NAD deidrogenasi
| NAD deidrogenasi | |
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| Numero EC | 1.6.99.3 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| NADH:accettore ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| citocromo c reduttasi; deidrogenasi tipo 1; β-NADH deidrogenasi dinucleotide; diaforasi; diidrocodeidrogenasi I deidrogenasi; diidronicotinammide adenin dinucleotide deidrogenasi; difosfopiridina diaforasi; DPNH diaforasi; NADH diaforasi; NADH idrogenasi; NADH ossidoreduttasi; NADH-menadione ossidoreduttasi; difosfopiridina nucleotide ridotta diaforasi; NADH:citocromo c ossidoreduttasi; NADH2 deidrogenasi; NADH:(accettore) ossidoreduttasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La NAD deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
L'enzima è una flavoproteina contenente centri ferro-zolfo. Dopo che i preparati vengono sottoposti a certi trattamenti, il citocromo c può agire come accettore. In condizioni normali, due protoni vengono presi dal citocromo, o dal compartimento intramitocondriale o stromale. E situata nel complesso mitocondriale come la NADH deidrogenasi (ubichinone) (numero EC 1.6.5.3[1]).
Note
[modifica | modifica wikitesto]Bibliografia
[modifica | modifica wikitesto]- Kaniuga, Z., The transformation of mitochondrial NADH dehydrogenase into NADH:Cytochrome c oxidoreductase, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 73, 1963, pp. 550–564, Entrez PubMed 14074130.
- Hochstein, L.I. and Dalton, B.P., Studies of a halophilic NADH dehydrogenase. I. Purification and properties of the enzyme, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 302, 1973, pp. 216–228, Entrez PubMed 4144655.
- Hatefi, Y., Ragan, C.I. and Galante, Y.M., The enzymes and the enzyme complexes of the mitochondrial oxidative phosphorylation system, in Martonosi, A. (a cura di), The Enzymes of Biological Membranes, 2nd, New York, Plenum Press, 1985, pp. 1–70.
- Adachi, K. and Okuyama, T., Study on the reduced pyridine nucleotide dehydrogenase of bovine erythrocytes. I. Crystallization and properties of the reduced pyridine nucleotide dehydrogenase of bovine erythrocytes, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 268, 1972, pp. 629–637, Entrez PubMed 4402556.
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