Entropía

Proceso rreversible

0ºk y 1 atm
Estado de Equilibrio o espontáneo o
favorable

25º C, 1atm
Entropía
Entropía y liberación de energía
La difusión como un proceso
impulsado por la entropía
La entropía en un sistema aislado tenderá a aumentar hacia un valor
máximo
Ejemplos de estados de entropía baja
y de entropía elevada
ENERGÍA LIBRE DE GIBBS (G) Aplicado
a sistemas biológicos
Reglas de la energía libre
Interrelación de la entalpía y la entropía en
la transición de hielo a agua
Contribución de la entalpía y la
entropía
Contribución de la entalpía y la
entropía
Contribución de la entalpía y la
entropía
Efecto de la temperatura sobre la variación
de la energía libre para un proceso o
reacción
Potencial Químico de una sustancia
Equilibrio a través de una membrana
Hidratos de Carbono
Hidratos de Carbono y Sacáridos
• Fórmula Hidratos de Carbono • Sacáridos pueden tener grupo
(𝐶𝐻2 𝑂) n amino, sulfato y fosfato.
• Azúcar sinónimo de
monosacárido no derivado.
• Sacarosa: Disacárido formado
por glucosa y fructosa.
• Glucanos: Oligosacáridos y
polisacáridos
Glucosa (Monosacárido)
Maltosa
Amilosa
Ciclo energético de la Vida
Funciones de los Polisacáridos
Monosacáridos
• (𝐶𝐻2 𝑂) n. n= 1
Monosacáridos
• (𝐶𝐻2 𝑂) n. n= 3 Triosas.
Aldosas y Cetosas La numeración de los Carbonos se
inicia en todas las aldosas por el
aldehído y en las cetosas por el
carbono terminal más próximo al
grupo cetona

Son Reacciones muy lentas, si no están

catalizadas, por lo tanto son compuestos
estables
Enantiómeros
Funciones Bioquímicas de los Monosacáridos
Carbonos quirales
Cómo designar los enantiómeros D-L y R-S
Nomenclatura R- S
Estequeometría
 GLUCOLISIS

GLUCOLISIS
Material elaborado por: J. Monza, P. Díaz y S. Signorelli.
La glucólisis es una vía que permite obtener ATP a las células
La glucólisis (o glicólisis) es una vía catabólica a través de la cual tanto las células de los animales como
vegetales, hongos y bacterias oxidan diferentes moléculas de glúcidos y obtienen energía. El hecho de
que esta vía ocurra en organismos muy diversos, indica que es una vía metabólica conservada, es decir
presente en organismos filogenéticamente distantes.
• Para su estudio, describiremos 9 reacciones enzimáticas que ocurren en el citoplasma y
permiten la transformación de una molécula de glucosa a dos moléculas de piruvato (figura 1).
La degradación hasta priuvato es parte del proceso catabólico o degradativo de los glúcidos,
porque estas moléculas pueden seguir oxidándose y continuar entregando energía a la célula.

Figura 1. Esquema de la Glucólisis. Se representan los principales intermediarios, su número de carbonos (C) y las
fases de consumo y producción de ATP (primera y segunda fase respectivamente). Modificado de vi.cl

• El balance neto para la reacción global de la glucólisis es:

Hexosa + 2 NAD+ + 2 ADP + 2 Pi
2 NADH + 2 piruvato + 2 ATP
En la glucólisis se pueden establecer dos fases
Primera fase
Activación de la hexosa (glucosa por ej.), con gasto de energía como ATP.
Segunda fase
Obtención de energía que se conserva como ATP.
• La primera fase es endergónica, porque se consumen 2 ATP, y consta en la transformación de
una hexosa (por ejemplo, glucosa) en dos triosas (dihidroxicetona 3 P y gliceraldehído 3P)
(figura 1). La segunda fase es exergónica, dado que se forman 4 ATP utilizando la energía
liberada de la conversión de 2 gliceraldehídos 3P en 2 piruvatos (figura 1).
• La glucólisis ocurre a través de reacciones enzimáticas, donde cada enzima cataliza una
reacción o paso específico. De esta forma, cuando se hace referencia a una isomerasa, lo es a
una específica para determinada molécula, y no a una isomerasa universal que catalice
cualquier reacción de isomerización. Lo mismo sucede con las quinasas, deshidrogenasas, etc.

9
 GLUCOLISIS

Una visión panorámica de la glucólisis

• Visualizar el conjunto de reacciones que conforma a la glucólisis, previo a la descripción de
cada reacción, ayuda a tener una idea general sobre lo que incluye esta vía, que transcurre
en el citoplasma. En la figura 2 se observa, al igual que en la figura 1, la etapa de inversión
de energía y la de síntesis de ATP, así como a partir de una hexosa, en este caso la
glucosa, se obtienen dos moléculas de piruvato, de 3C cada una.

Figura 2. Esquema general con la secuencia de reacciones que incluye la glucólisis. GA3P, gliceraldehído 3-P;
D3P, dihidroxicetona 3-P. Se numeran las reacciones tal cual están descriptas en el texto.

La fase de gasto de energía va desde una hexosa no fosforilada hasta el GA3P y D3P

Reacción 1
La glucosa, se fosforila y rinde glucosa 6P (G6P), una molécula con mayor energía. La enzima
responsable de la reacción, una quinasa (hexoquinasa) consume una molécula de ATP y libera ADP. La
misma hexoquinasa fosforila otras hexosas como fructuosa, galactosa y manosa.

Glucosa + ATP
G6P + ADP

Es irreversible, es decir la los productos (G6P y ADP) no liberan los reactivos (Glucosa y ATP).
La fosforilación de la glucosa tiene ventajas para la célula: la G6P es más reactiva que la glucosa y a
diferencia de ésta no atraviesa la membrana celular porque no tiene transportador. De esta forma se evita
la pérdida de un sustrato energético para la célula.

10
 GLUCOLISIS

Reacción 2
La G6P se isomerisa a fructosa-6-fosfato (F6P) por acción de una isomerasa, que facilita la isomerización
de estas hexosas en los dos sentidos: de F6P a G6P o de F6P a G6P, la reacción es reversible.

G6P ↔ F6P
Reacción 3
Consiste en la fosforilación de la F6P en el C1, que rinde fructosa 1,6-bifosfato (F1-6P). En esta reacción,
catalizada por otra quinasa, la fosfofructoquinasa (FFQ), se consume ATP. Esta enzima merece especial
atención porque, como se mencionará más adelante, participa en la regulación de la glucólisis.

F6P + ATP
F1-6P + ADP

Esta reacción, al igual que la primera, es irreversible, y ambas constituyen pasos importantes porque son
los puntos de control de la glucólisis.

Reacción 4
En esta reacción la F1-6P se rompe en 2 moléculas de 3 carbonos (triosas): la dihidroxiacetona 3-fosfato
(D3P) y gliceraldehído 3-fosfato (GA3P) mediante una reacción reversible catalizada por una liasa
(aldolasa).

F1-6P ↔ GA3P + D3P

Reacción 5
El GA3P sigue los pasos de la glucólisis, la otra triosa generada, D3P, por isomerización produce otra
molécula de GA3P. La reacción es reversible, y está catalizada por una isomerasa.

GA3P + D3P ↔ 2 GA3P

Éste es el último paso de la Fase con gasto de energía en la que se consumieron 2 ATP.
• Así, en el cuarto paso se genera una molécula de GA3P, y en el quinto paso se genera la
segunda molécula de éste. De aquí en adelante, las reacciones ocurrirán dos veces, debido a
que se generan dos moléculas de GA3P por hexosa.
• Hasta el momento solo se han consumido 2ATP, sin embargo, en la segunda etapa, el GA3P se
transforma en una molécula de alta energía, a partir de la cual se obtendrá el beneficio final de 4
moléculas de ATP.

11
 GLUCOLISIS

Fase de obtención de energía

Reacción 6
Consiste en la oxidación del GA3P e incorporación de un fosfato a la molécula, de manera que se genera
un compuesto con mayor energía. En este paso, que en realidad implica dos reacciones, actúa una
deshidrogenasa que utiliza NAD+ y se genera NADH.H. Se verá al finalizar la descripción de la vía, cómo
y por qué es necesario reoxidar este cofactor.

GA3P + P + NAD+
1,3-bisfosfoglicerato + NADH.H

Reacción 7
En este paso el grupo fosfato del 1,3-bifosfoglicerato se transfiere a una molécula de ADP, por una
quinasa, generando así la primera molécula de ATP de la vía. Esta manera de obtener ATP, en la que no
participa la cadena respiratoria, se denomina fosforilación a nivel de sustrato.

1,3-bisfosfoglicerato + ADP
3-fosfoglicerato + ATP

Como la glucosa se transformó en 2 moléculas de GA3P se sintetizan un total de 2 ATP en este paso.
Las reacciones 6 y 7 de la glucólisis corresponden a un caso de acoplamiento, donde una reacción
energéticamente desfavorable (6) es seguida por una reacción muy favorable energéticamente (7) que
induce a que ocurra la primera (figura 2).

Reacción 8
Consideramos aquí a dos reacciones sucesivas, de las cuales una, la isomerización del 3-fosfoglicerato a
2-fosfoglicerato, no aparece representada en la figura 2 y la otra corresponde a la transformación del 2-
fosfoglicerato en fosfoenolpiruvato (PEP), por acción de la enolasa.

2-Fosfoglicerato
PEP + H2O

Reacción 9
En la última reacción, irreversible, se desfosforila el PEP y se obtiene piruvato y ATP. La transferencia
del grupo fosfato del PEP al ADP la cataliza una quinasa (piruvato quinasa). Es la segunda fosforilación a
nivel de sustrato: se fosforila el ADP a ATP independientemente de la cadena respiratoria.

PEP + ADP
Piruvato + ATP

Como se observa, el oxígeno no es necesario en ninguna reacción de la glucólisis; la vía ocurre en
células aerobias y fermentativas.

12
 GLUCOLISIS

El NADH.H generado en la glucólisis debe reoxidarse y generar NAD

• Para que la glucólisis continúe se debe reoxidar el NADH.H generado en la reacción GA3P a 1,3 P
glicerato, de manera de mantener disponible NAD, necesario para que ocurra esa reacción (sexta). De
no ser así la glucólisis se interrumpiría porque la enzima no tiene el cofactor oxidado para aceptar los
hidrógenos.
• Según las células sean fermentetivas o sean aerobias, hay dos formas de reoxidar el NADH.H
glicolítico:
1. Las fermentaciones. Este proceso consiste en reoxidar el NADH.H, reduciendo por ejemplo el
piruvato que rinde lactato (figura 3 A). Hay diferentes fermentaciones además de la láctica que
se acaba de describir, como la alcohólica, la acética, la propiónica etc.
2. Las lanzaderas. Estas corresponden a la estrategia aerobia de reoxidación del NADH.H. En la
figura 3 B se representa una de las lanzaderas, la del glicerol 3-P. El mecanismo de la lanzadera
es el siguiente: el D3P se reduce a glicerol 3-P a partir del NADH.H, de manera que éste se
oxida a NAD (figura 3 B) y se mantiene una concentración de NAD que permite la actividad de la
enzima. El glicerol 3-P tiene transportador en la membrana mitocondrial y pasa a la matriz,
donde es oxidado y regenera el D3P por una deshidrogenasa que tiene como cofactor al FAD de
la cadena respiratoria. De esta forma, mientras el D3P vuelve al citoplasma, el FADH2 se oxida a
FAD y ese poder reductor es usado para reducir al oxígeno y formar H2O a través de la cadena
respiratoria, donde se forman 2 ATP. Otra lanzadera es la del malato-oxalacetato, con la misma
función que la del glicerol 3-P, pero a diferencia de ésta es el malato el transportador, y quien se
oxida a oxalacetato a través de una deshidrogenasa que usa NAD como cofactor: se generan 3
ATP.

Rendimiento energético de la glucólisis

El rendimiento de la glucólisis es diferente según la célula sea fermentativa o aerobia.
En células fermentativas
• A partir de una hexosa se generan 2ATP por cada triosa, dado que ocurren 2 fosforilaciones a
nivel de sustrato (figura 2).
• Como a partir de una hexosa se forman 2 triosas se producen 4 ATP.
• A su vez, se consumen 2 ATP desde la hexosa no foslorilada hasta fructosa 1,6P, de manera
que el balance neto es de 2 ATP/hexosa.
En células aerobias
• A partir de una hexosa se generan, igual que en células fermentativas 4 ATP por fosforilaciones
a nivel de sustrato (figura 2).
• En células aeróbias el NADH.H que se genera en la glucólisis se reoxida y genera glicerol 3-P
(figura 4) o malato. En el caso de la lanzadera del glicerol 3-P el poder reductor va a cadena
respiratoria y genera 2 ATP por triosa (figura 3B).
• Como se producen 2 triosas por cada hexosa, se generan 4 ATP/hexosa por lanzadera de
glicerol 3-P.
• En resumen se generan 4 ATP (fosforilación a nivel de sustrato) + 4 ATP (lanzadera) = 8 ATP/
hexosa. Como se consumen 2 ATP para producir la fructosa 1,6P el balance neto son 6
ATP/hexosa.
• Si la lanzadera fuera la del malato-oxalacetato se generan 3 ATP/ triosa, es decir, 6 ATP/
hexosa. En este caso el balance neto es 8 ATP/hexosa.

13
 GLUCOLISIS

Figura 3. A. Reoxidación del NADH.H glucolítico por Fermentación. El NADH.H se reoxida a NAD mientras el
piruvato se reduce a lactato. Este proceso, la fermentación láctica, es una forma de reoxidar el NADH.H generado
en la glucólisis. B. Reoxidación del NADH.H glucolítico por la Lanzadera del glicerol 3-P. El poder reductor del
NADH.H es transferido a la mitocondria por el glicreol 3-P, y desde éste a la cadena respiratoria a través del FAD,
lo que permite la producción de 2 ATP.

14
 GLUCOLISIS

El piruvato tiene diferentes destinos

• En organismos aeróbicos, el piruvato seguirá oxidándose en el ciclo de Krebs, donde se generan
intermediarios de cadena respiratoria reducidos, como NADH.H y FADH2. El poder reductor
generará H2O y parte de la energía liberada ATP.
• En organismos fermentativos, como algunas levaduras, a partir del piruvato tiene lugar la
fermentación (figura 3 A), y se generan diferentes moléculas como el lactato, etanol, etc.
• En las células musculares que son aerobias el piruvato deriva al ciclo de Krebs. Sin embargo,
cuando el oxígeno no es suficiente en ese tejido por determinadas razones fisiológicas, puede
haber en el músculo fermentación láctica.
La glucólisis tiene dos puntos de control
• La actividad de la glucólisis está regulada básicamente a través de dos enzimas: la
fosfofructoquinasa (figura 2, reacción 3) y la piruvato quinasa (figura 2, reacción 9).
• La fosfofructoquinasa es una enzima alosérica, clave en la regulación de la glucólisis. Su
actividad está regulada de manera tal, que cuando la cantidad de ATP celular es alta se inhibe,
mientras que si la cantidad de ATP cae, y por lo tanto aumenta la cantidad de ADP y AMP se
activa (figura 4). El citrato también actúa como modulador de la FFQ, y se verá su acción a
propósito de la regulación del ciclo de Krebs. De esta forma hay una “lógica metabólica” que
asegura el uso de las hexosas según la necesidad celular.

Figura 4. Resumen de la regulación de la glucólisis a través de la modulación por ATP/ADP sobre dos
enzimas claves: la fosfoructoquinasa 1 (FFQ o PPK1) y la piruvato carboxilasa. El ATP modula
negativamente sobre la FFQ, haciendo que disminuya el flujo de moléculas a través de la glucólisis,

15
 GLUCOLISIS

mientras activa la piruvato carboxilasa que permite la formación de PEP. El ADP y AMP (este último no
representado en el esquema) modulan negativamente sobre la piruvato carboxilasa y positivamente sobre
la FFQ, aumentando el flujo a través de la glicólisis, y por lo tanto la síntesis de ATP.

• La piruvato carboxilasa, también una enzima alostérica, se inhibe por ADP-AMP favoreciendo así
que el piruvato, en las células aerobias, se metabolice a través del ciclo de Krebs con la
consecuente formación de ATP. Cuando la cantidad de ATP es alta, la enzima se activa y
permite la síntesis de PEP (figura 4).
• La síntesis de PEP a partir de piruvato saltea una reacción irreversible de la glucólisis, y es el
inicio de una vía anabólica, la glucogénesis.
• De esta forma, el estado energético de la célula, más ATP o más ADP-AMP, es el principal
mecanismo de regulación de la glucólisis.

En células del hígado la hexoquinasa (figura 2 y reacción 1), es el primer punto de control, dado que
esta enzima alostérica se inhibe por altas concentraciones de G6P, y es independe de la
concentración de ATP (figura 2, reacción 1).

Síntesis de glucosa por glucogénesis ocurre cuando la relación ATP/ADP es alta

La glucogénesis corresponde a la vía anabólica que permite la síntesis de glucosa a partir de moléculas
no glucídicas como el lactato, piruvato, glicerol, así como algunos aminoácidos e intermediarios del ciclo
de Krebs. Esta vía ocurre en algunos órganos como el hígado y el riñón.

• En la glucogénesis se evitan o saltean las reacciones irreversibles de la glucólisis: piruvato

a PEP, fructosa 1,6 P a fructosa y glucosa 6P a glucosa (figura 2). Estas reacciones
constituyen las únicas diferentes a la gucólisis.
• Para que estas reacciones tengan lugar la relación ATP/ADP debe ser alta, de manera que
la FFQ estará modulada negativamente (figura 4) y la piruvato carboxilasa positivamente
(figura 4).

Bibliografía consultada
Mathews van Holde. Bioquímica, Editorial Mc Graw Hill – Interamericana 1999.
Nelson y Cox, Lenhinger principios de bioquímica. Editorial Omega. Ediciones varias.
http://iescarin.educa.aragon.es

Links de videos

http://www.youtube.com/watch?v=mmACA_eVLTE&feature=related

http://www.youtube.com/watch?v=x-stLxqPt6E&NR=1

http://www.youtube.com/watch?v=YoM4y1PGBrM

16
 VÍA DE LAS PENTOSAS FOSFATO

Ruta de degradación con función de biosíntesis: proporciona NADPH y ribosa-5-fosfato para reacciones
de biosíntesis, pero también puede degradar glucosa, o pentosas de los nucleótidos procedentes de la hidrólisis
de los ácidos nucleicos de la dieta, hasta CO2 y agua. Tiene dos fases:

La fase oxidativa genera por cada molécula de glucosa; 2 moléculas de NADPH, 1molécula de
ribulosa-5-fosfato y una molécula de CO2. Consta de tres reacciones:

Reacción 1. Oxidación de la glucosa-6-fosfato a 6-fosfogluconolactona (glucosa-6-fosfato deshidrogenasa)

Reacción de la glucosa-6-fosfato deshidrogenasa

Reacción 2. Hidrólisis de la lactona a fosfogluconato (lactonasa).

1
Reacción 3. Descarboxilación oxidativa a ribulosa-5-fosfato (6-fosfogluconato deshidrogenasa).

Reacción de la fosfogluconato deshidrogenasa

La oxidación del grupo hidroxilo origina un β-cetoácido que se descarboxila con facilidad

La fase no oxidativa convierte 3 azúcares fosfato de 5 carbonos en 2 azúcares fosfato de 6 carbonos y 1 azúcar
fosfato de 3 carbonos
Isomerización y epimerización de la ribulosa 5-fosfato

Las reacciones de la ribulosa 5-

fosfato isomerasa y epimerasa tienen
lugar con intervención de
intermediarios enediol. En la reacción
de la isomerasa, una base situada en el
enzima elimina un protón de C1 de
Ru5P a fin de formar un 1,2-enediolato
y después adiciona un protón a C2 para
formar R5P. En la reacción de la
epimerasa, una base situada en el
enzima elimina un protón en C3 para
formar un 2,3-enediolato. A
continuación se añade un protón al
mismo átomo de carbono pero con
inversión de la configuración para
rendir Xu5P

2
 Diagrama esquemático simplificado que muestra la
ruta de seis pentosas (5C) a cinco hexosas (6C).

Balance global

3 glucosa 6-P + 6 NADP+ + 3 H2O → 2 fructosa 6-P + gliceraldehído 3-P + 6 NADPH + 6 H+ + 3 CO2

Esquema de las reacciones no oxidativas de la ruta de las pentosas fosfato. Estas reacciones convierten
pentosas fosfato de nuevo en hexosas fosfato, permitiendo que continúen las reacciones de oxidación.
Los enzimas transaldolasa y transcetolasa son específicos de esta ruta; los otros enzimas también
actúan en las rutas glucolítica o gluconeogénica. Cada reacción es reversible; las flechas
unidireccionales sólo se utilizan para clarificar la dirección durante la oxidación constante de la
glucosa 6-P.

3
La rotura de un enlace carbono-carbono deja a
menudo un par de electrones libre o carbanión en uno
de los productos y la fuerte tendencia del carbanión a
formar un nuevo enlace da lugar generalmente a un
intermedio inestable. El anillo de tiazolio de la TPP
estabiliza el intermedio carbanión al proporcionar una
estructura electrofílica (deficiente en electrones) en la
que los electrones del carbanión pueden deslocalizarse
por resonancia. A las estructuras con estas
propiedades se las llama frecuentemente “sumideros
de electrones”

La transcetolasa utiliza como coenzima al pirofosfato

de tiamina con objeto de estabilizar el carbanión
formado en la ruptura del enlace C2-C3 de la Xu5P.
La reacción ocurre con los siguientes pasos:

1) Ataque nucleofílico del radical TPP al carbono

carbonilito y posterior protonación.

2) desprotonación de C3 y rotura del enlace C2-C3,

que da como productos G3P y el enzima unido a 2-
(1,2-dihdroxietil)-TPP, que es un carbanión
estabilizado por resonancia.

3) El carbanión C2 ataca al carbono aldehído de la

R5P formando un aducto S7P-TPP.

4) Se elimina TPP con producción de S7P.

4
El centro activo de la aldolasa (clase I), esta formado
por un residuo de lisina para formar una base de
Schiff con el carbono carbonilo, un residuo de cisteina
que acepta un protón del grupo hidroxilo en el C4, que
lo devuelve a un residuo de histidina tras la ruptura
entre C3 y C4

Mecanismo de reacción

1) El grupo ε-amino del resto de Lys forma una

base de Schiff con el grupo carbonilo de 7SP.

2) Se forma un carbanión en C3 que es una base de

Schiff estabilizada, en la ruptura aldólica entre C3
y C4 que elimina E4P.

3) El carbanión estabilizado por resonancia unido

al enzima se adiciona al átomo de C carbonilico de
GAP formando F6P ligado al enzima a través de
una base de Schiff.

4) La base de Schiff se hidroliza regenerando el

enzima activo y se libera F6P.

5
LÍPIDOS
 01 02
HIDRÓFOBOS ALMACENAMIENTO DE
ENERGÍA

03 04
SEÑALIZACIÓN Y FORMACIÓN
NO SON
DE ESTRUCTURAS DE LA
MEMBRANA HIDROSOLUBLES

05 06
ASOCIACIÓN MEDIANTE NATURALEZA
FUERZAS COVALENTES ANFIPÁTICA
S
TO

07 08
Cabeza Hidrófila Cola
polar hidrocarbonada
DA

hidrófoba apolar
 ÁCIDOS
GRASOS
un grupo carboxilato hidrófilo unido a
un extremo de una cadena
hidrocarbonada (a menudo larga).
 Saturados ácido esteárico
Se usa para formar cremas,
Todos los carbonos desodorantes y lociones
de la cola tienen
enlaces simples

Tipos de
ácidos
grasos
INSATURADOS ácido oléico
Algunos carbonos tienen Se encuentra en el aceite de
1 o más enlaces simples oliva, canola
Trigliceroles: grasas
Las cadenas hidrocarbonadas largas
de los ácidos grasos sirven para el
almacenamiento de energía, ya que
contienen carbono en
una forma totalmente reducida.
Las grasas con abundantes ácidos
grasos insaturados (como el aceite de
oliva) son líquidas a temperatura
ambiente, mientras que las que tienen
un contenido más elevado de ácidos
grasos saturados (como la
mantequilla) son más sólidas.
Esterificación con Glicerol
Jabones y detergentes
 SDS
Las sales de dodecil sulfato con los
cationes divalentes (p. ej., Ca2+ y Mg2+)
son más solubles. El SDS se utiliza mucho
para formar micelas alrededor de las
proteínas en la electroforesis en gel.
 Triton x-100
Detergente sintético no iónico
CERAS
 Glicerofosfolípidos
Componentes
Esfingolípidos y
lpídicos de Glucoesfingolípidos
las
membranas Glucoglicerolípidos
biológicas
Colesterol
OXIDACIÓN DE LOS
ÁCIDOS GRASOS
DISARÁCIROS Y POLISACÁRIDOS
DE
ESTRUCTURA Y DE RESERVA
Donde se encuentran
El almidón se encuentra en
abundancia en las semillas de
los cereales, tubérculos y las
frutas no maduras.
 La amilosa, la amilopectina y el
glucógeno son polímeros de α-D-
glucopiranosa.
AMILOSA
 AMILOSA
la cadena lineal de amilosa con su único
extremo no reductor, para el almacenamiento
de la glucosa a largo plazo
AMILOPECTINA
La estructura ramificada de la
amilopectina posee muchos
extremos no reductores que
pueden engancharse
simultáneamente, lo cual
permite la rápida movilización
de la glucosa cuando sea
necesaria.
Amilopectina

La naturaleza ramificada de la amilopectina inhibe la formación de hélices, puesto que la

hélice
requiere 6 residuos por cada vuelta, y hay un punto de ramificación cada 10-20 residuos en la
amilopectina
La diferencia estructural entre el
almidón y la celulosa es la diferente
orientación espacial de los
monómeros de glucosa. En al almidón
todos los monómeros se orientan en
la misma dirección y en la celulosa
cada monómero sucesivo rota 180º
alrededor del eje de la cadena
polimérica con respecto al monómero
anterior, es decir la diferencia entre
un pan y un pedazo de madera es la
posición de 2 carbonos
 CELULOSA
Polisacárido de
estructura
 Los enlaces
→
b(1 4) de la celulosa generan una estructura
plana. Las cadenas de celulosa paralelas están
unidas por una red de enlaces de hidrógeno.
Estructura y propiedades
de las proteínas

Matilde Julián Seguí

Introducción

Las proteínas son las macromoléculas biológicas más importantes. Hay gran variedad de proteínas y
cumplen gran variedad de funciones en los organismos. Expresan la información genética en los
seres vivos: componen las estructuras celulares y hacen posible las reacciones químicas del
metabolismo celular. En la mayoría de los seres vivos (a excepción de las plantas que tienen más
celulosa) representan más de un 50% de su peso en seco. Una bacteria puede tener cerca de 1000
proteínas diferentes, en una célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.

Químicamente son polímeros de aminoácidos, unidos por enlaces covalentes (enlaces peptídicos) y
dispuestos de forma lineal. Las células producen proteínas con propiedades muy diferentes a partir
de 20 aminoácidos.

Aminoácidos

Los aminoácidos son moléculas orgánicas pequeñas que contienen un grupo carboxilo (COOH) y
un grupo amino (NH ). El grupo carboxilo es ácido débil, mientras que el grupo amino es básico
2
débil.

Todas las proteínas se construyen a partir de 20 aminoácidos, aunque se conocen muchos más
aminoácidos, que no forman parte de las proteínas. Algunas proteínas contienen otras moléculas que
no pertenecen a ese conjunto de 20 aminoácidos, y que en muchas ocasiones son aminoácidos
modificados durante la formación de la proteína.

Aminoácidos α : son los únicos que forman proteínas en cualquier organismo. Algunos péptidos
elaborados por microorganismos contienen otra clase de aminoácidos (aminoácidos D). Los
organismos heterótrofos pueden sintetizar la mayoría de los aminoácidos, aquellos que no pueden
sintetizarse se denominan aminoácidos esenciales, y deben ser incorporados con la dieta (en el ser
humano son 10).

Estructura de un α-aminoácido: el grupo amino y el grupo carboxilo se unen a un mismo átomo de

carbono (carbono α), al que también se une una cadena lateral (cadena R) y un átomo de hidrógeno.
Difieren en las cadenas laterales (cadenas R), que son las que determinan sus propiedades, como la
polaridad o el carácter ácido o básico.

Estructura de un α-aminoácido

El α-aminoácido más simple es la glicina, y su cadena R es un átomo de carbono.

Los aminoácidos se pueden clasificar por su cadena R. Se han definido 5 grupos principales:
 Apolares (alifáticos): el grupo R es apolar e hidrófobo. En las proteínas, permanecen en el
interior. La glicina es el aminoácido más simple de este grupo.
Aromáticos: son relativamente apolares (hidrófobos). Su cadena R es aromática (grupo fenilo).
Polares: son hidrófilos (solubles en agua).
Básicos: algunos tienen una carga positiva neta y otros (los más reactivos) pueden tener carga
positiva o negativa.
Ácidos: hay 2 aminoácidos en este grupo, con carga negativa neta.

En las células, los aminoácidos se suelen presentar ionizados. En disolución, un aminoácido puede
actuar como ácido o base:

Ácido: pierde un protón

Base: capta un protón

Zwitterión: molécula que puede ionizarse positiva o negativamente. Un aminoácido es un

zwitterión.

Enlace peptídico

Se llama enlace peptídico a la unión de dos aminoácidos mediante la pérdida de una molécula de
agua entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro. El resultado es un enlace
covalente CO-NH. El enlace peptídico sólo permite formar estructuras lineales, sin ramificaciones,
que se denominan péptidos; estas estructuras son muy estables, pues los enlaces peptídicos son
covalentes. Todos los péptidos tienen un grupo amino en un extremo y un grupo carboxilo en el
otro.

La reacción química en que se forma un enlace peptídico se llama condensación, y su

descomposición en aminoácidos es la hidrólisis.
 Enlace peptídico: condensación e hidrólisis

En función de su número de aminoácidos, los péptidos se pueden clasificar en:

Oligopéptidos: unión de unos pocos aminoácidos.

Polipéptidos: unión de muchos aminoácidos.
Proteínas: grandes cadenas de aminoácidos con una estructura tridimensional definida. Se suele
llamar proteínas a los polipéptidos con masa molecular superior a 10000. Las proteínas
generalmente están formadas por entre 100 y 300 aminoácidos, aunque algunas pueden tener más
de un millar de aminoácidos.

Se llama residuo a cada uno de los aminoácidos que forman un péptido.

Enlace peptídico: formación de un péptido

En condiciones fisiológicas estándar, el equilibrio está desplazado hacia los aminoácidos. Para
favorecer la reacción, el grupo carboxilo debe ser modificado (activado) para que el grupo hidroxilo
pueda ser eliminado más fácilmente.
La estructura de los péptidos se compone de un gran número de enlaces covalentes, que permiten la
rotación de cada una de sus partes.

Se llama conformación a cada una de las disposiciones tridimensionales que pueden adoptar los
átomos de un péptido conservando todos sus enlaces covalentes. De todas las posibles, sólo se dan
unas pocas en condiciones fisiológicas. Una conformación se puede estabilizar por las interacciones
entre los grupos que las forman, como puentes de hidrógeno y enlaces disulfuro y con el solvente
(agua).

El enlace peptídico impone restricciones a las posibles conformaciones, ya que no es posible el giro
alrededor del enlace C-N, por lo que tiene un comportamiento similar al de un doble enlace. Todos
los átomos unidos al carbono y el nitrógeno del enlace peptídico están en el mismo plano y
mantienen unas distancias y ángulos característicos.

Enlace peptídico en 3D

Estructura primaria

Se distinguen 4 niveles en la estructura de una proteína.

La secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria. Este nivel de la estructura se

mantiene mediante enlaces peptídicos. Por convención, se escribe desde el extremo que tiene el
grupo amino terminal hacia el grupo carboxilo final.

Estructura primaria: secuencia de aminoácidos

Los enlaces peptídicos forman el esqueleto de la proteína, del que emergen las cadenas laterales de
los aminoácidos.

Las proteínas se diferencian en la secuencia y número de aminoácidos. Aunque un péptido puede

adoptar diferentes conformaciones, cada proteína tiene una única estructura tridimensional en
condiciones fisiológicas, que resulta ser la más estable de todas las posibles, es decir, aquélla con
mayor número de interacciones débiles entre sus átomos. La secuencia de aminoácidos que forma
una proteína determina su estructura tridimensional y su función.

Las llamadas proteínas polimórficas admiten variaciones en su estructura primaria, conservando su

función. Las variaciones en algunas zonas de las proteínas tienen muy poca o ninguna repercusión
en su función, pero hay zonas críticas, en las que cualquier variación afecta a la estructura, y por
tanto a la función de la proteína.

Estructura secundaria

El término “estructura secundaria” se refiere a la estructura que adopta espacialmente una parte del
polipéptido. Ocurre cuando los hidrógenos de la secuencia interactúan mediante puentes de
hidrógeno.

Puente de hidrógeno: se comparte un protón entre dos moléculas, formando un enlace débil.

Dos tipos de estructuras son particularmente estables y frecuentes en las proteínas: la hélice α y la
lámina β.

Hélice α: la cadena adopta una estructura helicoidal, que se mantiene mediante puentes de
hidrógeno, con los grupos R orientados hacia el exterior. Para formar esta estructura, el grupo
carboxilo de cada aminoácido (n) se une mediante un puente de hidrógeno al grupo amino de otro
aminoácido (n+4). Es una estructura estable porque da lugar a un máximo número de interacciones.

Hélice α
Conformación β: la cadena queda estirada y la estructura se dispone espacialmente en zigzag
formando láminas (hojas plegadas β). La disposición puede ser paralela o antiparalela. Puede darse
entre regiones próximas o distantes del polipéptido. Los grupos R sobresalen de la lámina en ambos
sentidos, de forma alterna. La conformación β se estabiliza mediante puentes de hidrógeno, como
en el caso anterior.

Láminas β: antiparalela y paralela

En las láminas β los giros se forman por la unión mediante un puente de hidrógeno del aminoácido
n y el n+3.

Estructura del giro en una lámina β

Al representar la estructura de una proteína, si se desea resaltar su estructura secundaria, las hélices
alfa se representan como cintas en espiral, las láminas beta como cintas en flecha y las regiones con
otro tipo de estructura como líneas finas (“random coil”).
 Representación de la estructura secundaria de una proteína.

Estructura terciaria

Es la estructura plegada y completa de la cadena en 3D. Ocurre cuando ciertas atracciones están
presentes entre hélices alfa y hojas plegadas (conformación β).

Es específica de cada proteína y determina su función. Las características físicas y químicas de la

molécula dependen de su estructura terciaria.

Las regiones de la proteína con una estructura secundaria definida se llaman dominos. La estructura
terciaria define las interacciones entre los diferentes dominios que la forman.

El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras denominadas

dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está
facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los átomos de
azufre del aminoácido cisteína.

Hay dos tipos de proteínas, según su estructura terciaria:

Proteínas fibrosas: estructuras con forma de fibra o lámina. Insolubles en el agua. Las proteínas
que dan forma y protección a los organismos suelen ser fibrosas. Las proteínas fibrosas se
forman por repetición de estructuras secundarias simples.
Proteínas globulares: estructuras globulares. Solubles en el agua. Muchas enzimas y proteínas
reguladoras tienen esta forma. Las proteínas globulares tienen una estructura terciaria más
compleja, formada a partir de varias estructuras secundarias diferentes. En las proteínas
globulares, los residuos apolares se orientan hacia el interior (hidrófobos), y los polares hacia el
exterior (hidrófilos).

Ejemplo de proteína fibrosa: colágeno

 Ejemplo de proteína globular: mioglobina

Las proteínas mantienen su estructura y función dentro de la célula, pero un cambio en las
condiciones puede suponer la alteración de su estructura terciaria, llegando incluso a perder su
función.

La pérdida de la estructura terciaria de una proteína supone la pérdida de su función. Se habla de

desnaturalización cuando el cambio en la estructura de la proteína es tan grande que ésta no puede
mantener su función. La mayoría de las proteínas se pueden desnaturalizar por calor, pH extremos,
disolventes, o detergentes. La desnaturalización no supone la ruptura de los enlaces covalentes, pero
sí de las interacciones débiles que mantienen la estructura tridimensional.

Estructura cuaternaria

Sólo está presente en las proteínas que constan de más de una cadena de aminoácidos. La estructura
cuaternaria se refiere a las uniones entre las distintas cadenas polipeptídicas que forman la proteína,
dando lugar a una estructura tridimensional.

Ejemplo de estructura cuaternaria: la hemoglobina

Cada una de las cadenas de aminoácidos que componen la proteína se denomina protómero.

En la siguiente figura tenemos un resumen de los distintos niveles de la estructura de una proteína:

Los cuatro niveles de la estructura de una proteína (hemoglobina).

Bibliografía

http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/estructura/Prottem.html

Lehninger Principles of Biochemistry. Autores: David L. Nelson y Michael M. Cox. Cuarta

edición.

Harper's Illustrated Biochemistry ( Robert K. Murray y otros). ISBN 0-07-138901-6. 26ª edición.

http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/aminoaci.htm

http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/structup.htm
AMINO Á C I D O S
Y
PÉPT I D O S
1 Introducción a las proteínas

2 Fórmula general y esteroquímica de los aminoácidos

Estructura y clasificación de los 20 aminoácidos

3
codificados genéticamente.

Estructura y clasificación de los 20 aminoácidos

4 codificados genéticamente.
Escala de hidrofobia.
5
6 Ionización de los aminoácidos: curvas de titulación.

7 Concepto de péptido y nomenclatura.

8 Péptidos naturales de origen proteico y no proteico

 Introducción a las
proteínas
Las proteínas son polímeros lineales de
aminoácidos y desempeñan en los seres
vivos la mayor parte de las funciones:
enzimáticas, de transporte, nutrientes y
de reserva, contráctiles o motiles,
estructurales, de defensa, reguladoras,
etc.
 FÓRMULA GENERAL Y
ESTEREOQUÍMICA DE LOS
AMINOÁCIDOS.
Los aminoácidos de las proteínas son alfa
aminoácidos: tanto el grupo ácido
(carboxílico) como el grupo amino están
unidos al mismo carbono (carbono alfa).
Como los cuatro sustituyentes del
carbono alfa son distintos, los alfa
aminoácidos presentan isomería (pueden
ser D o L).
 Estructura y clasificación de los 20
aminoácidos
Los aminoácidos se clasifican en grupos según las propiedades de sus cadenas laterales. Se suelen
agrupar en apolares (distinguiendo entre alifáticos (glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina,
prolina, metionina) y aromáticos (fenilalanina, tirosina, triptófano), polares neutros (serina,
treonina, cisteína, asparragina, glutamina) y cargados (ácidos (aspártico, glutámico) y básicos
(lisina, arginina, histidina)). Todas las clasificaciones son arbitrarias (ejemplo 1; ejemplo 2 ; ejemplo
3) y lo importante es conocer y comprender las propiedades de los aminoácidos. Los aminoácidos
aromáticos son los responsables de la absorbancia a 280 nm típica de las proteínas. Las cisteínas
se pueden oxidar formando puentes disulfuros que entrecruzan distintas partes de una proteína.
AMINOÁCIDOS ALINFÁTICOS
AMINOÁCIDOS LATERALES QUE CONTIENEN
HIDROXILO O aZUFRE
AMINOÁCIDO CÍCLICO
AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS
AMINOÁCIDOS Básicos
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y SUS AMIDAS
Concepto de péptido y nomenclatura.