AAcs Proteinas

Estructura de aminoácidos y
proteínas
Funciones de las proteínas
Son las biomoléculas más versátiles
- Enzimas
- Inmunoglobulinas
- Transportadoras
- Estructurales
- Hormonas
- Receptores hormonales
- Canales transmembrana
AMINOÁCIDOS
Las proteínas son polímeros de aminoácidos.
Los 20 aminoácidos que forman las proteínas son α-
aminoácidos.
(Grupo
carboxilo)
(Grupo
amino)
Cadena lateral o grupo R.

Difieren en estructura, tamaño,
carga.
Identidad a cada aminoácido.
Fórmula general de un aminoácido
Aminoácidos D y L
AMINOÁCIDOS
Nomenclatura:
Códigos de tres y una
letra.
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos se pueden clasificar según su
grupo R.
Polaridad: tendencia a interaccionar con H2O a pH
biológico.
Aminoácidos alifáticos
Aminoácidos que contienen azufre
Aminoácidos alifáticos con radical oxhidrilo
Aminoácidos ácidos y sus amidas derivadas
AMINOÁCIDOS
Aminoácidos no
estándar.
Aminoácidos que forman parte de

proteínas. Modificaciones de los
aminoácidos estándar.
× Hidroxiprolina e hidroxilisina:
colágeno.
× Metil-lisina: Miosina (músculo).
Aminoácidos con otras

funciones.
× Ornitina y citrulina: ciclo

de la
urea y biosíntesis arginina.
× GABA: neurotransmisor.
PROTEÍNA
S
Reacción de condensación para la formación de una unión
covalente
entre aminoácidos: unión peptídica.
La unión de sucesivos aminoácidos resultará en la síntesis de
proteínas.
Dipéptido, tripéptido, oligopéptido, polipéptido,

PROTEÍNAS
Características de la unión
peptídica.
× No rota: Carácter parcial de doble

enlace.
Planar: Todos lo átomos de la unión se encuentran en el
× mismo plano.
× Configuración trans: O del grupo carbonílico e H del N
× amídico.
Polar, sin carga.
× Participa en la formación de
puentes de H.
Unión peptídica
Niveles de organización
estructural de las proteínas
PROTEÍNA
S
Estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria.
PROTEÍNA
S
Estructura primaria.
Secuencia de aminoácidos unidos por los enlaces peptídicos.
Por convención, el primero es el NH2 libre y el ultimo el COOH libre.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre
los distintos aminoácidos que forman la proteína se origina una
cadena principal o "esqueleto" a partir de la cual emergen las
cadenas laterales de los aminoácidos.
Existe un número ilimitado de asociaciones de aminoácidos.
La secuencia específica de aminoácidos se pliega en una
estructura tridimensional única y a su vez, la estructura
determina la función de esa proteína.
¿CÓMO PUEDE DETERMINARSE LA

ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTEÍNA?
PROTEÍNA
S
El tamaño y peso molecular de las proteínas es muy variable. Desde unos
pocos aminoácidos, como la insulina (51 aminoácidos y 5.700 daltons),
hasta cientos de ellos como la glutamina sintasa (468 aminoácidos y
600.000 daltons de peso molecular).
Insulin
Hemoglobi Adenilat
a
na o
kinasa
Inmunoglobulin Glutamina
aG sintetasa
PROTEÍNA
S
Estructura secundaria.
Se refiere a cualquier segmento específico de la cadena
polipeptídica y
describe la distribución espacial local de los átomos de su
cadena principal.
Estructuras secundarias estables:
× Hélice α
× Hoja β
× Giros o vueltas
× Estructuras no repetitivas
× Estructura supersecundarias
PROTEÍNA
S
Estructura secundaria:
hélice α.
Esqueleto polipeptídico estrechamente enrollado alrededor de una eje
imaginario
dibujado longitudinalmente por el centro de la
hélice.
Los grupos R sobresalen hacia fuera del esqueleto
helicoidal.
Cada giro de hélice incluye 3,6 residuos
aminoácidos.
PROTEÍNAS
hélice α.
Se encuentra estabilizada por puentes

de hidrógeno entre el átomo de
hidrógeno unido al átomo de nitrógeno
electronegativo de un enlace peptídico
y el átomo de oxígeno carbonílico
electronegativo del cuatro
aminoácido, que se encuentra del lado
amino- terminal con respecto al
mismo.
Todos los puentes de hidrogeno

quedan
paralelos a la hélice.
Uso óptimo de los puentes de

hidrógeno internos: cada uno de los
enlaces peptídicos de la hélice α
participa en esta trama de puentes de
hidrógeno.
PROTEÍNAS
hélice α.
El número de residuos implicados en una hélice varia de hélice

en hélice y de
proteína en proteína. En promedio hay 10 aminoácidos por
hélice.
Hay ciertas restricciones a la formación

hélices alfa:
× La repulsión electrostática entre aminoácidos
cargados.
× Muchos grupos con la misma carga se repelerán y tampoco
favorecerán
formación delala hélice.
× El volumen de los grupos R de aminoácidos adyacentes
(ej. Asn, Ser, Thr y
Leu tienden a impedir la formación de hélices si están
cercanos).
× La presencia de residuos de prolina e hidroxiprolina
interrumpen la hélice alfa (aportan rigidez a la cadena
aminoacídica).
PROTEÍNAS
hoja β.
El esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra extendido en

zig-zag de manera adyacente formando una estructura que
semeja una serie de pliegues.
Los segmentos individuales que forman una hoja β son

normalmente cercanos
pero también pueden estar muy distantes.
Los grupos R sobresalen en direcciones opuestas de la lámina.
También se estabiliza por puentes de hidrogeno entre átomos

que forman la unión peptídica, pero más distantes.
Lámina plegada beta (estructura secundaria)
PROTEÍNAS
hoja β.
Las cadenas polipeptídicas adyacentes pueden ser paralelas o

antiparalelas.
× Paralelas: misma orientación amino-carboxilo.
× Antiparalelas: orientación opuesta amino-
carboxilo.
Estructuras 1aria, 2aria y 3aria de una proteína
Tipos de uniones en las estructuras 3arias y 4arias de
las proteínas
• Electrostáticas (entre aminoácidos con carga opuesta)
• Hidrofóbicas (entre aminoácidos hidrofóficos)
• Uniones de coordinación con iones metálicos
• Puente hidrógeno
• Puente disulfuro (muy importante y característica) entre

cisteínas intracadena (estructura 3aria) o intercadena
(estructura 4aria)
Desnaturalización de una proteína (métodos)
• Agitación
• Calentamiento
• Variación de pH
• Variación de constante dieléctrica del solvente
• Variación de la concentración de sales
• Por tratamiento con oxidantes de grupos --SH o con reductores

de puentes –S---S--
Estructura 4aria de una proteína
PROTEÍNAS
Clasificación según estructura
3D.
Fibrosa
s
Globulare
s
PROTEÍNAS
Clasificación según
estructura 3D.
Fibrosas
Presentan cadenas polipeptídicas dispuestas en largas
cadenas u hojas. Constan mayoritariamente de un único
tipo de estructura secundaria

que se repite y su estructura terciaria es relativamente
simple.
Confieren fuerza y/o flexibilidad a las estructuras en las

que se
encuentran. Dan soporte y forma.
Insolubles en agua: elevada concentración de aminoácidos

hidrofóbicos.
Ejemplo: colágeno.
PROTEÍNAS
estructura 3D.
Fibrosa Colágen
s o.
× Proporciona fuerza.
× Tipos variados.
× Tejido conjuntivo de cartílagos,
tendones,
matriz orgánica de huesos y córnea
del ojo.
× Tres cadenas α polipeptídicas
separadas,
superenrolladas una alrededor de la
otra.
Colágeno (proteína de ligamentos y tendones)
Triple hélice de una hebra de colágeno
Estructura del colágeno
PROTEÍNAS
estructura 3D.
Globulares
Presentan cadenas polipeptídicas plegadas en formas esféricas

compactas.
Contienen varios tipos de estructuras secundaria.
Su función dentro de la célula es móvil y dinámica.
Las enzimas y proteínas reguladoras, motoras, de
transporte son globulares. Son solubles en sistemas acuosos.

Ejemplo: mioglobina y hemoglobina.
PROTEÍNA
S
Globulare Globinas e intercambio
s gaseoso.
Una etapa del intercambio gaseoso se produce en los

pulmones e involucra la incorporación de oxígeno (O2)
al organismo y la eliminación del dióxido de carbono
(CO2) producido por el metabolismo celular.
Otra etapa del intercambio gaseoso se produce en los

tejidos e involucra la incorporación de oxígeno
(O2) a los tejidos y la eliminación de dióxido de
carbono (CO2) producido en los
mismos.
Los gases son transportados por la sangre.

Baja solubilidad del O2 en soluciones acuosas
Proteínas transportadoras
PROTEÍNA
S
Globulare Hemoglobi
s na
o Presente en eritrocitos.
o Compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas, dos α y
dos β.
o Transporta O2 desde los pulmones hacia los tejidos.
o Cuatro sitios de unión para O2: un grupo hemo por
cada globina.
o Puede unir CO2.
PROTEÍNA
S
Estructura cuaternaria.
Sólo en proteínas compuestas por dos o más cadenas polipeptídicas o
subunidades.
Disposición de dichas subunidades en complejos tridimensionales.
Estabilizada por las mismas interacciones que la estructura terciaria.
PROTEÍNA
S
Globulare Hemoglobina y mioglobina: grupo
s hemo.
Figura 1: Proceso de maduración de la insulina
En individuos sanos, la insulina se almacena en el páncreas hasta que los niveles de glucosa en sangre
comienzan a aumentar (por ejemplo, después de una comida). En este momento, la insulina se secreta
(Figura 2). Una vez en el torrente sanguíneo, la insulina envía señales a las células circundantes para
importar glucosa (Figura 3A). Las células descomponen inmediatamente algo de glucosa para producir
energía. El exceso de glucosa generalmente se almacena en una de dos formas: glucógeno y
triacilgliceroles. Los monómeros de glucosa pueden ensamblarse en una molécula de polisacárido
ramificada llamada glucógeno, que se almacena en el hígado y en los tejidos musculares. El exceso de
glucosa estimula la conversión de ácidos grasos libres a triacilgliceroles, que se almacenan como grasa
en el tejido adiposo. Cuando los niveles de glucosa son bajos, la hormona glucagón estimula la
liberación de la energía almacenada del hígado, los músculos y los tejidos adiposos (Figura 2).
Insulina (hormona)

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Estructura de aminoácidos y

Cadena lateral o grupo R.

Aminoácidos que forman parte de

Aminoácidos con otras

× Ornitina y citrulina: ciclo

Dipéptido, tripéptido, oligopéptido, polipéptido,

× No rota: Carácter parcial de doble

Por convención, el primero es el NH2 libre y el ultimo el COOH libre.

¿CÓMO PUEDE DETERMINARSE LA

Estructuras secundarias estables:

Se encuentra estabilizada por puentes

Todos los puentes de hidrogeno

Uso óptimo de los puentes de

El número de residuos implicados en una hélice varia de hélice

Hay ciertas restricciones a la formación

El esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra extendido en

Los segmentos individuales que forman una hoja β son

Los grupos R sobresalen en direcciones opuestas de la lámina.

También se estabiliza por puentes de hidrogeno entre átomos

Las cadenas polipeptídicas adyacentes pueden ser paralelas o

• Electrostáticas (entre aminoácidos con carga opuesta)

• Hidrofóbicas (entre aminoácidos hidrofóficos)

• Uniones de coordinación con iones metálicos

• Puente disulfuro (muy importante y característica) entre

• Variación de constante dieléctrica del solvente

• Variación de la concentración de sales

• Por tratamiento con oxidantes de grupos --SH o con reductores

Presentan cadenas polipeptídicas dispuestas en largas

cadenas u hojas. Constan mayoritariamente de un único

tipo de estructura secundaria

Confieren fuerza y/o flexibilidad a las estructuras en las

Insolubles en agua: elevada concentración de aminoácidos

Presentan cadenas polipeptídicas plegadas en formas esféricas

Contienen varios tipos de estructuras secundaria.

Su función dentro de la célula es móvil y dinámica.

Las enzimas y proteínas reguladoras, motoras, de

transporte son globulares. Son solubles en sistemas acuosos.

Una etapa del intercambio gaseoso se produce en los

Otra etapa del intercambio gaseoso se produce en los

Los gases son transportados por la sangre.

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