CENTRO DE BACHILLERATO TECNOLÓGICO,

INDUSTRIAL Y DE SERVICIOS NO.76

PORTAFOLIO
INVESTIGACIÓN

SEGUNDO PERIODO

ANALIZA SANGRE CON BASE EN TECNICAS DE QUÍMICA CLÍNICA

INTEGRANTES
Calderon Trujillo María Fernanda
Dominguez Barajas Camila
Sección:1 Equipo:5 Mesa:5
Fernandez Machado Ericka
Gutierrez Ramírez Héctor Bigbai
Romero Páez Andrea Adamaris

MAESTRO: RODOLFO SÁNCHEZ GONZÁLEZ

 BILIRRUBINA
La bilirrubina es un pigmento de la bilis que se forma en el catabolismo del grupo hemo
resulta de la ruptura de la hemoglobina por la destrucción de los glóbulos rojos es
removida por el hígado, y excretada por la bilis.
Se aumenta cuando ocurre destrucción excesiva de eritrocitos, o enfermedad
hepáticas se encuentran dos formas, conjugada (directa) y no conjugada (indirecta).
La indirecta se correlaciona con hemolisis y la directa con daño hepático es un
producto de la hemoglobina y se forma en las células del sistema reticuloendotelial una
parte se transporta hacia el hígado, se conjuga con el ácido glucorónico y se excreta
en el duodeno se denomina directa, y normalmente se detecta en cantidades
insignificantes de 0,04 mg/dL.
La fracción que no es conjugada se denomina Indirecta, y es la que normalmente se
detecta con cifras comprendidas entre 0 ,2 y 0,8 mg/dL

Cuantificamos bilirrubina para el diagnóstico y el tratamiento de enfermedades

hepaticas, desordenes hematologicos y obstrucción de vías biliares.
Las enfermedades o alteraciones que interfieren con el metabolismo de la bilirrubina
pueden causar un aumento en su concentración sérica. El aumento de bilirrubina en la
circulación (>1 mg/dL) [35] provoca su fijación en los tejidos, sobre todo en aquellos
con mayor número de fibras elásticas (paladar, conjuntiva, etc.). Cuando se acumula
de forma sustancial (generalmente por encima de 2,5 mg/dL) se observa una
coloración amarillenta de las mucosas y de la piel, conocida como ictericia. La
hiperbilirrubinemia por sí misma no es un trastorno de mal pronóstico ya que existen
mecanismos adecuados para su detoxificación (salvo en el neonato). Sin embargo, es
un signo de perturbación en la producción o metabolismo de la bilirrubina.
Existen diferentes maneras de acercarse a la clasificación de las patologías que cursan
con hiperbilirrubinemia. Según la localización del trastorno responsable de la
hiperbilirrubinemia se pueden calificar en: prehepáticas, hepáticas, o posthepáticas.

Serían aquellas hiperbilirrubinemias secundarias a un exceso de producción de

bilirrubina. La causa más común es la hemólisis acelerada. Cuando el aumento del
ritmo al que se produce la bilirrubina supera la capacidad de captación y excreción
hepáticos, provoca el aumento del nivel sérico de BNC; la concentración de BC puede
ser normal o estar ligeramente elevada. Habitualmente, no es difícil identificar la
hemólisis como la causa de la hiperbilirrubinemia porque el paciente tendrá muchas
otras manifestaciones de la enfermedad (anemia, aumento de reticulocitos, etc.) Dado
que el aumento de bilirrubina no es debido a un daño hepático, no encontraremos
alteraciones de las aminotransferasas, de la albúmina, ni de la actividad de protombina
Serían aquellas patologías relacionadas directamente con el funcionamiento hepático. Pueden estar
afectados los procesos de captación, metabolismo, conjugación y/o excreción de bilirrubina, por lo
que se puede observar tanto un aumento de la BC, como de la BNC, o ambas.
Estas enfermedades se acompañan de una lesión hepática de intensidad variable que puede llegar
a comprometer la función hepática, y pueden desarrollarse de un modo agudo o crónico.
Especialmente en el daño hepatocelular agudo, la necrosis hepatocelular origina un aumento
variable de las transaminasas. Las enfermedades hepatocelulares que pueden producir
hiperbilirrubinemia son: hepatitis virales, alcohólica, esteatohepatitis metabólica, hepatitis tóxicas,
enfermedad de Wilson, hemocromatosis, hepatitis autoinmune, déficit de alfa-1 antitripsina, hepatitis
isquémica, síndrome de Budd-Chiari.

Fundamento de la Cuantificacion de las Bilirrubina

Las 2 bilirrubinas las vamos hacer reaccionar con el ácido diazosulfanilico para formar azobillirrubina
( la azobilirrubima es un compuesto colorido ) se cuantifica la bilirrubina que solo sea soluble en
agua ósea bilirrubina conjugada , la bilirrubina no conjugada para hacerlo soluble la vamos hacer
reaccionar con el dimetilsulfoxido y va reaccionar con el ácido diazosulfanilico y se forma la
azobilirrubiina y se cuantifica la bilirrubina no conjugada y conjugada
La intensidad del color del compuesto colorido azobilirrubina es proporcional a la concentración de
bilirrubina

Metabolismo de las Bilirrubinas

Catabolismo del Grupo Hemo
El Grupo hemo se oxida con ayudo de la enzima hemo oxigenasa y se convierte en biliverdina la
biliverdina se reduce con ayuda de la enzima biliverdina reductasa para formar bilirrubina no
conjugada
Transporte
La bilirrubina no conjugada tiene que ser transportada al hepatocito con ayuda de allbumina y se
únen una vez llegada la biilirrubina al hepatocito se separa y se queda ahí y la albumina sigue en
sangre en periferica y la reciben 2 proteínas llamadas Y y Z toman a la bilirrubina no conjugada
para transportarla al interior del hepatocito y sedecerla a otra proteína llamada ligandina, toma la
ligandina a la bilirrubina no conjugada y la transporta al retículo endoplasmatico liso del hepatocito
para conjugarse
Conjugación
La conjugación se lleva acabo en el retículo endoplasmatico liso la bilirrubina no conjugada se va
unir con el Ácido glucoronico para volverla soluble y convertirla en bilirrubina conjugada la enzim
que cataliza esta reacción es Bilirrubina Uridin Difosfato Glucoronil Transferasa ya que se conjuga
por sí sola va viajar por vías biliares hasta llegar al intestino,
 FOSFATASA ALCALINA Y ACIDA
Son un grupo de enzimas que actúan sobre ésteres alifáticos, aromáticos y heterocíclicos del ácido
fosfórico. Su pH óptimo varía según el tipo de sustrato empleado y oscila entre 8.6-10. Es una
metaloenzima que contiene ácido siálico, y sus variantes moleculares se diferencian por el
contenido de éste. Requiere de Mg2+ y Zn2+ para su estabilidad y máxima actividad.
También llamada ALP (por sus siglas en inglés), es una enzima hidrolasa responsable de eliminar
grupos fosfatos de diversos tipos de compuestos como los nucleótidos, las proteínas, entre otras.
Las fosfatasas alcalinas cumplen su función con mayor efectividad en un medio alcalino.

Importancia clínica de la cuantificación

Una prueba de fosfatasa alcalina (ALP) se hace para:
• Verificar si hay enfermedad del hígado o daño en el hígado.
Los síntomas de la enfermedad hepática pueden incluir :dolor abdominal, náuseas y vómitos.
También se puede utilizar una prueba de ALP para evaluar el hígado cuando se toman
medicamentos que pueden hacerle daño al hígado.
• Detectar problemas de los huesos (a veces encontrados en radiografías), tales como raquitismo,
tumores óseos, enfermedad de Paget o demasiada cantidad de la hormona que controla el
crecimiento óseo
El nivel de ALP puede usarse para revisar lo bien que está funcionando el tratamiento para la
enfermedad de Paget o para una deficiencia de vitamina D.

Fundamento de la cuantificación de la fosfatasa alcalina

El p-nitrofenilfosfato se va a romper con ayuda de una molecula de agua para liberar al fosfato en
presencia de la enzima fosfatasa alcalina formando 4-nitrofenol y fosfato inorgánico, actuando el
tampón alcalino como aceptor del grupo fosfato.
La reacción se controla cinéticamente a 405 nm a partir de la velocidad de formación del 4-
nitrofenol, proporcional a la actividad FAL presente en la muestra.
La velocidad de formación del p-nitrofenol por unidad de tiempo es proporcional a la concentración
catalítica de la fosfatasa alcalina

Menciona los órganos o tejidos principales en donde se encuentra

Esta enzima se encuentra en casi todos los tejidos del cuerpo, presentando sus mayores
concentraciones en el
• Hígado,
• Los huesos
• El riñón
• El intestino.
Se conocen por lo menos 7 isoenzimas o formas moleculares que pueden estar en el suero y que
tienen propiedades específicas en diferentes tejidos:
• Intestinal
• Hepático
• Óseo
• Placentario
• Renal
Por lo que aún hay incertidumbre en cuanto a la fuente dominante presente en el suero normal. Se
desconocen los sustratos naturales sobre los cuales actúan en el cuerpo.
Definición Fosfatasa acida
Las fosfatasas ácidas son enzimas ampliamente distribuidas en la naturaleza y tienen la propiedad de
hidrolizar fosfomonoésteres a pH 5,0. La fosfatasa ácida cataliza la hidrólisis de monoésteres de fosfato
orgánicos a pH ácido.
Se conocen como fosfatasas ácidas, a las fosfatasas con actividad óptima a un pH por debajo de 7,
principalmente entre 4.8 y 6.0. El pH óptimo varía según la procedencia de la enzima y del sustrato
empleado.
Importancia clínica de la cuantificación
La fosfatasa ácida total es de utilidad en el diagnóstico de carcinoma prostático, en el cual ocurre
elevación en los niveles de la enzima en suero, como consecuencia del aumento de isoenzima
prostática.
Cuando no hay metástasis y el tumor se encuentra circuns-cripto a la glándula, el incremento será
pequeño o nulo, pero cuando existe compromiso de otros tejidos, especialmente, el óseo, el incremento
en los niveles es muy marcado.

Fundamento de la cuantificación de la fosfatasa acida

Se va a romper el enlace ester que une al fosfato con el alfa-naftilfosfato para liberar al fosfato.Se
hidroliza con una molecula de agua y la enzima que cataliza esta reacción es la fosfatasa acida a un ph
de 5 para formar alfa-naftol + fosfato
El alfa-naftol se acopla a una segunda reacción.Va a reaccionar con el reactivo fast red para formar un
compuesto colorido.
La velocidad de formación del compuesto colorido por unidad de tiempo es proporcional a la
concentración catalítica de la fosfatasa acida.
Menciona los órganos o tejidos principales en donde se encuentra
Las mayores concentraciones de estas enzimas se encuentran en
• Hígado
• Bazo
• Eritrocitos
• Plaquetas
• Glándula prostática
Esta última es la fuente más rica y contribuye en un tercio o la mitad de la enzima presente en el suero
de varones normales.
Se han encontrado una gran cantidad de isoenzimas o formas moleculares, siendo las más importantes
las prostáticas, que aunque actúan sobre los mismos sustratos y al mismo pH que las demás
isoenzimas de otros órganos, se ve inhibida por diferentes compuestos químicos.
 ALANINA AMINOTRANSFERASA
Y
ASPARPATO AMINOTRANSFERASA
Alanina Aminotransferasa
La alanina aminotransferasa (ALT) es una enzima que juega un papel fundamental en el metabolismo
de los aminoácidos, específicamente en la transaminación reversible entre el aminoácido alanina y el
alfa-cetoglutarato, generando piruvato y glutamato como productos. Esta reacción enzimática es crucial
para la producción de energía y para mantener el equilibrio del metabolismo de los aminoácidos.

La ALT se encuentra principalmente en los hepatocitos (células del hígado) y, en menor cantidad, en
los riñones y otros tejidos. Sin embargo, las concentraciones más altas de ALT se encuentran en el
hígado. Cuando las células hepáticas están dañadas o se produce una lesión en el hígado, como en
casos de hepatitis viral, enfermedad del hígado graso no alcohólico, cirrosis o lesión hepática inducida
por fármacos, se libera ALT al torrente sanguíneo en cantidades elevadas.
Debido a su alta concentración en el hígado y su liberación al torrente sanguíneo en respuesta al daño
hepático, la medición de los niveles séricos de ALT se utiliza comúnmente como un marcador sensible
de la función hepática y como indicador de enfermedades hepáticas. Los niveles elevados de ALT en el
suero pueden indicar daño hepático agudo o crónico, aunque también pueden estar elevados en
condiciones no relacionadas con el hígado, como lesiones musculares graves o enfermedades
cardíacas.

Las pruebas de ALT son parte de los análisis de sangre de rutina y se utilizan para diagnosticar y
monitorear enfermedades hepáticas, evaluar la efectividad del tratamiento y determinar la gravedad del
daño hepático. Sin embargo, es importante interpretar los resultados de las pruebas de ALT en el
contexto clínico completo del paciente, ya que los niveles elevados pueden tener diversas causas y no
siempre indican enfermedad hepática

ASPARTATO AMINOTRANSFERASA
La aspartato aminotransferasa (AST), también conocida como transaminasa glutámico-oxalacética
(SGOT por sus siglas en inglés), es una enzima presente en diversos tejidos del cuerpo, pero
principalmente en el hígado, el corazón, los músculos esqueléticos, los riñones y el cerebro.

Su función principal es catalizar la transferencia reversible de un grupo amino entre el aminoácido

aspartato y el alfa-cetoglutarato, generando oxalacetato y glutamato como productos. Esta reacción es
esencial para el metabolismo de los aminoácidos y para la producción de energía en las células.
La AST desempeña un papel importante en la síntesis y degradación de los aminoácidos, así como en
la producción de neurotransmisores y otros compuestos biológicamente activos. Además, participa en
la regulación del ciclo del ácido cítrico y en la síntesis de glucosa y otros carbohidratos.
La medición de los niveles séricos de AST se utiliza comúnmente en pruebas de laboratorio para evaluar
la función hepática y cardíaca. Los niveles elevados de AST en sangre pueden indicar daño enfermedad
en el hígado, como hepatitis viral, cirrosis, o lesión hepática inducida por fármacos, así como también en
el corazón, como en casos de infarto de miocardio o miocarditis.

Es importante tener en cuenta que los niveles de AST pueden elevarse no solo debido a enfermedades
hepáticas o cardíacas, sino también en respuesta a lesiones musculares, traumatismos, quemaduras
graves y otras condiciones. Por lo tanto, la interpretación de los niveles de AST debe realizarse en el
contexto clínico completo del paciente, junto con otras pruebas de función hepática y cardíaca.

IMPORTACIA CLINICA
La cuantificación de la alanina aminotransferasa (ALT) y la aspartato aminotransferasa (AST) en análisis
de sangre tiene una gran importancia clínica por varias razones:valuación de la función hepática: Ambas
enzimas son abundantes en el hígado, por lo que los niveles séricos elevados de ALT y AST son
indicativos de daño hepático. La medición de estas enzimas es crucial para diagnosticar y monitorear
enfermedades hepáticas como hepatitis, cirrosis, esteatosis hepática y lesión hepática inducida por
fármacos.
Detección temprana de enfermedades hepáticas: Los niveles elevados de ALT y AST pueden detectarse
antes de que aparezcan síntomas clínicos evidentes de enfermedad hepática. Esto permite una
intervención temprana y un tratamiento oportuno para prevenir la progresión de la enfermedad.
Seguimiento de la progresión de la enfermedad hepática: La cuantificación repetida de ALT y AST a lo
largo del tiempo puede proporcionar información sobre la progresión de la enfermedad hepática y la
efectividad del tratamiento.Diferenciación de la etiología del daño hepático: Aunque tanto ALT como AST
se elevan en la mayoría de las enfermedades hepáticas, la proporción ALT/AST puede ayudar a
diferenciar entre diferentes etiologías de daño hepático. Por ejemplo, en la hepatitis alcohólica, la
proporción suele ser menor de 1, mientras que en la hepatitis viral aguda, puede ser mayor de 1.
Evaluación de la función cardíaca: Aunque AST está presente en otros tejidos además del hígado, como
el corazón y los músculos, la cuantificación de AST también se utiliza como marcador de daño cardíaco,
especialmente en casos de infarto de miocardio y miocarditis

FUNDAMENTO DE LA CUANTIFICACION DE ALANINA AMINOTRANSFERASA

La cuantificación de la alanina aminotransferasa (ALT) se basa en la detección y medición de la actividad
enzimática de la ALT en suero o plasma sanguíneo. La ALT cataliza la transferencia reversible del grupo
amino de la alanina al alfa-cetoglutarato, produciendo piruvato y glutamato. La formación de piruvato
conduce a la reducción del cofactor nicotinamida adenina dinucleótido (NADH) a su forma reducida
(NAD+), generando una señal cuantificable que se puede medir espectrofotométricamente.

El principio de la mayoría de los ensayos de ALT se basa en una reacción secuencial en la que el
piruvato formado en la reacción enzimática de la ALT se convierte en lactato en presencia de lactato
deshidrogenasa (LDH) y NADH. La reducción del NADH a NAD+ durante esta reacción produce un
cambio en la absorbancia a una longitud de onda específica, que es proporcional a la cantidad de
piruvato generado por la actividad de la ALT.Los ensayos modernos de ALT son rápidos, sensibles y
específicos, utilizando métodos automatizados en plataformas de análisis químico-clínico. Estos
sistemas automatizados pueden medir de manera precisa y precisa la actividad de la ALT en suero o
plasma en una amplia gama de concentraciones.
La cuantificación de la ALT se realiza comúnmente mediante métodos cinéticos o de punto final, donde
la concentración de la ALT se determina en función de la velocidad de cambio de absorbancia o la
absorbancia final alcanzada después de un tiempo de incubación específico. Los resultados se
expresan generalmente en unidades por litro (U/L) o en términos de actividad enzimática específica por
volumen de suero o plasma

Fundamento de la Cuantificacion de Asparpato Amino Transferasa

La cuantificación de la aspartato aminotransferasa (AST) se basa en la detección y medición de la
actividad enzimática de la AST en suero o plasma sanguíneo. La AST cataliza la transferencia
reversible del grupo amino de la aspartato al alfa-cetoglutarato, generando oxalacetato y glutamato
como productos.

Existen varios métodos para cuantificar la actividad de la AST, pero el más comúnmente utilizado es el
ensayo de la cinética de la reacción. Este método implica la reacción de la AST con su sustrato
específico, el aspartato, y el co-sustrato, el alfa-cetoglutarato. La reacción produce oxalacetato y
glutamato, y la formación de oxalacetato conduce a la reducción del coenzima nicotinamida adenina
dinucleótido (NADH) a su forma reducida, NAD+. Este cambio en la absorbancia a una longitud de onda
específica se mide espectrofotométricamente y se correlaciona con la actividad enzimática de la AST
en la muestra.El principio básico del ensayo cinético de la AST se puede resumir en los siguientes
pasos:

La AST cataliza la transferencia del grupo amino del aspartato al alfa-cetoglutarato, formando
oxalacetato y glutamato.
El oxalacetato formado reacciona con el NADH y la malato deshidrogenasa (MDH) para producir malato
y NAD+. Durante esta reacción, el NADH se convierte en NAD+, lo que genera un cambio en la
absorbancia a 340 nm que se puede medir espectrofotométricamente.
La velocidad de cambio en la absorbancia se correlaciona con la actividad enzimática de la AST en la
muestra y se expresa en unidades por litro (U/L) o en términos de actividad enzimática específica por
volumen de suero o plasma.Los ensayos modernos de AST son altamente sensibles y específicos, y se
realizan comúnmente en plataformas automatizadas de análisis químico-clínico. Estos sistemas
permiten una cuantificación rápida y precisa de la actividad de la AST en muestras de suero o plasma,
lo que proporciona información importante sobre la función hepática y cardíaca, así como sobre
posibles lesiones o enfermedades en estos órganos.

Organos y Tejidos donde se encuntran principalmente

Tanto la alanina aminotransferasa (ALT) como la aspartato aminotransferasa (AST) se encuentran en
varios tejidos del cuerpo, pero principalmente en los siguientes:

Alanina Aminotransferasa (ALT): Principalmente en el hígado, también en menor cantidad en los

riñones y los músculos esqueléticos.
Aspartato Aminotransferasa (AST): Presente en el hígado, aunque en menor cantidad que la ALT,
Abundante en el corazón, los músculos esqueléticos y el cerebro y también se encuentra en los riñones
y otros tejidos, pero en cantidades menores.
 LACTATO DESHIDROGENASA Y
CREATINA CINASA
Definición de Lactato deshidrogenasa
Proteína enzimática que actúa sobre piruvatos y lactatos con una interconversión del dinucleótido de
adenina-nicotinamida (NAD), así como de su forma reducida: NADH. Normalmente, hay cinco
isoenzimas de la deshidrogenasa láctica presentes en células vivas y conformadas por la combinación
entre polipéptidos-M y polipéptidos H. Las cuáles son LDH¹, LDH², LDH³, LDH⁴ y LDH⁵

Importancia Clínica de la cuantificación de la Lactato Deshidrogenasa

La lactato deshidrogenasa (LDH) es una enzima, distribuida por todo el organismo humano. El nivel de
LDH en suero esta elevado en pacientes con enfermedades del hígado, infartos de miocardio,
alteraciones renales, distrofias musculares y anemias, leucemia aguda, linfoma maligno, tumores
celulares germinales, cánceres, metastásicos de colon, pecho y pulmón, actividad osteoblástica,
hemolisis, daño y necrosis celular, proliferación neoplásica.
El valor promedio normal en adultos es de 50 - 150 U/L (0.82 - 2.66 μkat/L). En niños el rango es
dependiente de la edad: en menores de un año: 170 - 580 U/L, de uno a nueve años: 150 - 500 U/L y
de 10 a 19 años: 120 a 330 U/L.

Solo en pacientes con trasudados

pleurales se informaron valores bajos
de esa enzima, así como en la
glucogenosis XI que corresponde a la
deficiencia congénita de esta enzima.

Algunos de los diagnósticos de sus isoenzima son:

LDH1: 22 a 36% de la actividad total (presente en miocardio y en eritrocitos)

LDH2: 35 a 46% de la actividad total (en miocardio y en eritrocitos)
LDH3: 13 a 26% (en tejido pulmonar)
LDH4: 3 a 10% (en músculo estriado y en hígado)
LDH5: 2 a 9% (en músculo estriado y básicamente, en hígado)

Fundamento de la cuantificación de Lactato Deshidrogenasa

La lactato deshidrogenasa (LDH) cataliza la reducción del piruvato por el NADH, según la siguiente
reacción: LDH
Piruvato + NADH + H+ → L-lactato + NAD+
La velocidad de disminución de la concentración de NADH en el medio determinado fotometricamente,
es proporcional a la concentración catalítica de LDH en la muestra ensayada
Órganos o tejidos principales dónde se encuentra la Lactato deshidrogenasa
La LDH es muy activa en la mayoría de los tejidos, por lo que no es sorprendente encontrar que la
relación lactato/piruvato sea generalmente mayor a 5, como en los músculos esquelético y cardiaco,
en el hígado, riñón, bazo, sistema nervioso central e incluso en el tejido adiposo. En el tejido hepático
la relación es de 7:1; en neuronas, de 23:1; en el músculo en reposo, de 13:1, pudiendo alcanzar
valores de 160:1 en condiciones de ejercicio intenso. En el caso de tejidos dañados por isquemia, la
relación puede ser de 25:1 o hasta de 40:1 como en el cerebro.

Definición de Creatina Cinasa

La creatina cinasa (CK), es una enzima que cataliza el paso de creatina a fosfocreatina,
constituyendo éste un reservorio de energía que puede ser rápidamente utilizado por tejidos como el
músculo esquelético

Importancia Clínica de la cuantificación de la Creatina Cinasa

La creatina quinasa es una enzima intracelular, distribuida por todo el organismo humano. Su función
fisiológica esta asociada con la adenosina trifosfato (ATP) producida cuando el músculo se contrae.
El nivel de CK en suero esta elevado en pacientes con alteraciones del músculo esquelético y en
infartos de miocardio.
Los niveles séricos de CK se usan comúnmente para juzgar la gravedad del daño muscular y para
determinar cuándo hospitalizar a los pacientes que presentan síntomas de daño muscular por
esfuerzo, para prevenir la insuficiencia renal.
Los valores referenciales para CK en varones es de hasta 195 U/l y en mujeres hasta 170 U/l.

Fundamento de la cuantificación de Creatina Cinasa

La creatina quinasa (CK) cataliza la transferencia reversible de un grupo fosfato de la fosfocreatina al
ADP. Esta reacción se acopla con otras catalizadas por la hexoquinasa (HK) y por la glucosa-6-fosfato
deshidrogenasa (G6F-DH):
CK
Fosfocreatina + ADP Creatina + ATP
HK
ATP + Glucosa ADP + Glucosa-6-fosfato

G6F-DH
Glucosa-6-fosfato + NADP+ 6-Fosfogluconato + NADPH+H+

La velocidad de formación de NADPH, determinado fotometricamente, es proporcional a la

concentración catalítica de CK en la muestra ensayada

Órganos o tejidos principales dónde se encuentra la Creatina Cinasa

Se encuentra en mayor parte en músculos cardíaco y esquelético e inclusive en el cerebro.
 AMILASA Y LIPASA
La lipasa es una enzima producida por el páncreas que descompone las grasas en ácidos
grasos y glicerol en el proceso de digestión. En el ámbito clínico, la medición de los niveles
de lipasa en la sangre es importante para diagnosticar enfermedades pancreáticas, como la
pancreatitis. Los niveles elevados de lipasa en la sangre pueden indicar daño en el
páncreas.
La amilasa es una enzima producida principalmente por el páncreas y las glándulas
salivales. Se encarga de descomponer los carbohidratos, como el almidón y el glucógeno,
en azúcares más simples durante el proceso digestivo. En el ámbito clínico, la medición de
los niveles de amilasa en la sangre o la orina se utiliza para
diagnosticar afecciones pancreáticas, como la pancreatitis aguda, ya que niveles elevados
pueden indicar daño en el páncreas.

IMPORTANCIA CLINICA DE LA CUANTIFICACIÓN DE AMILASA Y LIPASA

La cuantificación de amilasa y lipasa es crucial en el diagnóstico y seguimiento de
enfermedades pancreáticas como pancreatitis aguda y crónica, inflamación del páncreas,
glándula parótida. Elevaciones en estos niveles pueden indicar daño pancreático y ayudar.
a guiar el tratamiento y la gestión del paciente.
La cuantificación de la amilasa y la lipasa es fundamental en el diagnóstico y manejo de
diversas enfermedades, especialmente aquellas relacionadas con el sistema digestivo. A
continuación algunos mencionaré puntos importantes sobre laimportancia clínica de estas
pruebas:
Pancreatitis: La elevación de los niveles de amilasa y lipasa es característica de la
pancreatitis aguda, una inflamación aguda del páncreas. La medición de estos niveles en
suero es esencial para el diagnóstico y seguimiento de esta enfermedad.
Cálculos biliares: Los cálculos biliares pueden obstruir los conductos pancreáticos lo que
conduce a la liberación de enzimas pancreáticas en el torrente sanguíneo. Esto puede
causar un aumento en los niveles de amilasa y lipasa en sangre.
Perforación gastrointestinal: La perforación del tracto gastrointestinal puede provocar la
liberación de enzimas digestivas en la cavidad abdominal, lo que resulta en un aumento de
los niveles de amilasa y lipasa en sangre.
Enfermedades pancreáticas crónicas: La pancreatitis crónica y otras enfermedades
pancreáticas pueden provocar un aumento crónico de los niveles de amilasa y lipasa en
sangre.
Traumatismo abdominal: Los traumas en el área abdominal pueden dañar el páncreas, lo
que lleva a la liberación de enzimas pancreáticas y, por lo tanto, a un aumento de los
niveles de amilasa y lipasa en sangre.
Monitoreo del tratamiento: La cuantificación periódica de los niveles de amilasa y lipasa en
pacientes con pancreatitis aguda o crónica es crucial para evaluar la eficacia del
tratamiento y la progresión de la enfermedad.
Diagnóstico diferencial: La medición de los niveles de amilasa y lipasa también puedeser útil en
el diagnóstico diferencial de otras afecciones abdominales, como laperforación de úlcera
péptica,la obstrucción intestinal y la apendicitis.En resumen, la cuantificación de la amilasa y la
lipasadesempeña un papelfundamental en el diagnóstico, manejo y seguimiento de diversas
enfermedades gastrointestinales, especialmente la pancreatitis aguda y crónica. Estas pruebas
son herramientas importantes para los médicos en la evaluación de pacientes con dolor
abdominal y otros síntomas relacionados con el tracto gastrointestinal.

FUNDAMENTO
La determinación de amilasa es usada en diagnósticos de enfermedades del páncreas y de la
glándula parótida. Los niveles séricos elevados están asociados con pancreatitis, trastornos
abdominales agudos, enfermedades del tracto biliar, diabética, disfunción glomerular grave,
embarazo ectópico roto ymacroamilasemia. Amilasa es un kit de reactivos para la determinación
cuantitativa de amilasa en suero y plasma en humanos basado en un método cinético utilizando
GalG2-α-CNP Amilasa es un reactivo único listo para usar.
GalG 2 – α – CNP CNP + GalG 2
Lipasa: Los niveles elevados de lipasa sérica se asocian con colecistosis, hemodiálisis,
insuficiencia renal crónica, peritonitis y cirrosis biliar primaria. La lipasa es un kit de reactivos para
la determinación cuantitativa de lipasa en suero humano basado en un principio turbidimétrico. La
lipasa cataliza la descomposición de la trioleina en presencia de colipasa para formar glicerol y
ácidos grasos que se mide como la tasa de disminución de la turbidez a 340 nm Trioleina + 3 H 2
O Glicerol + 3 ácidosgrasos

ÓRGANOS DONDE SE ENCUENTRA LA AMILASA Y LIPASA

Los ácinos producen enzimas digestivas. Los islotes producen hormonas. El páncreas secreta enzimas
digestivas al duodeno y hormonas al torrente sanguíneo. Las enzimas digestivas (como la amilasa, la
lipasa y la tripsina) son liberadas por las células de los ácinos y circulan por el interior del conducto
pancreático. El conducto pancreático se une el colédoco en la ampolla de Vater, a través de la cual ambos
desembocan en el duodeno. Las enzimas son secretadas normalmente en forma inactiva; solo se activan
cuando alcanzan el tubo digestivo. La amilasa digiere los carbohidratos, la lipasa digiere las grasas y la
tripsina digiere las proteínas. El pancreas también secreta grandes cantidades de bicarbonato sódico, que
protege el duodeno porque ejerce una acción neutralizadora sobre el ácido procedente del estómago.
Amilasa
Saliva: La amilasa salival, también conocida como ptialina, es secretada por las
glándulas salivales en la boca. Ayuda en la digestión inicial de los carbohidratos, descomponiendo el
almidón en azúcares más simples como la maltosa y la glucosa.
Páncreas: El páncreas es otra fuente importante de amilasa. Secreciona amilasa
pancreática en el intestino delgado para continuar la digestión de los carbohidratos.
Lipasa
Páncreas: La lipasa pancreática es producida por el páncreas y secretada en el intestino delgado. Su
función principal es descomponer las grasas en ácidos grasos y glicerol para facilitar su absorción.
Intestino delgado: Además de la lipasa pancreática, el intestino delgado también produce su propia lipasa
para ayudar en la digestión de las grasas. Esta lipasa intestinal completa el proceso de descomposición de
las grasas iniciado por la lipasa pancreática. Estos órganos y tejidos son cruciales para la digestión de los
alimentos, ya que producen enzimas clave como la amilasa y la lipasa, que descomponen los
carbohidratos y las grasas, respectivamente, en formas que el cuerpo puede absorber y utilizar para
obtener energía y nutrientes.
 BIBLIOGRAFIAS
Michael L. Bishop, Química Clínica. Principios, Procedimientos y correlaciones. Quinta edición.
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