bioquímica

Primer semestre
primer
Parcial
 Arthur Kornberg Descubrió el DNA polimerasa. NOTA: "Recuerda que
todos los temas son
importantes, y que si
Eicosanoides activos SON: Prostaglandinas, Tromboxanos, Prostaciclinas.
necesitas o tienes
Estas son E.A Porque: se sintetizan a partir de una molécula llamada ácido eicosatetraenoico
(IUPAC) , mejor conocido como ácido araquidónico (nombre común) . Este es un ácido graso de 20
duda de algo puedes
carbonos. preguntarme"

Los ácidos grasos esenciales son:

omega 3 (Ácido linolénico)
omega 6 (ácido linoleico)
Ambos son de 18 carbonos y tienen dobles ligaduras. Estos dos son precursores para sintetizar el ácido araquidónico en
nuestro cuerpo.

LO QUE NO ES ESENCIAL es porque lo sintetizamos en nuestro cuerpo.

LO QUE ES ESENCIAL es porque NO lo sintetizamos en nuestro cuerpo.

El ácido araquidónico no es esencial, la enzima ciclooxigenasa tipo 1 y 2 (COX-1, COX-2) actúa sobre el ácido araquidónico
para producir los eicosanoides activos. En el caso de prostaglandinas actúa sobre el dolor e inflamación, en los
tromboxanos es relacionado con la formación de trombos, y con las prostaciclinas tienen un efecto contrario a los
tromboxanos, es decir, van a impedir la formación de trombos.
Fármacos antiinflamatorios, llamados AINES (Antiinflamatorios no esteroideos) inhiben a la enzima ciclooxigenasa, tales
como el naproxeno, ibuprofeno, diclofenaco, aspirina.
Cortisol = AINES (Antiinflamatorio esteroideo)

NOTA: ESTOS TEMAS SE VEN UN POCO MÁS ADELANTE MAS COMPLETOS, PERO ES PARA
COMPLEMENTAR EL TEMA.

Vitamina D
Función clásica: Ayuda al metabolismo del calcio (Interviene en su "absorción").
Vitaminas A,D,E,K SON: Liposolubles
Ácidos grasos: apolares

Cualquier molécula/sustancia extraña al organismo (xenobiótico) si es

liposolubles pasa rápido por las membranas.
Estructura del ácido araquidónico

Hormonas mensajeras primarias

Se dividen en Liposolubles: (esteroides): colesterol: Vitamina D.
Hidrosolubles proteínas: Insulina y Glucagón. No entran a la célula, se necesitan de receptores de membrana.

NOTA: Desde aquí es

importante que
estudies mucho, en el
examen
Metabolismo
pregunta Metabolismo (Griego=Cambio)
El metabolismo es la red de reacciones químicas integradas y con una finalidad.
cualquier cosita,
Es la suma de todos los cambios químicos que ocurren en la CÉLULA.
trata de poner toda
la atención que Necesitamos energía en forma de ATP. La finalidad del metabolismo es la obtención de ATP y esta energía la
puedas en la clase. necesita obtener para que la célula conserve su integridad celular (respiración, división, etc.), y como
consecuencia de degradación es la obtención de productos de desecho (urea, H2O y CO2).

Periodos de adaptación:
1.- BUENA ALIMENTACIÓN (SACIEDAD, NUTRIENTES) 2 HORAS
SUPER IMPORTANTE: DIFERENTES ESTADOS FISIOLÓGICOS 2.- AYUNO PROLONGADO "AYUNO NOCTURNO" 8 HORAS
3.- INANICIÓN (DÍAS) PROTEINAS 24 HORAS

1.- TRABAJO MECÁNICO CONTRACCIÓN MUSCULAR.

FINES DEL METABOLISMO: 2.- TRASPORTE ACTIVO DE IONES Y MOLÉCULAS
PRODUCIR ENERGIA LOBRE DE GIBBS: NORMAL 3.- SÍNTESIS DE MACROMOLECULAS
+ ENDOTERMICO
-EXODERMO
 DEFICIENCIA NUTRICIONAL
FINES DEL METABOLISMO: DEFICIENCIA ENZIMATICA METACIÓN GEN ENZIMA
PRODUCIR ENERGIA LOBRE DE GIBBS: ANORMAL SECRECIÓN ANORMAL DE HORMONAS
ACCIÓN DROGAS (FARMACOS) ERRORES INNATOS DE METABOLISMO EIM
ACCIÓN DE TOCINAS O TÓXICO

DEBE REGULARSE PARA QUE TODAS LAS VÍAS METABOLICAS SE COORDINEN Y PRODUZCAN ENERGÍA
REGULACIÓN DEL METABOLISMO: PARA SATISFACER LAS NECESIDADES DE LA CÉLULA.

ESTO TIENE NIVELES:

1. NIVEL CORPORAL: POR LO QUE EL VIVE, REGULA NUTRIENTES, DISPONIBLES HORMONAS.
2. NIVEL CÉULAR: REGULACIÓN COMPORTAMIENTO SE DA POR COMPORTAMIENTOS (SITIO CÉLULAR) SE HACE EN EL CITOPLASMA, REGULA NIVELCÉLULAR
HORMONAS, NEUROTRASMISORES, ESTAS DOS SON MENSAJERAS (PRIMARIAS), EXTRACELULARES.
3. nIVEL MOLECULAR: SE ENCARGA DE REGULAR ENZIMAS CLAVE O MARCAPASOS.
SON 3 TIPOS DE REGULACIÓN POR MARCAPASOS:
TRANSCRIPCIONAL
INTERCONVERSIÓN
LIGANDOS

REPASO DE ESTADOS FISIOLOGICOS:

Equilibrio dinámico: Homeostasis. Metabolismo siempre cambia, está en constante movimiento y puede tener varios estados fisiológicos,
así como:
1.- buena alimentación (tiene un periodo de 2hrs desde que inicia la dieta)
2.- Ayuno temprano (se degrada el glucógeno) desde la ingesta y dura máx 8hrs en promedio porque es más fácil degradar el glucógeno
que en otras rutas.
3.- Ayuno prolongado (se degradan los lípidos/TAG) desde la ingesta y dura máx 12 hrs; finalmente está la inanición (degradación de
proteínas) que se refiere a días de ayuno.

Regularse: Para conocer el estado fisiológico se necesitan de hormonas, así como la insulina (regula el estado de buena alimentación)
y el glucagón, que regula el estado fisiológico.
Cumplir con régimen de mínima economía: No va a llevar a cabo alguna ruta que no le deje más ganancia de ATP de la que invirtió.

Clasificación de los nutrientes

Macros: Necesitamos consumirlos a razón de gramos. Incluye: proteínas, polisacáridos y TAG.
Micros: Necesitamos consumirlos en menor a gramo, es decir, en razón de mg. Incluye: vitaminas, minerales.

Vitaminas liposolubles: A, D, E, y K.
Ciclo de Krebs: anabólico y catabólico.

VÍAS METABOLICAS
CATABÓLICAS: Son aquellas rutas de degradación: Convierte moléculas complejas a moléculas simples a través de enzimas. Liberan energía
al medio. Por ejemplo:
Proteínas --> Aminoácido (a.a)
Carbohidratos-->monosacáridos
TAG (90%) --> 2-MAG
Ac. nucleicos --> nucleótidos.
Moléculas complejas= Moléculas simples + Energía (ATP, NADH/NADPH).

Adenosín trifosfato (ATP): Moneda energética

Nicotinamida-adenín dinucleótido (NADH): Es un transportador de electrones y vale más que un ATP. 1 NADH=3 ATP.
Nicotinamida-adenín dinucleótido reducido (NADPH).

Enzima: Catalizador de reacciones. Las enzimas puedes ser proteínas y de propiedad de ácidos nucleicos.
Coenzima: Es la chalana de enzima. Es la que le lleva o le ayuda a la enzima a quitar cosas que ya no sirven en la reacción.
En la cadena respiratoria y en la fosforilación oxidativa es donde se cambia el NADH por 3 ATP's.

ANABÓLICAS: Son aquellas que van de moléculas simples a moléculas complejas y quienes hacen este trabajo son las enzimas. Por ejemplo:
Monosacárido --> Polisacárido
Ac. Grasos (2-MAG) --> TAG
Aminoácidos (a.a) --> Proteínas
Nucleótidos --> Ac. Nucleicos.
Moléculas simples + Energía (ATP, NADH/NADPH): Moléculas complejas

Se utiliza la palabra síntesis, así como de: proteínas, Ac. Nucleicos, colesterol, etc.
Sufijo de génesis, así como: gluconeogénesis, cetogénesis, proteogénesis, etc.
La cara catabólica en el ciclo de Krebs es por ejemplo cuando entra la molécula de Acetil-CoA y produce CO2 por medio del isocitrato.
Este ciclo produce energía: 1GTP (guanosintrifosfato)
Coenzimas que actúan (transportadoras): 3 NADH (electrones) y 1 Ubiquinol, que se van posteriormente a la cadena respiratoria. por
Ciclo de krebs se lleva a cabo en todos los estados fisiológicos.
Fosforilación oxidativa es la ruta que más ATP's genera, y la que alimenta a la cadena respiratoria es el ciclo de Krebs.

Citratos impulsan la formación de Ac. Grasos y colesterol por medio de buena alimentación.
El alfa cetoglutarato también puede formar aminoácidos por medio de buena alimentación.
Succinil- CoA forma porfirinas (impulsa la síntesis del grupo Hem, que hace a la hemoglobina para transportar oxígeno en el torrente
sanguíneo) y tiene que ser en buena alimentación
Oxalacetato impulsa la síntesis de glucosa, también conocido como Gluconeogénesis y se hace en ayuno prolongado.

NOTA: ESTA ES UNA IMAGEN PARA QUE TE VAYAS

DANDO UNA PEQUEÑA IDEA DE QUE IRAS VIENDO,
NO TE PREOCUPES POR ESTUDIAR A FONDO ESTO,
YA LO VERAS EN 3ER PARCIAL.

ESTE TEMA IGUAL SE VERA HASTA MAS ADELANTE

Interconversiones
Citoplasma
 CATABOLISMO
Son aquellas rutas de degradación.
Convierte moléculas complejas a moléculas simples a
través de enzimas.
Liberan energía al medio.
Por ejemplo:
Proteínas --> Aminoácido (a.a)
Carbohidratos-->monosacáridos
TAG (90%) --> 2-MAG
Ac. nucleicos --> nucleótidos.
Moléculas complejaS: Moléculas simples + Energía (ATP,
NADH/NADPH).

NOTA: LA IMAGEN QUE TIENES DE UN LADO SON LAS ETAPAS DEL

CATABOLISMO, ESTO ES IMPORTANTE, Y LA IMAGEN SOLO ES UN
"RESUMEN" DE TODO LO QUE VERAS, AQUÍ ADELANTE ES LA
EXPLICACIÓN MÁS DESGLOSADA DE ESTE TEMA. ESTUDIA MUCHO
LOVIU.

ETAPA 1.- Fase de la digestión:

es una fase preparatoria a los macronutrientes provenientes de la dieta (grasas, carbohidratos y proteínas). No se produce energía
útil/libre.
Del polímero necesitamos obtener el monómero para que se pueda absorber en el intestino. No se puede absorber los TAG ni los disacáridos a
nivel intestinal, pero si se pueden absorber la glucosa, galactosa y fructuosa, que son monosacáridos. Las proteínas son largas cadenas de
al menos 100 aminoácidos y no pueden ser absorbidos a nivel intestinal, solo absorben aminoácidos u otras opciones más pequeñas.
El 90% de la dieta son TAG y el otro 10% son fosfolípidos(PL), vitaminas liposolubles (VL)y colesterol esterificado (CE).

Para la digestión de TAG se empieza en la boca y la enzima que puede digerir a los TAG se llama lipasa pregástrica o salival y necesita un
pH ácido para poder trabajar y degradar a los TAG, por lo que no puede actuar en la boca. Nuestro pH en la boca es neutral (casi 7.0).
Se empieza a degradarse en el estómago.
Fosfolipasas degradan a los fosfolípidos. Colesterol-colesterasa degrada al colesterol esterificado y algunas vitaminas, sobre todo
la A tiene forma esterificada, por lo que la enzima también degrada a la vitamina A de origen animal.
La bilis hace micelas para moléculas muy grandes para emulsificar a las grasas y se absorban.
Lipasa sublingual es precursor de la enzima que se va a activar hasta el estómago. Las lipasas degradan a los TAG, el nombre más
rimbombante de la enzima se llama "triacilglicerol lipasa". Las triacilglicerol lipasa tiene 3 tipos y se encuentran en la boca, estómago
y páncreas.
Los triacilgliceroles lipasa cortan ácidos grasos o grupos aciles.

ETAPA 2.- Transformación a productos para el ciclo de ATC.

En esta etapa se tratan de reacciones independientes de oxígeno y genera cantidades modestas de ATP.
Se van a degradar Ac. Grasos en la B-oxidación en acetil-CoA. La B-oxidación no produce ATP libre, más bien produce NADH y FADH.
Monosacáridos como la glucosa, maltosa, lactosa y fructosa son hexosas (6c) que van a entrar a la Glucólisis para producir 2
piruvatos (3c). Entran a la descarboxilación de piruvato y produce Acetil-CoA + CO2 y puede entrar al Ciclo de Krebs.
Transaminación y desaminación involucra quitarle al aminoácido el grupo amino.

LOS Esqueletos de carbono son intermediarios que pueden entrar directamente al ciclo de Krebs.
Los generadores de piruvato de manera constante y mucho es la alanina y otros aminoácidos. Hay aminoácidos que son exclusivamente
cetogénicos, los vamos a obtener especialmente degradando a.a como lisina y leucina, que son considerados cetogénicos porque al
degradarse generan cuerpos cetónicos, es decir, acetil-CoA.
Otros aminoácidos al degradarse forman esqueletos de carbono que son intermediarios que se puedan ocupar en el ciclo de Krebs.
Consumimos disacáridos y necesitamos degradarlos y el intestino solo puede absorber los monosacáridos.
Glucógeno al consumirlo se almacena en el hígado y musculo esquelético.
Las enzimas que degradan a la sacarosa es la sacarasa, lactosa (lactasa), maltosa (maltasa), amilasa al almidón y se secreta en la saliva
y páncreas.
Quien secreta a las disacaridasas es el yeyuno.
En el intestino es el sitio en donde se lleva a cabo principalmente la digestión de carbohidratos porque la secreción intestinal aporta las
disacaridasas (sacarasa, lactasa, maltasa, amilasa).

ETAPA 3.- Es una etapa de transformación.

Se transforma el Acetil-CoA en 2CO2 y lo hace propiamente el ciclo de Krebs. Se hacen puras reacciones de endoxidación (quemo los 2
carbonos que llegan y los saco como producto de desecho como CO2, el cual ya no tiene energía.)
En esta etapa se producen 3 NADH, 1 Ubiquinol y 1 GTP, que son productos que tienen o produjeron energía y productos de desecho que son
los 2CO2.
 ETAPA 4.- Está hecha por 2 reacciones: cadena respiratoria (CR) y la
fosforilación oxidativa (PO).
Aquí ocurre la aceptación de electrones por el oxigeno (último aceptor de e-) y genera agua.
Electrones entran a cadena respiratoria, NADH y ubiquinol donan electrones por medio del O2 y produce H2O.
La energía que se desprende por este paso de electrones es para sintetizar ATP: Se producen 3 ATP por 1 NADH y 2 ATP de 1 ubiquinol. El NADH
reducido sale como NAD+ (oxidado) y el ubiquinol reducido sale como ubiquinona oxidada.

Periodos de adaptación (metabolismo)

Se le llama metabolismo normal: Periodo de adaptación: que el metabolismo active o inhiba propiamente rutas metabólicas adaptándose a
Inanición sus circunstancias fisiológicas para seguir produciendo ATP y conservar su integridad celular. Depende del
Ejercicio estado fisiológico del individuo.
Embarazo Para que esto se lleve a cabo el individuo tiene que activar las rutas de: Glucólisis (activa en todas las
Lactancia células del cuerpo, inclusive en el hígado)/ Ciclo ATC/ CR/ PO y así hacer energía después de comer y así
degradar los Carbohidratos. Lipolisis y glucogenólisis se tendrían que inhibir.

Si hay un individuo en ayuno temprano (8hrs), su hígado tiene inactiva la glucólisis, por lo que en el tejido extrahepático tiene que recibir
glucosa y tiene que activar la glucogenólisis (degradar glucógeno y mandar glucosa para alimentar a todo el tejido extrahepático).

¿El hígado seguirá haciendo ciclo de Krebs, CR y PO? Sí, porque las rutas nunca se paran, lo que cambia es la fuente de acetil-CoA que entra,
en este caso vendrá de los Ac. Grasos.

Alguien que está en reposo su músculo hace glucólisis con oxígeno (aeróbica) porque haría piruvato y generar ATC, CR, PO, y así generar
suficiente O2 para producir ATP y llevar a cabo estas rutas metabólicas.
Si hay ejercicio muscular intenso habrá una oxidación anaeróbica y requiere seguir haciendo ATP, por lo que se adapta y a partir de su
glucosa hace glucólisis anaeróbica y genera lactato y aporta 2 moléculas de ATP y no se puede hacer tan intensamente ATC, CR, PO. Y se
eleva glucólisis anaeróbica.
Ninguno de ellos está enfermo, solo están activando su glucolisis con oxígeno y el individuo que está en ejercicio intenso está activando su
glucólisis sin oxígeno.

Una persona embarazada o en lactancia no está enferma pero su metabolismo se adapta al estado fisiológico que está viviendo. El embrión
es el que necesita más energía proveniente de la mamá y tendría activa todas sus rutas para producir ATP. Solo se adapta su metabolismo,
no está enferma.

En la lactancia sin que esté el feto en el útero, todo su metabolismo se adapta y toda la energía va dirigido a la producción de leche
materna.

FINES DEL METABOLISMO

Principal objetivo: regularse para producir energía
Energía libre de Gibbs es la energía que se necesita, y se va a simbolizar con un delta G. El metabolismo necesita producir energía para:
Trabajo mecánico, contracción muscular.
Transporte activo de iones y moléculas. Pj: Bombas de Na, K.
Síntesis de macromoléculas mediante el anabolismo.

Metabolismo anormal o condiciones anormales que generen patologías.

Un trastorno metabólico se dará cuando exista:
Deficiencia nutricional, ya que al no existir el sustrato de alguna vía, esa vía metabólica no se podría llevar a cabo. Por ejemplo, con
las dietas tan estrictas de orden vegano.
Deficiencia enzimática
Secreción anormal de hormonas: La hormona más importante es la insulina. --> Diabetes
Acción de drogas, es decir, fármacos.
Acción de toxinas e inclusive de tóxicos. Toxinas son producidas por la naturaleza, es decir, puedes ser producto de bacterias, plantas o
animal. Los tóxicos son de origen sintético

El metabolismo debe regularse para que todas las vías metabólicas se coordinen y produzcan la energía necesaria para satisfacer las
necesidades de la célula independientemente de los cambios fisiológicos del organismo.
Metabolismo adaptativo: se adapta a la condición fisiológica.

Regulación metabólica
EXISTEN 3 TIPOS DE NIVELES: CORPORAL, CELULAR Y MOLECULAR.
El nivel corporal
tiene que haber sustancias que le diga al cuerpo que va a hacer. La regulación corporal depende del estado fisiológico que la persona
tenga, así como buena alimentación, ayuno temprano, ayuno prolongado e inanición. Quienes ayudan a regular es el nutrimento disponible
porque crea un cambio fisiológico para que el metabolismo sepa que la energía será sacada de la dieta; hormonas y neurotransmisores.
 Nivel celular
se basa en la regulación por compartimentos, nutrientes y estado fisiológico es decir, la célula sabe que dos vías contrarias no se pueden
hacer en el mismo sitio celular. Por lo general se deben de hacer en distinto sitio celular para evitar ciclos inútiles o fútiles
(enfermedad). Degradación de los ácidos grasos que se reservan en los TAG se debe de hacer en condiciones de ayuno prolongado, mientras
que la síntesis de ácidos grasos se debe de hacer en condiciones de buena alimentación. Estas dos rutas tienen que ser reguladas por
hormonas, neurotransmisores como oxitocina, serotonina, etc. Hormonas marca quien se hace en buena alimentación y quien en ayuno
prolongado.
Síntesis de ácidos grasos se lleva a cabo en citoplasma y la degradación en mitocondria. Se regula el compartimento donde se lleva a
cabo la ruta metabólica. Sintetizar y degradar ácidos grasos al mismo tiempo causaría ayuno prolongado y por lo tanto no habría
materia prima con la cual producir energía (ATP), generaría un ciclo inútil o fútil, es decir, una enfermedad.

Nivel molecular
da stop o luz verde para que se lleva a cabo alguna ruta metabólica. Esta marcada por las hormonas, pero sobre todo van a
ser reguladas por enzimas clave o marcapaso.
Por ejemplo, La glucolisis tiene 11 reacciones y necesitan una enzima en cada paso y solo algunas pueden ser reguladas. A las enzimas que
podemos regular se les llaman enzimas clave o marcapaso, las podemos acelerar o desacelerar, es decir, las podemos controlar. En la
glucolisis hay 3 enzimas clave, la última es la piruvato quinasa. En la fosfofructocinasa-1 pFK-1 es el punto en donde dos avenidas tienen
que coordinarse, incluida la gluconeogénesis. La glucosa entra al citoplasma desde el sitio extracelular y lo hace posible la insulina. El
paso de glucosa a glucosa 6.P lo hace la hexocinasa para fosfatar. De glucosa 6-P a Fructosa 6-P lo hace la fructosa isomerasa que es
una cetosa (no es tan vital este paso). Después de fructosa 6-P pasa a Fructosa 1,6 bifosfato por medio de la fosfofructocinasa-1 pFK-1.
Las enzimas clave o marcapaso se da en 3 niveles: transcripcional, interconversión y ligandos.
El control de vía puede hacerse cambiando la velocidad (aumentar o disminuir) de la reacción de las enzimas, sobre todo de las clave
(marcapaso) y se puede regular en tres niveles:

1. Control transcripcional: a nivel genético de RNAm.

Se necesita en el cuerpo la enzima clave o marcapaso, su naturaleza es que son proteínas y su información para hacer dichas proteínas está en nuestro ADN que contiene
los genes (segmentos que codifican a la proteína). Para regular al marcapaso sintetizo o no a la enzima. Si no quiero que se lleva a cabo la ruta entonces no dejo que se
sintetice la molécula o si es que no existe. Para inducir a que se haga una enzima, se lleva a cabo un mecanismo de inducción. Y para evitar que se induzca entonces es un
mecanismo de represión.
El encargado que da una señal positiva para que se sintetice la enzima es la A (que es el sustrato o precursor). La RPI es una proteína reguladora inductora va a hacer el
mecanismo de inducción y va a mandar una señal positiva para que el ADN tenga el permiso y haga la transcripción, es decir que lleve al ARNm con el mensaje y se haga la
traducción.
La letra H es otra chismosa y es una hormona, activa a la RPI y manda señales positivas a la hormona y ya activa manda otra señal positiva y activa a la RPI.
La enzima que se debe de inducir por el sustrato y la hormona se llama glucocinasa y es de las 4 isomerasas que hace el paso de glucosa a glucosa-6P.

Mecanismo de represión:
El producto final manda señal positiva a la proteína RP (proteína reguladora) y va a mandar señal negativa para evitar que el ARNm se transcriba y no tendría enzima
para que no se lleva a cabo la reacción. Una hormona no tiene conexión con el producto final, es decir el producto final no induce a la hormona y la hormona da señal
positiva para que RP no lleva a cabo ningún proceso. El producto final puede ser de 2 tipos: producto final de la reacción (glucosa-6P) o producto final de ruta
metabólica (Piruvato), cualquiera de los 2 puede dar la señal negativa.
La hormona que puede regular es el glucagón en un estado de ayuno. El producto final y la hormona no interaccionan y su producto de cada uno es independiente.

Modelo OPERON LACTOSA es un ejemplo de control transcripcional.

Control transcripcional
Ejemplo: Regulación del catabolismo de lactosa.
En E. coli el segmento de DNA tiene genes estructurales para 3 proteínas necesarias (una transportadora y dos enzimas).
Los genes estructurales (permeasa, galactosidasa y transacetilasa), que tienen la información para hacer a las proteínas . El promotor tiene un sitio operador es el sitio
de unión con la RNA polimerasa (enzima que sintetiza al RNA a partir del DNA). Antes del operador hay un sitio de unión para CAP (proteína activadora del catabolismo) y es
una RPI (proteína reguladora inductora) y nos ayuda a inducir a los 3 genes mencionados.

Mecanismo de represión.
En ausencia de la lactosa se bloquea la región del promotor.
Si no hay sustrato no tiene caso hacer todo el proceso metabólico porque no dará nada.
RNA polimerasa solo se une en presencia de la CAP y solo se va a unir a cAMP (amp cíclico).
**El mecanismo de represión se da porque no hay lactosa y entonces la PRR (Proteína reguladora represora) se pega a su sitio operador, lo tapa y la RNA polimerasa no
puede ver libre su sitio de unión.

Mecanismo de Inducción
Debe de haber presencia de lactosa porque cuando está en altas concentraciones la lactosa se repelen tanto entre sí que cambian hacia isómeros algunas moléculas
llamadas alolactosa, es un isómero que atrae al represor allo-lactosa y se unen para formar un complejo. Y ayuda para que el represor se quite del operador y así
inducir el proceso de la lactosa.
Los genes para el metabolismo de la lactosa sólo están presentes en ausencia de glucosa y presencia de lactosa.
Cuando hay lactosa disponible se forma el isómero alolactosa que se une al represor.
Inductor cAMP es señal de falta de nutrientes en ausencia de glucosa.
Cuando existen altas concentraciones de ATP se dice que la célula tiene una buena energía pero ese ATP se puede gastar en ADP y después en AMP y cuando el cuerpo tiene
altas concentraciones de AMP tiene baja energía. cAMP actúa como un segundo mensajero y dará la señal de que hay poca energía en la célula y habrá necesidad de
degradar a la lactosa. El cAMP se pegará con la CAP y juntos dan la señal positiva para que la RNA polimerasa que ya se pego a su sitio operador inicie la transcripción,
genere el RNAm y así hacer a las proteínas de la transcripción.

2.-Conversión reversible o interconversión

La enzima sí es sintetizada (zimógeno o cimógeno) y se regula en el sitio de acción (sitio celular), cuando es necesario que actúen. Proceso dependiente de ATP.
Zimógeno es la enzima inactiva.
Si se induce transcripción se secreta de manera inactiva (zimógeno) las enzimas y que la actives solo en el momento adecuado. Se activan solo en un estado fisiológico
determinado y en un sitio celular específico (sitio de acción).

Para que la primera enzima (enzima clave o marcapaso), proteína cinasa, que va a pasar de inactiva a activa se necesita de una 1º chismosa que diga en que estado
fisiológico estoy y manda una señal positiva y trabaja a través de un 2º mensajero y este acelera a la proteína cinasa. Se gasta 1 ATP lo convierte en ADP y ese fosfato se
lo pega a la enzima y así pasa de inactiva a activa. Proteína cinasa que pega o transfiere grupos fosfato del ATP y deja la molécula en ADP, es decir, es una transferasa.
Cuando la enzima está ya activa a empezar a trabajar su ruta, tiene que volver a pasar a inactiva, por lo que corta un grupo fosfato por
medio de la fosfatasa (hidrolasa), la cual cortan enlaces y mete agua. Pasa de activa a inactiva.
Enzima inactiva estaba desfosfatada y la activa estaba fosfatada. Pueden existir enzimas desfosfatadas que sean activas y enzimas
fosfatadas que estén inactivas. NO ES UNA REGLA. Depende de la naturaleza propia de cada enzima. Para activar o inactivarlas (desfosfatar o
fosfatar) se necesita hacer uso de la interconversión de enzimas.

Hay dos tipos de acción de las hormonas:

hidrofílica o hidrosolubles:
su naturaleza bioquímica es que son hormonas de tipo proteico, así como la insulina.
Una molécula hidrofílica, polar, no puede atravesar la membrana y para mandar su mensaje necesita de receptores que son proteínas de
membrana y reciben a la hormona, la hormona se pega al receptor y la unión genera cambios conformacionales que activan a unas
moléculas que si están al interior de la célula y se conocen como segundos mensajeros, tales como: ADP, UDP, AMPc, etc. y generan una
respuesta celular para que suban los transportadores GLUT para promover la captación de glucosa por la célula en el caso de la
insulina.
Lipofílicas, liposolubles o esteroideas:
Si es una hormona de tipo esteroideo (apolar) que es la progesterona, testosterona, andrógenos, etc. atraviesa la membrana sin problema
hasta el núcleo pero llegando al núcleo se tiene un receptor (proteína) y se une, formando un complejo hormona-receptor llamado
proteína reguladora inductora de la transcripción y se tendría que pegar al ADN en el sitio promotor para inducir la transcripción del
RNAm que luego en citoplasma se traduce y genera una proteína que es la responsable de la respuesta celular.

3.- Modulación por ligandos:

Ligandos: Toda molécula que se une o interacciona con la enzima clave o marcapaso. Ligandos pueden ser: sustratos, productos,
coenzimas y otros efectores (como alostéricos).
Efecto alostérico: Aquel que cambia la conformación de la enzima, cambia su estructura tridimensional y el sustrato ya no podría
entrar.

Mecanismo de modulación de ligandos

Enzima estando activa está fosfatada dentro del citoplasma se puede regular, acelerar o desacelerar por medio de ligandos. Hay 4
mecanismos para regularla. Líquido extracelular es la sangre.
Afuera de membrana es sangre, adentro es célula en el citoplasma.
Membrana celular que marca espacio extra e intra celular. Todo lo que se muestra es una ruta metabólica.

1er mecanismo
Para que la enzima clave o marcapaso pueda empezar a trabajar necesitamos que el sustrato esté en biodisponibilidad de precursores y/o
sustratos en el compartimento adecuado (sitio celular). A (precursor de enzima) tiene que reaccionar y pasar a B y tiene que tener una
enzima.
Flecha punteada significa que son varios pasos/reacciones. Después de C hay varios procesos para llegar a Z, que es el producto final
de la ruta o reacción.

2do mecanismo
Competencia de sustratos y coenzimas por más de una ruta metabólica. Una acción más que puede modificar la velocidad. Ligandos ejercen
cambios en la velocidad de una enzima. Competencia de sustratos y coenzimas pueden modificar la velocidad.
Competencias con coenzimas: Necesitaría al NADH (reducido). Enzima para pasar de B a C donando electrones y tiene que salir como NAD
(oxidada).
En la primaria es desacelerar la velocidad.
Coenzima entra como NADH, dona sus electrones y sale como NAD.

3er mecanismo
Velocidad depende de la regeneración de la enzima que nos ayudan para la transfusión de grupos funcionales, de volverse a generar y así
pase de NAD oxidada a NADH reducido y después se tiene que ir a otra ruta metabólica.

Digestión
Convertir monómero a alguna sustancia que sea piruvato o CoA (preferentemente)
Ciclo de Krebs
Cadena respiratoria o fosforilación oxidativa

4to mecanismo
Realimentación negativa del producto final. Cuando la ruta ya lleva tiempo haciéndose y aumenta producto final, este manda una señal
negativa para que se pueda desacelerar la velocidad de la enzima , puede ser el producto final o intermediarios finales que manden la señal
y así desacelerar la velocidad de la enzima.
 Encrucijadas metabolicas
Son moléculas principales que van a estar presentes en muchos estados fisiológicos. Tienen que irse a ciertas rutas dependiendo del estado
metabólico en el que este el individuo.

PIRUVATO
Producto final de la glucólisis aeróbica (con oxigeno) que se transporta del citoplasma a mitocondria antes de que sus derivados puedan
participar en el ciclo de ATC.
Piruvato lo saco a partir de glucosa o monosacáridos como fructuosa, galactosa o manosa, cualquiera de ellos son hexosas (6C). Cada
glucosa genera 2 piruvatos.

Piruvato tiene 4 rutas metabólicas a las que puede irse, pero hay momentos específicos para cada ruta. Depende de la regulación
metabólica.
Fuente principal de piruvato es glucosa en un estado de buena alimentación. Glucosa toma el camino de glucolisis y se hace en buena
alimentación para generar piruvato. Células pueden hacer glucólisis en ayuno temprano.
Glucógeno es la reserva en el hígado. A partir de glucógeno, células tienen que hacer la degradación de él, conocido como
glucogenólisis (GGL). Piruvato en buena alimentación se tendría que ir a producir Acetil-CoA, pero también la célula debe de tener O2 y
mitocondria porque es aquí donde se produce. Glucosa con glucolisis genera 2 piruvatos y cada uno tiene 3C. Cuando piruvato se
convierte en acetil coa se tiene que descarboxilar. Glucosa en ayuno temprano si pasa a Acetil-CoA aún así.

Piruvato puede tomar el camino de la reducción para generar lactato. De piruvato a lactato genera una reducción y esto se hace
cuando esté la célula sin oxígeno o no tenga mitocondria. Eritrocitos de manera constitutiva van a hacer esta reacción siempre.
Piruvato es la cetona del compuesto y se va a reducir a lactato (forma de alcohol --> enol).
Isómero es un compuesto con misma forma molecular pero con distribución de sus radicales de manera diferente. Piruvato es el isómero
de Ceto, y ceto a enol.

Cuando estamos en buena alimentación y hay una gran cantidad de glucosa y ya se hizo mucha energía, la concentración de piruvato sigue
muy aumentada. Puede abrir otra ruta y piruvato se convierte en alanina, para hacerlo se hace una reacción de transaminación (perdida
reversible del grupo amino) otro aminoácido va transferir un grupo amino al piruvato y con eso se convierte en alanina pero tiene que ser
en buena alimentación.
Inanición es un ayuno prolongado de 3 a 4 días.
Proteólisis es el ultimo recurso de sacar energía, obtengo alanina y por la misma reacción de transaminación la alanina se convierte
en piruvato y se va a generar oxalacetato en inanición que es el compuesto que inicia la gluconeogénesis (síntesis de glucosa a partir de
alimentos que no son carbohidratos). No se puede ir el piruvato a Acetil-CoA porque no está en buena alimentación.
Descarboxilación de piruvato a Acetil-CoA
 Descarboxilación de piruvato a Acetil-CoA
Cuando piruvato pasa a acetil-CoA es en estado de buena alimentación.
Piruvato compuesto por 6C y en carbono 2 está su forma de ceto, que es el que se va a perder (CO2).
1 NADH produce 3 ATP
1 Acetil-CoA produce 12 ATP
La descarboxilación de piruvato la hace un complejo enzimático que recibe el nombre de deshidrogenasa de piruvato, es un complejo
constituido por 3 enzimas y 5 coenzimas. Es la generación que produce en buena alimentación mas acetil-coa para ciclo de Krebs.
Localización matriz mitocondrial
Reacción irreversible
El Acetil-CoA no es una molécula generadora de glucosa en la gluconeogénesis.
Esta reacción no es una parte del ciclo ATC, pero sí una puente primordial de Acetil-CoA para el ciclo.
A partir de Acetil-CoA no puedes hacer glucosa.
Complejo es regulado. Altas concentraciones de Acetil-CoA y NADH pueden enviar señal negativa para el complejo.
Producto final de la reacción es el NADH reducido y el Acetil-CoA.
{NADH}
Cuando una célula tiene mucho NADH y tiene mucha energía no es necesario que se siga quemando el piruvato en acetil, por lo que se
acelera y aumenta su concentración de piruvato porque ya no lo dejan pasar.
Si aumenta se abre el canal de la alanina

Reacción del piruvato

El paso de piruvato a lactato es el paso de la glucólisis anaeróbica.
Ocurre en: eritrocitos, cristalino y córnea, médula renal, testículo, leucocitos y músculo esquelético.
Es un proceso reversible

Hay células que pueden ser constitutiva, es decir, hacen una reacción siempre, de manera ordinaria y común. Por ejemplo, el eritrocito
siempre va a hacer lactato en una glucólisis anaerobia porque no tiene mitocondria.
Por otro lado, también hay células que pueden ser facultativas, es decir, las que pueden hacer una reacción bajo condiciones fisiológicas,
así como el músculo esquelético y sobre todo cardiaco cuando se hace ejercicio interno.

La deuda de oxigeno va relacionado con la cantidad de lactato que se pudo haber generado, así como los leucocitos relacionados con la
leucemia que tienen la capacidad de generar lactato en bajas cantidades de oxígeno (hipoxia).

El piruvato en la reacción, siendo un grupo ceto pasa a lactato, que es un enol. El grupo ceto está en forma oxidada y el reducido es el
enol.
Coenzima es la NADH (red) y el NAD+ es la forma oxidada
Deshidrogenasa de lactato es la enzima que en su mecanismo de acción puede hacer reacción de oxido-reducción.
Reacción en reversa la hace solo el hígado, que es de lactato a piruvato. Lo recibe de eritrocitos y músculo esquelético y lo conocemos
como ciclo de Cori.
Músculo manda a lactato al hígado y su chamba es regresarlo a piruvato y lo tiene que hacer en estado desde el ayuno prolongado o
inclusive en inanición.

TRANSAMINACIÓN
Se encargan de un mecanismo llamado transferasas, que son enzimas que transfieren grupos funcionales muy diversos, asi como
Carbono, fosfatos, fosfotransferasa o aminos (NH2).
Localización citoplasmática. TGP
Proceso reversible
Produce aminoácido glucogénico
Produce intermediario del ciclo de ATC
Las que transfieren grupos amino se llaman Aminotransferasa de alanina.
Alanina ayudará en la síntesis de proteínas porque se obtiene un aminoácido que ayuda a esto.
Piruvato se convierte en alanina, la aminotransferasa va a transferir de un a.a Glutamato, le quita el grupo amino la enzima, se lo pasa al
piruvato y se lo pega al segundo carbono, quedando como HCNH3. El glutamato que se le quitó el grupo amino se convierte en alfa-
cetoglutarato, que es un intermediario del ciclo de Krebs.

Para el regreso de la transaminación, primero las proteínas tendrían que sufrir una proteólisis por ser un proceso de inanición (ayuno
prolongado) y que no hay energía, la alanina pasa al piruvato. Aminotransferasa quita el grupo amino a la alanina, se lo pega al 2
oxoglutarato que de regreso genera glutamato y obtenemos piruvato.
2-Oxoglutarato es el intermediario del ATC.
Carboxilación del piruvato
Última reacción que se puede llevar a cabo en nuestro cuerpo
Da el paso de piruvato a oxalacetato (OXA/OAA).
Esta reacción se produce en la mitocondria y en células hepáticas y renales.

Sus fines son:

Proveer sustrato a la gluconeogénesis
Generar OAA para restituir intermediarios del ciclo de ATC
Gluconeogénesis solo la puede hacer el hígado y el riñón, y es el que se sacrifica en ayunos prolongados e inanición.
La finalidad es proveer sustratos para la gluconeogénesis, asi como el oxalacetato que es el principal precursor y también se hace para
restituir al oxalacetato del ciclo de Krebs y que no pare porque siempre tiene que seguir y continuar en la fosforilación oxidativa y
producir ATP.
Es una reacción de ligasa porque adiciona/liga un carbono más, por lo que ahora tendrá 4C.

95% del Co2 que se produce en la combustión del metabolismo cuando se expulsa de las células reacciona con el Agua y por acción de
la anhidrasa carbónica que hace reaccionar al CO2 con el agua y genera acido carbónico, que se disocia en el agua en protón y
bicarbonato (responsable del 75% del pH de mi sangre) y regresa al pulmón se convierte en acido carbónico y lo disocia en CO2 y agua, que
en los alveolos es sacado en el proceso de la exhalación.

Fermentación alcohólica
Ocurre en las eucariotas porque tiene núcleo y mitocondria.
La levadura (Saccharomyces cerevisiae) es capaz de hacer la fermentación alcohólica.
Glucosa a través de la glucólisis se va a producir piruvato.
Descarboxilasa de piruvato
Alcohol deshidrogenasa reduce al ethanol, pero siempre que se hace una reacción de oxidación --> reducción, alguien tiene que donarle
electrones para que el se reduzca mediante la acoplación de otra reacción. Cuando pase de reducido a oxidado, a este se le quita
electrones y el acoplamiento es al revés, por ejemplo de NAD a NADH.

Acetil-CoA
Es una molécula que va a estar presente en todos los destinos del metabolismo.
La CoA es una molécula transportadora, chalana de las enzimas y es un aceptor del grupo acilo o acetilo.
Transporta un acetil (unido a la coenzima) o puede ser llamado acetilo (libre de la coenzima) Es un compuesto de 2 carbonos.
Se necesita transportar al acetil de forma acompañada porque no puede viajar solito.
La CoA es: Mercaptoetilamina + Ácido pantoténico + Ribosa + Adenina.

Acetil tiene mucha energía. 1 acetil= 12 ATP. Hay que transportarlo porque es apolar (insoluble en agua) y no perderla.

Recordatorio:
Una molécula polar es cuando tiene cargas eléctricas positivas o negativas. Contiene OH.
Una molécula apolar significa que no es soluble en agua.

Grupo Acilo
Es un resto de ácido graso y se le considera cuando pierde su OH y se convierte en una cadena hidrocarbonada. Es una molécula apolar y
entre más grande sea la cadena hidrocarbonada, más apolar es el ácido graso.

Cuando la CoA transporta al acetil o al acil, ella está en su forma oxidada. Cuando no transporta al acil o acetil solo tiene un H se
encuentra en su forma reducida y libera muchos electrones, por lo tanto, energía.
CoASH forma tiol estando reducida.

El primer camino viene de la dieta para generar glucosa a través de la buena digestión en buena alimentación. Para posteriormente generar
piruvato y después el Acetil CoA.
Deshidrogenasa de piruvato es de las principales fuentes para poder obtener acetil-CoA.
Cuando se esté en ayuno temprano la fuente será el glucógeno almacenado en el hígado que tendrá que hacer la glucogenólisis.

Cuando el cuerpo esté en ayuno prolongado y significa en promedio 12 horas después de la ingesta y todas las reservas de triacilgliceroles
en tejido adiposo tendrán que hacer lipólisis obteniendo ácidos grasos, que por B-oxidación en el hígado harán acetil-CoA.

En el caso de las proteínas es en el estado de inanición que quiere decir estar en días de ayuno. Las proteínas musculares por medio de la
proteólisis obteniendo aminoácidos y a través de la desaminación, transaminación y oxidación se obtiene acetil-CoA para poder quemarlo
en el ciclo de Krebs.
El destino del Acetil-Coa cuando viene en estado de buena alimentación se va al Ciclo de Krebs e igualmente cuando está en ayuno
temprano, ayuno prolongado e inanición se va a este ciclo de Krebs. En todos los estados fisiológicos se va al ciclo de Krebs porque este
nunca puede detenerse.

La Acetil-CoA se va a cuerpos cetónicos principalmente en estado de inanición.

Acetil-CoA no puede salir y transportarse por sangre porque es una molécula muy grande para salir de la célula. Por lo que se sintetizan
cuerpos cetónicos en el hígado porque el hígado quiere transformar al acetil a cuerpos cetónicos porque acetil-CoA es apolar y cuerpos
cetónicos son solubles en H2O y por lo tanto se pueden transportar en la sangre.

Cuerpos cetónicos:
Acetoacetato
3-Hidroxibutirato
Acetona (Es muy volátil, prácticamente se evapora y es el que da el aliento y olor en la orina a manzana en diabéticos
descompensados)
El acetoacetato y el 3-hidroxibutirato viajan por la sangre y van a llegar a las células del tejido periférico (todo tejido externo del
hígado) y estos cuerpos cetónicos en las células del tejido periférico se transforman de cuerpo cetónicos a acetil-CoA y se pueda meter al
ciclo de ATC.
Finalmente, el último destino es que el acetil se convierta en esteroles y ácidos grasos. Esto sucede en buena alimentación cuando hay un
exceso. --> Acetil-CoA puede almacenarse en colesterol y ácidos

NAD, NADP, DANH, NADPH

NAD: Nicotinamida adenina dinucleótido (OXIDADO)
NADP: Nicotinamida adenina dinucleótido fosfatado (OXIDADO)
NADH y NADPH = REDUCIDOS

NADP provienen de la B3 o niacina (nombre para gente que no sabe) y su nombre químico es nicotinato y nicotinamida, que son estructuras
heterociclos, que forman estructuras de anillos, y quiere decir que átomos diferentes a carbono cierran el anillo, además son muy activos en el
cuerpo.
Nitrógeno es el que cierra al anillo
Ácido nicotínico sería si tuviera un COOH-
En su forma Inactiva se llama "niacina nicotimamida" se deben de consumir en 20mg y se encuentra en la carne, frutas y verduras.
Posteriormente, se convierten en coenzimas que participan en reacciones óxido-reducción.
Su función es transferir hidruros o electrones porque hacen posibles las reacciones óxido-reducción.

Lo amarillo es la vitamina
Lo azul es la adenina
Lo verde es el dinucleótido

Si encontramos un N+ significa que es NAD+ (Oxi)

Este azúcar en el carbono dos en lugar del grupo hidroxilo, tendrá al grupo fosfato
Los dos puntitos que tiene el N significa que son 2 electrones que transporta.
Cuando se tiene 2 H significa que esta en su forma NADH (Reducido).

NAD+ y NADPH en el catabolismo y anabolismo

Reacción exergónica: catabólica
Reacción endergónica: anabólica
Fuente del NAD viene de su forma oxidada y tiene que entrar a los procesos catabólicos, que son los que producen energía a través de nutrientes
reducidos como glúcidos, lípidos y proteínas. Se vuelve a su forma reducida (NADH y NADPH). Productos de desecho son: CO2, H2O y NH3.
Después sale el NAD con electrones que hace procesos de naturaleza reductora, es decir, entra a proceso anabólico, dona sus electrones y sale en su
forma oxidada otra vez. Es un ciclo.
Anabolismo: Biosíntesis de macromoléculas, contracción muscular, transporte activo de iones y termogénesis.
Fuente del NAD: FORMA OXIDADA Y AYUDA A PROCESOS CATABOLICOS, ACEPTANDO ELECTRONES Y ASÍ SE REDUCEN.
Destino del NAD y NADPH: Llegar al anabolismo para donar electrones.

NAD+ : Se sintetiza en el núcleo e interviene en los siguientes procesos…

Glucolisis
Ciclo ATC
Fosforilación oxidativa
Gluconeogénesis
B-oxidación de ácidos grasos
Síntesis de cuerpos cetónicos
Desaminación oxidativa y biosíntesis de a.a.

NADPH: Se produce principalmente en la vía de las pentosas.

Se consume para:
Síntesis de ácidos grasos (Reacciones o Rutas Anabólicas Reductoras --> Síntesis de lípidos)
Metabolismo de Fármacos
Reducción de glutatión (antioxidante natural importante para enfermedades degenerativas)
Generación de superóxidos en los fagocitos.
atp
 atp
NEl ATP sirve como la moneda común de intercambio de energía en todos los sistemas vivos.
Ley de Lipmann

ATP: Adenosín trifosfato

Nucleótido de trifosfato de adenosina que actúa como coenzima representa la forma de almacenamiento de energía química más importante de las
células vivas.
Enlace entre penúltimo y último fosfato tiene mayor energía que el segundo P que se une al primero.
Fosfato que se libera en cada momento es el Pi.
ATP tiene mayor energía que el ADP y AMP.

Una célula que tenga altas concentraciones de ATP y bajas concentraciones de AMP está en una circunstancia de alta energía
Una célula que tenga altas concentraciones de AMP y bajas concentraciones de ATP está en circunstancia de baja energía.

Fuentes metabólicas y destinos del ATP

Para sintetizar el ATP su fuente es ADP+Pi. Hay dos formas:
1. Si el organismo es HETERÓTROFO necesita de sustancias orgánicas propiamente de nutrientes y es por medio de energía liberada por la degradación de
nutrimentos y así sintetizar el ATP (Catabolismo). Heterótrofos tienen 2 formas de generar ATP, que son por medio de: fosforilación a nivel de sustrato
y la fosforilación oxidativa.

1. AUTÓTROFO, pueden hacer procesos a partir de moléculas inorgánicas, que son reacciones luminosas de la fotosíntesis y así sintetizar ATP.

Destino de ambas formas:

Ayudar a la biosíntesis de biomoléculas
Transporte activo
Trabajo mecánico
En resumen, producción de energía para poder conservar la integridad celular.

Síntesis de ATP a nivel de sustrato

1. Se acopla a la hidrólisis de un compuesto con energía libre de hidrólisis mayor que la del propio ATP.
2. El acoplamiento consiste en la transferencia de fosfato desde el compuesto de alta energía del hidrólisis al fosfato del ADP.
3. Los agentes responsables del acoplamiento son enzimas de la familia de las transferasas que reciben el nombre genérico de Cinasas.

Pi libre en la célula se una a un sustrato de naturaleza orgánica y genera un sustrato orgánico pero se le pega el fosfato de tipo orgánico y de manera
rápida si las pueden trabajar las enzimas heterótrofas eucariotas.

Tipos de formación de ATP

1. Fosfato inorgánico en la célula va a reaccionar con un sustrato orgánico, que es un intermediario de alguna ruta por medio de una reacción de
oxido reducción para convertirse en un sustrato orgánico. Pi a un P orgánico.
2. Cinasa corta el sustrato orgánico, lo transfiere al ADP. Agarra fosfato orgánico transferirlo al ADP y producir ATP.

Estos intermediarios se encuentran en:

Glucolisis (con y sin O2) (Clásica)
Ciclo de ATC (Clásica)
Síntesis de Creatina fosfato. (No clásica)

Fosforilación a nivel de sustrato es poco eficiente porque genera bajas concentraciones de ATP, no es una vía que genere grandes cantidades de energía.

Síntesis de ATP por fosforilación oxidativa

¿Cómo se va a sintetizar ATP a través de la fosforilación oxidativa?

Fosforilación oxidativa se lleva a cabo en la mitocondria.

Primeramente, necesitamos sacar energía para sintetizar este ATP para poder unir al Pi con el ADP. Esta energía se va a sacar de los nutrientes que
entraron al catabolismo independientemente del nutriente que sea tiene que hacer Acetil-CoA que entrará al ciclo ATC, de ahí produce NADH Ubiquinol,
que tienen que ir a la membrana interna de la mitocondria, generar su desprendimiento de electrones y así impulsar la cadena respiratoria.
La cadena respiratoria está constituida por 4 proteínas, que cada una recibe el nombre de citocromo y están enumeradas con números romanos. Los 4
citocromos deben de estar en la membrana interna.
La función de la cadena respiratoria es el paso de electrones desde el NADH (Ubiquinol) hasta el oxígeno, que es el último aceptor de electrones y él se va
a convertir en agua (H2O).
Los electrones se pasan de citocromo en citocromo como si fuera una papa caliente.
Los electrones al moverse y causar movimiento, se fugan de la matriz mitocondrial protones. El paso de electrones genera que se liberen/fuguen
protones de la matriz hacia el espacio intermembranas.
Cada vez que los e- pasen por un citocromo se van a fugar.
Va a llegar a un momento dado en que la concentración de los protones es mayor en el espacio intermembranas que en la matriz mitocondrial (aquí
sería menor). Es muy importante que esto se genere porque cuando estos protones tengan que regresar para compensar el potencial eléctrico, ellos van
a regresar por una proteína que recibe el nombre de ATP Sintasa Citocromo V o Sintasa de ATP, que esta proteína es la que nos hace la síntesis de esta
molécula. Los protones al regresar a esta proteína que físicamente es muy diferente a los citocromos, tiene forma de foco, donde regresan protones por
ahí y esa energía se libera y se utiliza para pegarle el Pi al ADP y que podamos sintetizar al ATP.
Aquí no se necesita hacer la reacción de óxido-reducción para transformar el Pi en orgánico. Directamente la ATP sintasa puede agarrar al Pi de la
matriz junto con el ADP y lo pega y lo convierte en ATP. La energía que utiliza para pegarlo es la que se está desprendiendo cuando los protones
regresan.
Cadena respiratoria y fosforilación siempre tienen que estar acopladas. Si no se da la cadena respiratoria jamás se fugarán los protones y no tendrán la
necesidad de regresar a la matriz por el complejo V.
Esta ruta es altamente eficiente y produce grandes cantidades de ATP.
atp
atp
Demanda energética y reservas energéticas
Demanda energética y reservas energéticas
 Demanda energética y reservas energéticas
Nutrientes VS. Demanda energética
Macronutrientes son proteínas, grasas (TAG) y carbohidratos. Consumo en gramos
Micronutrientes son vitaminas (origen orgánico para hacer coenzimas) y minerales (Mg+ , Ca2+ , Fe2+) (origen inorgánico para hacer
cofactores). Consumo en mg o "trazos".

Requerimientos energéticos en humanos

Equilibrio de calorías consumidas y energía gastada determinado por la edad, sexo y actividad física del individuo para no desarrollar
enfermedades.
Adulto sano de edad y género definido cuyo peso y nivel de actividad física son consistentes con buena salud.

Energía disponible de los principales componentes de los alimentos

Carbohidratos aportan 4 Kcal por cada gramo de alimento.
Proteínas aportan 4 Kcal por cada gramo de proteínas.
Grasa (TAG) aporta 9 Kcal por cada gramo.
Alcohol (Vino tinto) aporta 7 Kcal por cada gramo.

Requerimiento energético
Determinar la edad, sexo
Conocer su estado de salud porque necesitamos cuantificar las calorías de acuerdo a su IMC
Conocer su tipo de actividad del individuo

Nutrientes VS. Demanda energética

Macronutrientes son proteínas, grasas (TAG) y carbohidratos. Consumo en gramos
Micronutrientes son vitaminas (origen orgánico para hacer coenzimas) y minerales (Mg+ , Ca2+ , Fe2+) (origen inorgánico para hacer
cofactores). Consumo en mg o "trazos".

Requerimientos energéticos en humanos

Equilibrio de calorías consumidas y energía gastada determinado por la edad, sexo y actividad física del individuo para no desarrollar
enfermedades.
Adulto sano de edad y género definido cuyo peso y nivel de actividad física son consistentes con buena salud.

Energía disponible de los principales componentes de los alimentos

Carbohidratos aportan 4 Kcal por cada gramo de alimento.
Proteínas aportan 4 Kcal por cada gramo de proteínas.
Grasa (TAG) aporta 9 Kcal por cada gramo.
Alcohol (Vino tinto) aporta 7 Kcal por cada gramo.

Requerimiento energético
Determinar la edad, sexo
Conocer su estado de salud porque necesitamos cuantificar las calorías de acuerdo a su IMC
Conocer su tipo de actividad del individuo

GRASAS (TAG 90% DE LA DIETA)

Aceites vegetales: Ácidos grasos
Son líquidos y presentan dobles enlaces.
Se dividen en:

Monoinsaturados:
Su ejemplo clásico es el Omega-9 (aceite de oliva, verduras y pescado)
-Estos disminuyen LDL (Lipoproteína de baja densidad, transporta el colesterol del hígado a tejido periférico) y Colesterol Total
-Aumentan HDL (Lipoproteína de alta densidad, transporta colesterol de tejidos periféricos a el0 hígado. Es considerada la lipoproteína
buena, recoge la basura y se la lleva del cuerpo)
-Disminuyen riesgo de cáncer de útero y de mama

Poliinsaturados:
Omega 3 (linolénico) y Omega 6 (linoleico).
-La Omega 3 disminuye a la LDL y la Omega 6 disminuye a la HDL y colesterol total.
-Omega-3: Disminuye riesgo cardiovascular.
-Disminuye arritmias cardiacas TAG y trombosis.

Aceites animales: Manteca

-Son ácidos grasos saturados, es decir, tienen enlaces sencillos (Leche y derivados, carnes, aceite de coco o palma)
-Aumentan Colesterol y LDL
-Riesgo de Cardiopatías coronarias.
Colesterol
Dieta: menor importancia que los Ác. Grasos saturados.
Para disminuir el impacto del colesterol:

Esteroles vegetales Margarinas

-Disminuyen LDL
-Disminuyen absorción de colesterol dieta

Ingesta de alcohol
-Vino tinto uvas pasas y jugo de uva
-Aumentan HDL

Carbohidratos de la dieta
Son ahorradores de proteínas
Solo el exceso de carbohidratos, no hay evidencia de producir obesidad, lo que si el exceso + un estilo de vida sedentario va a generar al
individuo si aumenta si consumo de grasa genera periodos de hipoglucemia y desencadenar la diabetes.
En la dieta pueden tener dos funciones: como energéticos o como en fibra, y se muestran en forma de monosacáridos, disacáridos y
polisacáridos, que en su ausencia producen cuerpos cetónicos y degradación de proteínas corporales. (a.a para gluconeogénesis).

Carbohidratos (Energía o fibra)

Monosacáridos energéticos
Glucosa: Dulce de maíz (miel Karo) , jarabe de miel.
Fructosa: Frutas, miel.

Disacáridos energéticos
Lactosa: leche
Sacarosa: caña de azúcar
Maltosa: malta en cerveza

Polisacáridos
Energéticos: Glucógeno y almidón

Fibra (celulosa/ lignina)

-Disminuye el estreñimiento-ayuda a que no se formen las hemorroides
-Aumenta motilidad intestinal
-Disminuye la absorción de Colesterol . Dietético y aumenta la pérdida fecal de este.
-Retrasa vaciamiento gástrico, sensación de plenitud.
-Disminuye concentración de glucosa postprandial sanguínea

Índice glucémico
El área bajo la curva de la glucosa sanguínea, después de la ingesta de una comida rica en alimentos.

Clasificación
Alimentos de índice glucémico bajo: son aquellos alimentos que tardan en digerirse, es decir, generalmente son alimentos que van a ser
polisacáridos y no aumentan rápidamente la concentración de glucosa en sangre y por lo tanto promueven un mejor control de la
liberación de insulina postprandial. Si hay baja concentración de glucosa en sangre, hay baja concentración de secreción de insulina.

Alimentos de índice glucémico alto: son aquellos alimentos que se digieren y elevan rápidamente y en altas concentraciones a la
glucosa sanguínea. Llega un momento en el que la curva de índice glucémico alto está por debajo de la del índice glucémico bajo.

Proteínas de la dieta
Su objetivo es proporcionar a.a esenciales, para el mantenimiento de TEJIDOS.
Se pueden consumir proteínas de origen animal y de origen vegetal.
Los alimentos con a.a eseciales, son los de origen animal.
Aminoácidos esenciales: valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano, treonina y lisina.

Arginina e histidina sirven en:

Crecimiento tisular
Recuperación de una enfermedad

Proteínas clasificación
ANIMALES: Proteínas que dan todos los a.a esenciales son los de origen animal, tales como la carne, leche, huevo, pescado y aves.
Estos tienen una alta calidad proteica tienen todos los a.a esenciales.
VEGETALES: Por otro lado, lo de origen vegetal no aportan todos los a.a esenciales, como es el trigo, arroz, maíz y frijoles.
Estos son de menor calidad proteica y no aportan todos los a.a esenciales.
Fuente de proteínas con un valor de PDCAAS.
PDCAAS: Puntuación de digestibilidad de las proteínas corregidas para los aminoácidos.
FUENTE VALOR PDCAAS Balance de nitrógeno positivo
1. PROTEÍNAS ANIMALES 1.00 Cuando la ingesta de nitrógeno es mayor a la excreción. Exceso que hay en la dieta no se
tira por medios de orina, ese exceso se ocupa en la síntesis de proteínas funcionales, por
HUEVO 1.00 eso la ingesta debe de ser mayor a lo que se excreta.
PROTEINA DE LECHE 0.82 - 0.92 Esto se logra durante el crecimiento tisular, niños y embarazo. Y también durante la
recuperación de enfermedad que causa emaciación (perdida excesiva de la masa
GELATINA 0.08 muscular).

FUENTE VALOR PDCAAS Balance de nitrógeno negativo

Lo que no ocupa de proteínas es mayor de lo que ingiere.
2. PROTEÍNAS VEGETALES
Tiras más de lo que ingieres.
PROTEINA DE SOYA 1.00 Cuando la excreción de nitrógeno es mayor es porque está haciendo proteólisis, hace
autofagia. Es insuficiente la ingesta de proteínas.
FRIJOLES 0.68
Se da cuando hay cantidad insuficiente de proteínas de baja calidad; Traumatismos o
PAN DE TRIGO INTEGRAL 0.40 quemaduras, enfermedad o intervenciones quirúrgicas.
No se debe de tener un balance de nitrógeno negativo.

Proteína en exceso
Si hay un exceso de proteína de lo que gastamos y empezamos a tirar por riñón, no va a tener ningún beneficio fisiológico.
El eliminar por orina el exceso de proteínas, existe un riesgo de calcio excretado, litiasis renal y osteoporosis.

Proteínas deficientes
Kwashiorkor
Niño que se aleja del amamantamiento
Ocurre en niños después del destete
Alrededor del primer año
Dieta en base a carbohidratos (fécula de maíz)
Disminución del crecimiento
Edema, lesiones cutáneas
Pérdida de pigmentación y pelo ensortijado (parecido al cabello púbico)
Anorexia
Hígado grande y graso, al no haber proteínas el hígado disminuye la síntesis de proteínas y no hace una lipoproteína VLDL, lo que hace
que se almacene las grasas. Albúmina es la proteína más abundante del plasma, ella regula presión osmótica del plasma, por eso hay
presencia de edema, también transporta ácidos grasos y fármacos.
Disminución de proteínas plasmáticas.

Marasmo
Es una condición en donde ocurre una privación calórica mayor que la proteica.
Si no se comen carbohidratos se degradan proteínas de masa muscular.
Niños menores de un año
Leche materna se completa por atoles
Se detiene el crecimiento
Emaciación (pérdida excesiva de masa muscular, la piel está pegada al hueso).
Debilidad y anemia.

Los carbohidratos de la dieta (fructuosa libre, disacáridos que se cortan a monosacáridos

Disacárido (sacarosa, maltosa, lactosa) se tiene que obtener fructosa y glucosa

Secreciones de la digestión
Secreciones en el tracto gastrointestinal nos ayuda a digerir.

SALIVA
Secretamos de 1 a 1.5 L diarios.
pH 7 (neutro).
Contiene agua que su función es humedecer los alimentos.
Contiene sales.
Contiene moco o mucina que sirve como lubricante.
Tiene anticuerpos sirven para unir a las bacterias para entrar por esta vía y aparece una primera enzima alfa-amilasa (degrada almidón)
corta enlaces Alfa-1,4. Endoenzima
Tiene lisozimas que son enzimas que atacan a la pared celular de bacterias, es también conocida como muraminidasa. Endoenzima
-Endoenzima cortan entre cadena (flecha hacia abajo)
-Exoenzima corta en los extremos de la cadena (flecha hacia la izquierda)
JUGO GÁSTRICO
Secreción diaria de 2 a 3 L.
pH 1 (ácido) generado por el HCI.
Contiene agua y sales.
Contiene HCI ácido clorhídrico que desnaturaliza proteínas (llevarla de una estructura terciaria-cuaternaria a una estructura
primaria) y mata a las bacterias.
Contiene moco o mucina que protege y lubrica a las paredes del estómago
Pepsina que degrada proteínas
Quimiosina que precipita a la caseína (proteína de la leche)
Triacilglicerol-lipasa (Lipasa) que degrada TAG
Glicoproteína que protege a la Vit B12 para que se absorba a nivel intestinal.

BILIS
Secreción diaria de 0.6 L.
pH 6.9-7.7 (alcalino)
Contiene agua
Contiene HCO3- (Bicarbonato) que neutraliza al jugo gástrico que le da la alcalinidad.
Contiene sales biliares y fosfolípidos que facilitan digestión de lípidos y forman micelas gástricas (transportador) y se les intercalan
sales biliares para que en el interior del fosfolípido se meta todo lo apolar de la digestión (ácidos grasos: Diacilglicerol (2DAG) y
monoacilglicerol (MAG), es soluble en agua y para que en la célula del borde del cepillo en el intestino la micela se pueda absorber y
facilita la digestión.
Pigmentos biliares y colesterol son productos de desecho para eliminarlos del cuerpo.
SOLO AYUDA A LA ABSORCION DE GRASAS

Secreción pancreática
Secreción diaria de 0.7-2.5 L.
pH 7.7 (7.5-8-8)
Contiene agua
Contiene HCO3- que neutraliza el jugo gástrico
Enzimas:
Tripsina degrada proteínas
Quimiotripsina degrada proteínas
Elastasa degrada proteínas
Carboxipeptidasas degrada péptidos (fragmentos de proteínas).
Alfa amilasa degrada almidón y glucógeno
Triacilglicerol Lipasa degrada grasas (TAG)
Colipasa que es un cofactor de la lipasa
Fosfolipasa que degrada fosfolípidos (AINES, libera ácido arácnid)

Esterol Esterasa degrada colesterol esterificado (degrada éster de retinilo, )

Ribonucleasa degrada RNA

Desoxirribonucleasa degrada al DNA

Las únicas secreciones que degradan Carbohidratos es la saliva y la pancreática, son las únicas que tienen subrayado en azul.

Secreción del intestino delgado

Secreción diaria desconocida
pH 6.5-7.8
Aminopeptidasa degrada peptidos
Dipeptidasa cortan dipéptidos (dos aminoácidos unidos)
Alfa-Glucosidasa corta oligosácaridos
Oligo-1.6-glucosidasa corta oligosacáridos
Beta-Galactosidasa (Lactasa) degrada a la lactosa
Sucrosa-alfa-glucosidasa (Sacarasa) degrada sacarosa
Alfa-alfa-Trealasa corta a la trealosa (3 unidades de glucosa unidas)
Fosfatasa alcalina degrada ésteres de ácido fosfórico
Polinucleotidasas degrada acidos nucleicos (adn, arn) y nucleicos
Nucleosidasas degrada nucleósidos
Fosfolipasas degrada fosfolípidos

ES LA SECRECIÓN QUE DEGRADA MÁS CARBOHIDRATOS DE TODAS.

INTESTINO DELGADO (YEYUNO) ES EL SITIO DE MAYOR DEGRADACIÓN DE CARBS.

Reservas energéticas estimadas en un adulto masculino de 70kg de peso corporal

**Energía disponible según la fuente del nutriente (Kcal)
1.- Buena alimentación
*Homeostasis de la glucemia 65-110 mg/dL
Absorción de Glc en intestino delgado por transportadores SGLT1 (responsables de absorber glc en el intestino).
Internalización y consumo de Glc por tejidos corporales (hígado, tejido adiposo y músculo) por GLUT 4.
La producción de Glc hepática.

El individuo puede estar en:

Ayuno temprano (8hrs)
Ayuno prolongado
Inanición
*Cualquiera de estas 3 circunstancias, la concentración tiene que ser menor a 110 mg/dL, la cual tiene que empezar a disminuir conforme se
acerca a la inanición, que estando ahí tiene que estar muy pegadito o igual a 65 mg/dL de Glc.

Ayuno prolongado para conservar concentración de glucosa:

Producción de glucosa hepática
Tiene que hacer:
Glucogenólisis (GGL)
Lipólisis para vivir e impulsar la GNG y generar glicerol (90% hígado, 10% riñón)
GNG (60% hígado, 40% renal)
 Adrenalina es una hormona derivado de corticoesteroides que va a ser sintetizada en las glándulas adrenales propiamente en región de la
médula.
Esta hormona tiene 2 funciones:

La primera función trabaja en corazón:

Hace 3 acciones, estando secretada y vaciada en sangre aumenta el ritmo cardiaco.
Efecto de vaso constricción, es decir, cierra la luz de las venas y es para que aumente por 3º cuestión la presión de la sangre.
Adrenalina manifiesta un estado de alerta

La otra función es a nivel metabólico:

Inerva a 3 tejidos: adiposo, hígado y músculo. Más en músculo que en hígado.
Cuando trabaja a nivel metabólico induce la tasa de la glucogenolisis (GGL), la tasa de la lipólisis para liberar y aumentar la
concentración de glucosa en la sangre.
Adrenalina es de tipo hiperglucemiante

Cuidado con pacientes con estrés con algún traumatismo físico y mental porque producen muchos glucocorticoides, entre ellos la
adrenalina y todos ellos van a tener un efecto hiperglucemiante.

Insulina
Es una hormona de origen peptídico o proteínico, con características de tipo polar y trabaja a través de receptores de membrana porque
nunca entra a la célula. Receptor de tipo tirosina cinasa. Tiene una cadena A de 21 a.a y una cadena B de 30 a.a. Es secretada por el páncreas
a través de las células Beta.
Tiene acciones metabólicas como:
Promueve la captación de glucosa por las células y tiene un efecto de tipo hipoglucemiante.
Metabólicamente ayuda a la síntesis de puestos de reserva
Incrementa su formación y disminuye la degradación de las reservas.

Glucógeno
Glucógeno es la molécula de reserva y lo tenemos que sintetizar a partir de glucosa. Estando presenta la insulina ella activa el
almacenaje de glucosa a glucógeno e induce la glucogenogénesis (GGG) e inhibe a la glucogenólisis (GGL).

Proteínas
Síntesis de proteínas e inhibición de proteólisis con insulina presente para que pueda pasar de amino ácidos a proteínas.

Ácidos grasos
Tienen que pasar a TAG, estando presente la insulina se induce el paso de ácidos grasos a Tag a través de la lipogénesis y tiene que inhibir su
degradación de la lipólisis.

propiedades de lAS ENZIMAS

¿Qué son?
Las enzimas son moléculas altamente especificas que solo pueden hacer un tipo de reacción y catalizar uno o más sustratos, los cuales
deben de ser químicamente similares. Enzimas solo puede trabajar sobre isómeros.

ENZIMA:
Las enzimas son catalizadores biológicos, que son aquellas moléculas que pueden acelerar o disminuir la velocidad de una reacción.
El grupo o naturaleza molecular al que pertenecen las enzimas son: proteínas o ácidos nucleicos.
RIBOZIMAS: RNA que tiene capacidad catalítica.

Enzimas tienen dos formas básicas de poderlas nombrar:

El prefijo indica el sustrato que se va a degradar.

Con el nombre de la enzima se sabe cual es el tipo de reacción que ella está haciendo.
Lactosa: Lactasa
propiedades de lAS ENZIMAS
 propiedades de lAS ENZIMAS
6 categorías de enzimas:
OXIDORREDUCTASAS
Función: Catalizan las reacciones de oxidación (pérdida de electrones) y reducción (ganancia de electrones). Ejemplo

Lactato (3C) es la forma del alcohol o forma del enol y pasa al piruvato (6C) pero el lactato tiene como grupo funcional a una cetona, y
por lo tanto, el piruvato es la forma ceto del compuesto y el lactato es la forma del enol.
Si hay lactato y es la forma de alcohol (enol) del compuesto y la deshidrogenasa de lactato lo pasó a piruvato (forma ceto),
entonces el lactato se oxidó, es decir, el lactato pierde 2e- por acción de la deshidrogenasa de lactato.
NAD (oxi) pasa a NADH (reducido) porque NADH ya aceptó a los electrones. Estos se van a cadena respiratoria para poder impulsar a la
fosforilación oxidativa y formar ATP.
Si pasamos de piruvato a lactato, es decir, si pasamos de una cetona a un alcohol, entonces se lleva a cabo una reducción.

Subclases importantes de oxidorreductasas: Deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas, reductasas. Monooxigenadas, desoxigenasas.

Ejemplos de procesos de naturaleza inorgánica:

Fe(+2) --> Fe(+3) = Se trata de una oxidación porque hay una pérdida de electrones.
Fe(+3) --> Fe(+2) = Se trata de una reducción porque hubo una ganancia de electrones.

Grado máximo de oxidación de un alcohol primario: Ácido carboxílico

Grado máximo de reducida de un alcohol secundario: Cetona

Si se reduce el ácido carboxílico se obtiene al aldehído. Si reduzco al aldehído se obtiene alcohol primario y si se reduce este se obtiene
al alcano.

Si reduzco a la cetona se obtiene al alcohol secundario, si reduzco al alcohol secundario se obtiene al alcano.

Si hay lactato y es la forma de alcohol (enol) del compuesto y la deshidrogenasa de lactato lo pasó a piruvato (forma ceto), entonces el
lactato se oxidó, es decir, el lactato pierde 2e- por acción de la deshidrogenasa de lactato.

TRANSFERASAS
Función: Catalizan las reacciones de oxidación (pérdida de electrones) y reducción (ganancia de electrones). Ejemplo

La transformación de serina (aminoácido) que se va a transformar en glicina (aminoácido).

Hidroximetil transferasa de la serina: transfiere un hidroximetil, es decir transfiere el CH2 y el OH de la Serina y lo tiene que transferir a
otra molécula. El metil lo transfiere a su coenzima THF activa (Tetrahidrofolato) deriva del ácido fólico, acepta al grupo metil y la
enzima cumple su cometido. El grupo hidroxilo se va a transferir al medio (H2O), que tiene la capacidad de disociarse y hay iones H+
(HIDRONIO) y iones OH+ (HIDROXILO). H + OH = H2O.
Subclases importantes: transferasa de C1 (transferencia de grupos carbono), glucosiltransferasas (transferencia de monosacáridos,
glucosa), aminotransferasas (transferencia de grupos amino NH2) y fosfotransferasas (transfieren grupos fosfato PO4).

HIDROLAZAS
Función: Son aquellas enzimas que catalizan la segmentación (corte) de enlaces mediante añadidura de agua para tratar de estabilizar a la
moléculas generadas, como: hidrólisis de urea
Urea es un compuesto que nos ayuda a sacar de nuestro cuerpo una molécula muy tóxica que es el amoniaco (NH3). Pero como es muy
tóxico, nuestro hígado genera a la urea, la cual tiene 1C doble ligadura oxígeno y tiene dos grupos amino que en su momento fueron
amoniaco.
Ureasa producida generalmente por las bacterias y corta o segmenta a la urea entre carbono-nitrógeno de cada lado y liberaría NH2, que
va a reaccionar con agua. Y al Carbono doble ligadura oxígeno se le va a añadir el oxígeno del agua y tendríamos el CO2 (producto de
desecho).

Subclases importantes: Esterasas (degradan enlaces éster), glucosidasas (un ejemplo es la alpha-amilasa que corta enlaces alpha 1,4 y
después estabiliza la molécula metiendo agua). Peptidasas (cortan enlaces peptídicos, que unen aminoácidos para formar a las proteínas),
amidasas (cortan enlaces amidas entre carbono y nitrógeno).

LIASAS
Función: Catalizan la segmentación de los enlaces C-C, C-S y algunos C-N, COMO:
Piruvato (3C) se enfrenta a la descarboxilasa del piruvato para quitar un carboxilo y producimos CO2 libre. Quedando 2 carbonos
restantes llamándose "Acetaldehído".
A diferencia de las hidrolasas, las liasas solo cortan NO METEN AGUA.

Subclases importantes: Liasas C-C, C-O, C-N y C-S.

SOMERASAS
Función: Catalizan las racemizaciones (mezcla de ambas formas isoméricas) de isómeros ópticos y geométricos, es decir, tienen la
capacidad de generar isómeros.
Isómero óptico es aquel que puede desviar el haz de luz en un polarímetro (derecha/izquierda), lo importante es la disposición de los
carbonos.
Isómeros geométricos se refiere a la posición de los sustituyentes. Se ponen en lados contrarios en el ejemplo siguiente:

Cuando los compuestos se encuentran del mismo lado se les conoce como CIS.
Cuando los sustituyentes están del lado contrario se les llama que están en forma TRANS.

Ejemplo de isomerasas:
Metilmalonil-CoA (4C) <---------> Succinil-CoA
A través de la enzima: Mutasa de la metilmalonil-CoA.

Isómero: Compuestos que tienen la misma fórmula molecular, pero la disposición de sus sustituyentes es diferente.
Metilmalonil es un isómero del succinil-CoA.

Glucosa y fructuosa con isómeros de grupo funcional, ambos tienen (C6 H12 O6).

Subclases importantes: Epimerasas, Isomerasas cis-trans

Las enzimas trabajan un solo tipo de reacción y pueden actuar sobre uno o varios sustratos, pero que sean isómeros para que la enzima los
pueda reconocer.

Propiedades de las enzimas

La propiedad más importante es el sitio activo, que es un saco o surco que contiene cadenas laterales de a.a que crean una superficie
tridimensional complementaria con el sustrato.

Eficiencia catalítica: Las enzimas son altamente eficientes, aumentan la velocidad 10 a la 3 o de 10 a la 8 de las reacciones no catalizadas,
es por eso que las enzimas son el pilar para la vida.
Cada molécula es capaz de transformar de 100 a 1000 moléculas de sustrato a producto por segundo.

Número de recambio: El número de moléculas de sustrato que se han convertido en producto por molécula enzimática por segundo.

Especificidad: Son altamente específicas e interactúan con uno o unos pocos sustratos y catalizan un solo tipo de reacción química. NO
SON TODÓLOGAS.

Cofactores: Ayudantes de las enzimas. Pueden ser:

Iones metálicos como zinc, hierro, calcio. Su naturaleza es ser compuestos inorgánicos.

Coenzimas: Son moléculas orgánicas, que son a menudo derivados de vitaminas de complejo B como FAD (Dinucleótido de Flevina-Adenina) su
precursor es la vitamina B2 (Riboflavina) y NAD (Dinucleótido de adenina nicotinamida) su precursor es vitamina B3 (niacina).

Holoenzima: Enzima con cofactor (Apoenzima + Coenzima + Sustrato). Activa.

Apoenzima: Parte proteica de la holoenzima. Inactiva.

Grupo prostético: Coenzima firmemente unida a la enzima que no se disocia de ella.

**Grupo proteico va asociado al 3º mecanismo de modulación de ligandos se habla de la regeneración de la coenzima; En el 2º mecanismo se
habla de la competencia por sustratos y/o coenzima.
LDH con NAD

Localización de las enzimas

Las enzimas de la mitocondria se encuentran en:
Ciclo ATC
Oxidación de Ac. Grasos
Descarboxilación de piruvato

Enzimas de citoplasma se llevan a cabo en:

Glicólisis
Vía HMP (Hexosasmonofosfato) --> Vía de las pentosas fosfato
Síntesis de Ac. Grasos --> Anabólica

Enzimas del núcleo:

Síntesis de DNA y RNA

Enzimas de lisosomas:
Degradación de moléculas complejas, que ya son viejas o caducas, e inclusive va a degradar a organelos viejos.

Mecanismo de acción de enzimas

Primero: catálisis en términos de cambio de energía que ocurren durante la reacción (las enzimas ofrecen una vía energética
favorable).
Segundo: El sitio activo facilita la catálisis desde el punto de vista químico.

Teoría de las colisiones: Explica como dos reactivos (A+B --> reactivos/sustratos) van a reaccionar y pueden generar C+D (productos)
mediante el gasto de energía de activación. Esto sucede cuando hay una reacción que no es catalizada, es decir, que no hay enzima de
reacción.
Tanto A como B deben realizar muchos choques inefectivos. La energía que se gasta en estos choques es de gran cantidad.
Esa energía que se gasta en los choques inefectivos se llama "ENERGÍA DE ACTIVACIÓN".

Reacción NO catalizada: No actúa una enzima.

Estado de transición: Es un punto donde se ha alcanzado la máxima cantidad energética y que se empezó a hacer la transformación de los
reactantes A+B a los productos.
Para llevar al estado de transición se necesita gastar energía de activación. Físicamente el estado de transición es diferente a los
reactivos y a los productos. El estado de transición es inestable, por eso está entre corchetes.
Reacción CATALIZADA
Una enzima puede ser un catalizador biológico y hasta puede ser de dos naturaleza (proteínas y de RNA). Esta enzima va a tener el surco
tridimensional (sitio activo que tiene agua ). Acelera la velocidad de reacción, ¿Cómo?
El saco o sitio activo de la enzima es complementario al sustrato, es decir tiene la misma forma y de forma rápida, por lo que se van a
evitar los choques inefectivos.
s. X, Y son cadenas laterales de a.a que estabilizan el estado de transición. Permiten de forma más rápida formar el complejo enzima-
productos (C+D). Z es cofactor (inorgánico) o la coenzima (orgánico) y ayuda a la transferencia de grupos funcionales o de electrones. Se
logra hacer la catálisis y se forma el complejo enzima-productos. Finalmente, productos se van al medio y la enzima se vuelve a reciclar

Principios de la catálisis enzimática.

1. Aproximan y orienta a los sustratos.
2. Excluye o sacan al agua.
3. Estabiliza el estado de transición.
4. Transferencia de grupos principales.

Energía libre de activación

Es la energía que se gasta en los choques inefectivos.
"Es una barrera energética que separa a los reactivos de los productos (es la diferencia de energía entre la de los reactivos y un
intermediario)." El intermediario es el producto que se pone entre corchetes en un mecanismo de acción.
.
Efecto de la enzima sobre la energía de activación de una reacción

Reactivo es A. Estado inicial de los reactivos siempre debe de tener una delta G. Si la delta G es negativa es espontánea. Para que una enzima
pueda acelerar una reacción, la reacción debe de ser espontánea.
Si hay una reacción que por naturaleza no deba darse, no va a poderse llevar a cabo porque los reactivos no van a reaccionar por
naturaleza.
Los reactivos debe de tener una -AG (Delta G) para llevarse a cabo.
Cuando una reacción no es catalizada, es un ejemplo del gráfico verde: Empieza el reactivo A, hace choques inefectivos, llega a estado de
transición, su magnitud es la cantidad de energía de activación (representado en la altura de la gráfica con flecha verde).
Gráfico rojo son reacciones catalizadas tienen una enzima: Empiezan en el mismo punto que las no catalizadas, pero no se gastan tanta
energía por tener a una enzima. Llegando al punto de transición alcanza el punto final que es la formación de productos.
La diferencia entre estas dos reacciones es que el proceso catalizador se ahorra energía de activación (magnitud). La enzima ofrece vía
energética más favorable.

Factores que afectan la velocidad de reacción

Concentración de sustrato
Temperatura
pH

Concentración de sustrato: la velocidad de una reacción aumenta con la concentración de sustrato hasta alcanzar la velocidad máxima.
Entre más sustrato, mayor velocidad. No puede aumentarse de manera infinita.
Velocidad: Es el número de moléculas de sustrato que se convierten en moléculas de producto por unidad de tiempo (micromoles por
minuto).
Velocidad máxima: Cuando la velocidad no aumenta, aún con el incremento de sustrato refleja la saturación con este en todos los sitios
posibles de fijación.

Efecto de la concentración del sustrato sobre la velocidad de la reacción.

Depende mucho del tipo de enzima que se trabaje.

Hay 2 tipos que pueden estar en el cuerpo
1. Enzimas isostéricas: Siguen la cinética de Michaelis-Menten. Si se aumenta la cantidad de sustrato, se aumenta la velocidad hasta llevar
a la Vmax y genera una hipérbola.
2. Enzimas alostéricas: Siguen una cinética de tipo sigmoideo o en forma de S. Al aumentar la concentración de sustrato, alcanza la Vmax
porque igual alcanza el punto de saturación.
Ambas llegan a la saturación (Vmax).

Enzimas isostéricas
Son enzimas que tienen una sola conformación, la efectividad de la unión con un sustrato disminuye constantemente a medida que la
concentración aumenta, debido a que los sitios de unión libres son cada vez menores.
Se pueden describir con el modelo de Michaelis-Menten.
La mayoría de las enzimas de nuestro cuerpo son de tipo isostérico.
Son clones.
REnzimas alostéricas
Son enzimas que presentan diferentes conformaciones, que toenen distintas propiedades catalíticas y cuya proporción de las enzimas
influye en el número total de moléculas enzimáticas y otros ligandos.
Se reconocen por las curvas de saturación sigmoidea (en forma de S).
No son clones, tienen diferentes formas.
Llega a la saturación, donde todos los sitios posibles de unión están llenos y así se alcanza la Vmax.

Temperatura: La velocidad de una reacción aumenta con la temperatura hasta alcanzar la velocidad máxima.
La elevación excesiva de temperatura da por resultado disminución de la velocidad de reacción como consecuencia de la
desnaturalización de la enzima.

Eje de las y En este gráfico tenemos la actividad o velocidad y en el

eje de las x está la temperatura.
Cuanto más se aumenta la temperatura, se va aumentando la velocidad también. hasta la velocidad maxima

pH
Efecto de pH sobre la ionización del sitio activo: La enzima y el sustrato necesitan grupos químicos específicos en estado ionizado, para
que puedan interaccionar.
En medio ácido una proteína puede ofrecer a su grupo amino, cargado positivamente y esta es la que busca el sustrato para poderse
unir de manera complementaria. De no ofrecer carga y ser neutro, el sustrato no va a poder unirse al sitio activo de la enzima y por lo
tanto, va a disminuir la velocidad de la reacción. Todo depende del pH que tenga el medio.
Una proteína está formado por aminoácidos y siempre va a tener en un extremo un carboxilo (con carga negativa) y en el otro extremo
va a tener un grupo amino (con carga positiva) porque están en medio acuoso.
Si una proteína o un a.a están en medio acuoso ácido, tiene altas concentraciones de iones hidronio (H+) libres; el a.a se comporta como
base y el acepta protones del medio.
De estar en un medio acuoso básico, tiene altas concentraciones de iones hidroxilo (OH- carga negativa). El grupo carboxilo se
comporta como un ácido y dona protones al medio.
Efecto del pH sobre la desnaturalización enzimática: Los pH extremos pueden desnaturalizar a la enzima.
El pH óptimo de la enzima varía para alcanzar la actividad enzimática óptima.
El sustrato no se va a pegar al sitio de activo de existir un pH no óptimo (debajo de 7), ya que el NH3 es positivo y el COO tiene carga
neutra.
Para que el sustrato se pegue al sitio activo debe de existir carga positiva de un lado y carga negativa del otro, porque así se alcanza
un pH óptimo (7).
Si el pH aumenta a un orden básico (+7), se donan los protones al medio. El grupo amino dona su protón y se comporta como NH2 neutro
y el COO dona su protón y se vuelve con carga negativa. El sustrato no se pega y la velocidad de la enzima conforme aumente pH va a
disminuir.

PRIMER PARCIAL NOTA: RECUERDA

ESTUDIAR MUCHO, TU

terminado PUEDES!!!
PERSONA
ERES UNA
SUPER
INTELIGENTE, TE QUEIRO
Y MUCHA SUERTE, QUE
LOS LOGROS NO SE DAN
FACIL.
segundo
Parcial
 vitaminas
TIPOS DE VITAMINAS:
Vitamina A: Antixeroftalmica
Vitamina D: Antirraquítica
Vitamina E: Antioxidante
Vitamina K: Antihemorrágica

Liposolubles: Necesitan un acido graso, ADEK

Hidrosolubles: Con agua se absorben (c, complejo b, etc)
 vitaminas
Liposolubles
Vitamina A: Antixeroftalmica
Retinol: coenzima
Retinal :ojos
B caroteno: vegetal
Éster de retinilo/Palmitato de retinilo: animal
Ácido retinoico: hormona

Vitamina D: antirraquítica
Vitamina dilocalciferol
Metabolismo de calcio
Forma activa: calcitriol
Forma inactiva: calcio
Muchísimos órganos diana
Indicaciones: raquitismo, hipotiroidismo
Toxicidad: pérdida del apetito, náuseas, sed,
hipercalcemia

vitamina E: antioxidante
Forma inactiva : tocoferol
Forma activa: tocoferol
Vitamina K: antihemorrágica
Forma activa: filohidroquinona
Forma inactiva: filoquinona
vitaminas liposolubles e hidrosolubles sinónimos Se obtiene de forma bacterias y sintéticas

Hidrosolubles
Complejo B B-7-H (biotina)
Activa: b-biotin
B1- Tiamina Inactiva: biotina
Forma activa: tiamina TRANSFERENCIA GRUPOS CARBOXILICOS
Forma inactiva: difosfato de tiamina Alteraciones mentales, erupción y eso.
Participa en enlaces C-C, liasas, metabolismo de carbohidratos Alimento:carne, pescado,
Deficiencia: sx de beriberi, y Wernicke
Sino se tiene, no se puede dar el ciclo de Krebs
Alimentos: cereales integrales B9- acido fólico
Inactiva: folato-acido folico
Activa: THF-Tetrahifrofolato
B2: riboflavina Coenzima de transferencias de carbono
Forma activa : mononucleotido de flavina anemia megaloblástica
Forma inactiva: riboflavina Alimento:hígado, levadura, verduras
Cofactor de reacciones oxido-reducción
Deficiencia: lengua rosada, estomatitis
Alimento:lácteos, vísceras huev B12- cobalamina
Inactiva: cobalamina
anemia megaloblástica
B3- nicotianamina/NIACINA Coenzima: isomerización
Inactiva: nicotinamida Se almacena en el higado
Activa: NAD, NAPH Fruta: pescado azul
Coenzima de transferencia de hidruros/electrones
Deficiencia: pelagra (3p) demencia, dermatitis, diarrea B9 y B12- anemia
Alimento: alimentos ricos en triptofano
Complejo que no es B

NO HAY B4 Ácido ascórbico:

Inactiva: ácido ascórbico
B5-pantotenato Activa: ascorbato
Inactiva: pantotenato Estabiliza sistemas enzimáticos
Activa: COENZIMA A!!! Deficiencia: escorbuto
Activación de ácidos carboxilicos Alimento: frutas, citricosc
Alimento: ricos en triptofano, carne, pescad

B6-piridoxina/piridoxal
Inactiva: pirixodal
Activa PLP
Deficiencoa: seborrea, glositis
Daña a SNC en toxicidad
Alimento:leguminosas, legumbres
 temas extra
Saliva:
Las únicas secreciones que degradan carbohidtatos es la saliva

La saliva tiene: sales, mucosa, anticuerpos. 1 a 1.5 L

LA PRIMER ENZIMA ES LA ALFA AMILASA

Jugo gástrico:
2a3L
Ph1, hace que la alfa amilasa se detenga.
Contiene agua, sales, HCL.
Pepsina:proteínas
Quimosina: caseina
Lipasa: degrada TAG

Bilis:
Secreción diana 0. 6 l
Ph: 6.9 a 7.7
Agua, HCO3,sales biliares, fosfolípidos ,pigmentos biliares, colestero
SOLO AYUDA A LA ABSORCION DE GRASA

Secreción pancreática: nota: estos son temas que

Tripsina: proteínas
tienes que poner atención,
Quimiotripsina: proteínas
porque esto solo es lo
Elastasa: proteínas
mas importante del tema,
y las demás anotaciones
Carboxipeptidosa: degrada peptidos te tocan a ti!!! suerte que
este es el examen mas
Alfa amilasa: almidón y glucogeno>>>DEGRADA CARBOHIDRATOS difícil loviu.

Triacilgliceroles lipasa: TAG

Calipasa: degrada lipidos

Fosfolipasa: degrada lipidos
Esterol esterasa: degrada lipidos

Ribonucleasa:
RNA
Desoxirribunocleasa: RNA

NO HAY NADA QUE NO DEGRADE LA SECRECIÓN PANCREÁTICA

Secreción del intestino delgado:

Ph: 6.5-7.8
Aminopeptidasa-peptido
Dipeptidasa: dipeptido
Alfa glucosidasa: olisosacaridos
Oligo, 1-6, glucosidasa: oligosacaridos

Alfa trialasa: trealosa

Fibra: célulosa linguinina

homeostasis de la glucemia aqui te enseñaran los
estados fisiologicos, los
cuales son esquemas y
tines que pones mucha
atención, y si algo no
entiendes puedes
preguntarme, te quiero, y
estudia mucho.
 Glucosa, insulina, glucogeno, glucagón
Insulina estando presente tendría que darle luz verde a todas estas rutas metabólicas. Si la insulina está presente y
los receptores la reconocen, tiene que dar luz verde a la captación de glucosa por músculo y tejido adiposo.
Le va a dar luz verde a glucólisis
Síntesis de glucogenogénesis
Síntesis de proteínas
Induce la captación de iones, especialmente de K+ y fosfatos.

Cuando ella está presente nunca va a dejar que se lleva a cabo la gluconeogénesis (síntesis de glucosa a partir de
compuestos que no son carbohidratos), tampoco a la glucogenólisis, no se podrá hacer la lipolisis, cetogénesis ni la
proteólisis

Si no produce insulina o hay resistencia…

Aumenta su concentración de glucosa al comer pero si ella no está presente entonces no hay captación de glucosa
en músculo y tejido adiposo, no disminuye concentración de glucosa en sangre, no hace glucólisis en hígado y por
ende no puede disminuir su concentración de glc. No puede hacer GGG, anabolismo.

No hay insulina, diabético tipo 1:

GNG se va a dar y generará glucosa que a a aumentar la concentración de glucosa en sangre y comenzará hacer
GGL, hace lipólisis, genera glicerol, y aumenta glucosa. Induce cetogénesis y este paciente va a tener aliento y orina
a manzana. Hace proteólisis, degrada masa muscular. Los podemos encontrar arriba de 300 mg/dL.

Acciones del glucagón

IEs de origen peptídico y polar. Es una cadena de 29 a.a.
Se sintetiza y se secreta en el páncreas a partir de las células Alfa. Inerva mas a hígado que a músculo.

Funciones:
Activa a la glucogenólisis, gluconeogénesis y aumenta concentración de glucosa en sangre y por lo tanto es una
hormona de tipo hiperglucemiante y estando presente va a inducir o activar la síntesis de cuerpos cetónicos.
A partir de glucógeno activa la producción de glucosa y se da la GGL. Aminoácidos se convierten en glucosa y se
abre la vía de la GNG.
Las grasas por medio de lipólisis genera ácidos grasos y se da la síntesis de cuerpos cetónicos.

Condición normal

Si un paciente esta bien en su metabolismo, se detectó una elevación de glucosa en sangre. Las células beta
debieron de secretar insulina, tiene que llegar un receptor que esta en células alfa y ese receptor se llama
tirosin-cinasa y es el receptor de insulina. Tendría que pegarse la insulina a este receptor y generarse cambios
conformacionales que van a mandar a que se active un segundo mensajero PI3K, y es la abreviatura de
fosfatidilinositol 3 K (Cinasa), este como primera acción es hacer que el canal de potasio ATP libere el potasio;
como segunda acción, tiene que activar a otro receptor que recibe el nombre de Gaba. Cuando potasio sale se
genera una hiperpolarización y Gaba deja entrar a célula cloruro. Esas acciones inhiben la secreción de
glucagón de la célula alfa.

*Si el paciente está en condiciones normales, tiene que estar en equilibrio. Se tiene que ver aumentado la
concentración de insulina y la cantidad de glucagón tiene que estar baja. Al aumentar insulina es tratar de
controlar la hiperglucemia que se genera de tipo post-pandrial y que habrá bajas concentraciones de glucagón y
por lo tanto tendríamos que obligar que las concentraciones de glucosa bajen.

NOTA: RECUERDA
segundo ESTUDIAR MUCHO, TU
PUEDES!!! ERES UNA
parcial PERSONA SUPER

terminado
INTELIGENTE, TE QUEIRO
Y MUCHA SUERTE, QUE
LOS LOGROS NO SE DAN
FACIL.
tercer
Parcial
 Glucosa, insulina, glucogeno, glucagón
Diabetes I
Hay mayor concentración de glucagón que en diabetes tipo II. Hiperglucemia, ausencia de insulina e
hiperglucagonemia marcada.

Diabetes II
Estado donde el paciente consumió una dieta y está en una hiperglucemia. Este presenta una diabetes de tipo II. El
problema de estas condiciones es que está dañado el receptor, es decir, es resistente a la insulina (resistente
insensible), por lo tanto, no va a haber cambios conformacionales. No se activa al PI3K y no se libera potasio, no se
introduce cloruro en Gaba. Hiperpolarización no se da y no se va a poder inhibir la secreción de glucagón, sin
embargo, hay liberación de glucagón de forma moderada. No lo inhibe por completo.
Presencia de insulina, va a haber secreción de hiperglucagonemia relativa (liberación de glucagón moderada).

Transportadores
Familias de transportadores GLUT (Transportadores de glucosa). Proteínas de membrana que transportan de manera
facilitada a la glucosa. Lo hacen sin gasto de energía.

Lo realizan en forma de:

Una difusión fácil
Distribuidos en tejidos corporales

La proteína transportadora GLUT y para poder meter al monosacárido al interior de la célula, la glucosa se fija,
hace cambios conformacionales y empuja hacia adentro al monosacárido.

Acciones del glucagón

Familias de GLUT

GLUT-1 glc: Está expresado en eritrocitos humanos. Cada GLUT va a tener una Km (constante de Michaels) --> que es la
afinidad de concentración-sustrato.

GLUT-2 glc: Está expresado en hígado, riñón, células B del páncreas y superficies serosas de las células de la mucosa
intestinal. SE PUEDE UTILIZAR COMO SENSOR DE LA GLUCOSA EN EL PÁNCREAS.
Repaso
rápido del semestre