Aldehydoxidase
| Aldehydoxidase | ||
|---|---|---|
| ||
| Bändermodell nach PDB 4UHW | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1338 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | Molybdopterin, FAD, 2 (2Fe-2S) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | AOX1 AO | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.2.3.1, Oxidoreduktase | |
| Reaktionsart | Addition eines Sauerstoffatoms | |
| Substrat | Aldehyd + O2 + H2O | |
| Produkte | Carbonsäure + H2O2 | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | AOX/XDH | |
| Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi | |
| Orthologe (Mensch) | ||
| Entrez | 316 | |
| Ensembl | ENSG00000138356 | |
| UniProt | Q06278 | |
| Refseq (mRNA) | NM_001159 | |
| Refseq (Protein) | NP_001150 | |
| Genlocus | Chr 2: 200.59 – 200.68 Mb | |
| PubMed-Suche | 316
| |
Aldehydoxidase (AOX1) ist ein Enzym in Wirbeltieren, das den Abbau von Aldehyden katalysiert. Außerdem ist bekannt, dass AOX1 Nicotin zu Cotinin oxidiert. AOX1 ist daher wichtig für den Tryptophan-Stoffwechsel und die Biotransformation. Das Enzym ist beim Menschen im Zytosol von Leberzellen lokalisiert, aber auch in Lunge, Skelettmuskeln, Bauchspeicheldrüse und Fettzellen zu finden.[1][2]
AOX1 ist homolog zur Xanthindehydrogenase, mit der sie früher verwechselt wurde. Mangel an AOX1 ist ein Faktor bei der seltenen Molybdän-Cofaktor-Defizienz. Im Menschen produziert nur eines der AOX-Gene ein funktionsfähiges Enzym, im Gegensatz zu anderen Wirbeltieren.[3]
In Adipozyten ist AOX1 offenbar unabdingbar für die Adipogenese und die Ausschüttung von Adiponektin, wie aus Zellstudien gefolgert wurde. In Hepatozyten wird AOX1 durch Adiponektin herunterreguliert. Da es mit dem ABCA 1-Transporter coexprimiert wird, führt AOX1-Mangel durch ABCA1-Mangel zu reduziertem Lipidexport aus den Zellen.[4][5][6]
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ UniProt Q06278
- ↑ Metacyc Enzyme: Aldehyde oxidase
- ↑ Terao M, Kurosaki M, Barzago MM, et al.: Avian and canine aldehyde oxidases. Novel insights into the biology and evolution of molybdo-flavoenzymes. In: J. Biol. Chem. 281. Jahrgang, Nr. 28, Juli 2006, S. 19748–61, doi:10.1074/jbc.M600850200, PMID 16672219.
- ↑ Weigert J, Neumeier M, Bauer S, et al.: Small-interference RNA-mediated knock-down of aldehyde oxidase 1 in 3T3-L1 cells impairs adipogenesis and adiponectin release. In: FEBS Lett. 582. Jahrgang, Nr. 19, August 2008, S. 2965–72, doi:10.1016/j.febslet.2008.07.034, PMID 18671973.
- ↑ Neumeier M, Weigert J, Schäffler A, et al.: Aldehyde oxidase 1 is highly abundant in hepatic steatosis and is downregulated by adiponectin and fenofibric acid in hepatocytes in vitro. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. 350. Jahrgang, Nr. 3, November 2006, S. 731–5, doi:10.1016/j.bbrc.2006.09.101, PMID 17022944.
- ↑ Sigruener A, Buechler C, Orsó E, et al.: Human aldehyde oxidase 1 interacts with ATP-binding cassette transporter-1 and modulates its activity in hepatocytes. In: Horm. Metab. Res. 39. Jahrgang, Nr. 11, November 2007, S. 781–9, doi:10.1055/s-2007-992129, PMID 17992631.
