Location via proxy:   [ UP ]  
[Report a bug]   [Manage cookies]                
An Entity of Type: Thing, from Named Graph: http://dbpedia.org, within Data Space: dbpedia.org

The inhibitor protein (IP) is situated in the mitochondrial matrix and protects the cell against rapid ATP hydrolysis during momentary ischaemia. In oxygen absence, the pH of the matrix drops. This causes IP to become protonated and change its conformation to one that can bind to the F1Fo synthetase and stops it thereby preventing it from moving in a backwards direction and hydrolyze ATP instead of make it. When oxygen is finally incorporated into the system, the pH rises and IP is deprotonated. IP dissociates from the F1Fo synthetase and allows it to resume its ATP synthesis.

Property Value
dbo:abstract
  • البروتين المثبط: يقع البروتين المثبط في النسيج الغشائي في الميتوكندريا و يحمي الخلية من التحلل السريع ل مركبات الطاقة " ATP" و الذي يحصل بسبب فقر الدم اللحظي "ischaemia". في غياب الأكسجين ينخفض الرقم الهيدروجيني للنسيج الغشائي للميتوكندريا، و يؤدي هذا إلى شحن البروتينات المثبطة بشحنة موجبة مما يؤدي لتغيير شكلها لشكل يجعلها قادرة على الارتباط ب F1Fo synthetase مما يؤدي لوقف عمل المذكور أخيرًا، حيث أنّ ارتباطها به يعمل على منعه من الحركة للخلف، لتعمل بذلك على الزيادة في تكسير مركبات الطاقة لاستخراج الطاقة منها بدلًا من تصنيعها عن طريق F1Fo synthetase. عندما يعود الأكجسين إلى مستوياته الطبيعية حيث الرقم الهيدروجيني يرتفع و البروتين المثبط يفقد الشحنات الموجبة التي اكتسبها و ينفصل عن ال F1Fo synthetase و يسمح له بذلك بإعادة تصنيع مركبات الطاقة "ATP" (ar)
  • The inhibitor protein (IP) is situated in the mitochondrial matrix and protects the cell against rapid ATP hydrolysis during momentary ischaemia. In oxygen absence, the pH of the matrix drops. This causes IP to become protonated and change its conformation to one that can bind to the F1Fo synthetase and stops it thereby preventing it from moving in a backwards direction and hydrolyze ATP instead of make it. When oxygen is finally incorporated into the system, the pH rises and IP is deprotonated. IP dissociates from the F1Fo synthetase and allows it to resume its ATP synthesis. (en)
dbo:wikiPageID
  • 1331404 (xsd:integer)
dbo:wikiPageLength
  • 761 (xsd:nonNegativeInteger)
dbo:wikiPageRevisionID
  • 998769133 (xsd:integer)
dbo:wikiPageWikiLink
dbp:wikiPageUsesTemplate
dcterms:subject
rdfs:comment
  • البروتين المثبط: يقع البروتين المثبط في النسيج الغشائي في الميتوكندريا و يحمي الخلية من التحلل السريع ل مركبات الطاقة " ATP" و الذي يحصل بسبب فقر الدم اللحظي "ischaemia". في غياب الأكسجين ينخفض الرقم الهيدروجيني للنسيج الغشائي للميتوكندريا، و يؤدي هذا إلى شحن البروتينات المثبطة بشحنة موجبة مما يؤدي لتغيير شكلها لشكل يجعلها قادرة على الارتباط ب F1Fo synthetase مما يؤدي لوقف عمل المذكور أخيرًا، حيث أنّ ارتباطها به يعمل على منعه من الحركة للخلف، لتعمل بذلك على الزيادة في تكسير مركبات الطاقة لاستخراج الطاقة منها بدلًا من تصنيعها عن طريق F1Fo synthetase. عندما يعود الأكجسين إلى مستوياته الطبيعية حيث الرقم الهيدروجيني يرتفع و البروتين المثبط يفقد الشحنات الموجبة التي اكتسبها و ينفصل عن ال F1Fo synthetase و يسمح له بذلك بإعادة تصنيع مركبات الطاقة "ATP" (ar)
  • The inhibitor protein (IP) is situated in the mitochondrial matrix and protects the cell against rapid ATP hydrolysis during momentary ischaemia. In oxygen absence, the pH of the matrix drops. This causes IP to become protonated and change its conformation to one that can bind to the F1Fo synthetase and stops it thereby preventing it from moving in a backwards direction and hydrolyze ATP instead of make it. When oxygen is finally incorporated into the system, the pH rises and IP is deprotonated. IP dissociates from the F1Fo synthetase and allows it to resume its ATP synthesis. (en)
rdfs:label
  • بروتين مثبط (ar)
  • Inhibitor protein (en)
owl:sameAs
prov:wasDerivedFrom
foaf:isPrimaryTopicOf
is dbo:wikiPageWikiLink of
is foaf:primaryTopic of
Powered by OpenLink Virtuoso    This material is Open Knowledge     W3C Semantic Web Technology     This material is Open Knowledge    Valid XHTML + RDFa
This content was extracted from Wikipedia and is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License