Location via proxy:   [ UP ]  
[Report a bug]   [Manage cookies]                
Ir al contenido

Acetil-coenzima A acetiltransferasa

De Wikipedia, la enciclopedia libre
Acetil-coenzima A acetiltransferasa 1 (acetoacetil coenzima A tiolasa)
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Símbolos ACAT1 (HGNC: 93) ACAT
Identificadores
externos
Número EC 2.3.1.9
Locus Cr. 11 q22.3-23.1
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
38
UniProt
P24752 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_000019 n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
Acetil-coenzima A acetiltransferasa 2 (acetoacetil coenzima A tiolasa)
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Símbolo ACAT2 (HGNC: 94)
Identificadores
externos
Número EC 2.3.1.9
Locus Cr. 6 q25.3-q26
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
39
UniProt
Q9BWD1 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_005891 n/a
PubMed (Búsqueda)
[3]


PMC (Búsqueda)
[4]

La acetil-coenzima A acetiltransferasa (o tiolasa EC 2.3.1.9) es una enzima que cataliza la conversión de dos unidades de acetil-CoA en acetoacetil-CoA:

Esta enzima es relevante en la ruta del mevalonato, una ruta metabólica importante, presente en todos los eucariotas superiores y muchas bacterias, que se esquematiza en el siguiente diagrama.

Ruta del mevalonato.

La familia de enzimas tiolasas catalizan la formación del enlace carbono-carbono a través de una condensación de Claisen dependiente de tioester.[1][2]

Genética humana

[editar]

El enzima está presente en dos formas en el organismo humano, denominadas respectivamente ACAT1 y ACAT2. ACAT1 está codificada por un gen localizado en el cromosoma 11. ACAT2 está codificada por un gen localizado en el cromosoma 6.

Referencias

[editar]
  1. Heath RJ, Rock CO (octubre de 2002). «The Claisen condensation in biology». Nat Prod Rep 19 (5): 581-96. PMID 12430724. 
  2. Haapalainen AM, Meriläinen G, Wierenga RK (enero de 2006). «The thiolase superfamily: condensing enzymes with diverse reaction specificities». Trends Biochem. Sci. 31 (1): 64-71. PMID 16356722. doi:10.1016/j.tibs.2005.11.011.