCULAS: moléculas que forman parte de los sv. Formadas por los bioelementos.
○ Orgánicas: Glúcidos, lípidos, proteínas, ácidos nucleicos.
○ Inorgánicas: Agua y sales minerales.
El Carbono: ¿Por qué el C es el bioelemento más importante de la estructura de los sv?

- Forma 4 enlaces covalentes altamente estables.
- Posibilidad de formar distintas cadenas carbonadas (lineales, ramificadas, cíclicas).
- Posibilidad de formar distintos tipos de enlace entre átomos (simple, doble, triple).
- Posibilidad de formar distintos grupos funcionales (alcohol, ácido, amina, éster…).
EL AGUA:
Estructura del agua (confiere ciertas características y propiedades):

● Molécula angular (dos pares de electrones solitarios en el O que repelen a los enlazantes).
● Angular→Dipolo (dos zonas con distinta densidad de carga electrónica diferenciadas).
Oxígeno muy electronegativo (capacidad de atraer electrones) por lo que los electrones se
ponen cerca del O→densidad de carga negativa, zona con e-.
● Dipolo→Forma puentes de hidrógeno como fuerza intermolecular y por ello es líquida a
temperatura ambiente (sino sería gaseosa).
PROPIEDADES DEL AGUA (importante saber relacionar sus propiedades con las funciones
biológicas con las que se relacionan).
1. Alta constante dieléctrica (gran diferenciación de zonas de dc): esta constante está
relacionada con la polaridad de la sustancia. Al ser altamente polar es:
● El disolvente universal por excelencia (“semejante disuelve a semejante”). El agua
(polar) disuelve a todas las moléculas polares.
● Transporta sustancias y actúa como medio de reacción.
2. Alto calor específico: El calor que necesitamos aportar al agua para que su temperatura
aumente un grado. Es muy alto porque se emplea en romper los pdeh.
● Termorregulador (mantiene la temperatura corporal de los sv).
3. Alto calor de vaporización: El calor necesario para que el H2O pase a estado gaseoso.
Requiere romper todos los pdeh.
● Refrigerante (disminuye la temperatura corporal mediante el sudor).
4. Alta fuerza de adhesión cohesión y elevada tensión superficial: alta cohesión entre
moléculas por los pdeh.
● Da volúmen a las células y turgencia de las plantas.
● Permite el desplazamiento de sv en el agua.
● Permite el ascenso del agua por capilaridad.
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5. Baja densidad: Máxima densidad a los 4ºC (una menor cantidad de pdeh en el agua permite
que las moléculas se acerquen más generando una estructura más compacta con menos
espacio entre moléculas en el líquido).
Sólido +pdeh (4 pdeh) → + separación.
● Supervivencia acuática.
SALES MINERALES. Las podemos encontrar:
● SÓLIDAS: Función estructural, protección y sostén. Pej carbonatos en caparazones y conchas
(CO3 2-), y fosfatos en tejidos óseos (PO4 3-).
● DISOLUCIÓN ACUOSA: disociadas en anión y catión. Múltiples funciones:
○ Actúan como cofactores enzimáticos.
○ Generan gradientes permitiendo procesos relacionados con la membrana.
○ Regulan pH. *
○ Mantienen el grado de salinidad.
*REGULACIÓN DEL PH:

Mediante disoluciones reguladoras o tampón mantienen el pH en el rango fisiológico (7,35-7,45).
Disolución tampón es una mezcla de un ácido débil y su base conjugada o una base débil y su ácido
conjugado.

● Tampón bicarbonato: (H2CO3 / HCO 3-) en sangre. Elimina el exceso de ácido carbónico
descomponiéndolo en CO2 y H2O→ fácilmente degradable.
● Tampón fosfato: (H2PO4 - / HPO4 2-) en el medio intracelular.
EJ: Explica lo que ocurre con el pH en sangre cuando hay una acumulación de CO2:
La acumulación de CO2 en sangre produce acidosis debido al desplazamiento del equilibrio del
tampón bicarbonato hacia la derecha, lo cuál implica que el ácido carbónico se desprotona
produciendo hidrogenocarbonato y protones en disolución, lo que supone una disminución del pH del
medio.
Movimiento de solutos y disolventes en las disoluciones:

Podemos encontrar diferentes fenómenos que describen el movimiento de solutos y/o disolventes
entre dos disoluciones que se encuentran separadas mediante una membrana semipermeable. Estos
son: la ósmosis, la diálisis y la difusión.
Membrana semipermeable: membrana con permeabilidad selectiva. Permite solo el paso de

determinados solutos o del disolvente a través de ella.
1. ÓSMOSIS:
Paso del disolvente por una membrana semipermeable
de la zona con menos concentración (disolución
hipotónica) a la zona con mayor concentración
(disolución hipertónica) con el objetivo de igualar las
concentraciones.
Las funciones de este proceso en la célula son:
regulación de la presión osmótica, del volúmen
celular y del grado de hidratación.
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2. DIFUSIÓN:
Las moléculas de soluto pasan de la disolución más concentrada a la disolución más diluida (a
favor de gradiente) a través de la membrana semipermeable con el fin de igualar las
concentraciones.
3. DIÁLISIS:
Separación de sustancias que se encuentran en disolución a través de una membrana
semipermeable que las filtra. La membrana es porosa y los poros solo permiten el paso de uno
de los solutos- membrana dializadora.
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TEMA 2: LOS GLÚCIDOS Y LÍPIDOS
LOS GLÚCIDOS
Son biomoléculas formadas por C, H, O en proporción CnH2nOn.
Son polialcoholes con un grupo carbonilo (aldehído o cetona).
Proyección de Fischer
MONOSACÁRIDOS / osas:

PROPIEDADES:
- Sólidos, cristalinos, no hidrolizables (no se puede romper para dar lugar a moléculas más
simples en una reacción con el agua), solubles en agua (depende de la polaridad, tiene grupos
altamente polares).
- Aldehídos (aldosas) o cetonas (cetosas) de número de C variable: 1,2,3,4,5,6…
- Presentan poder reductor (el g. aldehído se puede oxidar a ácido carboxílico).
- oxidarse: ganar enlace a O o perder enlace a H.
- reducirse: ganar enlace a H o perder enlace a O.
- Presentan isomería (moléculas con igual fórmula molecular y distinta estructura).
Isomería de función Isomería espacial Isomería Óptica*

Estereoisomería
*Carbono quiral: Carbono que tiene los 4 sustituyentes distintos.
ISOMERÍA ESPACIAL O ESTEREOISOMERÍA

Moléculas que tienen uno o más carbonos quirales. Hay varios tipos de estereoisómeros:
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Los enantiómeros varían en todos y cada uno de sus centros.
- En disolución acuosa se ciclan formando un enlace hemiacetal intramolecular entre el -OH
del C* más alejado del g. carbonilo y el C del carbonilo.
Los ciclos pueden ser de 5 (furanosas) o 6 miembros (piranosas) y la representación ciclada se
llama proyección de Haworth (forma de representarlo ciclada). Se llaman “piranosas” y
“furanosas” por la similitud a la molécula de pirano y furano, solo que NO son esas.

Al formarse el enlace hemiacetal, el C carbonílico pasa de ser un carbono aquiral a ser un C*
y tener por tanto geometría espacial. Esto da lugar a la formación de dos posibles isómeros
espaciales conocidos como anómeros.
Si el -OH carbonílico queda hacia abajo se forma el anómero alpha (𝝰).
Si el -OH carbonílico queda hacia arriba, se forma el anómero beta (𝝱).
Monosacáridos de interés
Triosas: el gliceraldehído y la dihidroxiacetona son intermediarios en el metabolismo de la glucosa.
Regla de todo a la derecha→D-gliceraldehído.

Arriba y abajo CH2OH. Carbonos no quirales da igual cómo los
pintemos porque no tienen disposición espacial.
Pentosas: La ribosa es componente del ARN y la ribulosa intermediario en la fijación del CO2 en la
fotosíntesis.
Regla de todo a la derecha→ D-Ribulosa (cetosa) D-ribosa (aldosa).
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Hexosas: La glucosa es la fuente de energía y además forma polisacáridos estructurales; la galactosa
es un componente de la lactosa y la fructosa un azúcar que aparece en la sacarosa y en las frutas.
D- glucosa
ALD - todo dcha exc C3
D- galactosa
Isómero glucosa C4 - epímeros
ALD - todo dcha exc C3 C4
D- fructosa
Isómero función de los otros
CTN - todo dcha exc C3
DISACÁRIDOS Y ENLACE O-GLUCOSÍDICO
Unión de dos monosacáridos mediante enlace O-glucosídico (enlace éter).

En la formación de este enlace interviene el -OH del carbono carbonílico de
uno de los monosacáridos y un -OH del otro monosacárido.

La reacción es reversible y se puede volver a romper el enlace por hidrólisis
(por adición de una molécula de agua).
Tipos de enlace O-glucosídico:

- Monocarbonílico: solo uno de los C implicados en
el enlace es el C carbonílico. En este caso el
disacárido conserva el poder reductor.
- Dicarbonílico: Los dos carbonos implicados en el
enlace son C carbonílicos. En este caso el disacárido
pierde el poder reductor.
Disacáridos de interés:
*La diferencia entre maltosa y

celobiosa, es que las glucosas de
la maltosa son alpha y las de la
celobiosa son beta.
La fructosa es fácilmente
reconocible ya que se cicla en
forma de pentágono al ser una
cetosa.
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POLISACÁRIDOS Y CLASIFICACIÓN: son cadenas formadas por monosacáridos. Son
insolubles en agua, hidrolizables y NO tienen poder reductor.
1. HOMOPOLISACÁRIDOS: Formados por un sólo tipo de monosacárido. Su función puede ser:

- Reserva energética: Almacenan energía formando enlaces O-glucosídicos y la liberan
cuando los hidrolizan; rompiendo el polisacárido en monosacáridos. Suelen tener enlaces
alpha ya que son más fácilmente hidrolizables.
- Almidón: Reserva energética en células vegetales. Es un polímero formado por
distintas cadenas de 𝝰-glucosas: Amilosa (cadenas lineales con enlaces 1→4) y
amilopectina (iguales a la amilosa pero con ramificaciones 1→6 cada 12
monómeros). Se encuentra en las semillas, raíces, tallos, tubérculos…
- Glucógeno: Reserva energética en células animales. Tiene la misma estructura de la
amilopectina pero con ramificaciones más frecuentes (cada 8-10 monosacáridos). Se
encuentra en el hígado, músculo…

- Con función estructural: Suelen estar formados por enlaces beta, más resistentes y difíciles
de hidrolizar.
- Celulosa: Presente en células vegetales (pared celular). Es un polímero lineal de
𝝱-glucosa con enlaces 1→4. Las cadenas de celulosa se unen por puentes de
hidrógeno formando fibras y haciendo una estructura más resistente y compacta que
sólo es hidrolizable por celulasas.
- Quitina: Se encuentra formando el exoesqueleto de artrópodos y la pared celular de
los hongos. Está formado por la unión de N-acetilglucosaminas (derivado de la
glucosa).
2. HETEROPOLISACÁRIDOS: Formados por distintos tipos de monosacáridos.

- Hemicelulosa (componente de la pared celular).
- Gomas (secreciones de las plantas).
- Mucílagos (como el agar-agar).
- Mucopolisacáridos:
- Ácido hialurónico: matriz conjuntiva, líquido sinovial…
- Heparina: anticoagulante en arterias, pulmón e hígado.
- Condroitina: huesos y cartílagos.
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LOS LÍPIDOS
Son biomoléculas formadas por C,H,O y a veces N,P,S.
Son apolares (insolubles en agua) y tienen diversas funciones: estructural, energética, reguladora y
catalítica o vitamínica.
CLASIFICACIÓN:
- Saponificables: Tienen ácidos grasos y forman jabones.
- Simples: acilglicéridos y ceras.
- Complejos: Fosfolípidos y esfingolípidos.
- Insaponificables: No tienen ácidos grasos.
- Esteroides.
- Terpenos.
- Eicosanoides.
ÁCIDOS GRASOS: Cadenas lineales de C y H con número par de C (entre 10-22) y un grupo ácido
carboxílico -COOH.
PROPIEDADES:
1. Son anfipáticos:
Tienen una cabeza polar o hidrofílica (-COOH) y una cola apolar o hidrofóbica lo que les

permite adoptar estructuras características orientando las cabezas polares hacia el medio
acuoso y las colas apolares hacia el medio hidrofóbico. Micela (1 capa) y liposoma (bicapa).
2. Grado de saturación y punto de fusión:
Pueden ser saturados (todos los enlaces entre C son simples) o insaturados (con uno o
varios dobles enlaces):
El punto de fusión depende de:
- Longitud de la cadena: a mayor longitud mayor punto de fusión puesto que aumenta
el número de fuerzas intermoleculares (Fuerzas de Van der Waals).
- Número de insaturaciones: a más insaturaciones menor punto de fusión por la
disminución del número de fuerzas intermoleculares entre cadenas y porque el
plegamiento de la cadena al tener un doble enlace no es tan compacto.
3. Reacción de esterificación: En lípidos saponificables.
Es la formación de un enlace éster (-COO-) entre el grupo ácido carboxílico - COOH de un
ácido graso y el grupo -OH de un alcohol, liberando una molécula de agua.
Ácido (ác. graso) + alcohol (ej: glicerina) → éster (ej: triacilglicerol) + agua.
4. Reacción de saponificación: En lípidos saponificables.
Es la reacción del éster formado en la reacción anterior con una base fuerte (NaOH o KOH)
formándose la sal del ácido (jabón) y un alcohol.
Éster + NaOH → SAL DE ÁCIDO (-COO-Na) +
alcohol. / A partir de ác. graso.
5. Ácidos grasos esenciales:
Algunos ácidos grasos no son sintetizados por el
propio organismo, pero sin embargo son
necesarios para ciertas funciones vitales; por lo
que deben ingerirse en nuestra dieta. Para los
humanos hay dos ácidos grasos poliinsaturados
esenciales: Ac. linolénico y Ac. linoléico.
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LÍPIDOS SAPONIFICABLES: Tienen ácidos grasos y forman jabones.
1. Triacilglicéridos: (grasas). Formados por 3 ácidos grasos y un alcohol (glicerina o glicerol)

1- esterificación del triacilglicérido + 3 H2O.
Localización:
- Líquidos: generalmente en vegetales y frutos secos. Son aceites ricos en insaturaciones.
- Sólidos: generalmente en grasas animales como sebos, mantecas y mantequillas.
Funciones:
- Reserva energética: son fácilmente acumulables al ser altamente hidrofóbicos, en animales en
el tejido adiposo y en vegetales en las vacuolas.
- Aislante térmico en animales.
- Amortiguación mecánica y protección.
2. Céridos: Formados por 1 ácido graso de cadena larga y un alcohol de cadena larga. Cuanto más
larga más apolar→se relaciona con su función.
Función:
- Impermeabilizante: protegen y revisten pelo, plumas, frutas, panales de abejas, hojas…
3. Fosfolípidos: Formados por 2 ácidos grasos, un alcohol (glicerol), un grupo fosfato y un radical
polar (un aminoalcohol NH2- y OH-).

Función estructural: son los principales componentes de las membranas celulares gracias a su
carácter anfipático. El ácido graso ha perdido su grupo polar, al igual que la glicerina.
Parte polar: grupo fosfato + aminoalcohol.
Parte apolar: ácidos grasos + alcohol.
4. Esfingolípidos: Formados por una esfingosina (aminoalcohol) + 1 ácido graso (este conjunto se
llama ceramida) y un grupo polar.
Función estructural: presente en membranas de células del tejido nervioso.
Tipos:
- Esfingomielinas: (ceramida + fosfato + colina) presentes en las vainas de mielina. Su función
es aumentar la velocidad del impulso nervioso.)
- Glucoesfingolípidos: como los cerebrósidos (ceramida + monosacárido) y gangliósidos
(ceramida + oligosacárido) que participan en el reconocimiento celular.
LÍPIDOS INSAPONIFICABLES: no forman jabón (no tienen enlace éster ni ácido graso).
1. Esteroides: Derivados del esterano (varios ciclos de 6 y uno de 5). Los más importantes son los
esteroles (esteroides que tienen grupos -OH). Algunos de ellos son:
- Colesterol.
- Hormonas esteroideas sexuales (testosterona, progesterona y estrógenos).
- Hormonas esteroideas de la corteza suprarrenal (cortisol).
- Ácidos biliares.
2. Terpenos o isoprenoides: Derivados del isopreno. (Olores y color). Algunos de ellos son: Mentol,
limonelo, B-caroteno, caucho.
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3. Eicosanoides: Derivados del ácido araquidónico (20C). Los más importantes son las
prostaglandinas. Tromboxanos: mediadores en procesos de coagulación.
VITAMINAS: Moléculas esenciales en los procesos metabólicos. Debemos ingerirlas en la dieta. Su

insuficiencia genera hipovitaminosis y el exceso genera hiperavitaminosis.
Tipos:
- Liposolubles: Insolubles en agua. Se acumulan fácilmente por lo que no es necesaria su
ingesta diaria.
Químicamente relacionada con el colesterol.

- Hidrosolubles: Solubles en agua. Se eliminan fácilmente con la orina por lo que su ingesta
debe ser frecuente.
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TEMA 3: PROTEÍNAS Y ENZIMAS: Biomoléculas formadas por aminoácidos.
AMINOÁCIDOS: Monómeros que forman las proteínas. Están formadas por un C (a) unido a un
grupo amino (-NH2), un ácido carboxílico (-COOH), un (-H) y una cadena variable (-R).
- Hay 20 aminoácidos distintos que conforman las proteínas y se diferencian entre sí en su cadena
variable -R.
- Algunos de estos aminoácidos son esenciales. (No sintetizables pero necesarios, por lo que
necesitamos incorporarlos en la dieta): Leu, Val, Met, Phe, Trp…
- Son todos quirales (4 sustituyentes distintos) salvo la Gly (Glicina) cuyo C está unido a dos -H.
Las cadenas variables -R pueden ser grupos químicos de distintas naturalezas:

- R no polares.
- R aromáticos.
- R polares básicos (+).

- R polares ácidos (-).
- R polares neutros.
La naturaleza de estos -R determinará el tipo de fuerzas intermoleculares por las que interaccionarán
en la estructura de la proteína.
PROPIEDADES DE LOS AA:

1. Sólidos cristalinos no ionizables.
2. Presentan isomería óptica: al tener un C quiral presentan actividad óptica. La forma D tiene el
grupo -NH2 a la derecha y la forma L a la izquierda (excepto Gly).
3. Carácter anfótero: se pueden comportar como ácidos o como bases dependiendo del pH del medio.
A pH ácidos los dos grupos se encuentran protonados, a pH básicos ambos se encuentran
desprotonados. A pH neutro se encuentra con una carga + y otra - en forma de zwitterion.
4. Se unen por enlace peptídico.

Este enlace se forma entre el grupo amino de un aa y el grupo ácido de otro aa. Se libera una molécula
de agua, y el enlace formado recibe el nombre de enlace peptídico (enlace amida).
Es un enlace con carácter parcial de doble enlace por la existencia de formas resonantes. C,O,N y H
están en el mismo plano, pero la rotación es restringida.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
- ESTRUCTURA PRIMARIA: Secuencia de aminoácidos. Comienza en un extremo -NH2 , y acaba

en un extremo ácido.
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- Estructura secundaria: Plegamiento de la estructura primaria mediante puentes de hidrógeno. Puede
darse de distintas formas:
- 𝝰-hélice: Estructura helicoidal donde interacciona un grupo amino con otro ácido por enlace
de hidrógeno cada 4 aminoácidos. Se da en proteínas globulares.
- 𝝱-lámina: Estructura laminar donde distintas cadenas de aminoácidos interaccionan entre sí
por puentes de hidrógeno. Se da en proteínas fibrilares.
- Estructura terciaria: Plegamiento de la estructura secundaria por interacciones entre las cadenas -R
variables de los aminoácidos. Las interacciones pueden ser:
- Puentes de hidrógeno.
- Interacciones electrostáticas entre cargas + y -
- Interacciones hidrofóbicas (grupos apolares con el agua).
- Puentes disulfuro.
- Fuerzas de Van Der Waals.
Las proteínas formadas pueden adquirir dos tipos de estructura:

- Fibrilar: proteínas insolubles de función estructural.
- Globular: proteínas solubles de función catalítica.

- Estructura cuaternaria: Unión de varias cadenas polipeptídicas de estructura terciaria por fuerzas de
atracción entre los grupos -R de distintas cadenas. Solo la adquieren algunas proteínas como la
hemoglobina o los anticuerpos.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS:

1. Desnaturalización: Pérdida de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de la proteína que
conlleva una pérdida de su función debido a alteraciones en el medio (cambios de pH, de
temperatura…). Puede ser reversible si el cambio no es muy extremo y cesa pronto o irreversible.
2. Especificidad: Cada proteína tiene una secuencia única de aminoácidos que condiciona el resto de
estructuras (secundaria, terciaria y cuaternaria) y por tanto condiciona la función final que tendrá la
proteína.
3. Solubilidad: Depende de los grupos -R que queden hacia fuera. Generalmente las globulares son
más solubles en agua y las fibrilares suelen ser insolubles.
4. Capacidad amortiguadora del pH: Gracias a su comportamiento anfótero.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Holoproteínas: Formadas exclusivamente por aminoácidos. Pueden ser:
- Fibrosas: más aplanadas, insolubles en agua y con función estructural o protectora. Por
ejemplo: la miosina, el colágeno y la queratina.
- Globulares: más esféricas, solubles en agua y con funciones relacionadas con la actividad
celular. Por ejemplo: las globulinas y la actina.
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Heteroproteínas: Formadas por aminoácidos y un grupo prostético (molécula no proteica).
Dependiendo de este grupo existen distintas heteroproteínas.
- Cromoproteínas: + pigmento, pej: hemoglobina.
- Nucleoproteínas: + un ácido nucléico, pej: proteínas asociadas al ARN.
- Glucoproteínas: + un glúcido, pej: inmunoglobulinas.
- Fosfoproteínas: + un grupo ácido fosfórico, pej: caseína.
- Lipoproteínas: + un lípido, pej: LDL (proteínas de baja densidad) y HDL (proteínas de alta
densidad).
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS:
- Función catalítica o enzimática: Función principal. Intervienen en reacciones metabólicas. Las
hay de varios tipos (hidrolasas, liasas, transferasas, isomerasas…).
- Función estructural: Protección y soporte. Función típica de las proteínas fibrilares. Por
ejemplo: las histonas (en cromosomas), la tubulina (en microtúbulos), el colágeno (piel), la
elastina (vasos sanguíneos) o la queratina (uñas, pelo, plumas).
- Función defensiva o inmunitaria: Por ejemplo los anticuerpos o inmunoglobulinas.
- Función reguladora u hormonal: coordinan procesos bioquímicos. Por ejemplo insulina y
glucagón, que regulan el metabolismo de la glucosa.
- Función de transporte: como las lipoproteínas del plasma sanguíneo que transportan lípidos o
la hemoglobina que transporta oxígeno en sangre.

- Función homeostática: regulan el grado de salinidad, acidez o concentración del medio; como
la trombina o el fibrinógeno, que mantienen la homeostasis de la sangre en la coagulación.
- Función de movimiento o contracción: Permiten el desplazamiento o cambio de forma, como
la actina y la miosina (contracción muscular) o la flagelina (en espermatozoides).
- Función de reserva energética y nutrición: como la ovoalbúmina o la caseína.
- Función de reconocimiento celular: como las proteínas de membrana (receptores de
membrana que reconocen señales químicas).
ENZIMAS
Actuación de las enzimas:
- Biomoléculas proteicas con función
biocatalítica.
- Aumentan la velocidad de las
reacciones bioquímicas disminuyendo
la energía de activación de estas. No
pueden variar ni AG ni AH.
- No se consumen, sino que al acabar el
proceso se liberan y pueden volverse a
utilizar.
Composición de las enzimas:

Están formadas por una parte proteica
(apoenzima) y una no proteica (cofactor
enzimático o coenzima).
Tienen un centro activo, que es la zona de unión específica al sustrato, ya que poseen una
configuración complementaria al sustrato (modelo de “llave-cerradura”).
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Parte no proteica:
- Cofactor enzimático: de naturaleza inorgánica. Son cationes metálicos.
- Coenzima: de naturaleza orgánica. Son moléculas orgánicas como NAD+, NADP+, CoA…
TIPOS DE ENZIMAS:
- Hidrolasas: actúan en reacciones de hidrólisis (rotura de enlaces por adición de H2O).
- Liasas: rotura de enlaces sin adición de agua.
- Transferasas: transfieren radicales o grupos funcionales de unas moléculas a otras.
- Isomerasas: forman isómeros de moléculas.
- Oxidoreductasas: participan en reacciones redox.
- Sintetasas o ligasas: Forman enlaces gastando energía en forma de ATP.
MECANISMO DE ACTUACIÓN DE LAS ENZIMAS:

El sustrato y la enzima se unen de forma específica formando el complejo E-S. Una vez formado la
reacción es catalizada por la enzima. Al acabar la reacción se liberan los productos formados y la
enzima queda libre.
La enzima disminuye la Ea (energía necesaria para que los sustratos formen los productos) tanto si se
trata de un proceso exergónico como de un proceso endergónico.

Curva de saturación:
La enzima aumenta la velocidad del proceso hasta un punto de saturación, donde se alcanza la
velocidad máxima del proceso que ya no aumenta aunque se aumente la concentración de sustrato.
En este punto todas las enzimas están ocupadas por moléculas de sustrato y no hay centros activos
libres.
Regulación de la actividad enzimática: Factores de los que depende la actuación enzimática.
1. Concentración de sustrato: El aumento de la concentración de sustrato aumenta la velocidad del

proceso (hasta llegar a la Vmax que se alcanza el punto de saturación).
2. pH: Cada enzima tiene un rango de pH óptimo donde su actividad es máxima. Fuera de este rango
la velocidad disminuye porque se dificulta la unión E-S. Incluso pH extremos podrían desnaturalizar
la enzima y ésta perdería su función.
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3. Temperatura: La temperatura óptima para la acción enzimática es de 37ºC. A una temperatura de
25ºC se ralentiza la reacción y se libera poco producto. Por encima de los 60ºC se produce la
desnaturalización e inactividad de la enzima.
4. Inhibidores enzimáticos: Sustancias que anulan o disminuyen la actividad enzimática. Hay distintos
tipos de inhibición.
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA:
- Inhibición irreversible: se establecen enlaces covalentes entre la enzima y el inhibidor

impidiendo la actuación de la enzima. La enzima queda irrecuperable.
- Inhibición reversible: se establecen interacciones débiles entre enzima e inhibidor por lo que
se pueden volver a separar. Hay dos tipos:
- Reversible competitiva: el inhibidor y el sustrato compiten por el centro activo de la
enzima porque son similares estructuralmente.

- Reversible no competitiva: el inhibidor es distinto estructuralmente al sustrato, por lo
que se une a otro lugar de la enzima distinto al centro activo, pero esta unión cambia
la conformación del centro activo haciendo que el sustrato no pueda unirse.
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TEMA 4: ÁCIDOS NUCLEICOS: biomoléculas formadas por nucleótidos.
Componentes de los nucleótidos:

Monómeros que forman los ácidos nucleicos. Formados por una base nitrogenada (A, T, C, G, U), una
aldopentosa (ribosa o desoxirribosa)y una molécula de ácido fosfórico.
Al conjunto de BN + PENTOSA se le llama nucleósido.
BASES NITROGENADAS:
- Púricas: derivadas de la purina. Son A y G. → Dos ciclos.
- Pirimidínicas: derivadas de la pirimidina. Son T, C y U. → Un ciclo.
ADN: A T C G
ARN: A U C G
Enlaces entre sus componentes:

- Base nitrogenada + pentosa: la base nitrogenada se une por el N1 o N9 al C1 de la pentosa.
Este enlace es N-glucosídico y se forma por la unión del grupo -OH de la pentosa y el grupo
-NH2 de la BN liberando una molécula de agua.
- Pentosa + ácido fosfórico: el ácido fosfórico se une al C5 de la pentosa. Este enlace es tipo
éster y se forma entre un -OH del ácido fosfórico y el -OH de la pentosa liberando una

molécula de agua.
Enlace fosfodiéster o nucleotídico:

Enlace mediante el cual se unen los nucleótidos. Se da entre el -OH del grupo fosfato
unido al C5 de la pentosa y el -OH del C3 de la pentosa de otro nucleótido.
Es un enlace 5´→ 3´donde hay pérdida de una molécula de agua.
Funciones de los nucleótidos:

1. Estructural: Forman parte de los ácidos nucleicos, de los cromosomas y de los ribosomas.
2. Energética: Son moléculas transportadoras de energía como el ATP, GTP, UTP… y que
participan en rx de transferencia de energía. La energía se encuentra contenida en el enlace del
ADP con el tercer grupo fosfato. Este enlace se forma para almacenar la energía (formación
de ATP), y se hidroliza para liberarla y que pueda ser utilizada por la célula para diversos
procesos. Por tanto se trata de una rx reversible.
3. Coenzimática: Intervienen en procesos redox y actúan como coenzimas de las enzimas
hidrogenasas. Son por ejemplo la CoA, FMN, FAD, NAD +, NADP +...
4. Mensajeros químicos: Se encargan de desencadenar respuestas celulares, como el AMP
cíclico, que participa en la respuesta celular a diversas hormonas.
MM
EL ADN:
Es un polinucleótido generalmente bicatenario formado por desoxirribosas (pentosa); A, T, C, G
(bases nitrogenadas); y grupos fosfato.
Porta, almacena y transmite la información genética.
Estructura del ADN:

Al igual que en las proteínas, el ADN tiene distintos niveles estructurales:
- Estructura primaria: secuencia de desoxirribonucleótidos en sentido 5´→ 3´.
- Estructura secundaria: es la estructura de doble hélice del modelo del ADN de Watson y
Crick.
“El ADN tiene una estructura en forma de escalera de caracol, donde los peldaños serían las
bases nitrogenadas, interaccionando de forma complementaria dos a dos mediante puentes
de hidrógeno; y el pasamanos estaría formado por las pentosas y por los grupos fosfato hacia
fuera de la estructura”.
Tiene las siguientes características:
1. Dextrógira: las dos cadenas de ADN están enrolladas hacia la derecha.
2. Coaxial: ambas cadenas están enrolladas alrededor de un eje imaginario central.
3. Enrollamiento plectonémico: separar las dos cadenas requiere una energía muy alta puesto que
hay que desenrollar toda la doble hélice.

4. Antiparalelas: están orientadas al revés. Una en sentido 3´→ 5´ y la otra 5´→ 3´.
5. Las hebras son complementarias: las BN se atraen de forma complementaria A con T (dos
puentes de hidrógeno) y G con C (tres puentes de hidrógeno).
Ambas hebras cumplen las Reglas de Chargaff:
- Cantidad de A= cantidad de T
- Cantidad de G= cantidad de C
- La proporción de bases púricas y pirimidínicas es igual:
- Estructura terciaria: superenrollamiento de la estructura secundaria del ADN.
MM
EL ARN:
Es un polinucleótido generalmente monocatenario formado por ribosomas (pentosa); A, U, G, C
(bases nitrogenadas) y grupos fosfato.
Interviene en los procesos de transcripción y traducción de la información genética. Hay distintos
tipos de ARN dependiendo de la función que desempeñan:
Tipos de ARN:
- ARNm: Es monocatenario y es sintetizado en el núcleo y exportado al citoplasma para llevar
a cabo su función, que es transferir la información genética al ribosoma. Es una copia de la
hebra codificante de ADN que se sintetiza y se degrada a gran velocidad una vez ha sido
traducida.
- ARNt: Es monocatenario aunque tiene zonas de apareamiento interno. Es sintetizado en el
núcleo y se exporta al citoplasma para mediar el proceso de traducción añadiendo a los
codones de ARNm los aminoácidos correspondientes para sintetizar proteínas.
- ARNr: Es monocatenario aunque tiene zonas de apareamiento interno. Se encuentra asociado
a proteínas y su función es estructural (forma los ribosomas) por lo que se encuentra en gran
cantidad en la célula.
MM

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BIOEVAU-Bloque-I.

1º Prueba de Acceso a la Universidad

EvAU Comunidad de Madrid

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● BIOELEMENTOS: elementos químicos que forman parte de los sv

El Carbono: ¿Por qué el C es el bioelemento más importante de la estructura de los sv?

Estructura del agua (confiere ciertas características y propiedades):

Reservados todos los derechos.

SALES MINERALES. Las podemos encontrar:

● SÓLIDAS: Función estructural, protección y sostén. Pej carbonatos en caparazones y conchas

*REGULACIÓN DEL PH:

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Movimiento de solutos y disolventes en las disoluciones:

Membrana semipermeable: membrana con permeabilidad selectiva. Permite solo el paso de

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Isomería de función Isomería espacial Isomería Óptica*

*Carbono quiral: Carbono que tiene los 4 sustituyentes distintos.

ISOMERÍA ESPACIAL O ESTEREOISOMERÍA

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Regla de todo a la derecha→D-gliceraldehído.

DISACÁRIDOS Y ENLACE O-GLUCOSÍDICO

Unión de dos monosacáridos mediante enlace O-glucosídico (enlace éter).

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Tipos de enlace O-glucosídico:

*La diferencia entre maltosa y

1. HOMOPOLISACÁRIDOS: Formados por un sólo tipo de monosacárido. Su función puede ser:

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2. HETEROPOLISACÁRIDOS: Formados por distintos tipos de monosacáridos.

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1. Triacilglicéridos: (grasas). Formados por 3 ácidos grasos y un alcohol (glicerina o glicerol)

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Función estructural: presente en membranas de células del tejido nervioso.

VITAMINAS: Moléculas esenciales en los procesos metabólicos. Debemos ingerirlas en la dieta. Su

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Las cadenas variables -R pueden ser grupos químicos de distintas naturalezas:

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PROPIEDADES DE LOS AA:

4. Se unen por enlace peptídico.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

- ESTRUCTURA PRIMARIA: Secuencia de aminoácidos. Comienza en un extremo -NH2 , y acaba

Las proteínas formadas pueden adquirir dos tipos de estructura:

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PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS:

4. Capacidad amortiguadora del pH: Gracias a su comportamiento anfótero.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

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Composición de las enzimas:

MECANISMO DE ACTUACIÓN DE LAS ENZIMAS:

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Regulación de la actividad enzimática: Factores de los que depende la actuación enzimática.

1. Concentración de sustrato: El aumento de la concentración de sustrato aumenta la velocidad del

- Inhibición irreversible: se establecen enlaces covalentes entre la enzima y el inhibidor

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Componentes de los nucleótidos:

Enlaces entre sus componentes:

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