AMINOÁCIDOS

AMINOÁCIDOS
-Son las unidades estructurales de las proteínas

-Intermediarios en rutas metabólicas
-Precursores de sustancias biológicas con nitrógeno
Los 20 aminoácidos se unen mediante enlaces covalentes formando largas cadenas de
combinaciones especificas que producen un gran número de proteínas diferentes.
Secuencia primaria: Disposición lineal de aminoácidos
Estructura tridimensional: determinada por la secuencia primaria y es fundamental para
desempeñar su función
Los aminoácidos que forman las proteínas solo pertenecen a las formas del enantiómero L
Excepción: Péptidos D en la composición de las paredes bacterianas
Clasificación por características de las cadenas laterales
Todos los aminoácidos al unirse causan que los grupos carboxílicos y amino de todos los
aminoácidos se modifiquen exento en el primer y ultimo aminoácido gracias al enlace
peptídico
-Condicionan la solubilidad en agua
-Condicionan su reactividad
-Condiciona los tipos de interacciones no covalentes que se puede establecer
Carácter ácido y base
Los aminoácidos son sustancias anfóteras (Pueden actuar como ácidos o como bases).
Normalmente el grupo amino (NH3) tiene carácter básico ya que es aceptor de protones, y
el grupo carboxilo (COO-) tiene carácter ácido ya que es dador de protones, pero a pH
fisiológico, como se encuentran en ion dipolar, el carácter ácido lo presenta el grupo amino
protonado y el carácter básico lo presenta el grupo carboxilo ionizado (Anfóteras)
Punto isoeléctrico: La carga neta de la molécula es cero
En aminoácidos sin cadena lateral ionizable el valor del pI coincide con la media aritmética
de los valores del pKa que afectan a la forma neutra [pI: ½(pK1+pK2)]
En aminoácidos con cadenas laterales ionizables (3 pKa): [pI:(pK1+pK2)/2]
-Al pH correspondiente al pKa de los grupos funcionales ionizables los aminoácidos tienen
poder tamponante (Histidina y hemoglobina)
Comportamiento ácido-base de las cadenas laterales
Esta condicionado por los grupos ionizables de las cadenas laterales
Presentan comportamiento ácido-base: Lisina, Arginina, Histidina, Cisteína, Tirosina,
Glutámico y Aspártico: El estado de ionización depende del valor de su pKa a pH
fisiológico, todos se encontrarán en forma ionizada excepto la Histidina (pKa próximo al
fisiológico) y el grupo SH de la cisteína y el grupo fenol de la tirosina solo se ionizan en
condiciones muy alcalinas
Su importancia biológica radica en la posibilidad de participar en las reacciones
enzimáticas, se encuentran en el centro activo de numeras enzimas ya que pueden actuar
como aceptores o dadores de protones en las reacciones químicas y los ácidos pueden
actuar como reactivos nucleofílicos y las bases como reactivos electrofílicos en reacciones
de ruptura y formación de enlaces.
Las propiedades de las cadenas laterales determinan las interacciones no covalentes:
LAS INTERACCIONES NO COVALENTES DETERMINAN LA ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DE LAS CADENAS POLIPEPTÍDICAS Y PUEDEN SER
MODIFICADAS POR CAMBIOS EN EL MEDIO.
Hidrofobicidad: Apolares: Las proteínas suelen encontrarse en medios acuosos y las
cadenas apolares tienden a agruparse por el fenómeno de repulsión (efecto
hidrofóbico), plegándose en una estructura tridimensional en la que suelen quedar
formando un núcleo hidrofóbico.
Fuerzas de Van der Waals: Apolares: se pueden crear dipolos instantáneos que
pueden originar fuerzas de atracción intermoleculares muy débiles que pueden tener
un efecto importante en la determinación de la estructura tridimensional de las
proteínas.
Puentes de hidrogeno: Donadores de hidrogeno (Carga positiva): Ser, Tyr, Thr, Trp,
Gln, Asn, His y Cys; A un pH bajo, Asp y Glu estarán protonadas y pueden actuar
como donares de H.
Aceptores de hidrogeno (Carga negativa): Tyr, Glu, Asp, Ser, Thr, Asn, Gln, His y
en ocasiones Cys.
Interacciones electrostáticas: Cadenas con carácter ácido o básico; Carga+: Lys, Arg
e His; Carga-: Glu y Asp Las cargas permite que se establezcan fuerzas de atracción
electrostática entre grupos funcionales con carga opuesta y fuerza de repulsión entre
grupos con la misma carga.
Unión de elementos metálicos: Es una unión covalente y se realiza en enzimas y proteínas
como la hemoglobina.
Funciones de la proteína:
Permite la participación directa en ciertas reacciones químicas (Reacción de
transferencia de electrones)
Estabiliza la estructura tridimensional
Los aminoácidos con cadenas ionizables establecen estas uniones a través de interacciones
no covalentes iónicas (Fijación de Ca2+ con Asp y Glu).
Ejemplo: Las cadherinas interaccionan con Ca2+ ya que le confiere a la proteína la rigidez
necesaria para realizar su función porque poseen una porción extracelular con 5 dominios y
el Ca2+ se une en lugares específicos de estos dominios.
Enlaces covalentes establecidos por las cadenas laterales
Formación de puentes disulfuro

Fosforilación
Glucosilación

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