Hipótesis: La síntesis de almidón se efectuara más rápido en el tubo contenedor de glucosa-1-fosf... more Hipótesis: La síntesis de almidón se efectuara más rápido en el tubo contenedor de glucosa-1-fosfato, debido a que es el sustrato para la vía de síntesis de almidón. El almidón es uno de los polisacáridos más importantes en la naturaleza debido a su función como reserva de energía. Se localiza almacenado en los cloroplastos de las plantas y se encuentra de forma muy hidratada debido a los grupos hidroxilo que contiene expuestos a formar enlaces de hidrogeno con el agua. .El almidón es heterogéneo ya que contiene dos tipos de polímeros de glucosa, uno de ellos es la amilosa y el otro la amilopectina. La amilosa compone alrededor del 10 al 30% del almidón y consiste en cadenas largas lineales y no ramificadas de unidades de D-glucosa unidas mediante enlaces (1->4). Las cadenas largas de la amilosa forman hélices dando así la conformación helicoidal del almidón. La amilopectina, (también formada de residuos de D-glucosa) se encuentra muy ramificada y sus enlaces glucosidicos en los puntos de ramificación son (1->6), estas ramificaciones tienen tamaños aproximados a los 20 residuos de longitud y se producen cada 24 o 30 residuos de la cadena principal. La amilopectina forma también hélices pero son mucho más cortas que las de la amilosa. El almidón se sintetiza en los cloroplastos de las plantas, para ello se utilizara la glucosa-6-fosfato (proveniente del ciclo de Calvin) la cual mediante una enzima fosfoglucomutasa se convierte en glucosa-1-fosfato ,el cual es el sustrato para la vía de síntesis de almidón. Para poder añadir esta unidad de glucosa a la cadena creciente o cebador es necesario que se encuentre como una molécula activada, esto se consigue gracias al ATP el cual mediante la enzima ADP-glucosa pirofosforilasa condensa al ATP y a la glucosa-1-fosfato obteniendo ADP-glucosa (la cual es un nucleótido-azúcar activado), a continuación el residuo de glucosa de la ADP-glucosa es transferido a un cebador (que es la cadena de amilosa pre-existente) por medio de la enzima almidón sintasa dando como producto una cadena de amilosa prolongada un residuo más, el proceso se repite generando una cadena de amilosa mas prolongada. La formación de la amilopectina requiere de la enzima ramificante, la cual transferirá residuos de glucosa de la cadena de amilosa creciente, a un punto de ramificación mediante una unión (1->6). La presencia de almidón puede determinarse por colorimetría mediante su interacción con yodo o yodo disuelto en ioduro potásico dando una coloración azul-negro, esto es debido a que la amilasa puede llegar a absorber hasta un 20% en peso del halógeno formando un clatrato que es un complejo tipo jaula entre el yodo y la amilosa, los estudios de difracción confirman que las moléculas de yodo están envueltas en las espirales helicoidales de la cadena de almidón originando el complejo azul brillante. Por otro lado la amilopectina forma hélices mucho más cortas en las cuales las moléculas de yodo son incapaces de juntarse. Al ocurrir una hidrólisis del almidón por calentamiento la coloración desaparece debido a que el yodo se libera de las espirales del almidón.
Las peroxidasas son un tipo de enzimas contenidas en la clase 1 de las oxidorreductasas (según la... more Las peroxidasas son un tipo de enzimas contenidas en la clase 1 de las oxidorreductasas (según la Comisión de Enzimas) esta categoría comprende enzimas que catalizan la transferencia de electrones desde una molécula donante llamada agente reductor a otra aceptora llamada agente oxidante. Las peroxidasas (subclase 1.11) catalizan reacciones bisustrato de oxido-reducción, utilizando como primer sustrato (común en todas las peroxidasas) al peróxido de hidrogeno (H 2 O 2) siendo este un agente oxidante. Para el segundo sustrato de características reductoras, las peroxidasas suelen ser muy inespecíficas, pueden tener un amplio número de sustratos orgánicos e inorgánicos, dadores de hidrógeno como por ejemplo fenoles y aminas aromáticas. Su principal función es eliminar el peróxido de hidrogeno, el cual es un compuesto toxico para la mayoría de los organismos. Debido a que las peroxidasas eliminan el peróxido de dos maneras diferentes(de acuerdo a como lo utilizan para llevar a cabo la reacción de redox), tenemos que dentro de la subclase 1.11 se pueden clasificar de dos formas. Los números EC 1.11.1 representan a las enzimas peroxidasas que actúan con el grupo peróxido como aceptor de electrones y EC 1.11.2, actúan con H 2 O 2 como aceptor (uno de los átomos de oxígeno del H 2 O 2 se incorpora al producto). Por lo regular todas las peroxidasas tienen un grupo prostético hemo, un complejo formado entre un ión de hierro y una molécula de protoporfirina IX (aunque se han encontrado otros tipos de peroxidasas que contienen iones metálicos, como selenio, manganeso y vanadio, o flavina como grupo prostético) La gran afinidad por el peróxido de hidrógeno hace que se pueda unir al hierro del grupo hemo por los dos planos del centro activo, el superior y el inferior. Debido a que estas enzimas están muy extendidas en toda la escala filogenética, podemos encontrarlas en gran cantidad de organismos animales, vegetales, hongos y bacterias. La peroxidasa (E.1.11.1.7) es una enzima de gran importancia, en vegetales es una de las enzimas que controlan el crecimiento fisiológico de las plantas, su diferenciación y desarrollo. En animales, existen peroxidasas con una función predominantemente defensiva en la saliva, la leche o los leucocitos, donde se aprovecha el carácter oxidante con fines germicidas y bactericidas del peróxido que se genera de forma endógena mediante otras reacciones. Como la mayoría de las enzimas, la peroxidasa puede ser inactivada por el calor, siendo una de las que precisan mayor temperatura y más tiempo para su inactivación (30 min y de 80-85°C). Posee, además, la propiedad peculiar de la regeneración enzimática. Este fenómeno consiste en que al inactivarla por medio del calor recupera parcialmente su actividad después de un cierto tiempo. Esto ha sido explicado, aduciendo que la fracción proteica de la enzima sufre una desnaturalización sólo parcial, con pérdida de su estructura terciaria, si el calor se aplica un tiempo muy cortó, produciéndose luego una reversión de la proteína a su estado normal por recombinación de sus grupos hidrógenos o sulfhidrílicos. Este efecto del calor sobre la actividad peroxidásica es muy, importante en la industria de alimentos y la regeneración enzimática de la peroxidasa puede causar serios problemas en los caracteres organolépticos. Esta enzima es utilizada ampliamente en bioquímica clínica (útil para inmuno ensayos para la detección de virus). La peroxidasa también se utiliza como biocatalizador para la generación de productos de interés biotecnológico e industrial como resinas fenólicas, adhesivos, antioxidantes, antiestáticos y protectores de radiación magnética, colorantes alimentarios y componentes bioactivos de detergentes.
For organic semiconductors to find ubiquitous electronics applications, the development of new ma... more For organic semiconductors to find ubiquitous electronics applications, the development of new materials with high mobility and air stability is critical. Despite the versatility of carbon, exploratory chemical synthesis in the vast chemical space can be hindered by synthetic and characterization difficulties. Here we show that in silico screening of novel derivatives of the dinaphtho[2,3-b:2‧,3‧-f]thieno[3,2-b]thiophene semiconductor with high hole mobility and air stability can lead to the discovery of a new high-performance semiconductor. On the basis of estimates from the Marcus theory of charge transfer rates, we identified a novel compound expected to demonstrate a theoretic twofold improvement in mobility over the parent molecule. Synthetic and electrical characterization of the compound is reported with single-crystal field-effect transistors, showing a remarkable saturation and linear mobility of 12.3 and 16 cm2 V-1 s-1, respectively. This is one of the very few organic semiconductors with mobility greater than 10 cm2 V-1 s-1 reported to date.
Hipótesis: La síntesis de almidón se efectuara más rápido en el tubo contenedor de glucosa-1-fosf... more Hipótesis: La síntesis de almidón se efectuara más rápido en el tubo contenedor de glucosa-1-fosfato, debido a que es el sustrato para la vía de síntesis de almidón. El almidón es uno de los polisacáridos más importantes en la naturaleza debido a su función como reserva de energía. Se localiza almacenado en los cloroplastos de las plantas y se encuentra de forma muy hidratada debido a los grupos hidroxilo que contiene expuestos a formar enlaces de hidrogeno con el agua. .El almidón es heterogéneo ya que contiene dos tipos de polímeros de glucosa, uno de ellos es la amilosa y el otro la amilopectina. La amilosa compone alrededor del 10 al 30% del almidón y consiste en cadenas largas lineales y no ramificadas de unidades de D-glucosa unidas mediante enlaces (1->4). Las cadenas largas de la amilosa forman hélices dando así la conformación helicoidal del almidón. La amilopectina, (también formada de residuos de D-glucosa) se encuentra muy ramificada y sus enlaces glucosidicos en los puntos de ramificación son (1->6), estas ramificaciones tienen tamaños aproximados a los 20 residuos de longitud y se producen cada 24 o 30 residuos de la cadena principal. La amilopectina forma también hélices pero son mucho más cortas que las de la amilosa. El almidón se sintetiza en los cloroplastos de las plantas, para ello se utilizara la glucosa-6-fosfato (proveniente del ciclo de Calvin) la cual mediante una enzima fosfoglucomutasa se convierte en glucosa-1-fosfato ,el cual es el sustrato para la vía de síntesis de almidón. Para poder añadir esta unidad de glucosa a la cadena creciente o cebador es necesario que se encuentre como una molécula activada, esto se consigue gracias al ATP el cual mediante la enzima ADP-glucosa pirofosforilasa condensa al ATP y a la glucosa-1-fosfato obteniendo ADP-glucosa (la cual es un nucleótido-azúcar activado), a continuación el residuo de glucosa de la ADP-glucosa es transferido a un cebador (que es la cadena de amilosa pre-existente) por medio de la enzima almidón sintasa dando como producto una cadena de amilosa prolongada un residuo más, el proceso se repite generando una cadena de amilosa mas prolongada. La formación de la amilopectina requiere de la enzima ramificante, la cual transferirá residuos de glucosa de la cadena de amilosa creciente, a un punto de ramificación mediante una unión (1->6). La presencia de almidón puede determinarse por colorimetría mediante su interacción con yodo o yodo disuelto en ioduro potásico dando una coloración azul-negro, esto es debido a que la amilasa puede llegar a absorber hasta un 20% en peso del halógeno formando un clatrato que es un complejo tipo jaula entre el yodo y la amilosa, los estudios de difracción confirman que las moléculas de yodo están envueltas en las espirales helicoidales de la cadena de almidón originando el complejo azul brillante. Por otro lado la amilopectina forma hélices mucho más cortas en las cuales las moléculas de yodo son incapaces de juntarse. Al ocurrir una hidrólisis del almidón por calentamiento la coloración desaparece debido a que el yodo se libera de las espirales del almidón.
Las peroxidasas son un tipo de enzimas contenidas en la clase 1 de las oxidorreductasas (según la... more Las peroxidasas son un tipo de enzimas contenidas en la clase 1 de las oxidorreductasas (según la Comisión de Enzimas) esta categoría comprende enzimas que catalizan la transferencia de electrones desde una molécula donante llamada agente reductor a otra aceptora llamada agente oxidante. Las peroxidasas (subclase 1.11) catalizan reacciones bisustrato de oxido-reducción, utilizando como primer sustrato (común en todas las peroxidasas) al peróxido de hidrogeno (H 2 O 2) siendo este un agente oxidante. Para el segundo sustrato de características reductoras, las peroxidasas suelen ser muy inespecíficas, pueden tener un amplio número de sustratos orgánicos e inorgánicos, dadores de hidrógeno como por ejemplo fenoles y aminas aromáticas. Su principal función es eliminar el peróxido de hidrogeno, el cual es un compuesto toxico para la mayoría de los organismos. Debido a que las peroxidasas eliminan el peróxido de dos maneras diferentes(de acuerdo a como lo utilizan para llevar a cabo la reacción de redox), tenemos que dentro de la subclase 1.11 se pueden clasificar de dos formas. Los números EC 1.11.1 representan a las enzimas peroxidasas que actúan con el grupo peróxido como aceptor de electrones y EC 1.11.2, actúan con H 2 O 2 como aceptor (uno de los átomos de oxígeno del H 2 O 2 se incorpora al producto). Por lo regular todas las peroxidasas tienen un grupo prostético hemo, un complejo formado entre un ión de hierro y una molécula de protoporfirina IX (aunque se han encontrado otros tipos de peroxidasas que contienen iones metálicos, como selenio, manganeso y vanadio, o flavina como grupo prostético) La gran afinidad por el peróxido de hidrógeno hace que se pueda unir al hierro del grupo hemo por los dos planos del centro activo, el superior y el inferior. Debido a que estas enzimas están muy extendidas en toda la escala filogenética, podemos encontrarlas en gran cantidad de organismos animales, vegetales, hongos y bacterias. La peroxidasa (E.1.11.1.7) es una enzima de gran importancia, en vegetales es una de las enzimas que controlan el crecimiento fisiológico de las plantas, su diferenciación y desarrollo. En animales, existen peroxidasas con una función predominantemente defensiva en la saliva, la leche o los leucocitos, donde se aprovecha el carácter oxidante con fines germicidas y bactericidas del peróxido que se genera de forma endógena mediante otras reacciones. Como la mayoría de las enzimas, la peroxidasa puede ser inactivada por el calor, siendo una de las que precisan mayor temperatura y más tiempo para su inactivación (30 min y de 80-85°C). Posee, además, la propiedad peculiar de la regeneración enzimática. Este fenómeno consiste en que al inactivarla por medio del calor recupera parcialmente su actividad después de un cierto tiempo. Esto ha sido explicado, aduciendo que la fracción proteica de la enzima sufre una desnaturalización sólo parcial, con pérdida de su estructura terciaria, si el calor se aplica un tiempo muy cortó, produciéndose luego una reversión de la proteína a su estado normal por recombinación de sus grupos hidrógenos o sulfhidrílicos. Este efecto del calor sobre la actividad peroxidásica es muy, importante en la industria de alimentos y la regeneración enzimática de la peroxidasa puede causar serios problemas en los caracteres organolépticos. Esta enzima es utilizada ampliamente en bioquímica clínica (útil para inmuno ensayos para la detección de virus). La peroxidasa también se utiliza como biocatalizador para la generación de productos de interés biotecnológico e industrial como resinas fenólicas, adhesivos, antioxidantes, antiestáticos y protectores de radiación magnética, colorantes alimentarios y componentes bioactivos de detergentes.
For organic semiconductors to find ubiquitous electronics applications, the development of new ma... more For organic semiconductors to find ubiquitous electronics applications, the development of new materials with high mobility and air stability is critical. Despite the versatility of carbon, exploratory chemical synthesis in the vast chemical space can be hindered by synthetic and characterization difficulties. Here we show that in silico screening of novel derivatives of the dinaphtho[2,3-b:2‧,3‧-f]thieno[3,2-b]thiophene semiconductor with high hole mobility and air stability can lead to the discovery of a new high-performance semiconductor. On the basis of estimates from the Marcus theory of charge transfer rates, we identified a novel compound expected to demonstrate a theoretic twofold improvement in mobility over the parent molecule. Synthetic and electrical characterization of the compound is reported with single-crystal field-effect transistors, showing a remarkable saturation and linear mobility of 12.3 and 16 cm2 V-1 s-1, respectively. This is one of the very few organic semiconductors with mobility greater than 10 cm2 V-1 s-1 reported to date.
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