Selenocisteinas
| Selenocisteinas | |
|---|---|
 
| |
| Sisteminis (IUPAC) pavadinimas | |
| L-Selenocisteinas | |
| CAS numeris | 10236-58-5 |
| Cheminė formulė | C3H7NO2Se |
| Molinė masė | 168,053 g/mol |
| SMILES | N[C@@H](C[SeH])C(O)=O |
| Rūgštingumas (pKa) | |
| Bazingumas (pKb) | |
| Valentingumas | |
| Fizinė informacija | |
| Tankis | |
| Išvaizda | |
| Lydymosi t° | |
| Virimo t° | |
| Lūžio rodiklis (nD) | |
| Klampumas | |
| Tirpumas H2O | |
| Šiluminis laidumas | |
| log P | |
| Garavimo slėgis | |
| kH | |
| Kritinis santykinis drėgnumas | |
| Farmakokinetinė informacija | |
| Biotinkamumas | |
| Metabolizmas | |
| Pusamžis | |
| Pavojus | |
| MSDS | |
| ES klasifikacija | |
| NFPA 704 | |
| Žybsnio t° | |
| Užsiliepsnojimo t° | |
| R-frazės | |
| S-frazės | |
| LD50 | |
| Struktūra | |
| Kristalinė struktūra | |
| Molekulinė forma | |
| Dipolio momentas | |
| Simetrijos grupė | |
| Termochemija | |
| ΔfH |
|
| Giminingi junginiai | |
| Giminingi grupė | |
| Giminingi junginiai | |
| Giminingos grupės | |
Selenocisteinas (Sec) – netipinė aminorūgštis. Tai yra cisteinas, kuriame sieros atomas pakeistas seleno atomu. Jis įeina į kai kuriuos baltymus, pvz., glutationo peroksidazę. Seleno atomas suteikia šios rūgšties liekanai baltyme gana skirtingas nuo cisteino savybes – selenocisteinas dažniausiai priklauso aktyviam centrui, katalizuojančiam specifines reakcijas.[1]
Selenocisteinas įjungiamas į peptidinę grandinę transliacijos metu, kaip ir kitos aminorūgštys. Jis turi savo transportinę RNR bei specifinį kodoną (UGA), kuris taip veikia tik specifinėmis sąlygomis (įprastai tai „stop“ kodonas). Iš pradžių prie selenocisteino tRNR prijungiamas serinas, kurį vėliau specifinis enzimas (Sec sintazė) modifikuoja į selenocisteiną.[2] Selenocisteinas pasitaiko visose gyvojo pasaulio karalystėse.[1]
Žmogaus proteome yra 25 selenocisteino turintys baltymai.[3] Kai kurios rūšys (pavyzdžiui, mielės) selenocisteino baltymuose neturi, bet turi šiaip jau panašius baltymus kur vietoje selenocisteino yra cisteinas.[4]
Šaltiniai
redaguoti- ↑ 1,0 1,1 Johansson L, Gafvelin G, Arnér ES (2005 m. spalio mėn.). „Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 1726 (1): 1–13. doi:10.1016/j.bbagen.2005.05.010. hdl:10616/39311. PMID 15967579.
- ↑ Rother, Michael; Krzycki, Joseph A. (2010-01-01). „Selenocysteine, Pyrrolysine, and the Unique Energy Metabolism of Methanogenic Archaea“. Archaea. 2010: 1–14. doi:10.1155/2010/453642. ISSN 1472-3646. PMC 2933860. PMID 20847933.
{{cite journal}}: CS1 priežiūra: unflagged free DOI (link) - ↑ Kryukov GV, Castellano S, Novoselov SV, Lobanov AV, Zehtab O, Guigó R, Gladyshev VN (May 2003). „Characterization of mammalian selenoproteomes“. Science. 300 (5624): 1439–1443. Bibcode:2003Sci...300.1439K. doi:10.1126/science.1083516. PMID 12775843. S2CID 10363908.
- ↑ Romagné F, Santesmasses D, White L, Sarangi GK, Mariotti M, Hübler R, Weihmann A, Parra G, Gladyshev VN, Guigó R, Castellano S (January 2014). „SelenoDB 2.0: annotation of selenoprotein genes in animals and their genetic diversity in humans“. Nucleic Acids Research. 42 (Database issue): D437-43. doi:10.1093/nar/gkt1045. PMC 3965025. PMID 24194593.