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    Practica 5 4 Efecto de La Temperatura en La Velocidad de Reaccion Enzimatica

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    Miriam
    Este documento describe un experimento para demostrar el efecto de la temperatura sobre la velocidad de la reacción catalizada por la enzima invertasa. Los resultados muestran que la velocidad de la reacción aumenta con la temperatura hasta los 50°C, que es la temperatura óptima, pero disminuye drásticamente a temperaturas más altas debido a la desnaturalización de la enzima. El objetivo es calcular los valores de la energía de activación y el factor Q10 de la reacción catalizada por la invertasa.

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    Este documento describe un experimento para demostrar el efecto de la temperatura sobre la velocidad de la reacción catalizada por la enzima invertasa. Los resultados muestran que la velocidad de la reacción aumenta con la temperatura hasta los 50°C, que es la temperatura óptima, pero disminuye drásticamente a temperaturas más altas debido a la desnaturalización de la enzima. El objetivo es calcular los valores de la energía de activación y el factor Q10 de la reacción catalizada por la invertasa.

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    Este documento describe un experimento para demostrar el efecto de la temperatura sobre la velocidad de la reacción catalizada por la enzima invertasa. Los resultados muestran que la velocidad de la reacción aumenta con la temperatura hasta los 50°C, que es la temperatura óptima, pero disminuye drásticamente a temperaturas más altas debido a la desnaturalización de la enzima. El objetivo es calcular los valores de la energía de activación y el factor Q10 de la reacción catalizada por la invertasa.

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    Instituto Politécnico Nacional Escuela Nacional de Ciencias Biológicas

    Práctica 5.4 Efecto de la temperatura sobre la velocidad Bioquímica General


    de la reacción catalizada por invertasa

    Introducción 0.7
    La velocidad de una reacción enzimática varía al aumentar la 0.6
    temperatura. Esto es, la velocidad de una reacción enzimática se 0.5

    Velocidad (U.I.)
    incrementa al aumentar la temperatura dentro de un determinado
    0.4
    rango, alcanzando un valor máximo a la denominada temperatura
    óptima. A valores superiores la actividad disminuye debido a que la 0.3
    enzima, como cualquier otra proteína, sufre procesos de 0.2
    desnaturalización y, por lo tanto, de inactivación.
    0.1
    Objetivos 0
     Demostrar cual es el efecto de la temperatura sobre las -0.1 0 20 40 60 80 100
    reacciones enzimáticas. Temperatura (°C)
     Calcular el valor de la energía de activación (Ɛa) de la reacción
    catalizada por la invertasa.
     Calcular el valor de Q10, a diferentes intervalos para la reacción
    catalizada por la invertasa.
    1/T (K)
    Resultados 0
    0.003 0.0032 0.0034 0.0036 0.0038
    Tabla 1. Resultados del comportamiento de la actividad enzimática contra la -0.5
    temperatura
    Tubo ln(V0) -1
    1 2 3 4 5 6
    problema
    -1.5
    Temperatura
    0 17 37 50 75 92
    (°C)
    -2
    Absorbencia 0.088 0.244 0.616 0.823 0.021 0
    Azúcar -2.5
    reductor 1.431 3.832 9.560 12.747 0.399 0
    [µ moles] -3
    Velocidad
    (Unidades de 0.071 0.191 0.478 0.637 0.019 0
    Invertasa)
    Discusión de resultados
    Tabla 2. Resultados (comparación entre absorbencias de los tubos testigo)
    Tubo testigo 1 2 3 4 5 6 Al aumentar la temperatura de la reacción catalizada por la
    Temperatura
    (°C)
    0 17 37 50 75 92 enzima invertasa se observa un incremento de la velocidad de
    Absorbencia -0.001 0 -0.017 -0.018 -0.010 0.051
    reacción hasta llegar a los 50°C donde se observa su máxima
    actividad, sin embargo al sobre pasar esta temperatura ésta
    Cálculos decae abruptamente; esto debido a que, como se sabe, las
    enzimas son proteínas y estas a cierta temperatura se
    El valor que se obtiene de la lectura de absorbencia en cada tubo
    desnaturalizan y en caso de las enzimas pierden su función.
    corresponde a un valor específico de concentración de azúcar reductor
    producido por la acción de la enzima invertasa. Dicho valor de Conclusiones
    concentración es calculado al interpolar los valores de absorbencia de
    esta práctica con los obtenidos en la gráfica curva tipo de azucares
    Las enzimas aumentan su actividad al aumentar la temperatura
    reductores. Dicha grafica corresponde a una tendencia lineal entre los
    hasta llegar a su temperatura optima, al sobrepasar dicha
    valores de absorbencia y concentración de azúcares reductores [AR],
    por lo que dicha grafica corresponde a la ecuación: temperatura comienzan a desanturalizarse y pierden actividad.

    [𝐶𝑜𝑛𝑐𝑒𝑛𝑡𝑟𝑎𝑐𝑖ó𝑛 𝐴𝑅] = [(−0.00495)(𝐴𝑏𝑠𝑜𝑟𝑏𝑒𝑛𝑐𝑖𝑎)] + 0.06495 Bibliografía


    De donde solo se sustituye el valor de absorbencia obtenido para 1. Manual de experimentos de laboratorio para bioquímica,
    obtener el valor de [𝐶𝑜𝑛𝑐𝑒𝑛𝑡𝑟𝑎𝑐𝑖ó𝑛 𝐴𝑅]. Quesada S., Editorial EUNED, Costa Rica, 2007, págs. 40-42.
    2. Fundamentos de bioquímica (2° edición), Voet P., Voet J.,
    Finalmente para calcular la velocidad en Unidades de Invertasa (U.I.) se Pratt C., Editorial medica panamericana, Argentina, 2009,
    [𝐴𝑅]

    aplica la siguiente formula: 𝑉𝑒𝑙𝑜𝑐𝑖𝑑𝑎𝑑 (𝑈. 𝐼. ) = 2 𝑚𝐿


    . págs. 100-103.
    10

    Temperatura
    0 10 20 30 40 50
    (°C)
    1/T (K) 0.0036 0.0035 0.0034 0.0033 0.0031 0.0030
    ln(V0) (U.I.) -2.637 -2.138 -1.672 -1.238 -0.831 -0.450

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