Ejerciccio 1 Tarea 2

Curso de Bioquímica 201103 /16-04
Pretarea
Nombre del Jonatan Hernández Lizalda

estudiante:
Grupo colaborativo : 201103_36
Letra seleccionada: D
Ejercicio 1. Enzimología
Ejercicio 1.1 Clasificación, función e inhibición de las enzimas
Resuelva los tres puntos para el tipo de enzima correspondientes de

acuerdo con la letra seleccionada.
Tipo de Tipos de
Función 3 ejemplos
Enzima inhibición
Transferasas cataliza la transferencia EC2.9: Enzimas que transfieren  efectos de la

de un grupo funcional, grupos que contengan selenio temperatura
por ejemplo un metilo o  efectos del PH
un grupo fosfato, de una EC2.8: Enzimas que transfieren  efectos de la
molécula donadora a otra grupos que contengan azufre Concentración del
aceptora. sustrato
EC2.7: Enzimas que transfieren  efectos de la
grupos que contengan fósforo concentración de
cofactores
EC2.6: Enzimas que transfieren  interacción con
grupos nitrogenados las actividades e
inhibidores
EC2.5: Enzimas que transfieren
grupos alquilo o arilo, a
excepción de grupos metil
Pretarea
Ejercicio 1.2 Tipos de catálisis enzimática
Realice el cuadro comparativo entre los dos tipos de catálisis enzimática

correspondiente de acuerdo con la letra seleccionada.
Catálisis por proximidad Catálisis ácido-básica
Característica La proximidad sola contribuye La enzima favorece la reacción

1 relativamente poco a la actuando como ácido o como
catálisis base.
Característica Los reactantes orientados de La base desprotonada puede
2 manera adecuada y la captar un protón del agua,
detención de sus movimientos dando lugar a un radical
relativos pueden producir hidroxilo que puede formar un
grandes intensificaciones de la enlace con otro átomo.
velocidad catalítica.
Característica La reacción puede ser uni o tipo de catálisis bastante
3 bimolecular. frecuente en las enzimas.
Característica
4
Nota: agregue tantas filas como sea necesario
Ejercicio 1.3 Factores que influyen en la actividad enzimática.
Explique el efecto del factor correspondiente según su selección sobre la

actividad enzimática (incluya ejemplos)
Factor Explicación
D. Efecto de la En general, los aumentos de temperatura aceleran las
temperatura reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la
velocidad de reacción se duplica. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin
embargo, al ser proteínas, a partir de cierta
temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el
calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica
es máxima se llama temperatura óptima (35 – 40°C).
Por encima de esta temperatura, el aumento de
velocidad de la reacción debido a la temperatura es
contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica
debida a la desnaturalización térmica, y la actividad
enzimática decrece rápidamente hasta anularse.
Pretarea
Referencias
https://www.academia.edu/15310442/Factores_que_afectan_la_activi
dad_de_las_enzimas
Es una instantánea de la página según apareció el 11 Oct. 2019
23:35:44 GMT.
Torres, G. (2011). Capítulo 3. Módulo de bioquímica. Universidad

Nacional Abierta y a distancia UNAD (pp. 57- 75). Recuperado de
http://repository.unad.edu.co/bitstream/10596/9281/1/201103_Modu
lo_bioquimica_1_2013%20_final_45_leccione_WORD.pdf
Ejercicio 2. Bioenergética
Ejercicio 2 .1 Conservación de la energía de las oxidaciones biológicas
Resuelva los dos puntos para el tipo de reacción de óxido-reducción

correspondiente de acuerdo con la letra seleccionada.
Reacción de
Explicación Ejemplo
óxido-reducción
GDP a GTP El GDP posee un grupo

funcional pirofosfato, un azúcar
pentosa, que es la ribosa, y la
base púrica guanina. GDP es el
producto de la defosforilación
del GTP por parte de GTPasas,
como, por ejemplo, las proteínas
G implicadas en la transducción
de señales.
Pretarea
Ejercicio 2 .1 Espontaneidad de las reacciones metabólicas
Resuelva los tres puntos para la reacción del ciclo de Krebs

correspondientes de acuerdo con la letra seleccionada.
D. alfa-cetoglutarato a Succinil COA

Clasifique
Grafique la Energía libre de como
Reacción del ciclo de Krebs
reacción Gibs endergónica
o exergónica
Después de la conversión del
isocitrato en α-cetoglutarato se
produce una segunda reacción de
descarboxilación oxidativa, que lleva
a la formación de succinil CoA. La
descarboxilación oxidativa del α-
chetoglutarato es muy parecida a la
del piruvato, otro α-cetoácido.
Ambas reacciones incluyen la

descarboxilación de un α-cetoácido
y la consiguiente producción de una
unión tioéster a alta energía con la
coenzima A. Los complejos que
catalizan tales reacciones son
parecidos entre ellos.
La α-cetoglutarato deshidrogenasa
(o, más correctamente,
oxoglutarato deshidrogenasa), está
compuesta de tres enzimas
diferentes:
* Subunidad E1: las dos
cetoglutarato deshidrogenasas.
* Subunidad E2: la transuccinilasa.
(La subunidad E1 y E2 presentan
una gran homología con las de la
piruvato deshidrogenasa.)
* Subunidad E3: la dihidrolipoamida
deshidrogenasa, que es el mismo
polipéptido presente en el otro
complejo enzimático.
Pretarea
Referencias
Torres, G. (2011). Capítulo 3. Módulo de bioquímica. Universidad

Nacional Abierta y a distancia UNAD (pp. 57- 75). Recuperado de
http://repository.unad.edu.co/bitstream/10596/9281/1/201103_Modu
lo_bioquimica_1_2013%20_final_45_leccione_WORD.pdf

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Ejercicio 1.1 Clasificación, función e inhibición de las enzimas

Resuelva los tres puntos para el tipo de enzima correspondientes de

Transferasas cataliza la transferencia EC2.9: Enzimas que transfieren  efectos de la

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Realice el cuadro comparativo entre los dos tipos de catálisis enzimática

Catálisis por proximidad Catálisis ácido-básica

Característica La proximidad sola contribuye La enzima favorece la reacción

Ejercicio 1.3 Factores que influyen en la actividad enzimática.

Explique el efecto del factor correspondiente según su selección sobre la

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Resuelva los dos puntos para el tipo de reacción de óxido-reducción

GDP a GTP El GDP posee un grupo

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