Mutiara Indah Sari: Enzim USU Repository ©2006

Mutiara Indah Sari : Enzim
USU Repository©2006
DAFTAR ISI
I. PENDAHULUAN…………………………………………………………………1
I. 1. Katalis…………………………………………………………………………...1
II. Kespesifikan Enzim ………………………………………………………………3
III Faktor-faktor Yang Mempengaruhi Kecepatan Reaksi Enzim …………………..4
IV. Klasifikasi dan Tata Nama Enzim……………………………………………….9
V. Koenzim .................................................................................................................15
VI. Mekanisme Kerja Enzim . ....................................................................................16
VII. Rangkuman..........................................................................................................26
KEPUSTAKAAN ................................................................................................... ..27

ENZIM
I. Pendahuluan.
Tanpa adanya enzim, kehidupan yang kita kenal tidak mungkin ada. Sebagai biokatalisator
yang mengatur semua kecepatan semua proses fisiologis, enzim memegang peranan utama
dalam kesehatan dan penyakit. .Meskipun dalam keadaan sehat semua proses fisiologis akan
berlangsung dengan cara yang tersusun serta teratur sementara homeostasis akan
dipertahankan, namun keadaan homeostasis dapat mengalami gangguan yang berat dalam
keadaan patologis.
1.1. KATALIS
Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai katalisator untuk reaksi-reaksi kimia
didalam sistem biologi. Katalisator mempercepat reaksi kimia. Walaupun katalisator ikut
serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan semula bila reeaksi telah selesai. Enzim adalah
katalisator protein untuk reaksi-reaksi kimia pasa sistem biologi. sebagian besar reaksi
tersebut tidak dikatalis oleh enzim.
Berbeda dengan katalisator nonprotein (H+, OH-, atau ion-ion logam), tiap-tiap enzim
mengkatalisis sejumlah kecil reaksi, kerapkali hanya satu. Jadi enzim adalah katalisator yang
reaksi-spesifik karena semua reaksi biokimia perlu dikatalis oleh enzim, harus terdapat
banyak jenis enzim. Sebenarnya untuk hampir setiap senyawa organik, terdapat satu enzim
pada beberapa organisme hidup yang mampu bereaksi dengan dan mengkatalisis beberapa
perubahan kimia.

Walaupun aktivitas katalik enzim dahulu diduga hanya diperlihatkan oleh sel-sel yang
utuh (karena itu istilah en-zyme, yaitu, "dalam ragi"), sebagian besar enzim dapat diekstraksi
dari sel tanpa kehilangan aktivitas biologik (katalik)nya. Oleh karena itu, enzim dapat
diselidiki diluar sel hidup. Ekstrak yang mengandung enzim dipakai pada penyelidikan
reaksi-reaksi metabolik dan pengaturanya, struktur dan mekanisme kerja enzim dan malahan
sebagai katalisator dalam industri pada sintetis senyawa-senyawa yang biologis aktif seperti
hormon dan obat-obatan. Karena kadar enzim serum manusia pada keadaan patologik
tertentu dapat mengalami perubahan yang nyata, pemeriksaan kadar enzim serum merupakan
suatu alay diagnostik yang penting bagi dokter.
Reaksi-reaksi seperti hidrolisa dan oxidasi berlangsung sangat cepat didalam sel-sel
hidup pada pH kira-kira netral dan pada suhu tubuh. Ini dapat terjadi karena adanya enzim.
Enzim disintesa di dalam sel, tetapi setelah diextraksi diluar sel masih mempunyai aktivitas.
Enzim bekerja sangat sfesifik. Suatu enzim hanya dapat mengatalisa beberapa reaksi,
malahan senngkali hanya satu reaksi saja. Ini merupakan salah satu sifat penting enzim.
Ada segolongan enzim yang dapat mengatalisa jenis reaksi yang sama, misalnya
memindahkan fosfat, oxidasi-reduksi, dan sebagainya. Oleh karena itu ada suatu kespesifikan
(specificity).

II. KESPESIFIKAN ENZIM
Kespesifikan enzim dapat dibedakan dalam :
1. Kespesifikan Optik
Dengan kekecualian epimerase (rasemase), yang saling mengubah isomerisomer
optik, enzim umumnya menunjukan kespesifikan optik absolut untuk paling sedikit sebagian
dari molekul substrat. Misalnya maltase dapat mengkatalisa hidrolisa β-glukosida, akan tetapi
tidak dapat bekerja terhadap D-glukosida. Enzim yang bekerja terhadap D-karbohidrat tidak
dapat mengkatalisa L-karbohidrat, begitu pula dengan enzim-enzim yang mengkatalisa asam
L-amino tidak dapat mengkatalisa asam D-amino.
Kespesifikan optik dapat meluaskesuatu bagian molekul substrat atau ke substrat
keseluruhanya. Glikosidase merupakan contoh dari dua hal yang ekstrim ini. Enzim-enzim
ini yang mengkatalisis hidrolisis ikatan gliosida antara gula dan alkohol, sangat spesifikuntuk
bagian gula dan untuk ikatan (alfa atau beta), tetapi relatif nonspesifik untuk bagian alkohol
atau glikogen.
2. Kespesifikan Gugus
Suatu enzim hanya dapat bekerja terhadap gugus yang khas, misalnya glikosidase
terhadap gugus alkohol, pepsin dan tripsin terhadap ikatan peptida, sedangkan esterasa
terhadap gugus alkohol, pepsin dan tripsin terhasap ikatan peptida, sedangkan esterase
terhadap ikatan ester. Akan tetapi, dalam pembatasan ini

sejumlah besar substrat dapat diolah, jadi, misalnya, pengurangan jumlah enzim pencernaan
yang mungkin sebaliknya dibutuhkan.
Enzim-enzim tertentu menunjukan kespesifikan gugus yang lebih tinggi.
Kamotripsin, terutama menghidrolisa ikatan peptida dimana gugus karboksilnya berasal dari
asam-asam amino fenilalanm, tirosin atau triptofan. Karboksipeptidase dan amino peptidase
memecahkan asam amino masing-masing dari ujung karboksil atau amino rantai polipeptida.
III. FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI ENZIM

Perubahan suhu dan pH mempunyai pengaruh besar terhadap kerja enzim. Kecepatan
reaksi enzim juga dipengaruhi oleh konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat. Pengruh
aktivator, inhibitor, koenzim clan konsentrasi elektrolit dalam beberapa keadaan juga
merupakan faktor-faktor yang penting. Hasil rekasi enzim juga dapat menghambat kecepatan
reaksi.
1. PENGARUH SUHU.
Suhu rendah yang mendekati titik beku biasanya tidak merusak enzim. Pada suhu
dimana enzim masih aktif, kenaikan suhu sebanyak 10°C, menyebabkan keaktifan menjadi 2
kali lebih besar (Q10 = 2). Pada suhu optimum reaksi berlangsung paling cepat. Bila suhu
dinaikan terus, maka jumlah enzim yang aktif akan berkurang karena mengalami denaturasi.
Enzim didalam tubuh manusia memiliki suhu optimum

sekitar 37°C. Enzim organismemikro yang hidup dalam lingkungan dengan suhu tinggi
mempunyai suhu optimum yang tinggi.
Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif pada pemanasan sampai ± 60°C. Ini
disebabkan karena proses denaturasi enzim. Dalam beberapa keadaan, jika pemanaasan
dihentikan dan enzim didinginkan kembali aktivitasnya akan pulih. Hal ini disebabkan oleh
karena proses denaturasi masih reversible. pH dan zat-zat pelindung dapat mempengaruhi
denaturasi pada pemanasan ini.
Hubungan antara aktivitas enzim dan suhu dapat dilihat pada Gambar berikut.
5
2. PENGARUH pH
Bila aktivitas enzim diukur pada pH yang berlainan, maka sebagian besarenzim
didalam tubuh akan menunjukan aktivitas optimum antara pH 5,0 - 9,0, kecuali beberapa
enzim misalnya pepsin(pH optimum = 2). Ini disesbabkan oleh :
1. Pada pH rendah atau tingi, enzim akan mengalami denaturasi.

2. Pada pH rendah atau tinggi, enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan
listrik dengan akibat perubahan aktivitas enzim.
Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan negatif (Enz)
dan substratnya bermuatan positif (SH+) :
Enz- + SH+ _____ EnzSH
Pada pH rendah Enz- akan bereaksi dengan H+ menjadi enzim yang tidak bermuatan.
Enz- + H+ ______ Enz-H
Demikian pula pada pH tinggi, SH+ yang dapat bereaksi dengan Enz-, maka pada pH yang
extrem rendah atau tinggi konsentrasi efektif SH+ dan enz akan berkurang, karena itu
kecepatan reaksinya juga berkurang. Seperti pada gambar berikut.

3. PENGARUH KONSENTRASI ENZIM
Kecepatan rekasi enzim (v) berbanding lurus dengan konsentrasi enzim (Enz). Makin
besar jumlah enzim makin cepat reaksinya. Lihat pada gambar.
Dalam reaksinya Enz akan mengadakan ikatan dengan substrat S dan membentuk
kompleks enzim-substrat, Enzs. EnzS ini akan dipecah menjadi hasih reaksi P dan enzim
bebas Enz.
Makin banyak Enz terbentuk, makin cepat reaksi ini berlangsung. Ini terjadi sampai
batas tertentu.
Gambar.3. Pengaruh (Enz) terhadap kecepatan reaksi enzim.

4. PENGARUH KONSENTRASI SUBSTRT
Bila konsentrasi substrat (S) bertambah, sedangkan keadaan lainya tetap sama,
kecepatan reaksi juga akan meningkat sampai suatu batas maksimum V. Pada titik
maksimum ini enzim telah jenuh dengan subtrat. Seperti pada gambar.
Pada titik-titik A dan B belum semua enzim bereaksi dengan subtrat, maka pada A
dan B penambahan subtrat S akan menyebabkan jumlah EnzS bertambah dan kecepatan
reaksi v akan bertambah, sesuai dengan penambahan S.
Pada titik C semua enzim telah bereaksi denagn subtrat, sehingga penambahan S
tidak akan menambah kecepatan reaksi, karena tidak ada lagi enzim bebas.
Pada titik B kecepatan reaksi tepat setengah kecepatan maksimum. Konsentrasi
subtrat yang menghasilkan setengah kecepatan maksimum dinamakan harga Km atau
konstanta Michaelis.
Gambar. 4.Pengaruh [S] terhadap kecepatan reaksi enzim
8
5. PENGARUH FAKTOR-FAKTOR LAIN
Enzim dapat dirusak dengan pengocokan, penyinaran ultraviolet dan sinar-x, sinar-β
dan sinar-μ. Untuk sebagian ini disebabkan karena oxidasi oleh peroxida yang dibentuk pada
penyinaran tersebut. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh adanya inhibitor seperti
obatan-obatan dan sebagainya
IV. KLASIFIKASI DAN TATA NAMA ENZIM

Fungsi klasifikasi adalah untuk menekan hubungan dan persamaan dengan cara yang
tepat dan singkat. Usaha semula untuk menciptakan suatu sistem tata nama enzim-enzim
menghasilkan susunan yang membingungkan dari nama-nama yang tidak pasti artinya dan
umumnya tidak mempunyai keterangan apa-apa seperti emulsin, peptin dan zimase. enzim
selanjutnya diberi nama subtratnyan dengan menambah akhiran "ase". Jadi enzim-enzim
yang memecahkan pati (amilon) disebut amilase; yang memecahkan lemak (lipos), lipase;
dan yang bekerja pada protein, protease. Golongan enzim-enzim diberi nama oksidase,
glikodase, dehidrogenase, dekarboksilase, dan sebagainya.
Gambaran utama sistem IUB (Internasional Union of Biochemistry) untuk klasifikasi
enzim sebagai berikut :
A. Reaksi-reaksi (dan enzim-enzim yang mengkatalisisnya) dibagi dalam 6 kelas utama
masing-masing kelas dengan 4-13 sub-kelas. 6 kelas utama itu tersusun

dibawah ini dengan beberapa contoh sub-kelas yang penting. Nama yang terdapat dalam
kurungan adalah nama biasa yang lebih dikenal.
B. Nama enzim mempunya 2 bagian. Yang pertama adalah nama substrat atau
substrat-subtrat. Yang kedua, diakhiri dengan “ase”, menunjukan jenis reaksi yang
dikatalisis. Akiran “ase” tidak lagi tercantum langsung pada nama substrat.
C. Keterangan tambahan, bila diperlukan untuk menjelaskan sifat reaksi, dapat didikuti kata
atau kalimat yang diberi tanda kurung. Misalnya, enzim yang mengkatalisis reaksi
L-malat+ NAD+ + piruvat + CO2 + NADH + H = dikenal sebagai enzim malat,
dinamakan 1.1.137 L-malat: NAD oksidoreduktase (dekarboksilase).
D. Masing-masing enzim mempunyai nomor kode sistemik (E.C.). Nomor ini menunjukan
jenis reaksi sebagai kelas (digit pertama), sub-kelas (digit kedua), dan sub-kelas (digit
ketiga). Digit keempat adalah untuk nama enzim tertentu. Jadi, E.C. 2.7.1.1. menyatakan
kelas 2 (transferase), subkelas 7 (pemindahan fosfat), sub-kelas 1 (suatu alkohol
berfungsi sebagai akseptor fosfat). Digit yang terakhir menyatakan enzim, heksokinase,
atau ATP : D-heksosa-6-fosfotransferase, suatu enzim yang mengkatalis pemindahan
fosfat dari ATP kegugus hidroksil pada karbon 6 glikosa.
6 kelas utama enzim dengan beberapa contohnya diberikan dibawah ini :

1. Oksidoreduktase
Enzim-enzim yang mengkatalisis oksidoreduksi antara 2 substrat s dan S’
10

Sred + S+oks + S’red
Kelas yang besar dan penting ini meliputi enzim-enzim yang juga dikenal sebagai
dehidrogenase atau sebagai oksidase. Yang termasuk adalah enzim-enzim yang mengkatalisis
oksidoreduksi dari gugus CH-OH, CH CH, C=O, CH-NH2, dan CH=NH. Diantara subkelas
yang mewakilinya adalah
1.1 Enzim yang bekerja pada gugus Ch-OH sebagai donor elektron.
Misalnya :
1.1.1.1 Alkohol : NAD oksidoreduktase [ alkohol dehidrogenase ]
Alkohol + NAD+ = aldehid atau keton + NADH + H+
1.4 Enzim yang bekerja pada gugus CH-NHZ sebagai elektron.

Misalnya: 1.4.1.3 L-Glutamat : NAD (P) oksidoreduktase (deaminasi) [glutamat
dehidrogenase dari hati binatang]. NAD (P) berarti bahwa baik NAD maupun NADP
bekerja sebagai akseptor elektron.
L-Glutamat + H20 + NAD(P) = alfa-ketoglutarat + NH4+ + NAD(P)H + H+
1.9 Enzim yang bekerja pada gugus hem dari donor elektron.
Misalnya :
1.9.3.1. Sitokrom c : O2 oksidoreduktase [sitokrom oksedase].
4 sitokrom c reduksi + O2 + 4 H+ = 4 sitokrom c teroksidasi + 2 H20.
1.11 Enzim yang bekerja pada H202 sebagai asektor elektron. Misalnya :
1.11.1.6 H20z oksidoreduktase [katalase].
H202 + H202 = 02 + 2H2 0.
11

2. Transferase.
Enzim-enzim yang mengkatalisis pemindahan suatu gugus, G (lain dari hidrogen),

antara sepasang substrat S dan S’.
S-G + S’ = S’-G + S
Dalam kelas ini termasuk enzim-enzim yang mengkatalisis pemindahan gugus satu
karbon, residu aldehida atau keton, dan gugus yang mengandung asil, alkil, glikosil, fosfor
atau sulfur. Beberapa subkelas penting adalah :
2.3 Asiltransferase. Misalnya :

2.3.1.6 Asetil-KoA : kolin O-aseetiltransferase [ kolin asiltrasferase].
Asetil-KoA + kolin = KoA + asetilkolin.
2.4 Glikosiltransferase. Misalnya :

2.4.1.1 alfa-1,4-glukan : ortofosfat glikosil transferace [fosforilase]
(a;fa-1,4,-glukan)n, + ortofosfat = (alfa-1,4 glikosil)n-l + alfa-D-glukosa-l-fosfat.
2.7 Enzim-enzim yang mengkatalisis pemindahan gugus yang mengandung

fosfat. Misalnya :
2.7.1.1 ATP : D-heksosa-6fosfotransferase [heksokinase]
ATP + D-heksosa = ADP + D-heksosa-6fosfat.
12

3. Hidrolase
Enzim-enzim yang mengkatalisi hidrolisis ikatan-ikatan ester, eter, peptida, glikosil,

anhidrida asam, C-C, C-halida, atau P-N. Misalnya :
3.1 Enzim-enzim yang bekerja pada ikatan ester. Misalnya :

3.1.1.8 Asilkolin asil-hidrolase [pseudokolinesterase].
Asilkolin + H2O = kolin + Asam.
3.2 Enzim-enzim yang bekerja pada senyawa glikosil. Misalnya :
3.2.1.23 beta-D-galaktosida galaktohidrolase [beta-galaktosida]

beta-galaktosida + H20 = alkohol + D-Galaktosa.
3.4 Enzim-enzim yang bekerja pada ikatan peptida.

Nama-nama klasik (pepsin, plasmin, rennin, kimotripsin) masih banyak dipakai
karena over lapping dan kespesifikan yang tidak menentu yang membuat tata nama menurut
sistem tidak praktis pada dewasa ini.
4. liase.
Enzim-enzim yang mengkatalisis pembuangan gugus dari substrat dengan mekanisme
yang lain dari pada hidrolisis, dan meninggalkan ikatan rangkap.
XY
I I
C-C = X-Y + C=C
Yang termasuk golongan ini adalah enzim yang bekerja pada ikatan C-C, C-O, C-N,
C-S, dan C-halida. Yang termasuk subkelasnya adalah :
13

4.1.2 Aldehida-Base. Misalnya :
4.1.2.7 Ketosa-l-fosfat = dehidroksoaseton fosfat + aldehida.
4.2 Karboks-oksigen fase. Misalnya :
4.2.1.21-malat hidro-liase /furnarase/
L-malt = fumarat + H20
5. Isomerase
Yang termasuk kelas ini adalah semua enzim yang mengkatalisis interkonversi
isomer-isomer optik, geometrik, atau posisi. Beberapa subkelasnya adalah :
5.1 Rasemase dan epimerase. Misalnya
5. 1. 1.1 Alanin rasemase
L-alanin + D-alanin
5.2 Sis-trans isomerrase. Misalnya :

5.2.1.3 Semua trans-retinen 11-sistrans isomerase [retinen isomerase].
Semuatrans-retinen = 11-sis-retinen.
5.3 Enzim-enzim yang mengkatalisis interkonversi aldosa dan ketosa. Misalnya:

5.3.1.1 D-gliseraldehida-3-fosfat ketol-isomerase [triosafosfat isomerase].
D-Gliseraaldehida-3-fosfat = dihidroksiaseton fosfat
6. Ligase (ligare = mengikat)

Enzim yang mengkatalisis penggabungan 2 senyawa diikuti oleh pemecahan ikatan
pirofosfat pada ATP atau senyawa yang sejenis. Yang termasuk golongan ini
14

adalah enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan C-O, C-S, C-N, dan C-C.
Subkelasnya diwakili oleh :
6.2 Enzim-enzim yang mengkatalisi pembentukan ikatan G-S. Misalnya :
6.2.1.4 Suksinat : KoA ligase (GDP) [suksinat tiokinase]
GTP + suksinat : KoA ligase (GDP) + Pi + suksinil
6.3 Enzim-enzim yang mengkatalisis pembentukan ikatan C-N. Misalnya :
6.3.1.2 L-Glutamat : Amonia ligase (ADP) [Glutamin sintetase].
ATP + L-Glutamat + NH4 = ADP + oriofosfat + L-Glutamin
6.4 Enzim-enzim yang mengkatalisis pembentukan ikatan C-C. Misalnya :
6.4.1.2 Asetil-KoA : CO2 ligase (ADP) [asetil-KoA karboksilase].
ATP + asetil-KoA + CO2 = ADP + Pi + malonil- KoA
V. KOENZIM
Banyak enzim hanya dapat bekerja (enzim mengkatalis reaksi-reaksi subtratnya) jika
terdapat suatu molekul organik nonprotein yang spesifik. Molekul organik itu disebut
koenzim. Hanya bila enzim dan koenzim keduanya terdapat akan terjadi katalisis. Sistem
komplit enzim dan koenzim disebut holoenzim, sedangkan bagian protein sistem tersebut
dinamakan apoenzim. Jadi :
apoenzim + koenzim + holoenzim
Jenis reaksi yang sering memerlukan partisipasi koenzim adalah oksidoreduksi,
reaksi-reaksi pemindahan gugus dan somerasi, dan yang menghasilkan
15

pembentukan ikatan kovalen (kelas l, 2, 5, dan 6) sebaliknya, reaksi lisis, termasuk reaksi
hidrolisis seperti yang dikatalis oleh enzim-enzim saluran pencernaan, tidak memerlukan
koenzim (kelas 3 dan 4)
Seringkali vitamin golongan B-kompleks merupakan bagian struktur koenzim.
Misalnya untuk metabolisme asam-asam amino diperlukan vitamin B6. Untuk oksidasi
biologi diperlukan nikotinamida, tianin, riboflavin, asam pantotenat dan asam lipoat. Untuk
metabolisme zat dengan satu atom C (C-1 unit) diperlukan asam folat clan vitamin B12.
VI. MEKANISME KERJA ENZIM

Prinsip umum
Pembicaraan tentang mekanisme yang digunakan untuk mempercepat kecepatan
reaksi melalui 3 contoh yang akan diberikan : katalis asam dan basa pada umumnya, katalis
oleh ion-ion logam, dan katalis oleh enzim yang mengandung piridoksal fosfat.
Katalisis asam-basa umum
Reaksi yang kecepatannya berubah-ubah akibat perubahan konsentrasi ion hidrogen
atau konsentrasi ion hidronium dalam larutan, tetapi tidak tergantung pada konsentrasi asam
atau basa lainya yang terdapat dalam larutan, dikatakan dapat mengalami katalisis asam
spesifik atau katalisis basa spesifik. Reaksi yang kecepatannya tergantung pada semua asam
dan basa yang terdapat dalam larutan dikatakan dapat mengalami katalisis asam umum
(general acid) atau katalisis basa
16

umum (general base). Mutarotasi glukosa adalah salah satu rekasi yang tunduk pada katalisis
asam-basa umum.
Peranan ion logam
Ion logam melaksanakan peranan katalisi dan struktural yang penting pada protein.
Sebenarnya, lebih dari seperempat dari semua enzim yang dikenal mengandung ion logam
yang berikatan erat atau memerlukan ion logam untuk beraktivitasnya. Fungsi ion logam ini
diselidiki dengan cara fisika, lebih-lebih dengan kristalografi sinar-X, nuclearmagnetic
(ESR). Keterangan ini digabungkan dengan pengetahuan pembentukan dan kerusakan
kompleks logam dan reaksi dalam lingkaran koordinasi ion logam untuk memberi pengertian
tentang peranan ion logam pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim.
A. Metaloenzim dan enzim yang diaktifkan logam

Lazim untuk membedakan antara metaloenzim dan enzim yang diaktifkan oleh
logam. Metaloenzim adalah enzim yang mengandung sejumlah tertentu ion logam yang
berfungsi yang dipertahankan selama pemurnian. Enzim yang diaktifkan oleh logam tidak
mengikat logam sekuat seperti pada metaloenzim tetapi meskipun demikian memerlukan
tambahan logam untuk pengaktifannya. Akan tetapi, perbedaan ini, khususnya tidak
membantu, karena dikenal banyak contoh klasifikasi yang letaknya pada batas perbedaan.
Banyak enzim mempertahankan ion logam selama prosedur pemurnian normal tetapi
kehilangan logamnya bila dimurnikan dengan adanya “chelating agent” (zat-zat pengikat).
Aktivitas enzim kemudian hilang.
17

Aktivitas ini diperbaiki hanya setelah penambahan ion logam. Perbedaan antara metaloenzim
dan enzim yang diaktifkan logam, bila harus ditarik garis, jadi terletak pada afinitas enzim
tertentu untuk ion logamnya. Dari aspek mekanisme dimana ion logamnya melakukan
fungsinya, tampak bahwa keduanya sama pada metaloenzim dan enzim yang diaktifkan oleh
logam.
B. Kompleks rangkap tiga enzim-logam-substrat

Untuk banyak “ternary” (3 komponen) kompleks yang dibentuk antara active site
enzim (Enz), suatu ion logam (M), dan suatu substrat (S) yang menyesuaikan diri dengan
stoikiometri sederhana 1:1:1,4 skema yang mungkin terbentuk adalah :
Enz-S-M Enz-S-M
Kompleks jembatan substrat Kompleks jembatan enzim
M
/
Enz
\
S
Enz-M-S
Kompleks jembatan logam Enz-M-S
sederhana Kompleks jembatan logam siklik
Walaupun semua 4 skema adalah mungkin untuk enzim yang diaktifkan logam,
metaloenzim tidak dapat membentuk kompleks jembatan substrat karena mereka
mempertahankan logam selama pemurnian (yaitu, berada sebagai Enz-M)
18

Selain data pengikatan logam, teksik yang garis besarnya tergantung pada daftar 6-2
membantu memastikan skema mana yang beroperasi.
Daftar 2 mencatat beberapa enzim untuk mana skema koordinasi telah ditetapkan.
Dari ini dan muncul data lainnya, muncul 2 kesimpulan :
1. Sebagian besar tetapi tidak semua kinase (ATP : fosfotransferase) membentuk kompeks
jembatan substrat dari jenis enz-nukleotida-M.
2. Fosfotransferase yang memakai priruvat atau fosfoenolpiruvat sebagai substrat, enzim
yang mengkatalisis reaksi lain dari fosfoennolpiruvat, dan karboksilase membentuk
kompleks jembatan logam.
C. Kompleks 3 komponen (ternary compleks)

Daftar 6-3 mencatat 3 enzim sebagai pembentuk kompleks jembatan substrat dan
kompleks jembatan enzim. Ini karena mereka membentuk satu jenis kompleks jembatan
dengan satu substrat dan jenis lain dengan yang lainya. Suatu teksik yang berguna untuk
penyelidikan kompleks logam yang dibentuk oleh 2 substrat enzim adalah untuk membentuk
ternary (3 komponen) kompleks “abortip” antara enzim, ion logam, salah satu substrat, dan
salah satu produk. Kompleks disebut abortif karena mereka tidak dapat menghasilkan suatu
reaksi
(produk adalah dimana substrat harusnya berada). Kestabilannya memudahkan penyelidikan.
Data pengurangan proton menunjukan bahwa piruvat kinase dan
19

kreatin kinase membentuk ternary kompleks abortif dari jenis yang diperhatikan dibawah ini.
Mn ADP-Mn
/ /
Piruvat kinase — A Kreatin kinase
\ \
Piruvat Kreatin
Daftar 1. Teknik percobaan untuk menentukan pola koordinasi yang terdapat antara enzim,
ion logam, dan substrat. (NMR, nuclear magnetic resonance; ESR, electron spin resonance.)
Pola Koordinasi
Enz-M-S atau
M
/
Enz I
\
Teknik Percobaan Enz-S-M S M-Enz-S
Pengaruh Ca2+ Biasanya Biasanya Mengaktifkan atau
mengaktifkan menghambat menghambat
ESR Substrat dengan Memperbesar Memperkecil
Enz-Mn relaksasi inti relaksa inti substrat
substrat
Spektrum Esr dari Mn Spektrum Spektrum berbeda
pada M-S dan pada identik
komplek tersier
Spektrum ESR dari Pemisahan yang Tidak ada
Fe atau Cu pada sangat halus oleh pemisahan yang
kompleks tersier inti magnet substrat sangat halus
20

Daftar 2. Pola koordinasi kompleks terner enzim-logam substrat dari beberapa
enzim.Enzim-enzim yang bertanda (+) membentuk pola koordinasi yang berbeda dengan
tiap-tiap subtsratnya. Dalam hal ini, substrat yang bersangkutan disusun dalam kurung.
Jembatan Substrat Jembatan logam (Enz- Jembatan enzim (M

(Enz-S-M) M-S) atau Enz-S)
M
/
Enz I
\
S
Kreatin kinase Piruvat kinase Sitras liase
Adenilat kinase Pep Karboksilase Dopamin hidroksi
3-Fosfogliserat Ribosa difosfat Lasesilae
kinase Karboksilase Glutamin sitetase
Heksokinase PEP karboksilase +UDPG pirofosforilase
Tetrahidrofolat PEP sintase + Triptofan Rna
sintetase Enolase sitetase
+ UDPG-Piro- Fosfoglukomutase (S=Ppi)
fosforilase Pirofosfosfatase +Valin RNA sintetase
(S=UTP) Anorganik (S=Ppi)
+Triptofan RNA Histidin deaminase
sintetase D-Xilosa isomerase
(S=ATP) Aldolase
+Valin RNA Karboksipeptidase
(S=ATP) O-Metilaspartase
DNA-polimerase
Nuklease stafilokok
Perhatikan bahwa Mn membentuk suatu kompleks jembatan logam siklik dengan

satu kinase (privat kinase) dan suatu kompleks jembatan substrat dengan yang lainya (kreatin
kinase). Hasilnya, piruvat dan kreatin, membentuk suatu kompleks jembatan enzim dengan
hubungannya dengan logam. Juga perhatikan bahwa, bila ADP
21

kompleks abortif diganti oleh ATP, suatu reaksi akan terjadi. Data jenis ini dipakai untuk
memberi kesan sifat kompleks yang aktif, dan katalitik.
D. Kompleks-jembatan-enzim (M-Enz-S):
Secara perbandingan sedikit diketahui tentang peranan logam pada kompleks
jembatan-enzim. Mereka diduga melakukan peranan struktural, mungkin mempertahankan
konformasi aktif (misalnya, glutamin sintetase). Peranan ion logam tidak perlu dibatasi pada
stabilisasi, karena logam dapat juga membentuk jembatan logam dengan substrat. Ini terjadi
dengan piruvat kinase.
M
/
Piruvat kinase - ATP
\
Kreatin
Selain peranan strukturalnya, ion logam pada piruvat kinase tampak mengikat satu
substrat (ATP) pada tempat dan mengaktifkannya.
E. Kompleks jembatan-substrat (Enz-S-M)

Pembentukan ternary kompleks jembatan substrat nukleosida trifosfat dengan
enzim, logam, dan substrat nampaknya dihubungkan dengan penggantian air oleh ATP
lingkaran koordinasi logam.
ATP4- + M(H20)62+ Æ ATP- M(H20)32+ + 3H20 Substrat kemudian berikatan
dengan enzim membentuk kompleks ternary :
ATP + M(H20)32+ + Enz Æ Enz- ATP- M(H20)32+
22

Sementara reaksi enzim pertama dengan ATP dan selanjutnya dengan logam dapat
lebih cepat, ini tidak dipikirkan dapat terjadi dalam keadaan fisiologis karena konsentrasi
enzim intrasel umumnya jauh dibawah konsentrasi ATP atau ion logam.
Fungsi ion logam pada reaksi fosfotransferase pembentukan suatu kompleks
lifosfat-adenin yang kaku dari konformasi yang sesuai dalam kompleks kwaterner yang aktif.
F. Kompleks jembatan-logam
M
/
Enz-M-S or Enz I
\
S
Kristalografi sinar-X dan data rangkaian peptida telah menetapkan bahwa residu
histidil adalah yang mengatur pengikatan logam pada active site banyak protein (misalnya,
karboksipeptidase A, sitokrom c, rubredoksin, metmioglobin, dan methemoglobin). Akan
tetapi, sedikit diketahui mengenai mekanisme pembentukan kompleks binary (2 komponen)
Enz-M, kecuali bahwa langkah pembatasan kecepatan (=rate limiting step) pada banyak
kasus adalah penyingkiran air dari lingkungan koordinasi ion logam. Untuk banyak peptidase
pengaktifan oleh ion logam adalah proses yang lambat yang memerlukan beberapa jam untuk
penyelesaiannya. Karena Mn dapat bergerak dari satu residu asam amino ke residu asam
amino lainya dalam mikrodetik, kecepatan pengikatan logam diperkirakan sangat cepat.
Reaksi yang lambat mungkin adalah rangkaian penyusunan binary Enz-M ke konformasi
yang aktif, yaitu: Pengikatan logam.
23
Enz + M(H20)62+ Enz- M(H2O)6-n2+ + nH20
Penyusunan kembali cepat menjadi konformasi aktif (Enz) :

M
/
Enz-M + S <----> Enz-M-S or Enz I
\
S
G. Peranan ion logam pada katalisis

Ion logam dapat berpartisipasi dalam salah satu dari 4 mekanisme yang
dipakai enzim untuk mempercepat kecepatan reaksi kimia :
l . katalisis asam-asam umum,
2. katalisis kovalen,
3. Mendekatkan pereaksi, dan
4. Mengadakan tekanan pada enzim atau substrat.
Ion logam, seperti proton, adalah asam Lewis atau elektrotil dan oleh karena itu dapat
menerima bagian alam pasangan elektron yang membentuk ikatan sigma. Ion logam juga
dapat dianggap “super acids” karena mereka terdapat pada larutan yang netral, sering
mempunyai muatan positif yang lebih besar dari pada satu, dan dapat membentuk ikatan pi.
Selain (dan tidak sperti proton) itu, logam dapat berperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk
orientasi dan ikatan gugus basa yang terdapat pada enzim atau substrat.
Ion logam juga dapat menerima elektron melalui ikatan sigma atau pi untuk
mengaktifkan elektrofil atau nukleofil (katalis asam-basa umum). Denagan memberikan
elektron, logam dapat mengaktifkan nukleofil atau berperan sebagai nukleofil itu sendiri.
Lingkaran koordinasi logam dapat mempersatukan enzim dan
24
substrat (pendekatan) atau membentuk distorasi yang menghasilkan chelate pada enzim atau
substrat (tekanan). Suatu ion logam juga dapat “menyelubungi” nukleofil dan karena itu
mencegah reaksi sampingan yang sebaliknya mungkin timbul. Akhirnya, pengaturan
stereokimia dicapai oleh kemampuan lingkaran koordinasi logam untuk berperan sebagai
cetakan 3-dimensi untuk mengikat gugus-gugus reaktif pada orientasi sterik yang spesifik.
Daftar. Contoh-contoh peranan ion logam pada mekanisme kerja enzim

ENZIM Peranan kerja enzim
Histidin deaminase Menutupi nukleofil
Kinase, liase, piruvat dekarboksilase Mengaktifkan elektrofil
Anhidrase karbonat Mengaktifkan nukleofil
Enzim kobamida Logam berperan sebagai nukleofil
Piruvat karboksilase, Karboksi peptidase, Menarik elektron π
alkohol dehidrogenase
Protein besi nonhem Donor elektron π
Piruvat kinase, piruvat karboksilase Ion logam berkumpul dan mencan ikatan
Fosfotransferase, D-xilosa isomerase, Pengaruh tekanan
hemoprotein.
25

VII. Rangkuman
Enzim merupakan katalisator protein yang mengatur kecepatan berlangsungnya berbagai
proses fisiologis. Sebagai katalisator, enzim ikut serta dalam reaksi dan kembali ke keadaan
semula bila reaksi telah selesai.
Enzim bekerja mengkatalisis reaksi yang spesifik yaitu suatu enzim hanya dapat
mengatalisa beberapa reaksi, malahan seringkali hanya satu reaksi saja. Ini merupakan salah
satu sifat penting enzim. Kespesifikan enzim dapat dibedakan dalam kespesifikan Optik dan
kespesifikan Gugus.
Temperatur, pH, konsentrasi substrat, konsentrasi enzim, inhibitor mengubah kecepatan
reaksi yang dikatalisis enzim dengan implikasi yang penting bagi kesehatan dan penyakit.
Fungsi klasifikasi enzim adalah untuk menekan hubungan dan persamaan dengan cara
yang tepat dan singkat. Sistem IUB (Internasional Union of Biochemistry) untuk klasifikasi
enzim menggolongkan enzim dalam enam kelas utama yaitu kelas Oksidoreduktase,
Transferase, Hidrolase, Liase, Isomerase, Ligase yang masing-masing kelas mempunyai 4
hingga 13 subkelas.
Banyak enzim memerlukan molekul koenzim untuk dapat berfungsi sebagai katalisator.
Enzim kelas 1,2,5,6 sistem IUB memerlukan molekul koenzim yang umumnya merupakan
derivat vitamin B dan juga derivat nukleotida AMP.
Mekanisme kerja enzim digunakan untuk mempercepat kecepatan reaksi melalui 3
contoh yang akan diberikan : katalis asam dan basa pada umumnya, katalis oleh ion-ion
logam, dan katalis oleh enzim yang mengandung piridoksal fosfat
26

DAFTAR KEPUSTAKAAN
- Champe P C PhD , Harvey R A PhD. Lippincott’s Illustrated Reviews:

Biochemistry 2nd .1994: 47-60
- Lehninger A, Nelson D , Cox M M .Principles of Biochemistry 2nd 1993 :
198-236
- Murray R K, et al. Harper's Biochemistry 25th ed. Appleton & Lange. America
2000 : 67-113
- Stryer L .1995. Biochemistry 4th :181-237
- Penuntun Praktikum Biokimia 1976. Edisi 4. Biokimia FK-UI. Jakarta;. 98-112
- BIOKIMIA “Eksperimen Laboratorium”. Penerbit Widya Medika. 2000. Bagian
Biokimia FK-UI. Jakarta; 50-65.
27

Mutiara Indah Sari: Enzim USU Repository ©2006

Diunggah oleh

Hak Cipta:

Format Tersedia

Mutiara Indah Sari: Enzim USU Repository ©2006

Diunggah oleh

Informasi Dokumen

Judul Asli

Hak Cipta

Format Tersedia

Bagikan dokumen Ini

Bagikan atau Tanam Dokumen

Opsi Berbagi

Apakah menurut Anda dokumen ini bermanfaat?

Apakah konten ini tidak pantas?

Hak Cipta:

Format Tersedia

Mutiara Indah Sari: Enzim USU Repository ©2006

Diunggah oleh

Hak Cipta:

Format Tersedia

Mutiara Indah Sari : Enzim

KEPUSTAKAAN ................................................................................................... ..27