TEMA 4. PROTEINAS Y ENZIMAS.

1. CONCEPTO Y CARACTERÍSTICAS

Se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de
menor masa molecular llamadas aminoácidos. Forman macromoléculas complejas, además pueden llevar
unidos glúcidos, lipidos.etc... (glucoproteínas, lipoproteínas)

Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, más del 50% del peso seco de la
célula son proteínas. Están constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen también S.
Algunas tienen, además, otros elementos químicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu. El elemento más
característico de las proteínas es el nitrógeno. Son los compuestos nitrogenados por excelencia de los seres
vivos.

Las proteínas son moléculas especificas que marcan la individualidad de cada ser vivo. Son además de una
gran importancia porque a través de ellas se va a expresar la información genética, de hecho el dogma
central de la genética molecular nos dice: ADN  ARN Proteína

2. LOS AMINOÁCIDOS

 Son las unidades estructurales o monómeros que

constituyen las proteínas.
 Como su nombre indica, son moléculas que poseen al
menos un grupo amino (-NH,) y un grupo carboxilo (-
COOH).

 Pese a que cualquier molécula que presente estos grupos químicos será un aminoácido, se prestará
especial atención a los a -aminoácidos, que son aquellos que presentan un grupo amino unido al
carbono a, que es el que sigue al grupo carboxilo. Estos aminoácidos son los que conforman las
proteínas.
 En la formula general, R representa el resto de la molécula. R puede ser desde un simple H-, como
en el aminoácido glicola, a una cadena carbonada más o menos compleja en la que puede haber
otros grupos aminos o carboxilo y también otras funciones (alcohol, tiol..). Las proteínas de los
seres vivos sólo tienen 20 aminoácidos diferentes, por lo que habrá únicamente 20 restos distintos.

2.1. CARÁCTER ANFÓTERO

Una molécula es anfótera cuando puede comportarse como un ácido o como una base dependiendo del pH
del medio donde se encuentre. Ya que el grupo carboxilo es capaz de desprender H* (ácido) y el amino de
aceptarlos (básico). A pH fisiológico, ambos grupos químicos están generalmente ionizados (zwitterión).
2.2. ESTEROISOMERÍA

 Existencia de moléculas con la misma fórmula plana pero

distinta estructura espacial.
 El carbono a es asimétrico (salvo en glicina), por tanto los
aminoácidos tienen dos estereoisómeros (L y D) con actividad
óptica diferente (dextrógiro y levógiro).
 Los aminoácidos proteicos son de la serie L, pero también es
posible encontrar D-aminoácidos (peptidoglucano de
bacterias, antibióticos), que NUNCA conformarán proteínas.

2.3. CLASIFICACIÓN DE LOS a-AMINOÁCIDOS

En función de sus características químicas, los aminoácidos se clasifican en:

 Aminoácidos neutros apolares. Aminoácidos cuyo resto R no es polar. Estos, no poseen cargas
eléctricas en R al tener en el cadenas hidrocarbonadas. Estos aminoácidos, si están en gran
abundancia en una proteína, la nacen insoluble en agua.
 Aminoácidos neutros polares. Poseen restos con cortas cadenas hidrocarbonadas en las que hay
funciones polares (alcohol, fenol, tiol o amida). Contrariamente al grupo anterior si una proteína los
tiene en abundancia será soluble en agua.
 Aminoácidos polares ionizables: Su cadena lateral tiene un grupo funcional que es capaz de tener
carga química dependiendo del pH.

o Ácidos. Pertenecen a este grupo aquellos aminoácidos que tienen más de un grupo
carboxilo. En las proteínas, si el pH es básico o neutro, estos grupos se encuentran cargados
negativamente.
o Básicos. Son aquellos aminoácidos que tienen grupos nitrogenados capaces de captar
protones. En las proteínas, si el pH es ácido o neutro, están cargados positivamente.
La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero existen otros, aminoácidos
esenciales, que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual.

Los aminoácidos esenciales son diferentes para cada especie, en la especie humana, por ejemplo, los
aminoácidos esenciales son diez: Treonina (Thr), Lisina (Lys), Arginina (Arg), Histidina (His), valina (Val),
Leucina (Leu), Isolevana (Ileu), Metionina (Met), fenitalanina (Pheу), triptófano (Trp).

3. ENLACE PEPTÍDICO

Cuando reacciona el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otro ambos aminoácidos quedan
unidos mediante un enlace peptídico. Se trata de una reacción de condensación en la que se produce una
amida y una molécula de agua. La sustancia que resulta de la unión es un dipéptido.

3.1. CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

 El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo
de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las
moléculas proteicas.
 Los estudios de Rayos X de las proteínas han llevado a la conclusión de que el enlace C-N del enlace
peptídico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro
libre alrededor de él.
 Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídico mantienen unas
distancias y ángulos característicos y están todos ellos en un mismo plano.
3.2. PÉPTIDOS, POLIPÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

Cuando se unen dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se forma un dipéptido. A cada uno de los
aminoácidos que forman el dipéptido les queda libre o el grupo amino o el grupo carboxilo. A uno de estos
grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose un tripéptido. Si el proceso se repite sucesivamente
se formará un polipéptido. Cuando el número de aminoácidos unidos es muy grande, aproximadamente a
partir de 100, tendremos una proteína.

Toda cadena polipeptídica tendrá en uno de sus extremos un aminoácido con el grupo amino libre. Éste
será el aminoácido amino terminal (NT). En el otro extremo quedara libre el grupo carboxilo del último
aminoácido, aminoácido carboxilo terminal (CT). Toda cadena proteica tendrá por lo tanto una polaridad
indicada mediante una NT, - y un – CT. Ejemplo:

NT-Gly-Ala-Pro-Leu-Tpr-Met-Ser-CT

4. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

 La conformación de una proteína es la disposición espacial que adopta la molécula proteica. Las
cadenas peptídicas, en condiciones normales de pH y temperatura, poseen una conformación y
ésta es la responsable de las importantes funciones que realizan.
 La compleja estructura de las proteínas puede estudiarse a diferentes niveles. A saber: primario,
secundario, terciario y cuaternario.

4.1. ESTRUCTURA PRIMARIA

Viene dada por la secuencia (orden que siguen los aminoácidos de una
proteína). Va a ser de gran importancia, pues la secuencia es la que
determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la
proteína.

La alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o intercambio de los aminoácidos puede
cambiar la configuración general de una proteína y dar lugar a una proteína diferente. Como, además, la
función de la proteína depende de su estructura, un cambio en la estructura primaria podrá determinar
que la proteína no pueda realizar su función.
4.2. ESTRUCTURA SECUNDARIA

Está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a
medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como
consecuencia de la capacidad de rotación del C y de la formación de enlaces débiles (puentes de
hidrógeno).

Esta puede ser en hélice a, hélice de colágeno o en conformación lámina B. Se diferencian en el número de
aminoácidos por vuelta (n) y en el diámetro de la hélice. En la hélice a, n =4; en la hélice de colágeno, n = 3
y en la conformación B, n = 2.

4.2.1. HÉLICE ALFA

 Se trata de la forma más simple y común. En este tipo de estructura la molécula adopta una
disposición helicoidal, los restos (R) de los aminoácidos se sitúan hacia el exterior de la hélice y
cada 3,6 aminoácidos ésta da una vuelta completa.
 Este tipo de organización es muy estable, porque permite la formación de puentes de hidrógeno
entre el grupo C =O de un aminoácido y el grupo N-H del cuarto aminoácido situado por debajo de
él en la hélice.

4.2.2. LÁMINA BETA

 El plegamiento origina una especie de fuelle o lámina plegada en zigzag originada por el
acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptídica o diferentes cadenas, unidos entre sí
por puentes de hidrógeno transversales.
 Las cadenas laterales van quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo. No obstante, si la
molécula presenta próximos entre sí restos muy voluminosos o con las mismas cargas eléctricas se
desestabilizará.
 Una molécula no tiene que estar constituida exclusivamente por un tipo de conformación. Lo
normal es que las moléculas proteicas presenten porciones con hélices a, otras partes con
conformaciones B y partes que no tienen una conformación definida y que se llaman zonas
irregulares.
4.3. ESTRUCTURA TERCIARIA

 Las proteínas no se disponen linealmente en el espacio sino que

normalmente sufren plegamientos que hacen que la molécula
adopte una estructura espacial tridimensional llamada estructura
terciaria.
 La estructura terciaria se va a estabilizar por la formación de las
siguientes interacciones:

o Enlaces o puentes de hidrógeno.

o Fuerzas de Van der Waals.
o Interacciones electrostáticas.
o Puentes disulfuro. Entre grupos -SH (tiol) pertenecientes a dos moléculas de cisteína que
reaccionan entre sí para dar cistina.

-Cis-SH + HS-Cis-  -Cis-S-S-Cis-

 En la estructura terciaria los restos se van a disponer en función de su afinidad con el medio. En
medio acuoso, los restos hidrófobos se sitúan hacia el interior de la molécula mientras que los
restos hidrófilos lo hacen hacia el exterior.
 Básicamente se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la globular, (aunque
muchos autores consideran que las filamentosas carecen de estructura terciaria).
 Las proteínas filamentosas suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son
insolubles en agua y en soluciones salinas, (la ß-queratina, el colágeno y la elastina).
 Las proteínas globulares suelen ser solubles en agua y/o en disoluciones salinas, (las proteínas de
membrana y muchas proteínas transportadoras). Suelen tener diferentes fragmentos con a-hélices
y ß-laminar.

4.4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

 Esta estructura no la poseen todas las proteínas por su complejidad.

 Está representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes de
estructura terciaria (protómeros) que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes
(puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, fuerzas de Van der Waals).
 Cada protómero puede tener unidos restos no proteícos (grupo hemo, glúcidos...).

 Un ejemplo de estructura cuaternaria es la hemoglobina,

formada por las globinas o parte proteica (dos cadenas alfa y dos
cadenas beta, con un total de 146 aminoácidos) más la parte no
proteica o grupos hemo. O los anticuerpos, formados también
por cuatro cadenas, dos cadenas cortas y dos largas.
5. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

 Las propiedades físico-químicas de una proteína dependen casi por completo de los grupos
funcionales contenidos en las cadenas laterales (R) de los aminoácidos que quedan expuestos en su
superficie, es decir, del plegamiento de la cadena o cadenas polipeptídicas y de la conformación
geométrica que adopten.
 Son las siguientes: solubilidad, especificidad, desnaturalización y capacidad amortiguadora.

5.1. SOLUBILIDAD

Los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. Si abundan radicales
hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína
será soluble en agua. Le da capacidad emulsionante.

Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular, se debe a que los radicales
(-R) libres de los aminoácidos son ionizables y establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua.

Al ser macromoléculas, no forman verdaderas disoluciones sino dispersiones coloidales. Cada una queda
rodeada de moléculas de agua (capa de solvatación) y no contacta con otras macromoléculas gemelas con
lo que no puede producirse la precipitación, a no ser que añadamos sales a alta concentración.

5.2. ESPECIFICIDAD

A diferencia del agua, glúcidos y lípidos, las proteínas son moléculas que tienen especificidad a diversos
niveles:

 De función. Reside en la posición que ocupan determinados aminoácidos de su estructura primaria.

Esta secuencia condiciona las estructuras sucesivas que condicionan, en última instancia, su función
característica.

Los individuos con anemia falciforme presentan sus glóbulos rojos en forma de hoz, este hecho se da
porque en la cadena B de la hemoglobina se ha visto sustituido el aminoácido glutámico por valina en la
posición 6. (Cambio de adenina por timina)

 De especie. Existen proteínas que son características de cada especie. Normalmente, las que
realizan funciones similares tienen una composición y estructura similar (proteínas homólogas).

La insulina consta de 51 aminoácidos en todos los mamíferos, que están distribuidos en dos cadenas, de 21
y 30 aminoácidos respectivamente, unidas mediante dos enlaces disulfuro; de éstos 51 aminoácidos, la
mayoría son los mismos en todas las especies, pero unos pocos (tres de la cadena corta) varían de unas a
otras.
5.3. DESNATURALIZACIÓN

Es la pérdida de la conformación espacial de una proteína característica (estructuras cuaternaria, terciaria y

secundaria) cuando se somete a unas condiciones ambientales desfavorables y como consecuencia de ello,
se anula su funcionalidad biológica.

 La estructura primaria de las proteínas desnaturalizadas se entrelazan entre sí y son insolubles en

agua.
 Los agentes que producen la desnaturalización proteica son: la temperatura superior a 40°C,
variación del pH, incremento de la concentración de sales o presencia de algunos iones, presión o
electricidad.
 Si el agente desnaturalizante no es muy intenso y/o duradero, la proteína puede recuperar su
estructura y funcionalidad con el tiempo.

5.4. CAPACIDAD AMORTIGUADORA

Al igual que los aminoácidos, tienen un comportamiento anfótero. Debido a que pueden comportarse
como ácidos o bases, cediendo o captando protones del medio, las proteínas son capaces de amortiguar las
variaciones de pH del medio en el que se encuentran.

A medida que van amortiguando el pH del medio, se van desnaturalizando.

6. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

HOLOPROTEÍNAS. Constituidas únicamente por aminoácidos. Según su conformación se clasifican en:

 Proteínas globulares. Esféricas e hidrosolubles.

o Albúminas. Función de reserva y transporte. Ovo, lacto y seroalbúminas.
o Globulinas. Las a y B asociadas a la hemoblobina. y o inmunoglobulinas, constituyentes de
los anticuerpos.
 Histonas y protaminas. Interaccionan con el ADN.
 Proteínas fibrosas o escleroproteínas. Son estructurales y no hidrosolubles.
HETEROPROTEÍNAS. Formadas por cadenas peptídicas (grupo proteico) y sustancias no proteicas (grupo
prostético).

 Glucoproteínas. El grupo prostético es un glúcido. Proteoglicanos, anticuerpos, proteínas de

membrana.
 Lipoproteínas. Grupo prostético es un lípido. Permiten el transporte de triacilglicéridos o colesterol
por la sangre.
 Cromoproteínas. Su grupo prostético es una sustancia coloreada.
o Porfirínicas. El grupo hemo de la hemoglobina y mioglobina, contiene un catión de Fe.
o No porfirínicas. Carece de porfirina. Hemocianina y hemeritrina transportadores de
oxígeno de invertebrados.
 Fosfoproteínas. Su grupo prostético es un ácido fosfórico. Caseína de leche.
 Nucleoproteínas. Su grupo prostético es un ácido nucleico. La cromatina es la interacción del ADN
con histonas y protaminas.

7. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas están entre las sustancias que realizan las funciones más importantes en los seres vivos. De
entre todas pueden destacarse las siguientes:

 De reserva. En general las proteínas no tienen función de reserva, pero pueden utilizarse con este
fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario: ovoalbúmina del
huevo, caseína de la leche y gliadina del trigo
 Estructural. Las proteínas constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las membranas
celulares contienen proteínas. En el organismo, en general, ciertas estructuras (cartílago, hueso)
están formadas, entre otras sustancias, por proteínas. También son estructurales el colágeno,
elastina, queratina y fibroina.
 Homeostática. Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio celular y extracelular.
Proteínas amortiguadoras o buffer.
 Enzimática. Todas las reacciones que se producen en los organismos son catalizadas por moléculas
orgánicas. Las enzimas son las moléculas que realizan esta función en los seres vivos. Todas las
reacciones químicas que se producen en los seres vivos necesitan su enzima y todas las enzimas
son proteínas.
 Transporte, de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lípidos, como la seroalbúmina y
lipoproteínas. Ambas proteínas se encuentran en la sangre. Las permeasas, moléculas que realizan
los intercambios entre la célula y el exterior, son también proteínas.
 Movimiento. Actúan como elementos esenciales en el movimiento. Así, la actina y la miosina,
proteínas de las células musculares, son las responsables de la contracción de la fibra muscular.
 Hormonal. Las hormonas son sustancias químicas que regulan procesos vitales. Algunas proteínas
actúan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la concentración de la glucosa en la
sangre.
 Inmunológica. Los anticuerpos o inmunoglobulinas, sustancias que intervienen en los procesos de
defensa frente a de los agentes patógenos, son proteínas.
8. ENZIMAS. CONCEPTO DE CATÁLISIS

 Las enzimas son proteínas o asociaciones de proteínas y

otras moléculas orgánicas o inorgánicas que actúan
catalizando los procesos químicos que se dan en los
seres vivos.
 Esto es, actúan facilitando las transformaciones
químicas; acelerando considerablemente las reacciones
y disminuyendo la energía de activación que muchas
reacciones requieren.
 Las enzimas, como catalizadores que son, no modifican la constante de equilibrio y tampoco se
transforman, recuperándose intactas al final del proceso. La rapidez de actuación de las enzimas y
el hecho de que se recuperen intactas para poder actuar de nuevo es la razón de que se necesiten
en pequeñísimas cantidades.

8.1. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

 Hay que destacar que las enzimas son específicas. Esto es, una enzima puede actuar sobre un
substrato o un grupo de substratos relacionados (especificidad de sustrato) pero no sobre otros;
por ejemplo: la sacarasa, que hidroliza la sacarosa.
 Otras tienen especificidad de acción al realizar una acción determinada pero sobre múltiples
sustratos; por ejemplo: las lipasas que hidrolizan los enlaces éster en los lípidos. Debido a esta
especificidad de las enzimas existen en la célula miles de enzimas diferentes.
 La especificidad de las enzimas ha llevado a comparar a éstas con llaves y a los substratos con
cerraduras (modelo de la llave y la cerradura).

8.2. NATURALEZA QUÍMICA DE LAS ENZIMAS

Son proteínas en sentido estricto. Sin embargo, pueden estar formadas por una parte proteica (apoenzima)
y una parte no proteica (cofactor o grupo prostético), ambas están más o menos ligadas químicamente
(holoenzima).

La conformación espacial de la apoenzima es la responsable de la función que realiza la enzima. Para ello,
la sustancia o sustancias que van a reaccionar y transformarse se unen a la enzima en una zona que
llamaremos centro activo y son las interacciones químicas entre los restos de los aminoácidos presentes en
el centro activo y el o los sustratos las responsables de la transformación; ya que estas interacciones
producen reordenamientos de los electrones que debilitan ciertos enlaces y favorecen la formación de
otros desencadenando la transformación química.

Muchas enzimas precisan para su funcionamiento la presencia de otras sustancias no proteicas: los
cofactores. Pueden ser simples iones, cationes en particular, como el Cu2+ o el Zn2++ , o sustancias orgánicas
mucho más complejas, en cuyo caso se llaman coenzimas. Muchas vitaminas son coenzimas o forman parte
de éstas.

Las coenzimas actúan como transportadoras de grupos químicos, por tanto, se modifica su composición
química a diferencia de la apoenzima. En función de los grupos que transportan, se distinguen dos tipos:

-Coenzimas de oxidación y reducción: Transportan protones y

electrones.
-Coenzimas de transferencia de grupos químicos: Los más
importantes son el ATP (fosfatos) y la coenzima A (acetilo y acilos).

8.3. MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

1. En primer lugar, se unen enzima y el o los sustratos formando un

complejo: enzima-sustrato o sustratos.
2. El sustrato o los sustratos y la coenzima, si es necesaria, se unen al
centro activo de la enzima.
3. Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el
proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción
química se lleve a cabo a una temperatura adecuada y no se necesite
una elevada energía de activación.
4. Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se
recupera intacta para nuevas catálisis.

8.4. CINÉTICA ENZIMÁTICA

La cinética de las reacciones químicas estudia la velocidad con las que se producen y se destruyen los
complejos enzima-sustrato (E-S). Siendo la velocidad la cantidad de producto elaborado por unidad de
tiempo.

Esta velocidad depende de numerosos factores, como la concentración de sustrato, el pH, la temperatura
y de sustancias que se unen al enzima, y pueden
modificar su estructura.
8.4.1. INFLUENCIA DE LA CONCENTRACIÓN

Si la concentracion del sustrato [S], aumenta y se mantiene constante la concentración del enzima, se
observa que la velocidad de reacción aumenta progresivamente

Este incremento de la velocidad es exponencial para concentraciones bajas de sustrato, y a medida que
esta aumenta, se va haciendo más lento, hasta que alcanza un cierto valor, a partir del cual, aunque se
incremente la concentración, no aumentará la velocidad de la reacción. Se habrá llegado por tanto a una
velocidad máxima (Vmax).

A concentraciones bajas de sustrato hay moléculas de enzima libre. A medida que se aumenta la
concentración del sustrato, se forman más complejos tal complejos E-S y aumenta la velocidad de la
reacción.

A altas concentraciones de sustrato, todas las enzimas tienen ocupados sus centros activos con moléculas
de sustrato.

8.4.1.1. ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN

En estas condiciones el complejo E-S se escinde dando el producto, y el enzima libre se combina
inmediatamente con otra molécula de sustrato; es decir, se alcanza un estado estacionario en el cual el
enzima siempre se encuentra saturado y por tanto, la velocidad de reacción es máxima.

Michaelis y Menten definieron una constante, (Km), que representa la concentración de sustrato (mmol/L)
en la que la velocidad de la reacción enzimática es la mitad de la Vmáx. En este punto la mitad de las
moléculas de enzima se encuentran formando complejos E-S.

 Si Km es baja, se necesitaría una [S] pequeña para alcanzar la mitad de Vmáx, por tanto, el enzima
tiene una alta afinidad por el sustrato.
 Si Km es elevada, se necesitaría una [S] grande para alcanzar la mitad de Vmáx, por tanto, el enzima
tiene poca afinidad por el sustrato.

8.4.2. INFLUENCIA DEL pH

Los enzimas presentan un pH óptimo para el que su actividad es máxima; por tanto su Km es mínima y su
velocidad máxima. Pequeñas variaciones de pH en torno al valor óptimo provocan un descenso brusco de
actividad, ya que se alteran las cargas del centro activo, la estructura del resto del apoenzima, el sustrato,
de tal modo que se ve afectada su capacidad de unión. Si la variación de pH es muy elevada, el enzima se
desnaturaliza y deja de ser funcional.
8.4.3. INFLUENCIA DE LA TEMPERATURA

Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10°C de incremento, la velocidad
de reacción se duplica por aumento de la energía cinética. Las reacciones catalizadas asepimes, aparta de el
a peamargo, (>40°C), se empiezan a desnaturalizar por el calor.

La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima. Por encima de esta
temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la
pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece
rápidamente hasta anularse.

8.4.4. SUSTANCIAS QUE SE UNEN A LA ENZIMA

1. Los activadores. Son sustancias que se unen a la enzima, que se encuentra inactiva, cambiando su
estructura espacial activándola. Suelen ser cationes como Ca?+ y Mg?+o el propio sustrato.
2. Envenenadores: Son moléculas que se unen irreversiblemente al centro activo de la enzima
impidiendo permanentemente que ésta actúe. Muchos tóxicos y venenos tienen este modo de
actuación.
3. Los inhibidores. Determinadas sustancias van a poder actuar sobre las enzimas disminuyendo o
impidiendo su actuación. Se trata de moléculas que se unen a la enzima impidiendo que ésta actúe
sobre el sustrato. Suelen ser iones, moléculas orgánicas o el producto de la reacción. Hay dos tipos:

8.4.4.1. INHIBIDORES COMPETITIVOS

 El inhibidor se une al centro activo impidiendo la unión

del sustrato. Existe una competencia entre ambos por
ocupar el centro activo.
 Si es ocupado por el sustrato la reacción se llevará a
cabo, pero si lo ocupa el inhibidor, no se producirá ya
que el sustrato no puede acoplarse.
 El grado de inhibición dependerá de la proporción relativa entre sustrato e inhibidor.

8.4.4.2. INHIBIDORES NO COMPETITICOS

 El inhibidor no compite con el sustrato, sino que se une en

otra zona de la enzima distinta del centro activo. Esta unión
modifica la estructura del enzima dificultando el
acoplamiento del sustrato. En ocasiones se une al complejo
enzima-sustrato (E-S) e impide la posterior liberación del
producto.
 Si es el sustrato la molécula que entra primero, también impide la entrada del inhibidor en su sitio
correspondiente.
8.5. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

La actividad de las enzimas no es siempre la misma. En cierto momento, puede hacer falta la producción de
un producto y en otro, metabolizar un sustrato que acaba de aparecer, por lo que es posible que las
enzimas en funcionamiento cambien.

En definitiva, las necesidades celulares son cambiantes, y por tanto, la velocidad de las diferentes
reacciones enzimáticas debe variar. Debe entonces haber un mecanismo que haga variar la actividad de los
enzimas.

Los cambios de temperatura y pH influyen en la velocidad de las reacciones químicas, pero habitualmente
estas variaciones no se utilizan como método de regulación en un organismo, ya que deben mantenerse
constantes.

Para ello los enzimas se agrupan para actuar secuencialmente en un proceso metabólico, lo que se llaman
rutas metabólicas, en el que el producto del primer enzima se convierte en el sustrato del segundo, y así
sucesivamente.

En cada sistema enzimático hay al menos uno que se llama regulador, que establece la velocidad de la
secuencia de reacciones. Se evita así sobreproducciones y desperdicio de materia y energía.

La regulación de la actividad enzimática se puede hacer de dos formas:

 Sobre la síntesis del enzima: éstas sólo se producen en el momento en el que hacen falta, y se
degradan rápidamente cuando ya no son necesarias.
 Sobre su actividad: el enzima presenta dos conformaciones, activa e inactiva, cuya transformación
se produce por la unión de un ligando. Se puede hacer de dos formas diferentes, son las siguientes.

8.5.1. REGULACIÓN POR MODIFICACIÓN COVALENTE

Controla el estado de actividad-inactividad por una unión covalente, normalmente fosforilación-

desfosforilación a un resto de serina. Por tanto, estos enzimas presentan dos estados, el fosforilado y el
desfosforilado, correspondiendo uno de ellos a la forma activada y otra a la desactivada.

8.5.2. ENZIMAS ALOSTÉRICOS

Enzimas regulados mediante la unión no covalente de una molécula llamada modulador alostérico que se
une en un sitio alostérico específico que no corresponde al centro activo. "Alos = otros; stereo = sitios"

 Las configuraciones activa e inactiva se consigue por la unión o separación del modulador, que por
tanto, pueden ser activadores o inhibidores presentando cada uno de ellos su propio sitio
alostérico.
 En muchos casos el activador alostérico suele ser el sustrato y el inhibidor el producto.
 Su cinética es diferente al resto de enzimas, en la gráfica de la velocidad de reacción respecto a la
concentración de sustrato corresponde a una curva sigmoidea.
8.6. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

Se conocen alrededor de 2000 enzimas. Para nombrarlas se emplea un término que alude al sustrato
(sacarasa), al tipo de reacción catalizada (hidrolasa) o ambos (ADN polimerasa).. A este término se le añade
el sufijo ASA. Otros ejemplos: Piruvato deshidrogenasa, Ribulosa-1,5-bifosfato Carboxilasa/Oxigenasa
(RuBisCO).

En ocasiones se emplea una terminología que no sigue las reglas de nomenclatura habituales. Se trata por
lo general de enzimas digestivas (pepsina, tripisna), que conservan su antigua denominación. Se clasifican
en seis tipos en función de la reacción catalizada, son los siguientes: