Location via proxy:   [ UP ]  
[Report a bug]   [Manage cookies]                
Scribd Logo
Cargar

¡Te damos la bienvenida a Scribd!

  • 151 vistas

    Ejercicios de Cinetica Enzimatica

    Cargado por

    JoseChesire
    El documento presenta los datos cinéticos de cuatro ejercicios. El primer ejercicio determina los parámetros cinéticos KM y Vmax para un sustrato. El segundo analiza la inhibición competitiva y no competitiva de dos inhibidores. El tercer ejercicio identifica la inhibición no competitiva del salicilato. El cuarto ejercicio encuentra la inhibición competitiva de cuatro concentraciones de inhibidor A para una enzima.

    Copyright:

    © All Rights Reserved
    Descargue como DOCX, PDF, TXT o lea en línea desde Scribd

    Ejercicios de Cinetica Enzimatica

    Cargado por

    JoseChesire
    151 vistas7 páginas
    El documento presenta los datos cinéticos de cuatro ejercicios. El primer ejercicio determina los parámetros cinéticos KM y Vmax para un sustrato. El segundo analiza la inhibición competitiva y no competitiva de dos inhibidores. El tercer ejercicio identifica la inhibición no competitiva del salicilato. El cuarto ejercicio encuentra la inhibición competitiva de cuatro concentraciones de inhibidor A para una enzima.

    Descripción original:

    Algunos ejercicios de cinetica enzimatica con su respectiva solucion

    Derechos de autor

    © © All Rights Reserved

    Formatos disponibles

    DOCX, PDF, TXT o lea en línea desde Scribd

    ¿Le pareció útil este documento?

    ¿Este contenido es inapropiado?

    El documento presenta los datos cinéticos de cuatro ejercicios. El primer ejercicio determina los parámetros cinéticos KM y Vmax para un sustrato. El segundo analiza la inhibición competitiva y no competitiva de dos inhibidores. El tercer ejercicio identifica la inhibición no competitiva del salicilato. El cuarto ejercicio encuentra la inhibición competitiva de cuatro concentraciones de inhibidor A para una enzima.

    Copyright:

    © All Rights Reserved
    Descargue como DOCX, PDF, TXT o lea en línea desde Scribd
    Descargar como docx, pdf o txt
    151 vistas7 páginas

    Ejercicios de Cinetica Enzimatica

    Cargado por

    JoseChesire
    El documento presenta los datos cinéticos de cuatro ejercicios. El primer ejercicio determina los parámetros cinéticos KM y Vmax para un sustrato. El segundo analiza la inhibición competitiva y no competitiva de dos inhibidores. El tercer ejercicio identifica la inhibición no competitiva del salicilato. El cuarto ejercicio encuentra la inhibición competitiva de cuatro concentraciones de inhibidor A para una enzima.

    Copyright:

    © All Rights Reserved
    Descargue como DOCX, PDF, TXT o lea en línea desde Scribd
    Descargar como docx, pdf o txt
    de 7

    Ejercicio 1.

    - Los siguientes datos cinticos fueron obtenidos:


    Inversos

    [Sustrato] mM
    0.25
    0.5
    1
    2
    3
    5
    10

    Vo (moles/min)
    1.7
    3
    5
    7.3
    8.6
    10.1
    11.6

    [Sustrato] mM
    4.00
    2.00
    1.00
    0.50
    0.33
    0.20
    0.10

    Vo (moles/min)
    0.59
    0.33
    0.20
    0.14
    0.12
    0.10
    0.09

    Realizar la grfica y determinar KM y Vmax

    CINETICA ENZIMTICA
    0.7
    0.6
    0.5
    0.4

    1/Vo

    f(x) = 0.13x + 0.07


    R = 1

    0.3
    0.2
    0.1
    0
    0.00

    0.50

    1.00

    1.50

    2.00

    2.50

    1/[Sustrato]

    Hallando KM

    3.00

    3.50

    4.00

    4.50

    b= 0.073
    m= 0.129
    1/KM= b/-pendiente = 0.073/0.129= 0.566 sacando K M= 1/0.566= 1.767 mM
    Vmax
    1/ Vmax=0.073 sacando Vmax= 1/ 0.0743= 13.70 moles/min

    Ejercicio 2.- Se analiz la cintica de una enzima en ausencia y presencia de


    inhibidores A y B
    Vo (moles/min)

    Inversos Vo (moles/min)

    [Sustra
    to] mM

    Sin
    inhibidor

    Inhibidor A
    (5mM)

    Inhibidor B
    (0.1mM)

    [Sustrato]
    mM

    Sin
    inhibidor

    Inhibidor A
    (5mM)

    Inhibidor B
    (0.1mM)

    43

    30.00

    26.00

    1.000

    0.023

    0.033

    0.038

    68

    50.00

    41.00

    0.500

    0.015

    0.020

    0.024

    105

    86.00

    64.00

    0.200

    0.010

    0.012

    0.016

    10

    128

    113.00

    77.00

    0.100

    0.008

    0.009

    0.013

    20

    144

    134.00

    88.00

    0.050

    0.007

    0.007

    0.011

    Qu tipo de inhibicin se debe por la presencia de A y cual por la presencia de


    B? determina todos los parmetros cinticos, incluyendo Ki

    Sin inhibidor Hallando KM


    b= 0.0061
    m= 0.0172
    1/KM= b/-pendiente = 0.0061/0.0172= 0.354 sacando
    KM= 1/0.354= 2.82 mM
    Vmax
    1/ Vmax=0.0061 sacando Vmax= 1/ 0.0061= 163.93 moles/min

    Inhibidor A Hallando KM
    b= 0.0062
    m= 0.0273
    1/Ki= b/-pendiente = 0.0062/0.0273= 0.2271 sacando
    Ki= 1/0.2271= 4.40 mM

    Vmax
    1/ Vmax=0.0062 sacando Vmax= 1/ 0.0062= 161.90 moles/min

    La Vmax se mantiene igual, la KM es diferente por lo tanto es una inhibicin


    competitiva

    Inhibidor B Hallando KM
    b= 0.01
    m= 0.0285
    1/Ki= b/-pendiente = 0.01/0.0285= 0.3508 sacando
    Ki= 1/0.3508= 2.85 mM

    Vmax

    1/ Vmax=0.01 sacando Vmax= 1/ 0.01= 100 moles/min


    La Vmax es diferente, la KM se mantiene igual por lo tanto es una inhibicin no
    competitiva

    Ejercicio 3.- El salicilato inhibe la accin cataltica de la glutamato deshidrogenasa.


    Realiza las grficas y estima los parmetros cinticos en ausencia y presencia del
    inhibidor. Qu tipo de inhibicin es?
    Vo (moles/min)

    Inverso

    [Sustrato] mM

    Sin inhibidor

    Salicilato 40 mM

    [Sustrato] mM

    Sin inhibidor

    Salicilato 40 mM

    1.5

    0.21

    0.08

    0.67

    4.76

    12.50

    0.25

    0.10

    0.50

    4.00

    10.00

    0.28

    0.12

    0.33

    3.57

    8.33

    0.33

    0.13

    0.25

    3.03

    7.69

    0.44

    0.16

    0.13

    2.27

    6.25

    16

    0.4

    0.18

    0.06

    2.50

    5.56

    Sin inhibidor Hallando KM


    b= 2.04

    m= 4.04
    1/KM= b/-pendiente = 2.04/4.04= 0.505 sacando
    KM= 1/0.50= 2 mM

    Vmax
    1/ Vmax=2.04 sacando Vmax= 1/ 2.04= 0.4901 moles/min

    Inhibidor salicilato Hallando KM


    b= 11.109
    m= 4.8
    1/Ki= b/-pendiente = 4.8/11.109= 0.4382 sacando
    Ki= 1/0.4382= 2.28 mM

    Vmax
    1/ Vmax=11.109 sacando Vmax= 1/ 11.109= 0.09 moles/min

    La Vmax es diferente, la KM es semejante por lo tanto es una inhibicin no


    competitiva

    Ejercicio 4.- A continuacin se presentan los resultados de dos experimentos en


    donde se determin el efecto de la inhibicin de 2 compuestos para dos enzimas
    diferentes del metabolismo de degradacin de la glucosa. Se vari la
    concentracin de sustrato en ausencia y presencia de tres concentraciones
    diferentes de inhibidores para cada enzima. En cada uno de los casos encontrar
    los parmetros cinticos.
    [Inhibidor A] (nM)
    [Sustrato]
    mM

    Inversos [Inhibidor A] (nM)

    0
    0.0286
    0.057
    1.057
    Velocidades iniciales (moles/min/mg
    protena)

    [Sustrato]
    mM

    0
    0.0286
    0.057
    1.057
    Velocidades iniciales (moles/min/mg
    protena)

    0.0075

    2.39

    1.81

    1.47

    0.94

    133.33

    0.42

    0.55

    0.68

    1.06

    0.0174

    4.14

    3.31

    2.81

    1.85

    57.47

    0.24

    0.30

    0.36

    0.54

    0.036

    5.98

    5.10

    4.48

    3.32

    27.78

    0.17

    0.20

    0.22

    0.30

    0.063

    6.89

    6.59

    5.72

    4.47

    15.87

    0.15

    0.15

    0.17

    0.22

    0.093

    7.72

    7.14

    6.71

    5.51

    10.75

    0.13

    0.14

    0.15

    0.18

    0.129

    8.62

    7.80

    7.64

    6.30

    7.75

    0.12

    0.13

    0.13

    0.16

    0.197

    8.85

    8.44

    8.26

    7.17

    5.08

    0.11

    0.12

    0.12

    0.14

    0.3

    9.05

    8.62

    8.53

    8.19

    3.33

    0.11

    0.12

    0.12

    0.12

    Sin inhibidor Hallando KM


    b= 0.1025
    m= 0.0024
    1/KM= b/-pendiente = 0.1025/0.0024= 42.70 sacando
    KM= 1/42.70= 0.0234 mM
    Vmax
    1/ Vmax=0.1025 sacando Vmax= 1/0.1025 = 9.756 moles/min

    Inhibidor 0.0286 Hallando KM


    b= 0.1025
    m= 0.0034

    1/Ki= b/-pendiente = 0.1025/0.0034= 30.147 sacando


    Ki= 1/30.147= 0.0331 mM

    Vmax
    1/ Vmax=0.1025 sacando Vmax= 1/ 0.1025= 9.756 moles/min

    La Vmax se mantiene igual, la KM es diferente por lo tanto es una inhibicin


    competitiva

    Inhibidor 0.057 Hallando KM


    b= 0.1019
    m= 0.0044
    1/Ki= b/-pendiente = 0.1019/0.0044= 23.16 sacando
    Ki= 1/23.16= 0.0431 mM

    Vmax
    1/ Vmax=0.1019 sacando Vmax= 1/ 0.1019= 9.8135 moles/min
    La Vmax se mantiene igual, la KM es diferente por lo tanto es una inhibicin
    competitiva

    Inhibidor 1.057 Hallando KM


    b= 0.1045
    m= 0.0073
    1/Ki= b/-pendiente = 0.1045/0.0073= 14.3150 sacando
    Ki= 1/14.3150= 0.0698 mM

    Vmax
    1/ Vmax=0.1045 sacando Vmax= 1/0.1045= 9.567 moles/min
    La Vmax se mantiene igual, la KM es diferente por lo tanto es una inhibicin
    competitiva

    También podría gustarte