DESNATURALIZACIÓN DE LAS

PROTEÍNAS
Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que
presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se llama desnaturalización de las proteínas a la
pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la
cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.

Estado nativo Estado desnaturalizado

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad
en disolución y provocará la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la envoltura acuosa,
la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno
facilitará la agregación intermolecular y provocará la precipitación. La precipitación suele ser
consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice entonces que la proteína se encuentra
desnaturalizada (Figura superior).
En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la
estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los demás niveles de
organización estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

1. cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y

disminuye el coeficiente de difusión
2. una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior
aparecen en la superficie
3. pérdida de las propiedades biológicas
Una proteína desnaturalizada cuenta
únicamente con su estructura primaria. Por
este motivo, en muchos casos, la
desnaturalización es reversible ya que es
la estructura primaria la que contiene la
información necesaria y suficiente para
adoptar niveles superiores de
estructuración. El proceso mediante el cual
la proteína desnaturalizada recupera su
estructura nativa se llama
renaturalización. Esta propiedad es de
gran utilidad durante los procesos de
aislamiento y purificación de proteínas,
ya que no todas la proteínas reaccionan de
igual forma ante un cambio en el medio
donde se encuentra disuelta. En algunos
casos, la desnaturalización conduce a la
pérdida total de la solubilidad, con lo que la
proteína precipita. La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y
hacen que el proceso sea irreversible.

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes.
Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza
iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar
proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

 la polaridad del disolvente

 la fuerza iónica
 el pH
 la temperatura

Desnaturalización (bioquímica)
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«desnaturalizado» redirige aquí. Para otras acepciones, véase contra natura.

En bioquímica, la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos

nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento
y a veces también cambian sus propiedades físico-químicas.

Índice
  1 Desnaturalización de una proteína
o 1.1 Cómo la desnaturalización afecta a los distintos niveles
o 1.2 Pérdida de función
o 1.3 Reversibilidad e irreversibilidad
o 1.4 Algunos ejemplos comunes
 2 Desnaturalización de ácidos nucleicos
 3 Factores desnaturalizantes
o 3.1 Efecto de la polaridad del disolvente sobre la estructura de las
proteínas
o 3.2 Estructura de las proteínas
o 3.3 Efecto del pH sobre la estructura de las proteínas
o 3.4 Efecto de la temperatura sobre la estructura de las proteínas
 4 Historia
 5 Véase también

Desnaturalización de una proteína

Desnaturalización irreversible de la proteína de la clara de huevo y pérdida de

solubilidad, causadas por la alta temperatura (mientras se la fríe).

Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional

(conformación espacial) y así el característico plegamiento de su estructura.

Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia específica.
Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la
combinación requerida de aminoácidos por la instrucción genética, en un proceso
conocido como transcripción genética. Las proteínas recién creadas experimentan una
modificación posmodificación en la que se agregan átomos o moléculas adicionales,
como el cobre, zinc e hierro. Una vez que finaliza este proceso, la proteína comienza a
plegarse sin alterar su secuencia (espontáneamente, y a veces con asistencia de enzimas)
de forma tal que los residuos hidrófobos de la proteína quedan encerrados dentro de su
estructura y los elementos hidrófilos quedan expuestos al exterior. La forma final de la
proteína determina cómo interaccionará con el entorno.

Si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo, aplicándole
calor, ácidos o álcalis), no es capaz de cumplir su función celular. Éste es el proceso
llamado desnaturalización.

Cómo la desnaturalización afecta a los distintos niveles

  En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas
se separan o su posición espacial se corrompen.

 La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:

o Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como
los puentes disulfuros entre las Cisteínas).
o Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de
aminoácidos.
o Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas
laterales no polares de aminoácidos.
 En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos
los patrones de repetición regulares como las hélices alfa y adoptan formas
aleatorias.
 La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces
peptídicos, no es interrumpida por la desnaturalización.

ejemplos:los ceviches o cuando pones alguna carne en un ácido como el limón

Pérdida de función

La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas,

por ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden
unirse más al centro activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la
estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo.

Reversibilidad e irreversibilidad

Proteina cuya desnaturalización es reversible.

En muchas proteínas la desnaturalizacion no es reversible; esto depende del grado de

modificación de las estructuras de la proteína. Aunque se ha podido revertir procesos de
desnaturalización quitando el agente desnaturalizante, en un proceso que puede tardar
varias horas, incluso días; esto se debe a que el proceso de reestructuración de la
proteína es tentativo, es decir, no asume su forma original inmediatamente, así muchas
veces se obtienen proteínas distintas a la inicial, además con otras características como
insolubilidad (debido a los agregados polares que puedan unírsele). Recientemente se
ha descubierto que, para una correcta renaturalización, es necesario agregar trazas del
agente desnaturalizante. Esto fue importante históricamente, porque condujo a la noción
de que toda la información necesaria para que la proteína adopte su forma nativa se
encuentra en la estructura primaria de la proteína, y por lo tanto en el ADN que la
codifica.

Algunos ejemplos comunes

Cuando se cocina el alimento, algunas de sus proteínas se desnaturalizan. Esta es la
razón por la cual los huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser
firme.

Un ejemplo clásico de desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos,

que son en gran parte albúminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente
y líquida; pero al cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa sólida
intercomunicada. Esa misma desnaturalización puede producirse a través de una
desnaturalización química, por ejemplo volcándola en un recipiente con acetona. Otro
ejemplo es la nata (nombre que proviene de la desnaturalización[cita requerida]), que se
produce por calentamiento de la lactoalbúmina de la leche (y que no tiene nada que ver
con la crema) La proteína de la leche se llama caseína y se desnaturaliza cuando el pH
de la leche se modifica. Esto se le conoce en lo cotidiano “Se cortó la leche”. La caseína
se desnaturaliza cuando le agregas a un vaso de leche suficiente jugo de limón para
modificar el pH de la leche.

Desnaturalización de ácidos nucleicos

La desnaturalización de ácidos nucleicos como el ADN por altas temperaturas produce
una separación de la doble hélice, que ocurre porque los enlaces o puentes de hidrógeno
se rompen. Esto puede ocurrir durante la reacción en cadena de la polimerasa; las
cadenas del ácido nucleico vuelven a unirse (renaturalizarse) una vez que las
condiciones "normales" se restauran. Si las condiciones son restauradas rápidamente, las
cadenas pueden no alinearse correctamente.

Factores desnaturalizantes
Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes
desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes,
disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la
desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva
mediante cambios en:

1. La polaridad del disolvente.

2. La fuerza iónica.
3. El pH.
4. La temperatura.

Efecto de la polaridad del disolvente sobre la estructura de las proteínas

La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares

que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de
los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica, provocando la agregación y
precipitación. Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrófobo de las
proteínas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalización y
precipitación. La acción de los detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos.

Estructura de las proteínas

Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato de amonio, urea o
cloruro de guanidinio, por ejemplo) también provoca una disminución en el grado de
hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína, ya que estos solutos (1)
compiten por el agua y (2) rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones
electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos
casos, la precipitación provocada por el aumento de la fuerza iónica es reversible.
Mediante una simple diálisis se puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la
estructura como la función original. A veces es una disminución en la fuerza iónica la
que provoca la precipitación. Así, las proteínas que se disuelven en medios salinos
pueden desnaturalizarse al dialisarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando
se restaura la fuerza iónica original...

Efecto del pH sobre la estructura de las proteínas

Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de afectar a la
envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga eléctrica de los grupos
ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la carga
superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la
estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína
es mínima en su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier
fuerza de repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados.

Efecto de la temperatura sobre la estructura de las proteínas

Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo

que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Asimismo,
un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la
estructura de la proteína, de forma que el interior hidrófobo interacciona con el medio
acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada..

Historia
Gracias a las investigaciones del bioquímico estadounidense Christian B. Anfinsen, en
1957, mediante los experimentos que realizó con la ribonucleasa (comúnmente RNasa),
demostró que es posible que las proteínas se desnaturalicen de manera reversible. Al
principio se pensaba que la desnaturalización y pérdida de función en las proteínas era
irreversible.

La ribonucleasa es una proteína que está formada por 124 aminoácidos de los cuales 8
son cisteínas (Cys) que forman 4 enlaces disulfuro. El experimento consistió en que
Anfisen agregó a la ribonucleasa urea 8 M (mol/L) y beta-mercaptoetanol, la
combinación entre estas dos sustancias provocan la desnaturalización de la proteína
anulando sus funciones biológicas.

Pero pudo observar que si eliminaba la urea y el beta-mercaptoetanol, la ribonucleasa

recuperaba toda su actividad, lo que implica que los puentes de hidrógeno y los puentes
disulfuro de las estructuras secundarias y terciarias se volvieron a formar recuperando
su función.
Una proteína es un polímero de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos (covalentes), los
aminoácidos que la componen pueden interaccionar entre ellos de diferentes maneras
formando enlaces de varios tipos como puentes de hidrógeno, puentes disulfuro, interacciones
hidrofóbicas, etc. Todas estas interacciones hacen que la proteína sea más que una cadena de
aminoácidos, puesto que hacen que se pliegue de manera característica, adquiriendo
estructuras en diferentes niveles (estructuras primaria, secundaria, terciaria o cuaternaria).
Cuando las proteínas pierden su estructura terciaria, secundaria o primaria se le llama
desnaturalización, que puede ser causada por agentes químicos (tratamiento con ácidos),
físicos (variaciones extremas en la temperatura) o enzimáticos, existen varias enzimas que
pueden romper los enlaces peptídicos entre dos aminoácidos particulares como la tripsina, la
quimotripsina, etc.

Gracias a esta observación pudo concluir que el plegamiento es espontáneo y es

termodinámicamente favorable y que la información sobre el plegamiento reside solo en
la cadena lineal, es decir, la configuración estructural de una proteína es una
información que se encuentra codificada en la estructura primaria de dicha proteína.

DESNATURALIZACIÓN

Las proteínas son sensibles a sufrir reacciones de desnaturalización, es decir a que

pierde su estado natural y por ende su estructura ordenada para pasar a un estado
de desorden. Las proteínas con estructura 2ª, 3ª y 4ª , son las más suceptibles a
sufrir este tipo de reacción, cuando pierden interacción dipolo-dipolo, puentes de
hidrógeno, los iónicos y en algunos casos los enlaces disulfuros.

Los agentes que provocan la desnaturalización pueden ser físicos o químicos, como
altas temperaturas, pH, concentraciones, etc.

Los efectos que ejerce la desnaturalización sobre las proteínas son:

 aumento en la viscosidad
 disminución de la solubilidad, debido a que los grupos hidrófobos quedan
hacia la parte externa
 queda expuesta la proteína al ataque de las proteasas
 pérdida de la actividad biológica
 modificación de la capacidad de fijar agua

Existen dos tipos de desnaturalización:

 Reversible
 Irreversible (cuando se presentan ruptura en los enlaces S-S)

PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS

Son propiedades fisicoquímicas exhibidas por los macronutrientes que colaboran a

mejorar las características sensoriales en un producto alimenticio, por ejemplo
presentan propiedades de:

 Humectación
 Emulsificasión
 Gelificación
 Viscosantes
En particular las proteínas presentan dos grandes grupos de propiedades
funcionales como son:

 De hidratación: depende la interacción pro-agua, entre ellas está la

absorción de agua, hinchamiento, adhesión, dispersabilidad, viscosidad,
humectación. Hay factores que influyen sobre las propiedades de hidratación
son: pH, temperatura, tiempo concentración de proteína, interferencia con
otros componentes.
 Propiedades relacionadas con la interacción pro-pro: precipitación, formación
de geles (gel de gelatina). Un gel se define como la agregación organizada
de moléculas de proteína que previamente han sido desnaturalizadas,
presentan una alta retención de agua
 Propiedades de superficie: emulsificante (yema de huevo, proteina de soya),
formadoras de espumas (ovoalbúminas, lactoalbúminas). Espuma es una
dispersión de una fase continúa líquida o semisólida.

Las proteínas provenientes de la carne, el pollo, el pescado, la soya, colágeno y

algunas semillas, son las más utilizadas en la industria de alimentos, debido a que
sus propiedades funcionales son múltiples.

HUEVO

El huevo es un alimento de elevado contenido en proteínas fácilmente asimilables,

es decir que posee un alto valor biológico, es tomado como base para medir el
contenido proteico de otros productos. El huevo entero contiene alrededor de 66%
de agua, 11% de minerales y 23% de sustancias orgánicas (12% proteínas y 11%
de lípidos).

El huevo que generalmente se utiliza en la industria de alimentos, es el de gallina,

aunque se está tratando de introducir el huevo de otras aves, como es el caso del
de avestruz.

A continuación se relacionan tanto las proteínas de la clara como de la yema.

 Proteínas de la Clara: está parte del huevo se considera como un sistema

proteico constituido por fibras de ovomucina, incluidos en una solución
 acuosa de munmerosas proteínas globulares, que la hacen fácilmente
desnaturalizable cuando son sometidas a factores que la alteren como son el
calor o productos químicos
 Ovoalbúmina: contiene alrededor de 3.5% de azúcares, como la D- manosa
y un aminoazúcar como es la glucosamina. Al desnaturalizarse por
tratamientos térmicos forma un sólido característico aceptable como
alimento pero de bajo valor nutritivo.

Presenta buenas propiedades gelificantes y espumantes, siendo utilizada en la

preparación de productos horneados de panificación y repostería, también como
ayudante en la incorporación de aire en los mismos, la espuma formada es estable.

Las propiedades del gel se deben a la elevada proporción de aminoácidos

hidrofílicos presentes en la ovoalbúmina.

 Ovotrasferrina o conalbúmina: contiene también manosa y glucosamina,

es mucho más sensible al calor que la ovoalbúmina cuando es sometida a
tratamientos térmicos (temperaturas entre 57-65ºC). Forma complejos con
cationes metálicos divalentes y trivalentes como cobre, aluminio, hierro,
haciéndola más termoestable.
 Ovomucoide: posee actividad antitrípsica, es muy estable al calor, salvo
cuando es tratada en medio alcalino a temperaturas mayores de 60º C.
 Lisozima: Es mucho más sensible al calor en la propia clara que cuando
está presente sola en una solución tampón fosfato de pH 7 a 9. Cuando la
clara se calienta a 63.5ºC durante 10 minutos, la lisozima se inactiva en
mayor grado couando el pH aumenta por encima de 7.
 Ovomucina: contiene 1-4% de ácido siálico, hexosas y hexosaminas, el
primero es el responsable de dar la característica de gel que presenta la
clara en el huevo fresco . En solución la ovomucina purificada , presenta
resistencia a la desnarutalización por el calor. Es insoluble en agua, pero
soluble en soluciones salinas o ligeramente alcalinas, es la responsable de
darle la estabilidad a la espuma en un corto tiempo de batido de la clara.
 Otras proteínas: la adivina, proteína que se une a la biotina, es una
glicoporteína, está constituida básicamente por 128 residuos de
aminoácidos. Las ovoglobulinas G1 y G2, son agentes espumantes. La
flavoproteína, está formada por una apoproteína unida a la riboflavina,
aunque a pesar de esto no se han observado efecto nutricionales negativos.

Yema: es una dispersión de gránulos en fase acuosa continúa o plasma, tanto

desde el punto de vista químico como funcional los lìpidos y las proteínas deben ser
considerados como un conjunto y no por separado. Los lìpidos presentes en la
yema son fácilmente dispersables en agua, por lo que es un buen agente
emulfisicante.

Proteínas de la Yema: se encuentran más como lipoproteínas, su composición

proteica es de aproxímadamente 16%.

 Fosvitina: se ocupa del transporte del hierro en la yema, contiene fósforo y

serina, pero carece de prolina.
 Lipovitelinas: es la fracción proteica que presenta alta densidad, contienn
hasta un 20% de lípidos, la mayoría son fosfolìpidos y el resto son lípidos
neutros.
 Lipoproteínas de baja densidad y figuras de mielina: son lipoproteínas
que están situadas en la superficie de una estructura esférica cuyo contenido
mayoritario es el colesterol y triglicéridos, a su vez las figuras de mielina son
 estructuras laimnares densas siendo similares a las que poseen los
fosfolípidos.

Propiedades Funcionales

El huevo en su conjunto se hace indispensable para múltiples usos en la industria

de los alimentos, por ser el único producto que viene en su propio empaque y por
ser polifacéticos es decir que puede ser utilizando bien sea clara, yema, o entero,
fresco o ser sometido también a procesos industriales.

Por ejemplo la fracción lipoproteica de la yema es la colabora en la estabilización de

las espumas formadas por la clara, especialmente en los productos de pstelería, la
estabilidad aumenta mucho más si previo a su uso el huevo se ha congelado,
porque se mejoran sus propiedades ligantes y acomplejantes al haber una mayor
agregación de las lipoproteínas. Otra propiedad es la de emulsificar, presentada por
las lecitinas que son lipoproteínas o fosfopípidos, colaboran a la estabilizción de
emulsiones como en el caso de la mayonesa.