Location via proxy:   [ UP ]  
[Report a bug]   [Manage cookies]                
Направо към съдържанието

Томас Щайц

от Уикипедия, свободната енциклопедия
Томас Щайц
Thomas Steitz
американски биохимик

Роден
Починал
9 октомври 2018 г. (78 г.)
ПогребанНю Хейвън, САЩ

Учил вХарвардски университет
Научна дейност
Областкристалография, структурна биология
Работил вЙейлски университет
НаградиНобелова награда за химия (2009)
Семейство
СъпругаДжоан Щайц
Деца1
Томас Щайц в Общомедия

Томас Артър Щайц (на английски: Thomas Arthur Steitz) е американски биохимик, лауреат на Нобелова награда за химия от 2009 г. заедно с Венкатраман Рамакришнан и Ада Йонат за тяхната работа върху структурата и функцията на рибозомата.[1] Той показва, че пептидната трансфераза е РНК катализирана реакция, а също така разкрива механизма на инхибиране на тази функция чрез антибиотици.[2]

Щайц е роден на 23 август 1940 г. в Милуоки, Уисконсин.[1] Учи химия в университета Лорънс в Епълтън, Уисконсин, завършвайки през 1962 г. Там той става член на братството Делта Тау Делта. Завършва докторантура по биохимия и молекулярна биология в Харвардския университет през 1966 г., където работи под ръководството на нобеловия лауреат по химия от 1976 г. Уилям Липскъм. В Харвард, след като определя структурата на малката молекула метил етилен фосфат,[3] Щайц спомага за определянето на атомните структури на карбоксипептидаза А[4][5][6][7][8][9][10][11] и аспартат карбамоилтрансфераза,[12] които са най-големите известни атомни структури по това време.

Щайц продължава с постдокторантските си изследвания в лабораторията по молекулярна биология към Кеймбриджкия университет в периода 1967 – 1970 г. След това започва работа като асистент в Калифорнийския университет, Бъркли, но много скоро напуска, след като институцията на приема за преподавател жена му, Джоан Щайц, заради пола ѝ.[13]

Двамата започват работа в Йейлския университет през 1970 г. Там той продължава работата си в областта на клетъчната и структурната биология. Заедно с Питър Мур определят атомната структура на голямата рибозомна подединица 50S, използвайки рентгенова кристалография през 2000 г.[14] През 2009 г. е награден с Нобелова награда за химия за изследванията си върху структурата и функцията на рибозомите. През 2011 г. е избран за чуждестранен член на Британското кралско научно дружество.[15] Той е и съосновател на компания за разработване на антибиотици.

Томас Щайц умира на 9 октомври 2018 г. от усложнения след лечение на рак на панкреаса.[16]

  1. а б 2009 Nobel Prize in Chemistry, Nobel Foundation.
  2. Thomas A. Steitz, The Gairdner 50 Foundation.
  3. Steitz, T. A. and Lipscomb, W. N., „Molecular Structure of Methyl Ethylene Phosphate“, J Am. Chem. Soc. 87, 2488 (1965).
  4. Hartsuck JA, Ludwig ML, Muirhead H, Steitz TA, Lipscomb WN. Carbyxypeptidase A, II, The Three-dimensional Electron Density Map at 6 A Resolution. Proc Natl Acad Sci U S A. 1965 February; 53(2): 396 – 403.
  5. Lipscomb, W. N., Coppola, J. C., Hartsuck, J. A., Ludwig, M. L., Muirhead, H., Searl, J. and Steitz, T. A., „The Structure of Carboxypeptidase A. III. Molecular Structure at 6 A Resolution“, J Mol. Biol. 19, 423 – 441 (1966).
  6. Ludwig, M. L., Coppola, J. C., Hartsuck, J. A., Muirhead, H., Searl, J., Steitz, T. A. and Lipscomb, W. N., „Molecular Structure of Carboxypeptidase A at 6 A Resolution“, Federation Proc. 25, Part I, 346 (1966).
  7. Ludwig ML, Hartsuck JA, Steitz TA, Muirhead H, Coppola JC, Reeke GN, Lipscomb WN. The Structure of Carboxypeptidase A, IV. Prelimitary Results at 2.8 A Resolution, and a Substrate Complex at 6 A Resolution. Proc Natl Acad Sci U S A. 1967 March; 57(3): 511 – 514.
  8. Reeke GN, Hartsuck JA, Ludwig ML, Quiocho FA, Steitz TA, Lipscomb WN. The structure of carboxypeptidase A. VI. Some Results at 2.0-A Resolution, and the Complex with Glycyl-Tyrosine at 2.8-A Resolution. Proc Natl Acad Sci U S A. 1967 Dec;58(6):2220 – 2226.
  9. Lipscomb, W. N, Ludwig, M. L., Hartsuck, J. A., Steitz, T. A., Muirhead, H., Coppola, J. C., Reeke, G. N. and Quiocho, F. A., „Molecular Structure of Carboxypeptidase A at 2.8 A Resolution and an Isomorphous Enzyme-Substrate Complex at 6 A Resolution“, Federation Proc. 26, 385 (1967).
  10. Lipscomb WN, Hartsuck JA, Reeke GN, Jr, Quiocho FA, Bethge PH, Ludwig ML, Steitz TA, Muirhead H, Coppola JC. The structure of carboxypeptidase A. VII. The 2.0-angstrom resolution studies of the enzyme and of its complex with glycyltyrosine, and mechanistic deductions. Brookhaven Symp Biol. 1968 Jun;21(1):24 – 90.
  11. Coppola, J. C., Hartsuck, J. A., Ludwig, M. L., Muirhead, H., Searl, J., Steitz, T. A. and Lipscomb, W. N., „The Low Resolution Structure of Carboxypeptidase A“, Acta Crystallogr. 21, A160 (1966).
  12. Steitz TA, Wiley DC, Lipscomb WN. The structure of aspartate transcarbamylase, I. A molecular twofold axis in the complex with cytidine triphosphate. Proc Natl Acad Sci U S A. 1967 November; 58(5): 1859 – 1861.
  13. Ferry, Georgina. Thomas A. Steitz (1940 – 2018) // Nature 563 (7729). 2018-10-30. DOI:10.1038/d41586-018-07187-2. с. 36.
  14. Yale Researches Solve Structure of the Ribosome; Groundbreaking Achievement 'Like Climbing Mount Everest' // YaleNews, 10 август 2000. Посетен на 17 март 2015.
  15. Foreign Members // Royal Society. Посетен на 20 март 2012.
  16. Gina Kolata. Thomas A. Steitz, 78, Dies; Illuminated a Building Block of Life // The New York Times, 10 октомври 2018. Посетен на 12 февруари 2020.