Protein As

Bioquímica Básica
Med. Prof. Tít. Josué Camberos Barraza Aminoácidos y Proteínas

Facultad de Medicina, UAS.
MÓDULO UNO:
AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Las moléculas de proteínas están compuestas
principalmente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno.
Las proteínas se encuentran en plantas y animales y son

esenciales para toda vida. Formar estructuras de soporte y
Funciones: Dinámicas y estructurales.
protección, tales como el cartílago, la piel, las uñas, el pelo y
Dinámicas: transporte, control metabólico,
el músculo.
contracción y catálisis de las
transformaciones químicas. Estructurales: -
Las proteínas están construidas a base de

unidades más pequeñas, LOS AMINOÁCIDOS.
PROTEÌNAS
Las unidades monoméricas son los aminoácidos y el

tipo de unión que se establece entre ellos se conoce
como enlace peptídico.
Las proteínas pueden ser desdobladas para crear formas

intermedias de tamaños y propiedades variables.
Conservan su actividad biológica solamente en un intervalo
relativamente limitado de pH y de temperatura.
Bioquímica Básica
Las moléculas de proteínas están compuestas principalmente

por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Las proteínas se encuentran en plantas y animales y son
esenciales para toda vida.
Son las macromoléculas más versátiles de los seres vivos.
Formar estructuras de soporte y protección, tales como el
cartílago, la piel, las uñas, el pelo y el músculo.
Las proteínas están construidas a base de unidades más
pequeñas, LOS AMINOÁCIDOS.
Las proteínas pueden ser desdobladas para crear formas
intermedias de tamaños y propiedades variables.
Conservan su actividad biológica solamente en un intervalo
relativamente limitado de pH y de temperatura.
Las unidades monoméricas son los aminoácidos y el tipo de
unión que se establece entre ellos se conoce como enlace
peptídico.
PROTEÌNAS
Las proteínas están

formadas por hasta
20 aminoácidos
En cada proteína los tipos y cantidades de cada

aminoácido están ligados de forma covalente en
una secuencia lineal especifica por la secuencias
de bases del mRNA generado por el DNA para la
misma.
Los polímeros de aminoácidos se diferencian de acuerdo con
sus pesos moleculares o el numero de residuos que
P contengan.
 Peso se mide en Dalton o KiloDaltons.
R
 El término proteína se describe con mas de 50 a. a.
O  Oligopeptidos de 2 a 10 a. a.
 Poli péptidos con pesos de miles a millones de Daltons.
T  Algunos autores sinónimo: proteína y polipèptido.
E
Ì
N
A
S
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Un alfa aminoácido consiste en un átomo de

carbono central, llamado carbono alfa. Unido a
un grupo amino, un grupo ácido carboxílico, un
átomo de hidrogeno y un grupo R característico.
El grupo R habitualmente llamado cadena lateral.
Como existen cuatro grupos diferentes
conectados al átomo de carbono alfa, los alfa
aminoácidos son QUIRALES.
Bioquímica Básica
Las proteínas están formadas por hasta 20 tipos de

aminoácidos
En cada proteína los tipos y cantidades de cada aminoácido
están ligados de forma covalente en una secuencia lineal
especifica por la secuencias de bases del mRNA generado
por el DNA para la misma.
Los polímeros de aminoácidos se diferencian de acuerdo con
sus pesos moleculares o el numero de residuos que
contengan.
 Peso se mide en Dalton o KiloDaltons.
 El término proteína se describe con mas de 50 residuos de
a. a.
 Oligopeptidos de 2 a 10 residuos de a. a.
 Poli péptidos con pesos de miles a millones de Daltons.
 Algunos autores con sinónimo: proteína y polipèptido.
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A un pH de 7, el grupo carboxilo de una aminoácido se encuentra en

su forma de base conjugada (-COO-) y el grupo amino en su
forma de ácido conjugado (-NH3+).
De tal manera que cada aminoácido puede comportarse con una base
o un ácido: propiedad de anfoterismo.
El término anfòterico se utiliza para describir esta propiedad.
Las moléculas neutras que llevan un numero igual de cargas
positivas y negativas de forma simultanea se denominan:
zwitteriones.
Los aminoácidos en disolución a PH neutro existen

predominantemente como iones dipolares (llamados
Zwwtteriones). En la forma Dipolar, el grupo amino está
protonado (-NH3+) y el grupo carboxílico desprotonado (-COO-).
El estado de ionización de un aminoácido varia con el PH.
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ACIDIC AND BASIC PROPERTIES OF AMINO ACIDS

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Carbono α, es un carbono quiral o asimétrico, porque esta unido a

cuatro grupos diferentes. Excepto glicina, unida a dos H+.
Las moléculas con carbonos quirales pueden existir como
estereoisòmeros, moléculas que sólo se diferencian en la
disposición espacial de sus átomos.
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Configuración:
Hay dos tipos:
 d:dextra
rotatorio
 L:levo rotatorio
Rotan la luz
polarizada a la
derecha y a la
izquierda
respectivamente.
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Solamente los L-aminoácidos constituyen a

las proteínas. Parece probable que la
selección L sobre la D fuese arbitraria,
pero una vez realizada, se fijó temprano
en la historia evolutiva.
P
AMINOACIDOS UNIDOS:
E RESIDUOS DE
E
P AMINOACIDOS
N
T
L DESHIDRATACION
I
A
D
C
I
E
C
PROTEÌNAS
S
O
S
EL RESIDUO DEL AMINOACIDO CON

EL GRUPO AMINO LIBRE: N-terminal, EJEMPLO: SERINA Y
VA A LA IZQ. GLICINA: GLICILSERINA O
SERILGLICINA
EL GRUPO CARBOXILO LIBRE:

C-termiaal, A LA DERECHA.
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Las proteínas tiene la propiedad de ser anfotèricas, es decir puede

comportarse como un ácido o una base en una solución del organismo.
Una base es capaz de ceder protones (H+)
Un ácido es capaz de captar protones (H+)
NO POLAR POLAR HIDROFILICO
Ala Asn (asparagina)

Fen Cis
Ile Glutamina (Gln)
Leu Ser
Met Tirosina
Pro Treonina
Trp Arg NH3
Val His NH3
Glicina Lis NH3
Aspàrtico C00-
Glutámico C00-
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Los aminoácidos se pueden clasificar en:
1- Por el Grupo de la Cadena Lateral.

2.- Por su obtención en la dieta.
3.- Por la polaridad de su Cadena Lateral.
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A. A. ESENCIALES A. A. NO ESENCIALES
Ile Asparagina
Leu Aspartato
LA OBTENCIÒN EN LA DIETA
CLASIFICACION SEGÙN
Lisina Glutamina
Met Glutamato
Treonina Ala
Triptòfano Cisteìna (dos molèculas unidas
por puentes disulfuro dan
Cistina)
Valina Glicina
Fen Serina
Tirosina
Prolina
Sintesis de la colagena:
hidroxiprolina, hidroxilisina.
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Por sus requerimientos en la DIETA.
Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales

1 Histidina 10 Alanina
2 Leucina 11 Arginina
3 Isoleucina 12 Asparagina
4 Lisina 13 Acido Aspartico
5 Metionina 14 Cisteína
6 Fenilalanina 15 Glutamina
7 Treonina 16 Acido glutámico
8Triptofano 17 Glicina
9 Valina 18 Prolina
19 Serina
20 Tirosina
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CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
SEGÙN LA POLARIDAD DE LA CADENA
LATERAL (R):
Básico
Polares
No polares
PROTEÌNAS
Ácidos
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Fuerte
carácter
hidrofóbico,
glicina y
prolina
dificultan el
plegado.
Metionina tiene
azufre
De acuerdo a sus
Grupos R
Absorben fuertemente la
luz UV
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STRUCTURE
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L- α-Amino acids present in proteins.

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Las proteínas contienen un amplio surtido de grupos

funcionales; estos incluyen alcoholes, tioles, tioéteres,
ácidos carboxílicos, carboxiámidas y una serie de grupos
básicos.
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CONCEPT MAPS
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En las proteínas habitualmente se

encuentran 20 tipos de cadenas laterales
que varían en tamaño, forma, carga,
capacidad de formar puentes de
hidrógenos, carácter hidrofóbico y
reactividad química.
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SIMPLES
Por su naturaleza
CONJUGADAS
química
FIBROSA
CLASIFICACIÓN DE Por la forma que
GLOBULAR
LAS PROTEINAS adopta
ENZIMAS O CATALISIS
PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y
MÓTILES
Por su función
DE DEFENSA
Biológica REGULADORAS
NUTRIENTES
RESPUESTA A
AGRESIONES (DE
CHOQUE TERMICO)
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CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

Por su forma:
FIBROSAS GLOBULARES
Se encuentran en forma de
Son moléculas alargadas globitos, (enrolladas),
dinámicas.
Insolubles al agua Disolubles en el agua
Generalmente son proteínas Con alto peso molecular, el

estructurales resto de las proteínas
Ejemplos: colágena, elastina, Ejemplos: albumina, enzimas,

miosina, actina, queratina. Iglobulinas, histones, etc.
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PROTEÌNAS
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Las proteínas se pliegan de manera espontanea en

estructuras tridimensionales que vienen determinados por
la secuencia de aminoácidos.
La función de las proteínas dependen directamente de su
estructura tridimensional.
Las proteínas disueltas en solución acuosa en su estructura

terciaria ocultan en su interior la parte hidrofòbica de estas.
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En la estructura cuaternaria con mucha frecuencia las

interacciones entre las subunidades están afectadas por la
unión a los ligandos.
En el a l o s t e r i s m o , el control de la función proteica
mediante la unión de los ligandos, la unión de un ligando a un
lugar especifico en una proteína, desencadena un cambio
conformacional que altera su afinidad por otros ligandos.
Los cambios conformacionales inducidos por el ligando en esas
proteínas se denominan: transiciones alostèricas, y los
ligandos que las desencadenan efectores o moduladores.
Siendo estos efectos positivos o negativos, dependiendo del
ligando.
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Se clasifican, de forma general, en Holo proteínas y

Heteroproteínas según estén formadas, respectivamente, sólo
por aminoácidos o bien por aminoácidos más otras moléculas o
elementos adicionales no aminoaciditos. POR SU COMPOSICION
Llamadas tambièn:
a) Proteínas Simples: Hb, Mioglobulina, colágena, etc.
b) Conjugadas: unidas con un grupo prostético.
c) Derivadas: Proteínas que resultan de la hidrólisis de la
clasificación anterior.
P
R  Gluco
O
G
S  Fosfo
R
U
T  Lipo proteínas
E
P
S  Nucleo
 Metalo
O
I
C
O
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Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por
romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas
las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima
con el disolvente. No ruptura de enlaces peptídico.
La desnaturalización se puede producir por cambios de
temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH.
En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una
proteína desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformación, proceso que se denomina
renaturalización.
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Las principales condiciones

desnaturalizantes:
a) Cambios de pH
b) Disolventes orgánicos: etanol, interfieren en las
interacciones hidrofòbicas
c) Detergentes: rompen las interacciones hidrofòbicas; son
sustancias antipáticas (hidrofìlicas e hidrofòbicas)
d) Iones metálicos pesados: Hg, Pb.
e) Cambios de temperatura: a 58ºC la del huevo, por aumento
de la vibración molecular se rompen los enlaces de H.
f) Agresión mecánica: agitación y trituración. Al batir la
clara de huevo, espuma proteína desnaturalizada.
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DIGESTION DE PROTEINAS
Bioquímica Básica
El principal uso de los aminoácidos procedentes de la

degradación o digestión de las proteínas es el ser
precursores para la síntesis de nuevas proteínas y
también para la síntesis de otros compuestos
nitrogenados, como son las bases de nucleótidos.
Las proteínas dañadas o innecesarias se marcan para su

destrucción mediante unión covalente de cadenas de una
proteína pequeña llamada ubiquitina (señal de la
muerte) y después se degradan por un gran complejo
dependiente de ATP denominado Proteasoma.
Bioquímica Básica
Los aminoácidos que sobrepasan las

necesidades para la biosíntesis no pueden
almacenarse, pero tampoco se excretan. En
consecuencia los aminoácidos excedentes se
utilizan como combustible metabólico. El grupo
amino se elimina como urea a través del ciclo de
la urea y el grupo carboxilo transformándose en
Acetil-CoA, Acetacetil-CoA, Piruvato, así su
principal conversión es en glucosa y glucógeno.
Bioquímica Básica
La digestión de proteínas se realiza en: Consiste en la degradación

de moléculas grandes a moléculas pequeñas que sean de fácil
absorción (PM bajo, necesario para la absorción).
Se inicia:
1. El estómago (pepsina)
2. La luz del intestino delgado (proteasas pancreáticas)
3. El borde en cepillo de los enterocitos (peptidasas de membrana)
4. En el citoplasma de los enterocitos (peptidasas citosólicas)
Este proceso se da mediante la hidrólisis de los peptidos a

decapeptidos u oligopeptidos, a pentapeptidos, a tetrapeptidos
hasta dipeptido y aminoácido solo.
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ESTÓMAGO PROTEINAS
Pepsina
Polipéptidos
LUMEN INTESTINAL
Tripsina Carboxipeptidasa A
Quimotripsina Carboxipeptidasa B
Elastasa Dipeptidasas
ENTEROCITO
Dipéptidos Tripéptidos Aminoácidos
Dipeptidasas
Tripeptidasas
AMINOACIDOS
Digestion y absorción de proteínas PROTEÌNAS
Proteínas
LUZ Proteasas y peptidasas

INTESTINAL gástricas y pancreáticas
Aminoácidos Péptidos
Peptidasas
de membrana
ENTEROCITO
Aminoácidos Péptidos
Peptidasas
citosólicas
CIRCULACION
PORTAL Aminoácidos (90%) Péptidos (10%)
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PROTEÌNAS
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Se necesita tres diferentes tipos de jugos para la digestión de

proteínas, que son:
-g á s t r i c o
-p a n c r e á t i c o , e
-i n t e s t i n a l .
Además interviene una serie de hormonas:

 +Gastrina; producida en la células de la región del antro píloro.
 Bulbogastrona: producida en las células del bulboduodenal.
 Enterogastrona: producida en las células del duodeno inferior y
yeyuno.
 +Colestocinina-pancreosimina (CC-PZ): en intestino
 +Secretina: En duodeno.
 Glucagòn intestinal: en las células intestinales y del estomago.
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Digestión gástrica:
 Liquido acuoso
 Incoloro
 Contiene HCl
 Además de otros aniones y Ca
 Enzimas proteolíticas, degradar (pepsina)
 Glucoproteína: mucina, reviste el epitelio gástrico.
 En niños: Renina en la leche, coagulación. Se sintetiza como pro
renina, el H C l la activa a Renina, esta actúa en la caseína de la
leche, es alcalino y unida a la mucina neutraliza al HCl.
 Pequeñas cantidades de Lipasa, en adultos.
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4 tipos de células secretoras:
* Parietales (HCl).
* Mucosas (Caliciformes)
* Secretoras (Principales) liberan pepsinogeno.
* G Células (argentoafines) ( Gastrina).
Contracciones musculares del estomago tienen dos

funciones:
- Mezclado de alimento
- Propulsión al I. Delgado (Vaciado)

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Secretions of the Stomach

• C h i m e d : ingested food plus stomach secretions
• M u c u s : surface and neck mucous cells
Viscous and alkaline
Protects from acidic chyme and enzyme pepsin
Irritation of stomach mucosa causes greater mucus
• I n t r i n s i c f a c t o r : parietal cells. Binds with vitamin B12 and helps
it to be absorbed. B12 necessary for DNA synthesis
• H C l : parietal cells
Kills bacteria
Stops carbohydrate digestion by inactivating salivary amylase
Denatures proteins
Helps convert pepsinogen to pepsin
• P e p s i n o g e n : chief cells. Packaged in zymogen granules released by
exocytosis. Pepsin catalyzes breaking of covalent bonds in proteins.
• G - c e l l s : secrete the hormone gastrin which stimulates HCl
secretion from parietal cells
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Regulation of Gastric Secretion

o Neural and hormonal mechanisms regulate the release
of gastric juice
o Stimulatory and inhibitory events occur in three
phases
-Cephalic (reflex) phase: prior to food entry
-Gastric phase: once food enters the stomach
-Intestinal phase: as partially digested food enters
the duodenum
Release of Gastric Juice
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ALIMENTOS
PROTEÌNAS
NERVIO
VAGO
HISTAMINA
Ac GASTRINA LIGANDO
RECEPTOR
CALCIO CALCIO SEGUNDO

AMPc RECEPTOR
Enzima PEPSINA H
RESPUESTA
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Hydrochloric Acid Production

1. CO2 and Cl- diffuse from the blood into the stomach
cell.
2. CO2 combines with H2O to form H2CO3.
3. H2CO3 dissociates into bicarbonate (HCO3-) and H+.
4. H+ combines with Cl- in duct of gastric gland to form
HCl-.
5. An ATP pump is necessary to pump the HCl- into the
duct since the concentration of HCl- is about a million
times more concentrated in the duct than in the
cytosol of the cell.
Bioquímica Básica
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Bioquímica Básica
Las enzimas que degradan a las proteínas se llaman

Proteasas y se clasifican en dos grupos:
• Endopeptidasas (tripsina, quimiotripsina, elastasa).

• Exopeptidasas (Carboxipeptidasas y
Aminopeptidasas).
Bioquímica Básica
Endopeptidasas Exopeptidasas
Carboxipeptidasas
Pepsina
A, B
Tripsina Aminopeptidasas
Quimotripsina Dipeptidasas
Elastasa Tripeptidasas
Bioquímica Básica
Pepsina: Endopeptidasa que ataca principalmente

tirosina, fenilalanina y triptófano.
La colecistocinina y la somatostatina inhiben la

secreción gástrica.
Bioquímica Básica
El jugo pancreático es un liquido incoloro con pH

aproximado de 8 y concentración total de
materiales inorgánicos parecida a la del plasma,
excepto por el bicarbonato de sodio, cuya
concentración es tres veces mayor en el jugo
pancreático.
Bioquímica Básica
JUGO PACREATICO:
o Regulación vía hormonal y nerviosa
o Vía hormonal: CC y Secretina (1)
o Vía nerviosa: Nervio Vago
o La Acidificación del extremo proximal del duodeno = Secretina,
jugo acuoso.
o Los ácidos grasos y monoacilgliceroles, en la parte superior de
duodeno = colecistoquinina, secreción de enzimas.
o Es un liquido incoloro Sinergia entre hormonas y
neurotransmisor
o pH de 8
o Concentración de materiales orgánicos parecida a la del plasma.
o HCO3- tres veces mayor
o Enzimas:
- Tripsina
- Quimotripsina
- Carboxipepetidasa
PROTEÌNAS
DUODENO
Ac. GRASOS Y
NERVIO VAGO H+ MONOACILGLICEROLES
ACETILCOLINA SECRETINA COLECISTOQUININA
CALCIO AMPc CALCIO
SECRECION DE SECRECION DE SECRECION DE

ENZIMAS HCO3- ENZIMAS
Bioquímica Básica
• Enzima enteropeptidasa
• Tripsina (endopeptidasa), rompe uniones

pepetìdicos a nivel de arginina y lisina.
• Quimotripsina (endopeptidasa), rompe los enlaces
petìdicos a nivel de tirosina, fen, triptòfano y
metionina.
• Carboxipeptidasa (exopeptidasa), es una
exoendopeptidasa, rompe enlaces entre fen,
triptòfano, tirosina o leucina.
Bioquímica Básica
DIGESTION INTESTINAL
 Glándulas intestinales = jugo alcalino, con moco
 Fosfatasa alcalina y enteropeptidasas: 2000 la velocidad de
catálisis de tripsinògeno a tripsina.
 Absorción de los productos de hidrólisis de las proteínas: en
aminoácidos u oligopeptidos
 Uso de peptidasas y aminopeptidasas
- PEPTIDASAS: son tripeptidasa o dipeptidasas.
- AMINOPEPTIDASAS: son exopeptidasas, los extremos de
la cadena del grupo amino libre.
En condiciones fisiológicas la vena porta transporta el hígado

sangre enriquecida con aminoácidos, oligopeptidos o proteínas de
pequeña cadena, excepcionalmente.
Bioquímica Básica
Principales enzimas digestivas de las proteínas y órganos que las secretan.
Enzima Proenzima Lugar de Activador Enlaces

Síntesis
Pepsina Pepsinógeno Mucosa HCl, autoactivacion Trp, Tyr, Phe, Leu
(pH 1,8-2,0) Gástrica
Tripsina Tripsinógeno Páncreas Enteropeptripsina Arg, Lis (básicos)
(pH 8-9)
Quimotripsina Quimiotripsinogeno Páncreas Enteropeptidasa Tyr, Phe, Trp, Met,
(pH 8-9) Leu, (sin carga)
Elastasa Proelastasa Páncreas Tripsina Gly, Ala, Ser
(pH 8-9)
Carboxipeptidasa Procarboxipeptidasa A Páncreas Tripsina Exopeptidasas: todos,
A (pH 7,2) excepto los básicos,
(extremo carboxilo
terminal)
Carboxipeptidasa B Procarboxipeptidasa Páncreas Tripsina Exopeptidasas : Arg,
(pH 8,0) B Lis (extremo
carboxilo terminal)
Aminopeptidasa --------------- Mucosa ----------------- Exopeptidasa:
(pH 7,4) Intestinal (extremo Amino
terminal)
Bioquímica Básica
ABSORCION DE LOS PRODUCTOS DE LA

DIGESTION DE LAS PROTEINAS
 Sistemas de transporte activo, mediados por un acarreador: Na+
 Los aminoácidos son transportados de la luz intestinal a la célula
junto con el ión Na+
 Existe una adenosintrifosfatasa
 La energía liberada se acopla a la eliminación de Na+ del interior
de la célula a la luz intestinal, a cambio de K+ que pasa en sentido
opuesto. (Bomba Na+ - K+).
 También la pinocitosis, “alergia alimenticia”, para oligopeptidos
 La cistina y la cisteína son las productoras de las sustancias

volátiles presentes en la materia fecal. (metil mercaptano,
metano y ácido sulfhídrico)
Bioquímica Básica
ESTADO DINAMICO DE LAS PROTEINAS

 En adulto promedio de 70 kg, se recambian (degradan y
sintetizan) alrededor de 80 g de proteína.
 Los aminoácidos en los líquidos tisulares es de
aproximadamente 30 g.
 Vida media; es el tiempo requerido para reemplazar la
mitad de las moléculas del compuesto.
 Ejemplos:
hepáticas: 35 días
musculares: 24 a 30 días
colágena: mayor de 300 días
Bioquímica Básica
Existe el fenómeno de distribución e intercambio de los

grupos de aminoácidos en la mayoría de los tejidos.
Se piensa en una especie de almacén “poza” o “fondo”
metabólicas, representando la fracción disponible de
modo inmediato para su u s o m e t a b ó l i c o p o r l a s
distintas células del organismo.
Se ha demostrada una gran diversidad de pozas,
dependiendo del tipo de sustancia, puede ser de
amino, para los cetoàcidos (esqueletos desaminado de
un aminoácido), o poza de triptófano, de histidina o de
cualquier otro. O puede ser una poza de nitrógeno.
Bioquímica Básica
PROTEÍNA CORPORAL
VIAS DE UTILIZACION DE LOS
AMINOACIDOS Proteolisis Síntesis de proteínas
Fondo, Pozo o Pool de

AMINOACIDOS Urea
Absorción de
Aminoácidos CO2 + H2O
Biosíntesis de Moléculas
Especiales
Porfirinas Nucleótidos
Hormonas Neurotransmisores
Creatina Poliaminas
Bioquímica Básica
INTERCAMBIO DE LOS
AMINOACIDOS ENTRE LOS
DIFERENTES ORGANOS
 Las concentraciones sanguíneas de aminoácidos se
mantienen en equilibrio, a pesar de una dieta rica en
proteínas.
 Mecanismos para captar o donar aminoácidos
 Principales órganos encargados de este mecanismo son:
tracto digestivo, hígado, músculo, riñón y el cerebro.
Bioquímica Básica
Bioquímica Básica
Bioquímica Básica
METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS
Las principales vías:
a) Absorción y distribución de los aminoácidos
b) Caminos metabólicos comunes
P
c) Síntesis y degradación de las proteínas tisulares
d) Síntesis de la urea a partir del NH3 y C02
R
e) Productos nitrogenados de interés biológico
f) Productos nitrogenados de eliminación.
O
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Bioquímica Básica
CAMINOS
METABOLICOS
COMUNES:
A) Transaminaciòn
B) Desaminaciòn
C) Transdesaminaciòn.
Una reacción de
transaminación es la
primera etapa de la
desasimilación de los
aminoácidos, y sirve
para encauzar los
grupos amino hacia el
α-cetoglutarato
Bioquímica Básica
Los aminoácidos dentro de las células sus

grupos aminos se pueden utilizar en diversas
reacciones de síntesis y esta flexibilidad
metabólica se obtiene mediante reacciones de
transaminación y reacciones donde se usan el
NH4+ o el nitrógeno de la amida de la glutamina
para aportar el grupo amino o el nitrógeno
amida de ciertos aminoácidos.
Bioquímica Básica
Las reacciones de transaminación dominan el

metabolismo de los aminoácidos. Estas reacciones
son catalizadas por un grupo de enzimas
denominadas aminotransferasas o transaminasas y
los grupos alfa amino se transfieren de un alfa
aminoácido a un alfa cetoácido.
Son reacciones fácilmente reversibles y funcionan

en la síntesis y degradación de aminoácidos.
Bioquímica Básica
Las aminotransferasas varían según el tipo de

aminoácido que unen, la mayoría de ellas utiliza
el glutamato como donador del grupo amino.
Dado que se forma glutamato cuando el alfa
cetoglutarato (intermediario del ciclo de ácido
cítrico) acepta un grupo amino y esto se
denomina par alfa cetoglutarato/glutamato
importantes en el metabolismo de los
aminoácidos y en el metabolismo general.
Bioquímica Básica
Otros pares con funciones importantes en el

metabolismo además de sus funciones de
transaminación.
El par oxalacetato/aspartato participan en la
eliminación del nitrógeno en el ciclo de la urea.
Cetoácido al que se unen alfa cetoglutarato.
El par piruvato/alanina la ejercen en el ciclo de la

alanina. Cetoácido al que se unen alfa
cetoglutarato.
Bioquímica Básica
Como el alfa cetoglutarato y el oxalacetato son

intermediarios del ciclo del ácido cítrico, las
reacciones de transaminación con frecuencia
representan un mecanismo importante para
satisfacer las necesidades energéticas de las
células.
Estas reacciones requieren la coenzima piridoxal

fosfato.
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Bioquímica Básica
Desaminaciòn:
Tienen enzimas desaminantes de los L- aminoácidos.
Especificas para lisina, serina, treonina y cisteína.
La desaminaciòn inicial de la asparagina y la glutamina no involucra al
grupo amino del carbono alfa sino al grupo amida.
En el hígado; glutamato.
Glutamina a nivel renal, urea.
Bioquímica Básica
La glutamato deshidrogenasa se localiza en la

mitocondria.
Y los aminoácidos para eliminar su grupo amino
primero lo transfieren al alfa cetoglutarato, pero
hay unos aminoácidos que pueden desaminarse
directamente.
En la mayoría de los vertebrados terrestres, el

NH4+ se convierte en UREA, que se excreta.
Bioquímica Básica
Serina deshidratasa
Serina piruvato + NH4+
Treonina alfa cetobutirato + NH4+

Treonina deshidratasa
Bioquímica Básica
El nitrógeno se transporta desde el musculo hasta

el hígado mediante dos formas de transporte
principales.
1- Se forma glutamato por transaminación pero el

nitrógeno se transfiere al piruvato para formar
alanina que se libera a la sangre. En el hígado pasa
lo inverso.
2- Glutamina a través de la glutamina sintetasa que
cataliza la síntesis a partir del glutamato y NH4+
Bioquímica Básica
Reacciones de transaminaciòn y desaminaciòn funcionan

acopladas.
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S
Bioquímica Básica
Los esqueletos carbonados de los aminoácidos

provienen de intermediarios de la glucolisis, de
la vía de las pentosas fosfato o del ciclo del acido
cítrico.
La E. coli puede sintetizar la totalidad de los 20

aminoácidos básicas.
Bioquímica Básica
La arginina que se sintetiza en el ciclo de la urea

es suficiente para satisfacer las necesidades de
un adulto pero no de un niño.
Bioquímica Básica
B P
I A
O M R
S I
I N
O
N O T
T A
E C E
S I
I D
Ì
S O
S
N
3 VIA
D A
E
S
Bioquímica Básica
El azufre para la síntesis de la cisteína viene del aminoácido esencial

metionina. Una condensación de ATP y metionina catalizados por la
metionina adenosiltransferasa produce S-adenosilmetionina (SAM o
AdoMet).
PROTEÌNAS
DEGRADACION DE
LOS
AMINOACIDOS
Es el camino que
siguen los
aminoácidos
desaminados; estos
pueden volver a ser
aminados para
convertirse en
aminoácidos o
transformarse en
moléculas mas
simples que
desembocan en el
ciclo de Krebs, y/o
en la liberación del
amoniaco.
PROTEÌNAS
GLUCOGÈNICOS O CETOGÈNICOS
CONVERTIBLES A PIRUVATO
CONVERTIBLES EN A-
CETOGLUTARATO
CONVERTIBLES A OXALACETATO
CONVERTIBLES EN SUCCINIL
COENZIMA A
CONVERTIBLES EN FUMARATO
CONVERTIBLES EN ACETIL
COENZIMA A
P
R
O
T
E
Ì
CICLO DE KREBS
N
A
S
Bioquímica Básica
DESTINO DEL GRUPO AMINO

EL camino transaminativo o desaminativo termina,
directa o indirectamente, en la liberación del
amoniaco, el cual, se fija al glutamato para formar
glutamina, interviene en la síntesis de urea, o participa
en la síntesis de estructuras nitrogenadas de
importancia fisiológica.
La formación de glutamina, es un medio de excreción del
amonio; así como el ciclo de la urea.
VÍAS DE ELIMINACION DEL NH3
1. La vía mas importante de eliminación es la síntesis de urea en
hígado.
2. También se elimina NH3, por la formación de glutamina.
Bioquímica Básica
Todo el NH3 originado por desaminación, es convertido a

UREA en el hígado. El proceso consume 4 enlaces
fosfato (ATP) por cada molécula de UREA. La mayoría
de los vertebrados son Ureotélicos.
SÍNTESIS DE UREA
Se lleva a cabo en los hepatocitos, en un mecanismo
llamado “ ciclo de la urea”, en el cual intervienen cinco
enzimas y como alimentadores ingresan NH3, CO2 y
aspartato, el cual cede su grupo amino.
Bioquímica Básica
Tres aminoácidos para la síntesis de Urea: Ornitina,

Citrulina y Aspartato.
Ornitina y Citrulina no se usan en síntesis de

proteínas.
Los humanos excretan 10 Kg de Urea al año.
El balance de nitrógeno es equilibrado.

Bioquímica Básica
Comprende las siguientes r e a c c i o n e s :

 Síntesis de carbamil fosfato
Carbamil fosfato sintetasa I
 Síntesis de citrulina
Ornitina transcarbamilasa
 Síntesis de argininsuccinato
Argininsuccinato sintetasa citoplasmática
 Ruptura de argininsuccinato
Arginosuccinasa (arginina succinato liasa)
 Hidrólisis de arginina
Arginasa citoplasmática.
Bioquímica Básica
Bioquímica Básica
LOCALIZACION: mitocondrias de los hepatocitos.

PASOS:
1. El primer grupo amino que ingresa al ciclo proviene del amoníaco
libre intramitocondrial. El amoníaco producido en las
mitocondrias, se utiliza junto con el bicarbonato (producto de la
respiración celular), para producir carbamil-fosfato. Reacción
dependiente de ATP y catalizada por la carbamil-fosfato-
sintetasa I. Enzima alostérica y modulada (+) por el N-
acetilglutamato.
2. El carbamil-fosfato cede su grupo carbamilo a la ornitina, para
formar citrulina y liberar Pi. Reacción catalizada por la ornitina
transcarbamilasa. La citrulina se libera al citoplasma.
3. El segundo grupo amino procedente del aspartato (producido en
la mitocondria por transaminación y posteriormente exportado al
citosol) se condensa con la citrulina para formar
argininosuccinato. Reacción catalizada por la argininosuccinato
sintetasa citoplasmática. Enzima que necesita ATP y produce
como intermediario de la reacción citrulil-AMP.
Bioquímica Básica
4. El arginino succinato se hidroliza por la arginino succinato

liasa, para formar arginina libre y fumarato.
5. El fumarato ingresa en el ciclo de Krebs y la arginina libre
se hidroliza en el citoplasma, por la arginasa citoplasmática
para formar urea y ornitina.
6. La ornitina puede ser transportada a la mitocondria para
iniciar otra vuelta del ciclo de la urea.
En resumen, el ciclo de la urea consta de dos reacciones
mitocondriales y cuatro citoplasmáticas.
La síntesis de la urea esta *regulada por efector alostèrico y
*por inducción enzimática.
o Carbamil fosfato sintetasa I necesita el activador
alostèrico N-acetilglutamato (sintetizado a partir del
glutamato y acetil CoA y por la N-acetilglutamato sintetasa
activada por la arginina)
o Aumenta el suministro de amoniaco o aminoácidos al hígado.
De 10 a 20 veces.
P
R
O
T
E
Ì
N
A
S
P R O T E Ì N A S
Bioquímica Básica
El ciclo de la urea está regulado por la

disponibilidad de sustratos; cuanto mayor sea la
tasa de producción de amoniaco, mayor será la tasa
de formación de urea.
Otros dos tipos de control: Activación alostérica de

CPSI por N-acetilglutamato.
La segunda es la producción de Ornitina para que el

ciclo opere más rápido.
Bioquímica Básica
AMINAS DE IMPORTANCIA
BIOLÓGICA
 Histamina
 Acido g-aminobutìrico (GABA)
 Catecolaminas (Dopamina, Noradrenalina y
Adrenalina)
 Hormona Tiroidea
 Melatonina
 Serotonina
 Creatina
Bioquímica Básica
Bioquímica Básica
Histamina
Descarbolixaciòn de la histidina
Piridoxal fosfato
Coenzima
Bioquímica Básica
Histamina
IMPORTANCIA BIOLOGICA
1) Acción vasodilatadora o vasoconstrictora
2) Disminuye la presión sanguínea
3) Colabora en la constricción de los bronquiolos
4) Estimula la producción de HCl
5) Estimula la pepsina en estomago
6) Se libera bruscamente en respuesta al ingreso de
sustancias alérgenas en los tejidos.
7) Se degrada muy rápidamente, etc.
Bioquímica Básica PLP Coenzima
Acido g-aminobutirico (GABA)
GABA Formation
Glutamate
NH3 +
decarboxylase NH3+
-
O 2 CCH 2 CH2 CHCO 2 - -
O2 CCH 2 CH2 CH2
Glutamate Gamma-aminobutyrate
CO2 (GABA)
GABA is an important inhibitory neurotransmitter in the brain

Drugs (e.g., benzodiazepines) that enhance the effects of
GABA are useful in treating epilepsy
P Descarbolixaciòn del glutamato
R
O
T Coenzima
E
Ì
N
A
S
Bioquímica Básica
En el cerebro, parece que el GABA y el glutamato, un

neurotransmisor excitador, pueden tener en común algunas rutas
del metabolismo en los astrocitos.
Este tipo de célula capta al GABA y al glutamato y los convierte en
glutamina que, a continuación, se transporta de nuevo a las
neuronas pre sinápticas.
G
L
U
T +
A
M
I
N
-
A
Bioquímica Básica
CATECOLAMINAS:
Dopamina, Noradrenalina y Adrenalina
 Se producen en el sistema nervioso y en la medula adrenal.
 Derivan de la TIROSINA
 La Dopamina es un neurotransmisor importante
 La acción de las catecolaminas es muy variada:
 Son vasoconstrictores en algunos tejidos y vasodilatadores en
otros
 Aumentan la frecuencia cardíaca
 Son relajantes del músculo bronquial
 Estimulan la glucogenolisis en músculo y la lipolisis en tejido
adiposo.
 Son rápidamente degradadas y eliminadas del organismo
PROTEÌNAS
Catecholamine Biosynthesis
HO Catechol
HO
Tyr hydroxylase
NH3 +
NH3 +
CH2 CHCO2 - O2 HO CH2 CHCO2 -
Tyrosine Dihydroxyphenylalanine
(DOPA)
HO DOPA
Epinephrine
(Adrenaline) decarboxylase CO2
HO CHCH2NHCH3
HO
OH Methyl Dopamine
transferase hydroxylase
S-Adenosyl- HO HO CH2CH2NH2
homocysteine
SAM Dopamine
HO CHCH2NH2
Norepinephrine
OH
DOPA, dopamine, norepinephrine, and epinephrine are all neurotransmitters
Bioquímica Básica
Melatonina
La melatonina es una hormona derivada de la glándula pineal.
Bloquea la acción de la hormona melanocito estimulante y de
adrenocorticotrofina.
Se forma a partir del triptófano por acetilación y luego metilación
120
PROTEÌNAS
Hormonas Tiroideas
Tiroxina y
Triyodotironina, se
sintetizan a partir
de TIROSINA
Existen enfermedades
relacionadas al
defecto en el
metabolismo de
estos a.a.
(fenilcetonuria,
albinismo)
Bioquímica Básica
Serotonina
Es un neurotransmisor y ejerce múltiples acciones regulatorias en el
sistema nervioso (mecanismo del sueño, apetito,
termorregulación, percepción de dolor, entre otras)
Serotonin formed in:
 Brain (neurotransmitter; regulation of sleep, mood, appetite)
 Platelets (platelet aggregation, vasoconstriction)
 Smooth muscle (contraction)
 Gastrointestinal tract (enterochromaffin cells - major storage
site)
Bioquímica Básica
Drugs affecting serotonin actions used to treat:

 Depression
 Serotonin-selective reuptake inhibitors (SSRI)
 Migraine
 Schizophrenia
 Obsessive-compulsive disorders
 Chemotherapy-induced emesis
Some hallucinogens (e.g., LSD) act as serotonin agonists

Bioquímica Básica
+
Indole ring NH3 +
NH3
CH2 CHCO2 -
CH2CH2NH2
Trp CH2 CHCO2 -
hydroxylase HO HO
Decarboxylase
N O2
H N N
H H
Tryptophan 5-Hydroxy- CO2 5-Hydroxy-
(Trp) tryptophan tryptamine (5-HT);
Serotonin
Tryptophan Metabolism: Serotonin

Formation
Bioquímica Básica
CREATINA
Es una sustancia presente en músculo esquelético, miocardio y
cerebro, libre o unida a fosfato (creatinafosfato).
Arginina, glicina y metionina, están involucradas en su
síntesis.
La reacción se inicia en riñón y se completa en hígado, desde
donde pasa a la circulación y es captada por músculo
esquelético, miocardio y cerebro y reacciona con ATP para
dar creatinafosfato.
La creatina fosfato constituye una reserva energética
utilizada para mantener el nivel intracelular de ATP en el
músculo durante periodos de actividad intensa.
Bioquímica Básica
Bioquímica Básica
Productos nitrogenados de desecho o

eliminación.
Urea, Creatinina, BUN.
a) Urea, metabolitos de desechos de la catabolismo de proteínas y
aminoácidos.
b) Creatinina; es el desecho de el sustrato fosfocreatina, en el
metabolismo aeróbico.
c) BUN; aumento del consumo de proteínas y aminoácidos.
Bioquímica Básica
*Blood Urea Nitrogen

Normal range: 7-18 mg./dL
Elevated in amino acid catabolism
Glutamate N-acetylglutamate
CPS-1 activation
Elevated in renal insufficiency

Decreased in hepatic failure
*UREA
Valores normales: 50 – 80 mg/dl en sangre.
*CREATININA
Valores normales: hasta 1.5 mg/dl en sangre.
*DEPURACION DE CREATININA EN 24 HORAS:
Valores normales: 90 a 110 porciento, en orina.
Bioquímica Básica
EQUILIBRIO NITROGENADO
Un adulto sano que ingiere una dieta variada y
balanceada se encuentra generalmente en situación de
“equilibrio nitrogenado”.
Es una estado en el que la cantidad de nitrógeno ingerido
cada día es equilibrada por la cantidad excretada, sin
que e produzca ningún cambio neto en la cantidad de
nitrógeno en el organismo.
En condiciones normales el nitrógeno excretado proviene
en su mayor parte de la digestión de proteínas en
exceso o del recambio normal.
Recambio de proteínas: es la síntesis y degradación de
proteínas.
Pudiendo ser el balance negativo o positivo.
Requerimientos de Proteínas Diarias
Edad (años) o Ración dietética
Categoría Peso
condición recomendada
(kg) (g/kg) (g/día)
Lactantes 0,0 - 0,5 6 2,2 13
P R O T E Ì N A S
0,5 - 1,0 9 1,6 14

Niños 1-3 13 1,2 16
4-6 20 1,1 24
7 - 10 28 1,0 28
Varones 11 - 14 45 1,0 45
15 - 18 66 0,9 59
19 - 24 72 0,8 58
25 - 50 79 0,8 63
51 + 77 0,8 63
Mujeres 11 - 14 46 1,0 46
15 - 18 55 0,8 44
19 - 24 58 0,8 46
25 - 50 63 0,8 50
51 + 65 0,8 50
Embarazo 1er trimestre + 1,3 + 10
2o trimestre + 6,1 + 10
3er trimestre + 10,7 + 10
Lactancia 1er semestre + 14,7 + 15
2o semestre + 11,8 + 12
Bioquímica Básica
REFERENCIAS:
1. Jeremy M. Berg. John L. Tymoczko. Lumbert Stryer.
2. Ferrier.
3. Harper.
4. www.biochemistry.com.
5. Guyton.
6. Devlin.
7. Mckee.
8. Pacheco.
9. Herrera.
10. Laguna-Piña.

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Bioquímica Básica

Med. Prof. Tít. Josué Camberos Barraza Aminoácidos y Proteínas

Las proteínas se encuentran en plantas y animales y son

Las proteínas están construidas a base de

Las unidades monoméricas son los aminoácidos y el

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Un alfa aminoácido consiste en un átomo de

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A un pH de 7, el grupo carboxilo de una aminoácido se encuentra en

Los aminoácidos en disolución a PH neutro existen

ACIDIC AND BASIC PROPERTIES OF AMINO ACIDS

Carbono α, es un carbono quiral o asimétrico, porque esta unido a

Solamente los L-aminoácidos constituyen a

EL RESIDUO DEL AMINOACIDO CON

EL GRUPO CARBOXILO LIBRE:

Las proteínas tiene la propiedad de ser anfotèricas, es decir puede

Ala Asn (asparagina)

Los aminoácidos se pueden clasificar en:

1- Por el Grupo de la Cadena Lateral.

Por sus requerimientos en la DIETA.

Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales

L- α-Amino acids present in proteins.

Las proteínas contienen un amplio surtido de grupos

En las proteínas habitualmente se

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

Insolubles al agua Disolubles en el agua

Generalmente son proteínas Con alto peso molecular, el

Ejemplos: colágena, elastina, Ejemplos: albumina, enzimas,

Las proteínas se pliegan de manera espontanea en

Las proteínas disueltas en solución acuosa en su estructura

En la estructura cuaternaria con mucha frecuencia las

Se clasifican, de forma general, en Holo proteínas y

Las principales condiciones

El principal uso de los aminoácidos procedentes de la

Las proteínas dañadas o innecesarias se marcan para su

Los aminoácidos que sobrepasan las

La digestión de proteínas se realiza en: Consiste en la degradación

Este proceso se da mediante la hidrólisis de los peptidos a

LUZ Proteasas y peptidasas

Se necesita tres diferentes tipos de jugos para la digestión de

Además interviene una serie de hormonas:

4 tipos de células secretoras:

Contracciones musculares del estomago tienen dos

- Propulsión al I. Delgado (Vaciado)

Secretions of the Stomach

Regulation of Gastric Secretion

CALCIO CALCIO SEGUNDO

Hydrochloric Acid Production

Las enzimas que degradan a las proteínas se llaman

• Endopeptidasas (tripsina, quimiotripsina, elastasa).

Pepsina: Endopeptidasa que ataca principalmente

La colecistocinina y la somatostatina inhiben la

El jugo pancreático es un liquido incoloro con pH

ACETILCOLINA SECRETINA COLECISTOQUININA

CALCIO AMPc CALCIO