BIOLOGIA MOLECULAR

UNJ
TECNOLOGIA MEDICA
LIC. LUIS VALDIVIEZO CANOVA
956982920
Diagnostica.lab@Hotmail.com
• SYLLABUS DE BIOLOGIA MOLECULAR
• CODIGO :
• SEMESTRE ACADEMICO : 2018- I
• CICLO ACADEMICO : III CICLO
• I.- DATOS INFORMATIVOS:
• 1.1.- Nombre de la Asignatura : Biología Molecular
• 1.2.- Nivel de Exigencia : Obligatorio
• 1.3.-Año de Estudios : Segundo
• 1.4.- Duración del semestre : 16 semanas
• 1.5.- Ciclo Académico : 2018-I
• 1.6. - Créditos :
• 1.7. - Código :
• 1.8.- Pre-requisito :
• 1.9.- Fecha de Inicio de Curso :
• 1.10.- Fecha de Finalización :
• 1. 11.- Extensión Horaria:
• Clases teóricas : 03 Horas
• Clases Prácticas: 03 Horas
• 1.12.- Docente : Lic. LUIS VALDIVIEZO CANOVA
• Tecnólogo Médico Esp. Laboratorio Clínico y Anatomía Patológica
II.- SUMILLA

La presente asignatura permite adquirir los conceptos básicos para introducirnos al campo de la biología
molecular de las células como un tema integrado que servirá al estudiante para comprender las bases moleculares
del funcionamiento celular, los mecanismos que pueden estar alterados para dar lugar a una patología y las técnicas
moleculares que le servirán en un momento dado para realizar un estudio adecuado en el área biomédica.

Ofrecer al alumno una visión actual, integral, estructural, funcional y evolutiva de la célula y los principales
componentes moleculares, teniendo en cuenta la jerarquía de organización de la materia
III.- COMPETENCIAS:

1. Exponer la historia e inicios de la Biología molecular.

2. Explicar los principios básicos, así como el conocimiento de la célula como unidad estructural

3. Enunciar e identificar los componentes del ADN, ARN y proteínas y explica los principales procesos
de replicación y reestructuración del ADN

4. Describir los aspectos básicos de las funciones de las principales biomoléculas: glúcidos, lípidos y
proteínas; su interrelación e importancia para el funcionamiento del organismo.

5. Explicar la función e importancia de las enzimas en nuestro organismo

6. Exponer los mecanismos moleculares de la transformación neoplásica

7. Manejar adecuadamente el material, insumos, reactivos y equipos de laboratorio

 IV.-PROGRAMACION DE COMPETENCIAS Y CONTENIDOS POR UNIDADES
CONTENIDOS CONCEPTUALES (SABER)
PRIMERA SEMANA - CLASE MAGISTRAL
Introducción e historia de la Biología molecular.
SEGUNDA SEMANA .- ANALISIS DE LECTURA
La célula estructura y funciones
TERCERA SEMANA - SEMINARIO
Los ácidos nucleicos: ADN y ARN - Composición, semejanzas y diferencias
Mutaciones Definición. Nomenclatura. Agentes causantes de mutaciones
CUARTA SEMANA .- CLASE MAGISTRAL
Traducción del ADN
QUINTA SEMANA – ANALISIS DE LECTURA
Síntesis de proteínas Dogma central de la biología molecular
SEXTA SEMANA . CLASE MAGISTRAL
Carbohidratos: estructura, funciones, importancia para el organismo
SEPTIMA SEMANA - SEMINARIO
Proteínas: estructura, funciones, clasificación e importancia para el organismo
Mutaciones cromosómicas, anomalías estructurales y numéricas del cariotipo humano y su estudio por el laboratorio.
OCTAVA SEMANA
PRIMERA EVALUACION TEORICA PRACTICA
NOVENA SEMANA – CLASE MAGISTRAL
Técnicas de aplicación de biología molecular
DECIMA SEMANA - ANALISIS DE LECTURA
Lípidos: estructura, funciones, clasificación e importancia para el organismo.
DECIMA PRIMERA SEMANA – CLASE MAGISTRAL
Traducción y biosíntesis de proteínas
DECIMA SEGUNDA SEMANA - SEMINARIO
Enzimas: estructura, funciones, importancia para el organismo.
Actividad enzimática
Proyecto genoma humano
DECIMA TERCER SEMANA – CLASE MAGISTRAL
Cromatina, estructura molecular del cromosoma
DECIMA CUARTA SEMANA – ANALISIS DE LECTURA
Control traduccional
DECIMA QUINTA SEMANA - SEMINARIO
División celular: Mitosis
División celular: Meiosis
Bases moleculares del cáncer
DECIMA SEXTA SEMANA
EXAMEN FINAL TEORICO PRACTICO
DECIMA SEPTIMA SEMANA
EVALUACION APLAZADOS
 CONCEPTO
• La biología molecular es el estudio de la biología a nivel molecular.
• El campo se solapa con otras áreas de la biología, en particular con la
genética y la bioquímica.
• La biología molecular trata principalmente de comprender las interacciones
entre varios sistemas de una célula, incluyendo la interrelación de la síntesis
de proteínas de ADN y ARN y del aprendizaje de cómo se regulan estas
interacciones.
• La biología celular estudia las propiedades fisiológicas de las células, así
como sus comportamientos, interacciones y entorno; esto se hace tanto a
nivel microscópico como molecular.
• La biología celular investiga los organismos unicelulares como bacterias y
células especializadas de organismos pluricelulares como los humanos.
 Cronología y evolución histórica de la
biología molecular
• Históricamente, podemos referir una serie de acontecimientos que
contribuyeron de manera decisiva en el estudio de los fenómenos biológicos
y establecieron la pauta para el abordaje a nivel molecular de los mismos. Sin
embargo, es posible fi jar el punto de partida de la historia más reciente del
estudio de la vida a nivel molecular en el año de 1866, cuando Gregor
Mendel publicó los resultados de sus experimentos relativos a los principios
de recombinación y segregación independiente de las características
genéticas
• 1869, el científico suizo Friedrich Miescher descubrió en el núcleo de las
células una sustancia de carácter ácido a la que llamó nucleína.
• segundo decenio del siglo xx, el químico alemán Robert Feulgen, mediante
una tinción específica, descubrió que el DNA estaba localizado en los
cromosomas. A partir de este descubrimiento, todo sucedió muy rápido.
• 1953, Watson y Crick revelaron la estructura del DNA como una doble hélice
complementaria, que recuerda la estructura de una escalera de caracol
• Desde entonces y de manera exponencial, se suceden los descubrimientos
(enzimas de restricción, polimerasas, etc.) que conducirían a lo que se conoce
como la biología molecular y la tecnología del DNA recombinante
• 1997 Clonación del primer mamífero, una oveja llamada “Dolly”.
• • 1999 Se completa la secuenciación del genoma (175 Mb) de Drosophila
melanogaster (mosca de la fruta).
• • 2000 Se termina la primera versión del genoma humano (3 200 Mb) y se
completa la secuencia de Arabidopsis thaliana (157 Mb).
• • 2002 Presentación del genoma humano por Celera Genomics y el grupo de
colaboradores de laboratorios fi nanciados por fundaciones públicas.
• • 2007 Primer “trasplante” de un genoma completo de una bacteria a otra. Se
publica como “transmutación de una especie biológica en otra” en Science el 28
de junio de 2007.
• 2010 Completó el proyecto para el entendimiento de la función de
todos los genes dentro de la organización celular.
• • 2050 Completar el primer modelo computacional de una célula
completa, o quizá por último de un organismo completo.
• PROTEÍNAS
• Nuestros cuerpos y los diversos organismos vivos contienen un
número enorme de moléculas diferentes entre sí. En una sola célula,
puede haber miles y miles de moléculas; casi todas ellas las fabrican
los propios organismos. Los ácidos nucleicos (DNA y RNA) y las
proteínas son algunas de estas moléculas, las cuales son sintetizadas
en el interior de nuestras células y de las células de todos los
organismos vivos.
• Las proteínas son macromoléculas, polipéptidos naturales y uno de
los componentes fundamentales y más abundantes de las células;
participan y se encuentran en los procesos y estructuras más
importantes de los organismos y muestran una gran diversidad en sus
propiedades físicas, desde las enzimas solubles en agua, hasta la
queratina insoluble del pelo.
• Los componentes básicos de las proteínas son los aminoácidos; las
cadenas grandes de estos aminoácidos son las proteínas
• La información para la síntesis de una proteína está codificada en el DNA, pero
realmente son las proteínas y no el DNA las que determinan la forma de las
células así como las funciones de reconocimiento, regulación y catálisis; en
otras palabras, las proteínas son las moléculas a través de las cuales se expresa
la información genética.
• Aminoácidos
• Todas las proteínas están constituidas por aminoácidos unidos en una
secuencia lineal mediante un tipo específico de enlace covalente (enlace
peptídico) formado entre el grupo amino de un aminoácido (—NH2) y el
grupo carboxilo (—COOH) del aminoácido precedente.
• Cabe señalar que las células tienen la capacidad de sintetizar proteínas muy
diversas, en cuanto a su tamaño, actividad o función biológica mediante el
uso combinado de los 20 aminoácidos
• En la síntesis de proteínas se utilizan 20 aminoácidos diferentes.
• Nuestras células carecen de los mecanismos bioquímicos para producir todos
los aminoácidos; pueden fabricar sólo 11 de los 20 necesarios para la síntesis
de proteínas; los nueve restantes deben ser ingeridos en la dieta y se
denominan aminoácidos esenciales.
• Los aminoácidos se representan por lo general con dos símbolos para cada
aminoácido (cuadro).
• Uno de ellos consta de las tres primeras letras del aminoácido y son
relativamente fáciles de recordar; el otro se compone de una sola letra usado
para mostrar la composición y la secuencia de los aminoácidos, además de
facilitar la comunicación y escribir secuencias de proteínas grandes en espacios
pequeños.
Aminoácido Símbolo de tres letras Símbolo de una letra

Glicina Gly (hdrófilo) G

Alanina Ala (hidrófobo) † A
Valina Val (hidrófobo) †* V
Leucina Leu (hidrófobo) †* L
Isoleucina Ile (hidrófobo) †* I
Prolina Pro (hidrófobo) † P
Fenilalanina Phe (hidrófobo) †* F
Tirosina Tyr (hidrófilo) δ* Y
Triptófano Trp (hidrófobo) † W δ Polares sin carga.
Cisteína Cys (hidrófilo) δ C † No polares sin carga.
• Aminoácidos esenciales.
Metionina Met (hidrófobo) †* M
La arginina se considera esencial en la
Serina Ser (hidrófilo) δ S
población pediátrica
Treonina Thr (hidrófilo) δ* T
Lisina Lys (básico) * K
Arginina Arg (básico) * R
Histidina His (básico) * H
Aspartato Asp (ácido) D
Glutamato Glu (ácido) E
Asparagina Asn (hidrófilo) δ N
Glutamina Gln (hidrófilo) δ G
• Los aminoácidos presentan propiedades acidobásicas; son compuestos
anfotéricos, es decir, pueden ceder o ganar electrones, contienen tanto
grupos ácidos como grupos básicos.
• Debido a ello, tienen carga neta que depende de la naturaleza de la unión. La
carga de una molécula influye en el tipo de interacción con otras molé- culas;
esta propiedad es útil para el aislamiento y purificación de los aminoácidos y
proteínas
• El aminoácido más simple es la glicina, el cual sólo tiene un átomo de hidrógeno
como cadena lateral ; le sigue la alanina con un grupo metilo ; los aminoácidos
con cadenas laterales de tres o cuatro carbonos de largo son valina, leucina e
isoleucina , cuyas cadenas laterales alifáticas son hidrófobas, es decir que tienen
una aversión al agua. La prolina también tiene una cadena lateral alifática, pero
difiere de los otros 19 aminoácidos en que su cadena lateral está unida al
átomo de hidrógeno y al carbono α.
• La serina y la treonina contienen grupos hidroxilo alifáticos, los cuales los hacen
mucho más hidrófilos y reactivos que la alanina y la valina
• Enlace peptídico
• En las proteínas, el enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre
el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro. La formación de un
dipéptido a partir de dos aminoácidos conlleva la pérdida de una molécula de agua.
• La unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos forma una cadena
polipeptídica, la cual no es ramificada.
• Estructura primaria
• Se refiere al orden lineal y número de los aminoácidos presentes en dichas
proteínas. Los enlaces peptídicos son los que determinan esta estructura. Las
proteínas tienen dirección porque están sintetizadas en cierto orden, y
presentan dos extremos, un extremo aminoterminal (izquierdo) donde el
aminoácido es el número uno y tiene libre a su grupo amino α, y otro extremo
carboxiloterminal (derecho) en el cual el último aminoácido tiene su grupo
carboxilo α libre
• Por convención, el extremo aminoterminal se toma como el inicio de una cadena
polipeptídica y el extremo carboxiloterminal como el fin de ésta
• La secuencia de aminoácidos de una proteína es importante por varias razones:
primera, el conocimiento de la secuencia de una proteína es muy útil, pues
indica su mecanismo de acción; segunda, las alteraciones en la secuencia de
aminoácidos pueden producir funciones anormales y enfermedades crónicas y
letales como la fibrosis quística, y tercera, la secuencia de una proteína revela
datos de su historia evolutiva.
• Estructura secundaria
• Se define como el orden en el que se encuentran los aminoácidos y la
disposición espacial estable que adquieren durante la síntesis de proteínas. Este
tipo de estructura así como la estructura terciaria y cuaternaria son
determinadas por las características de los grupos funcionales y por enlaces de
tipo no covalente con base en su estructura secundaria, proteínas globulares o
proteínas fibrilares.
• Las proteínas globulares están plegadas compactadamente y de modo
helicoidal, en tanto que las proteínas fibrilares son más bien filamentosas o
alargadas.
• En una sola proteína, las múltiples regiones de la cadena polipeptídica pueden
asumir diferentes conformaciones, las cuales son determinadas por la
secuencia primaria de los aminoácidos.
• La estructura secundaria de las proteínas puede estar organizada en
estructuras regulares combinadas, como la hélice α y la hoja plegada β, las
cuales se pueden repetir u organizarse al azar.
• Hélice 𝛂
• La hélice α es una estructura secundaria encontrada de manera común en las
proteínas globulares. La formación de la estructura de hélice α es espontánea y
se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. La
estabilidad de la hélice α se debe a la formación de enlaces de puentes de
hidrógeno que se establecen entre los grupos carboxilo (C=O) de un aminoácido
con el cuarto grupo amino (—NH—) de los aminoácidos que le proceden.
• Hoja plegada 𝛃
• Mientras que la hélice α está formada de un
arreglo lineal simple de aminoácidos
dispuestos helicoidalmente, en las hojas
plegadas β la estructura se halla siempre
completamente extendida ; las cadenas
laterales de los aminoácidos se sitúan de
manera alternada a la derecha y a la
izquierda del esqueleto de la cadena
polipeptídica. Las estructuras β de una
misma cadena o de distintas cadenas
polipeptídicas pueden interaccionar entre sí
mediante puentes de hidrógeno, dando
lugar a estructuras laminares llamadas por
su forma hojas plegadas u hojas β.
• Estructura terciaria
• La estructura terciaria se refiere a la estructura tridimensional completa de las
unidades peptídicas de una proteína dada, incluyendo en esta descripción la
relación espacial entre las diferentes estructuras secundarias de una cadena
polipeptídica y cómo esas estructuras secundarias se pliegan sobre sí mismas
para la formación de la estructura tridimensional de la proteína. Esta
conformación tridimensional facilita la solubilidad en el agua, lo que permite
realizar las funciones enzimáticas, de transporte, hormonales, etcétera.
• Estructura cuaternaria
• Las proteínas que contienen más de una cadena
polipeptídica representan otro nivel de
organización estructural. Cada cadena
polipeptídica en este nivel de organización recibe
el nombre de subunidad. La estructura
cuaternaria se refiere al arreglo espacial de
subunidades de proteína y la naturaleza de sus
interacciones. Las proteínas con múltiples
subunidades se denominan oligoméricas; pueden
estar compuestas por subunidades idénticas
(homooligoméricas) o distintas
(heterooligoméricas). Un ejemplo de estructura
cuaternaria es la hemoglobina, la cual consta de
dos subunidades α y dos β (heterooligoméricas).
• Trabajo
1. Investigue y describa los tipos de fuerzas que son las que determinan la estructura tridimensional de las
proteínas:
a.- Puentes de hidrogeno?
b.- Puentes de disulfuro?
c.- Fuerzas electrotrásticas?
d.- Fuerzas de van der Waals?
2.- Funciones de las proteínas?
3. - ¿Qué son las proteínas? Escriba una definición propia.
4.- ¿Cuáles son las funciones de las proteínas? Defina y explique al menos cinco.
5.- ¿Qué son los aminoácidos? Defina cuántos son, cuáles son los esenciales y los no esenciales; mencione
tres de sus propiedades.
6.- ¿Qué es el enlace peptídico? Escriba su definición.
7.- ¿Cuáles son los niveles de organización de las proteínas?
8.- Defina cada uno de los niveles de organización de las proteínas.
9.- ¿Qué es la hélice α y la hoja plegada β?
10.- ¿Cuáles son los tipos de fuerzas que definen la estructura terciaria de las proteínas?