Enzimas II

SUMÁRIO
1. Introdução à Cinética Enzimática................................................................................ 3

2. Estado Estacionário e a Hipótese de Michaelis-Menten........................................... 4

3. Exemplos de Reações Enzimáticas no Metabolismo Humano................................. 5

4. Desnaturação de Enzimas: Causas e Consequências............................................... 7

5. Conclusão...................................................................................................................... 9

Referências....................................................................................................................... 11
1. INTRODUÇÃO À CINÉTICA ENZIMÁTICA

A cinética enzimática é uma disciplina fascinante que se situa na interseção da

bioquímica e da biologia molecular, oferecendo insights sobre como as enzimas
facilitam e regulam quase todas as reações bioquímicas no corpo humano. As en-
zimas funcionam como catalisadores biológicos, não apenas acelerando reações
que de outra forma seriam extremamente lentas, mas também assegurando que
essas reações ocorram em rotas específicas e controladas.
Para entender a cinética enzimática, é essencial compreender alguns conceitos-chave:

• Especificidade Enzimática: Cada enzima é específica para seu substrato, o

que significa que ela só pode catalisar uma reação ou um tipo específico de
reação. Essa especificidade é determinada pela estrutura tridimensional da
enzima, particularmente o sítio ativo onde o substrato se liga.
• Energia de Ativação: As enzimas operam reduzindo a energia de ativação
necessária para que uma reação ocorra, o que aumenta significativamente a
taxa da reação.
• Saturação: À medida que a concentração do substrato aumenta, a velocidade da
reação enzimática aumenta até um ponto em que todas as enzimas disponíveis
estão ligadas ao substrato. Neste ponto, a enzima está saturada, e a velocidade
da reação atinge um máximo, conhecido como a velocidade máxima (Vmax).
• Inibição Enzimática: Inibidores podem se ligar às enzimas e diminuir sua ativi-
dade. A inibição pode ser competitiva, não competitiva ou acompetitiva, cada
uma afetando a cinética enzimática de maneira distinta.

A análise da cinética enzimática envolve a determinação de várias constantes

cinéticas, como a constante de Michaelis-Menten (Km), que fornece uma medida da
afinidade da enzima pelo substrato, e a Vmax, que reflete a taxa máxima de reação
quando a enzima está saturada pelo substrato.
A cinética enzimática não é apenas uma ferramenta teórica; ela tem aplicações
práticas significativas. Por exemplo, a compreensão da cinética é crucial no design
de fármacos, onde os inibidores enzimáticos desempenham um papel central no
tratamento de doenças. Além disso, as enzimas são utilizadas em processos in-
dustriais, como na fabricação de antibióticos, onde a otimização das condições de
reação é vital para a eficiência e a economia do processo.

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2. ESTADO ESTACIONÁRIO E A
HIPÓTESE DE MICHAELIS-MENTEN

A hipótese de Michaelis-Menten é um modelo que descreve a cinética de muitas

reações enzimáticas. Ela foi proposta em 1913 por Leonor Michaelis e Maud Menten
e permanece como um dos pilares da bioquímica enzimática. O modelo é baseado
na formação de um complexo intermediário entre a enzima (E) e o substrato (S), que
depois se converte em produto (P), liberando a enzima para catalisar novas reações.

Formação do Estado Estacionário

O estado estacionário é atingido quando a formação do complexo enzima-substrato
(ES) e a sua conversão em produto ocorrem a taxas que se equilibram, de modo que a
concentração de ES permanece constante ao longo do tempo, mesmo que o substrato
esteja sendo consumido e o produto esteja sendo formado. Isso não significa que a
reação parou, mas sim que está ocorrendo de forma constante e equilibrada.

A Equação de Michaelis-Menten
A equação de Michaelis-Menten descreve a velocidade de reação (v) em relação à
concentração de substrato [S], a constante de Michaelis-Menten (Km) e a velocidade
máxima (Vmax):

V max⋅ [S ]
v=
km + [S ]

Onde:

• Vmax é a velocidade máxima da reação, alcançada quando todas as enzimas

estão ligadas ao substrato.
• Km é a concentração de substrato na qual a velocidade é metade da Vmax. É uma
medida da afinidade da enzima pelo substrato: um valor baixo de Km indica alta
afinidade, enquanto um valor alto indica baixa afinidade.

Importância do Estado Estacionário

O conceito de estado estacionário é fundamental para a compreensão da cinética
enzimática porque permite simplificar a análise de reações complexas. Em condições
de estado estacionário, a velocidade de formação de ES é igual à velocidade de sua con-
versão em produto, o que facilita a medição e a interpretação dos parâmetros cinéticos.

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 Aplicações Práticas
O entendimento do estado estacionário e da hipótese de Michaelis-Menten é crucial
para o desenvolvimento de medicamentos, pois muitos fármacos atuam como inibido-
res enzimáticos. A determinação de Km e Vmax permite aos pesquisadores entender
melhor como um inibidor afeta a atividade de uma enzima e, consequentemente, como
ele pode ser usado para tratar doenças.

Saiba mais! Embora a hipótese de Michaelis-Menten seja ampla-

mente utilizada, ela tem suas limitações. Ela assume que a reação de formação
de produto a partir de ES é a etapa limitante da velocidade e que a dissociação
de ES para liberar a enzima e o substrato é negligenciável. No entanto, em algu-
mas reações, essas suposições não são válidas, e modelos mais complexos são
necessários.

3. EXEMPLOS DE REAÇÕES ENZIMÁTICAS

NO METABOLISMO HUMANO

O metabolismo humano é uma teia complexa de reações enzimáticas que convertem

nutrientes em energia e blocos de construção para a célula. Cada uma dessas reações
é cuidadosamente orquestrada por enzimas específicas, que garantem que o processo
seja eficiente e regulado. Aqui estão alguns exemplos notáveis de reações enzimáticas
no metabolismo humano:

• Glicólise: A glicólise é a via metabólica que converte glicose em piruvato, gerando

ATP e NADH no processo. Enzimas como a hexoquinase, que catalisa a primeira
etapa da glicólise, adicionando um grupo fosfato à glicose, são cruciais para este
processo.
• Ciclo do Ácido Cítrico (Ciclo de Krebs): Após a glicólise, o piruvato é convertido
em acetil-CoA, que entra no ciclo do ácido cítrico. Este ciclo é uma série de re-
ações enzimáticas que produzem NADH e FADH2, que são utilizados na cadeia
de transporte de elétrons para a produção de ATP. A enzima citrato sintase, que
catalisa a condensação de acetil-CoA com oxaloacetato para formar citrato, é um
exemplo chave.

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• Cadeia de Transporte de Elétrons: Localizada nas membranas mitocondriais
internas, esta cadeia é composta por uma série de complexos enzimáticos que
transferem elétrons de doadores como NADH e FADH2 para aceitadores de elé-
trons, culminando na produção de ATP. A enzima ATP sintase é responsável pela
síntese de ATP a partir de ADP e fosfato inorgânico.
• Gliconeogênese: Este é o processo de formação de glicose a partir de precur-
sores não-carboidratos, como lactato, glicerol e aminoácidos. Enzimas como a
frutose-1,6-bisfosfatase são vitais para este processo, revertendo uma das etapas
da glicólise.
• Síntese de Ácidos Graxos: A síntese de ácidos graxos ocorre no citosol e é um
processo anabólico que constrói ácidos graxos a partir de acetil-CoA e malonil-CoA.
A enzima ácido graxo sintase desempenha um papel central nesta via.
• Metabolismo de Aminoácidos: As transaminases são enzimas que catalisam
a transferência de um grupo amino de um aminoácido para um cetoácido. Este
processo é fundamental para a síntese e degradação de aminoácidos e para a
produção de moléculas bioquímicas importantes, como neurotransmissores.

Figura 1. Fluxograma do metabolismo energético, mostrando a glicólise e o ciclo do ácido cítrico.

Fonte: Acervo Sanar.

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 Cada uma dessas reações enzimáticas é altamente especializada e regulada
por mecanismos complexos que garantem que o metabolismo se adapte às ne-
cessidades energéticas e de construção do corpo. Alterações na atividade dessas
enzimas podem levar a distúrbios metabólicos, como diabetes e doenças do ciclo
do ácido cítrico.

4. DESNATURAÇÃO DE ENZIMAS:
CAUSAS E CONSEQUÊNCIAS

A desnaturação de enzimas é um processo que resulta na perda da estrutura

tridimensional nativa da enzima, o que é essencial para sua atividade catalítica.
Este fenômeno pode ser reversível ou irreversível, dependendo da extensão do dano
à estrutura da proteína. A desnaturação pode ser induzida por uma variedade de
fatores ambientais ou químicos, e suas consequências são significativas tanto em
sistemas biológicos quanto em aplicações industriais e farmacêuticas.

Causas da Desnaturação Enzimática

Dentre as causas da desnaturação enzimática pode-se citar:

• Temperatura: O aumento da temperatura pode aumentar a energia cinética

das moléculas, levando ao rompimento das interações não covalentes que
estabilizam a estrutura da enzima. Se a temperatura exceder um certo limiar,
a enzima pode perder irreversivelmente sua estrutura e função.
• pH: Cada enzima tem um pH ótimo no qual ela é mais ativa. Desvios significa-
tivos desse pH podem levar à desnaturação, pois alterações na concentração
de íons H+ e OH- podem afetar as ligações iônicas e as interações de hidro-
gênio na enzima.
• Agentes Químicos: Solventes orgânicos, detergentes, ureia, e agentes redutores
podem alterar a estrutura da enzima. Por exemplo, a ureia pode interromper as
ligações de hidrogênio, enquanto os agentes redutores podem quebrar pontes
dissulfeto.
• Forças Mecânicas: Em processos industriais, como a homogeneização de alta
pressão, forças mecânicas podem causar desnaturação de enzimas.
• Radiação: A radiação ultravioleta ou ionizante pode causar a formação de
radicais livres que danificam as enzimas.

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Consequências da Desnaturação Enzimática
Como consequências da desnaturação enzimática pode-se apontar:

• Perda de Atividade Catalítica: A atividade enzimática está intrinsecamente ligada

à sua estrutura tridimensional. A desnaturação leva à perda dessa conformação
e, consequentemente, à perda de atividade.
• Doenças Metabólicas: No corpo humano, a desnaturação enzimática pode resultar
em distúrbios metabólicos. Por exemplo, a hipertermia pode causar desnaturação
enzimática, afetando o metabolismo e levando a condições patológicas.
• Influência na Indústria Alimentícia: A desnaturação de enzimas é explorada na
indústria alimentícia, como no processo de pasteurização, onde a desnaturação
de enzimas bacterianas ajuda a prevenir a deterioração dos alimentos.
• Impacto na Pesquisa e Desenvolvimento de Fármacos: A estabilidade enzimá-
tica é um fator crítico no design de ensaios bioquímicos e no desenvolvimento
de medicamentos. A compreensão da desnaturação é essencial para garantir a
eficácia e a estabilidade dos produtos farmacêuticos.

Figura 2. Representação de uma enzima em sua forma nativa e desnaturada.

Fonte: Adaptada de Ph-HY/shutterstock.com

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5. CONCLUSÃO

As enzimas são catalisadores biológicos essenciais para a vida, regulando e acele-

rando as reações químicas que ocorrem nos organismos vivos. A cinética enzimática,
incluindo o conceito de estado estacionário e a hipótese de Michaelis-Menten, fornece
uma base quantitativa para entender como as enzimas funcionam e são reguladas.
Exemplos de reações enzimáticas no metabolismo humano, como a glicólise e o ciclo
do ácido cítrico, ilustram a importância das enzimas na manutenção da vida e na pro-
dução de energia.
A desnaturação de enzimas, causada por fatores como temperatura, pH e agentes
químicos, pode ter consequências significativas, desde a perda de atividade catalítica
até impactos na saúde humana e em processos industriais. A compreensão desses
processos é fundamental para o desenvolvimento de novos medicamentos e terapias,
bem como para a biotecnologia e a indústria alimentícia.
Em resumo, o estudo aprofundado das enzimas e suas propriedades cinéticas é
vital para a bioquímica e para diversas aplicações práticas. A pesquisa contínua nesta
área promete avanços na medicina, na indústria e na compreensão dos processos
biológicos fundamentais.

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 MAPA MENTAL 1: ENZIMAS II

Cadeia de Transporte
Glicólise Ciclo do Ácido Cítrico
de Elétrons

Exemplos de Reações Perda de Atividade

Hipótese de Estado Estacionário Consequências Doenças

Michaelis-Menten Metabólicas

Desnaturação de
Cinética Enzimática Enzimas II
Enzimas
Temperatura Temperatura

pH Fatores que afetam Causas pH

Inibidores Agentes Químicos

Conclusão

Importância para a Vida Aplicações Práticas Pesquisa Contínua

Fonte: Elaborado pelo autor.

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REFERÊNCIAS
1. Berg JM, Tymoczko JL, Gatto GJ Jr, Stryer L. Biochemistry. 8th ed. New York: W.H.
Freeman; 2015. Este livro é uma referência clássica na área, abrangendo todos os as-
pectos da bioquímica, incluindo cinética enzimática.
2. Nelson DL, Cox MM. Lehninger Principles of Biochemistry. 7th ed. New York: W.H.
Freeman; 2017. Uma das principais referências para estudantes de bioquímica, este
livro oferece uma explicação detalhada dos princípios da cinética enzimática.
3. Voet D, Voet JG, Pratt CW. Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level.
5th ed. Hoboken, NJ: John Wiley & Sons; 2016. Este livro fornece uma base sólida para
o entendimento da bioquímica molecular, incluindo as funções e mecanismos das
enzimas.
4. Matthews CK, van Holde KE, Ahern KG. Bioquímica. 3ª ed. Porto Alegre: Artmed; 2001.
Uma referência amplamente utilizada em universidades brasileiras, oferecendo uma
visão abrangente da bioquímica com ênfase em aplicações clínicas.
5. Trabulsi LR, Alterthum F. Microbiologia. 5ª ed. São Paulo: Atheneu; 2008. Embora
focado em microbiologia, este livro contém informações valiosas sobre a atividade
enzimática em microrganismos, úteis para o entendimento da cinética enzimática.
6. Ferreira AW, Ávila SLM. Diagnóstico Laboratorial das Principais Doenças Infecciosas
e Autoimunes. 2ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan; 2001. Este livro aborda o papel
das enzimas em diagnósticos laboratoriais, um aspecto prático da cinética
enzimática.
7. Murray RK, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Rodwell VW, Weil PA. Harper's
Illustrated Biochemistry. 31st ed. New York: McGraw-Hill Education; 2018. Uma fonte
de fácil compreensão com ilustrações detalhadas, incluindo aplicações clínicas da
bioquímica enzimática.

Escrito por Larissa Meirelles em parceria com inteligência artificial via chat GPT 4.0.

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