HSPA5

HSPA5
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3IUC, 3LDL, 3LDN, 3LDO, 3LDP, 5E84, 5E86, 5E85, 5F1X, 5EX5, 5EVZ, 5F2R, 5F0X, 5EY4, 5EXW
Ідентифікатори
Символи	HSPA5, BIP, GRP78, HEL-S-89n, MIF2, Binding immunoglobulin protein, heat shock protein family A (Hsp70) member 5, GRP78/Bip
Зовнішні ІД	OMIM: 138120 MGI: 95835 HomoloGene: 3908 GeneCards: HSPA5
Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding; • calcium ion binding; • chaperone binding; • protein domain specific binding; • ribosome binding; • misfolded protein binding; • ATPase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • enzyme binding; • ATP binding; • ubiquitin protein ligase binding; • unfolded protein binding; • cadherin binding; • hydrolase activity; • heat shock protein binding; • protein folding chaperone activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • endoplasmic reticulum lumen; • endoplasmic reticulum membrane; • мембрана; • focal adhesion; • Меланосома; • myelin sheath; • клітинна мембрана; • smooth endoplasmic reticulum; • endoplasmic reticulum chaperone complex; • cell surface; • integral component of endoplasmic reticulum membrane; • midbody; • ендоплазматичний ретикулум; • мітохондрія; • COP9 signalosome; • екзосома; • клітинне ядро; • endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • гіалоплазма; • GO:0009327 protein-containing complex; • внутрішньоклітинна мембранна органела;
Біологічний процес	• cellular response to interleukin-4; • regulation of ATF6-mediated unfolded protein response; • cellular response to glucose starvation; • regulation of protein folding in endoplasmic reticulum; • substantia nigra development; • positive regulation of cell migration; • positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to endoplasmic reticulum stress; • maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum; • negative regulation of apoptotic process; • protein folding in endoplasmic reticulum; • negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway; • toxin transport; • response to endoplasmic reticulum stress; • PERK-mediated unfolded protein response; • cerebellum structural organization; • ER overload response; • Відповідь на незгорнуті білки; • ATF6-mediated unfolded protein response; • IRE1-mediated unfolded protein response; • cerebellar Purkinje cell layer development; • regulation of PERK-mediated unfolded protein response; • ubiquitin-dependent ERAD pathway; • GO:1904577 cellular response to antibiotic; • negative regulation of protein homodimerization activity; • proteolysis involved in cellular protein catabolic process; • cellular response to manganese ion; • positive regulation of protein ubiquitination; • regulation of IRE1-mediated unfolded protein response; • response to radiation; • positive regulation of neuron projection development; • neuron differentiation; • response to cocaine; • neuron apoptotic process; • cellular response to calcium ion; • cellular response to cAMP; • stress response to metal ion; • response to methamphetamine hydrochloride; • cellular response to nerve growth factor stimulus; • cellular response to gamma radiation; • luteolysis; • response to unfolded protein; • cellular response to heat; • Unfolded Protein Response; • protein refolding; • chaperone cofactor-dependent protein refolding; • negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response; • posttranslational protein targeting to membrane, translocation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	3309
	14828
	ENSG00000044574
	ENSMUSG00000026864
	P11021
	P20029
	NM_005347
	NM_001163434; NM_022310
	NP_005338
	NP_001156906; NP_071705
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

HSPA5 (англ. Heat shock protein family A (Hsp70) member 5) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 654 амінокислот, а молекулярна маса — 72 333^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MKLSLVAAML	LLLSAARAEE	EDKKEDVGTV	VGIDLGTTYS	CVGVFKNGRV
EIIANDQGNR	ITPSYVAFTP	EGERLIGDAA	KNQLTSNPEN	TVFDAKRLIG
RTWNDPSVQQ	DIKFLPFKVV	EKKTKPYIQV	DIGGGQTKTF	APEEISAMVL
TKMKETAEAY	LGKKVTHAVV	TVPAYFNDAQ	RQATKDAGTI	AGLNVMRIIN
EPTAAAIAYG	LDKREGEKNI	LVFDLGGGTF	DVSLLTIDNG	VFEVVATNGD
THLGGEDFDQ	RVMEHFIKLY	KKKTGKDVRK	DNRAVQKLRR	EVEKAKRALS
SQHQARIEIE	SFYEGEDFSE	TLTRAKFEEL	NMDLFRSTMK	PVQKVLEDSD
LKKSDIDEIV	LVGGSTRIPK	IQQLVKEFFN	GKEPSRGINP	DEAVAYGAAV
QAGVLSGDQD	TGDLVLLDVC	PLTLGIETVG	GVMTKLIPRN	TVVPTKKSQI
FSTASDNQPT	VTIKVYEGER	PLTKDNHLLG	TFDLTGIPPA	PRGVPQIEVT
FEIDVNGILR	VTAEDKGTGN	KNKITITNDQ	NRLTPEEIER	MVNDAEKFAE
EDKKLKERID	TRNELESYAY	SLKNQIGDKE	KLGGKLSSED	KETMEKAVEE
KIEWLESHQD	ADIEDFKAKK	KELEEIVQPI	ISKLYGSAGP	PPTGEEDTAE
KDEL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у цитоплазмі, ендоплазматичному ретикулумі.

Література

Ting J., Lee A.S. (1988). Human gene encoding the 78,000-dalton glucose-regulated protein and its pseudogene: structure, conservation, and regulation. DNA. 7: 275—286. PMID 2840249 DOI:10.1089/dna.1988.7.275
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Chao C.C.K., Lin-Chao S. (1992). A direct-repeat sequence of the human BiP gene is required for A23187-mediated inducibility and an inducible nuclear factor binding. Nucleic Acids Res. 20: 6481—6485. PMID 1480470 DOI:10.1093/nar/20.24.6481
Dana R.C., Welch W.J., Deftos L.J. (1990). Heat shock proteins bind calcitonin. Endocrinology. 126: 672—674. PMID 2294010 DOI:10.1210/endo-126-1-672
Cloutier P., Lavallee-Adam M., Faubert D., Blanchette M., Coulombe B. (2013). A newly uncovered group of distantly related lysine methyltransferases preferentially interact with molecular chaperones to regulate their activity. PLoS Genet. 9: E1003210—E1003210. PMID 23349634 DOI:10.1371/journal.pgen.1003210
Meunier L., Usherwood Y.-K., Chung K.T., Hendershot L.M. (2002). A subset of chaperones and folding enzymes form multiprotein complexes in endoplasmic reticulum to bind nascent proteins. Mol. Biol. Cell. 13: 4456—4469. PMID 12475965 DOI:10.1091/mbc.E02-05-0311

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5238 (англ.) . Архів оригіналу за 7 лютого 2017. Процитовано 6 лютого 2017.
↑ UniProt, P11021 (англ.) . Архів оригіналу за 7 лютого 2017. Процитовано 6 лютого 2017.

Див. також

Хромосома 9

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5238 (англ.) . Архів оригіналу за 7 лютого 2017. Процитовано 6 лютого 2017.

[UniProt-4] UniProt, P11021 (англ.) . Архів оригіналу за 7 лютого 2017. Процитовано 6 лютого 2017.

[3]

[4]

[1]

[2]