Universidad Nacional Abierta y a Distancia

Escuela Ciencias de la Salud

Unidad 2: Tarea 3 – Enzimas y Catálisis

Grupo colaborativo 151030_26

Actividad en grupo colaborativo

Magda chirley Rincón Murcia
151030_26

Santiago de Cali, 17 de octubre de 2020

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 Introducción

En el presente trabajo hablaremos todo el proceso químico de las Enzimas y Catálisis Las enzimas son los
catalizadores de los sistemas biológicos y se caracterizan por tres importantes propiedades: incrementan
grandemente las velocidades de reacción, tienen una elevada especificidad y pueden ser reguladas por
diferentes metabolitos, los cuales aumentan o disminuyen su actividad de acuerdo a las necesidades del
proceso, En buena medida, estas propiedades se basan en el fenómeno de reconocimiento molecular, el cual se
define como un proceso que implica la unión selectiva de un sustrato por un receptor con la finalidad de llevar a
cabo una función.

2
 Desarrollo de la Tarea 3 – Enzimas y Catálisis
Para desarrollar cada ejercicio, el estudiante debe revisar el entorno de conocimiento y hacer uso de los
recursos educativos requeridos.

Los ejercicios propuestos para la tarea son:

Tabla 1. Desarrollo del numeral 3.1

Clase Subclase Descripción reacciones
Oxidorreductasas Deshidrogenasas, oxidasas,
peroxidasas, reductasas, Oxido- reducción
monooxigenasas, desoxigenases
Transferasas Transferasas C, glucosil,
Transferasa, aminotransferasas, Transferencia de grupo
fosfotransferasas
Hidrolasas Esterasas, glucosidasas, peptidasas,
amidasas Hidrolisis (agua)
Liasas Liasas C-C, Liasas C-O Liasas C-N,
Liasas C-S Acción o eliminación de
grupos para formar doble
enlace
Isomerasas Epimerasas, isomerasas,
transferasas, intramoleculares Isomerización
(transferencia de grupos
intramolecular
Ligasas Ligasas C-C Ligasas C-O Ligasas Ligación de dos sustratos
C-N Ligasas, Ligasas C-S implicando hidrolisis de
ATP

Tabla 2. Desarrollo del numeral 3.2

Funciones Mecanismos de Sustratos Reacciones que catalizan
Enzimas acción sobre los que
actúa
Las enzimas Rompen enlaces Puede Digestión como liberación
proteasas péptidos, reconocer en la de aminoácidos de
PROTEASA descomponen las péptidos de las macromolécula cualquier fuente
proteínas. proteínas para uniones
Algunas péptidas

3
 mejoran la liberar los particulares,
inflamación y aminoácidos entre muchas
fortalecen el del mismo tipo
sistema
inmunológico
Su acción es Hidroliza el Lactosa de la Catalizan la hidrolisis
imprescindible enlace B (1-4), lactosa en sus
en el proceso de liberan un dos
conversión de la monosacárido de componentes,
lactosa, azúcar glucosa de dos los cuales
LACTASA
doble absorben por la posteriormente
(disacáridos) en acción del SGLT- se absorben a
su componente 1 trasportador de través la
glucosa y glucosa membrana
galactosa intestinal
La papaína es En una proteasa Papaya Hidrolizan sustrato de
una enzima de corta 1 molécula fragmentos péptidos muy
hidrolisis de IgG para pequeños, esta enzima
obtenido de la liberar los dos necesita cisteína para
fruta verde brazos de la activarse y realizar la
inmadura carica molécula en hidrolisis.
papaya, la forma de Y cada
enzima de la uno de ellos
papaya, posee un sitio de
PAPAÍNA
desempeña una unión de antígeno
función llamado
fundamental en fragmento
el proceso
digestivo al
participar en la
descomposición
de fuertes fibras
proteína
La tripsina es Junto al quimo Argina y lisina Catalizan la hidrolisis de
secretada en el tripsina y la los enlaces péptidos y
páncreas, actúa elastasa dividen catalizan la hidrolisis
en el duodeno enlaces péptidos esteres lisina y argina
hidrolizando en sustratos
TRIPSINA
péptidos en sus proteínicos en el
componentes lado del carboxilo
estructurales de ciertos
básicos residuos de
conocidos como aminoácidos
4
 aminoácidos
(estos péptidos a
su vez son el
resultado de la
actividad de la
enzima pepsina,
qué degrada
proteína en el
estómago
La enzima Hidrolizan en Sacarosa Su función primordial es
encargada de enlace a (1-B2), y la hidrolizar el enlace
hidrolizar este liberan un glucosídico entre los
enlace de la monosacárido de monosacáridos que
sacarosa, glucosa y componen la sacarosa
también fructosa, la ingerida con los alimentos.
conocida como glucosa se
invertida, ya que asimila en el
la sacarosa intestino por
hidrolizada es medio del SGLT-
SACAROSA llamada también 1 y la fructosa
azúcar invertido, GLUCT-5
la sacarosa tiene
como función
principal Enel
organismo
humano ayudar
en la generación
de la energía y
transporte de
carbohidratos

Desarrollo del numeral 3.3

3.3.1
Explique ¿cómo actúan las enzimas como catalizadores?
cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato
o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por un enzima: La
sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.

¿Qué significa las reacciones químicas sean más rápidas y con menor
gasto de energía, en comparación con otros catalizadores?

5
Desarrollo del numeral 3.4

Las enzimas (E) tienen un papel fundamental, acelerar las reacciones biológicas actuando
sobre sustratos (S) específicos que se van a trasformar en el producto (P) de la reacción (E

Desarrollo del numeral 3.5

3.5.1¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato que se encuentra por
ejemplo en la fermentación
del vino? La Especificidad de una enzima por el sustrato que se encuentra, hace referencia a
la unión en la cual la enzima es capaz de distinguir entre los distintos tipos de sustratos, lo
que les permite modificar y alterar solo un tipo de moléculas en medio de la reacción.
En la fermentación de un vino, las enzimas tienen un alto nivel de especificidad en la
interacción de la enzima y el sustrato, de forma tal que las enzimas fermentan los
azúcares transformándolos en etanol.

3.5.2 ¿Qué factores pueden afectar la actividad enzimática?

La actividad enzimática puede verse afectada por diversos factores, como temperatura, pH
y concentración. Concentración del substrato: aumentar la concentración de sustrato
también aumenta la velocidad de reacción hasta un cierto punto.
Es decir, Lista de factores que afectan la actividad enzimática

Concentración de enzimas
A medida que aumenta la concentración de enzimas, la velocidad de la reacción aumenta de
manera proporcional. Sin embargo, esto es así solo hasta cierta concentración, pues en un
momento determinado la velocidad se hace constante.
Esta propiedad se utiliza para determinar las actividades de las enzimas séricas (del suero
sanguíneo) para el diagnóstico de enfermedades.

Concentración de sustrato

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Al aumentar la concentración de sustrato se incrementa la velocidad de la reacción. Esto se
debe a que más moléculas de sustrato colisionarán con las moléculas de enzima, por lo que
se formará el producto más rápidamente.
No obstante, al superar cierta concentración de sustrato no habrá ningún efecto sobre la
velocidad de la reacción, pues las enzimas estarían saturadas y funcionando a su máxima
velocidad.

pH
Los cambios en la concentración de iones hidrógeno (pH) influyen considerablemente en la
actividad de las enzimas. Debido a que estos iones poseen carga, generan fuerzas de
atracción y repulsión entre los enlaces de hidrógeno e iónicos de las enzimas. Esta
interferencia produce cambios en la forma de las enzimas, afectando así su actividad.
Cada enzima tiene un pH óptimo en el que la velocidad de reacción es máxima. Así, el pH
óptimo para una enzima depende de dónde funciona normalmente.

Salinidad
La concentración de sales también afecta el potencial iónico y en consecuencia pueden
interferir en ciertos enlaces de las enzimas, los cuales pueden formar parte del sitio activo
de la misma. En estos casos, al igual que con el pH, la actividad enzimática se verá
afectada.

Temperatura
A medida que aumenta la temperatura aumenta la actividad enzimática y, en consecuencia,
la velocidad de la reacción. Sin embargo, las temperaturas muy altas desnaturalizan las
enzimas, esto significa que el exceso de energía rompe los enlaces que mantienen su
estructura haciendo que no funcionen de manera óptima.
La temperatura a la que se produce la velocidad máxima de reacción se denomina
temperatura óptima de la enzima, que se observa en el punto más alto de la curva.
En resumen, a medida que aumenta la temperatura, inicialmente la velocidad de reacción
aumentará debido al aumento de la energía cinética. Sin embargo, el efecto de la ruptura de
la unión será cada vez mayor, y la velocidad de reacción comenzará a disminuir.

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Concentración del producto
La acumulación de los productos de reacción generalmente disminuye la velocidad de la
enzima. En algunas enzimas, los productos se combinan con su sitio activo formando un
complejo suelto y, por lo tanto, inhibiendo la actividad de la enzima.
En sistemas vivos, este tipo de inhibición generalmente se previene mediante una
eliminación rápida de los productos formados.
En raras ocasiones, también se necesitan aniones para la actividad enzimática, por ejemplo:
el anión cloruro (CI-) para la amilasa. Estos pequeños iones se denominan cofactores
enzimáticos.

Inhibidores enzimáticos
Los inhibidores enzimáticos son sustancias que afectan negativamente la función de las
enzimas y, en consecuencia, ralentizan o en algunos casos, detienen la catálisis.
Hay tres tipos comunes de inhibición enzimática: competitiva, no competitiva e inhibición
del sustrato:

Inhibidores competitivos
Un inhibidor competitivo es un compuesto químico similar a un sustrato que puede
reaccionar con el sitio activo de la enzima. Cuando el sitio activo de una enzima se ha
unido a un inhibidor competitivo, el sustrato no puede unirse a la enzima.

Inhibidores no competitivos
Un inhibidor no competitivo también es un compuesto químico que se une a otro lugar del
sitio activo de una enzima, llamado sitio alostérico. En consecuencia, la enzima cambia de
forma y ya no puede unirse fácilmente a su sustrato, por lo que la enzima no puede
funcionar correctamente.

3.5.3 ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?

El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser
catalizado. La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su
estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con
otras moléculas.
3.5.4 ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética

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enzimática en las enzimas? Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -
COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos.
Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o
neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas,
habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica
(Figura de la derecha). Este es el llamado pH óptimo.
La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas
décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad.
Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo
tiene a pH 10 (Figura de la izquierda). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la
desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos
complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológicos.

Desarrollo del numeral 3.6

3.6.1 ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que
son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una
enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en
el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su
actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas.
Las enzimas, en su mayoría, son proteínas con la capacidad de manipular otras moléculas
sin ser alterados por la reacción,1esas moléculas son denominadas sustratos. Un sustrato es
capaz de unirse al sitio activo de la enzima que lo reconozca y transformarse en un producto
a lo largo de una serie de pasos denominados mecanismo enzimático. Algunas enzimas
pueden unir varios sustratos diferentes y/o liberar diversos productos, como es el caso de
las proteasas al romper una proteína en dos polipéptidos. En otros casos, se produce la
unión simultánea de dos sustratos, como en el caso de la ADN polimerasa, que es capaz de
incorporar un nucleótido (sustrato 1) a una hebra de ADN (sustrato 2). Aunque todos estos
mecanismos suelen seguir una compleja serie de pasos, también suelen presentar una etapa

9
limitante que determina la velocidad final de toda la reacción. Esta etapa limitante puede
consistir en una reacción química o en un cambio conformacional de la enzima o del
sustrato.
El conocimiento adquirido acerca de la estructura de las enzimas ha sido de gran ayuda en
la visualización e interpretación de los datos cinéticos. Por ejemplo, la estructura puede
sugerir cómo permanecen unidos sustrato y producto durante la catálisis, qué cambios
conformacionales ocurren durante la reacción, o incluso el papel en particular de
determinados residuos aminoácidos en el mecanismo catalítico. Algunas enzimas modifican
su conformación significativamente durante la reacción, en cuyo caso, puede ser crucial
saber la estructura molecular de la enzima con y sin sustrato unido (se suelen usar análogos
que se unen, pero no permiten llevar a cabo la reacción y mantienen a la enzima
permanentemente en la conformación de sustrato unido).

3.6.2 ¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax?

La velocidad máxima es la tasa máxima teórica que se obtiene en unas condiciones
determinadas, el valor no se obtiene experimentalmente, se obtiene de un valor aproximado
cuando la velocidad comienza hacer independiente de la concentración de sustrato ([S]
→°°). Para alcanzar V max sería necesario que todas las moléculas de enzima estuvieran
estrechamente unidas con el sustrato como se verá más adelante algunas transformaciones
matemáticas permiten obtener un valor numérico de V max a partir de los datos
experimentales
3.6.3Km: El valor de Km (también expresada en unidades de concentración) equivale a la
concentración de sustrato que se requiere para alcanzar la mitad de la velocidad máxima.
También se produce expresar esta equivalencia afirmando que el valor de Km representa la
concentración de sustrato a la cual la mitad de los centros activos de las moléculas de
enzima del ensayo están ocupados por moléculas de sustratos (en el estado estacionario)
Aunque no es una verdadera contante la disociación del complejo ES, su valor se aproxima
bastante cuando Rcat <

Desarrollo del numeral 3.7

Un estudio de la cinética de una creación química generalmente se lleva acabo con uno o
dos objetos principales: análisis de la secuencia de pasos elementales que dan lugar a la
reacción general, es decir, el mecanismo de reacción y la determinación de la velocidad
absoluta la reacción y sus pasos ¿en qué consisten?
• La cinética química estudia la velocidad de las reacciones y los procesos químicos.,
10
 en una reacción S→ P, la velocidad se puede expresar matemáticamente como:
Desaparición de sustrato → V° = -d [S]/dt
Aparición del producto →V°= d[P]/dt
Las unidades de las velocidades serán unidades de concentración divididas por
unidades de tiempo y suelen expresar como M, s-1
• Las reacciones químicas se clasifican por su comportamiento cinético, la velocidad
es proporcional a una constante de velocidad (K) y a la concentración de uno o mas
sustratos en unas condiciones determinadas.
Reacciones de primer orden: reacciones de tipo A →B, la velocidad de pende de un
solo sustrato V= K [A]
En este tipo de reacciones, K se da en unidades de tiempo -1(s-1) un valor elevado
de k implica una velocidad elevada.
En el caso de reacciones reversibles
VA→B m kl(A) Y VB→A m k-l[B]
Reacciones de segundo orden: intervienen dos sustratos para dar un producto
2A→B o A+B→C
la velocidad depende de la concentración de los dos sustratos
Reacciones de orden cero: la velocidad es independiente de la concentración del
sustrato (feduchi (2014)., pág. 164)

Desarrollo del numeral 3.8

[S] μM V μM/min 1/[S] 1/Vo
30 0,441 0,0333 2,27
30 0,44 0,0333 2,27
50 0,68 0,0200 1,47
50 0,683 0,0200 1,46
75 0,978 0,0133 1,02
75 0,998 0,0133 1,00
100 1,144 0,0100 0,87
100 1,152 0,0100 0,87
125 1,468 0,0080 0,68
125 1,427 0,0080 0,70
300 2,435 0,0033 0,41
300 2,624 0,0033 0,38
600 3,532 0,0017 0,28
600 3,311 0,0017 0,30
11
 900 3,761 0,0011 0,27
900 3,606 0,0011 0,28
1000 3,649 0,0010 0,27
1000 3,797 0,0010 0,26

Desarrollo del numeral 3.9

3.9.1 En el punto A la enzima alcanza la temperatura adecuada para su óptimo desarrollo,
pero denota que si la temperatura sigue aumentando va a tender a disminuir su función.
3.9.2 En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada
10°C de incremento, la velocidad de reacción se duplica

Desarrollo del numeral 3.10

Estas mesetas se generan por que la enzima esta saturada, es decir todas las moléculas de
enzima disponibles ya están ocupadas procesando sustratos, cualquier molécula adicional
de sustrato tendrá que esperar hasta que una enzima se desocupe, por lo que la reacción ce
velocidad (la cantidad de producto generado por unidad de tiempo) está limitada por la
concentración de enzima
3.10.1enzimas alostéricas
3.10.2 enzimas cooperativas

Desarrollo del numeral 3.11

Las vitaminas son necesarias para nutrientes el buen funcionamiento celular del organismo
y, a diferencia de algunos minerales, actúan en dosis muy pequeñas. Como nuestro cuerpo
no puede fabricarlas por sí mismo, lo nutritivo de los alimentos no se podría aprovechar
ya que activan la oxidación de la comida, las operaciones metabólicas y facilitan la
utilización y liberación de energía proporcionada a través de los alimentos. De esta manera
es fácil darse cuenta de la importancia que conlleva este esencial compuesto orgánico para
12
 el completo estado de vitalidad celular, lo que conllevaría a un estado de bienestar
anatómico y fisiológico de la célula, de allí la necesidad permanente de que este compuesto
siempre esté en la dieta o alimentación cotidiana Las vitaminas se integran a las enzimas
y a la regulación enzimática, por medio de las células del cuerpo que tienen la función de
transformar los aminoácidos, minerales y oligoelementos en proteínas, hormonas y
enzimas. Algunas vitaminas forman parte de estas enzimas, por lo que resultan
indispensables para el funcionamiento corporal.

Tabla 3. Desarrollo del numeral 3.11.1

Vitamina Alimentos donde se Funciones Efectos de la
encuentra principales deficiencia
LIPOSOLUBLE
Vitamina A Beta caroteno en Constituyen del Ceguera nocturna
(retinol) verduras verdes, pigmento visual Ceguera permanente
amarillas y rojas, mantenimiento de
retinol añadido a tejido epiteliales
lácteos
Vitamina D Aceite del hígado de Promueve el Raquitismo
bacalao, huevos, crecimiento y (deformaciones
lácteos mineralización de óseas), en niños de
los huesos aumenta deterioro
la absorción del esquelético
calcio
Vitamina E Semillas, verduras Antioxidante, evita Posiblemente
de hoja verde, daños celulares. anemia
margarinas
mantecas
Vitamina K Verduras de hojas Importan en la Sangrado,
verdes, producto de coagulación de la hemorragias
bacterias sangre intestinales
intestinales

Vitamina Alimentos donde se Funciones Efectos de la

encuentra principales deficiencia
HIDROSOLUBLE

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 Vitamina Leche, carne, pan Coenzima en Beriberi (debilidad
reacciones muscular, cambios
B1 (tiamina)
metabólicas en nervios
periféricos, edema
insuficiencia
cardiaca)
Vitamina Ampliamente Constituyente de Labios enrojecidos,
distribuida en coenzimas en el grietas en las
B2 (riboflavina)
alimentos metabolismo comisuras de la
energético boca, lesiones
oculares
Vitamina Hígado, carne Constituyente de Pelagra (lesiones
magra, cereales coenzimas en el cutáneas y
B3 Niacina
leguminosa metabolismo gastrointestinales,
energético nerviosismo,
desórdenes mentales
Vitamina B6 Carne, verdura, Coenzima en el Irritabilidad,
cereales integrales. metabolismo de convulsiones, tics
(piridoxina)
aminoácidos musculares,
dermatitis cálculos
renales
Leche, carne Constituyente de la Fatiga,
Acido coenzima A, perturbaciones del
pantoténico participa en el sueño, merma de
metabolismo coordinación
energético
Leguminosas Coenzima en el Anemia,
Acido folio verduras, trigo metabolismo de perturbaciones,
integral ácidos nucleicos y gastrointestinales,
aminoácidos diarrea, retardo del
crecimiento
Vitamina B12 Carne, huevos, Coenzima en el Anemia perniciosa,
lácteos metabolismo de desordenes
ácidos nucleicos neurológicos
Biotina Leguminosas, Coenzima para la Fatiga, depresión,
verduras, carnes síntesis de grasas náuseas, dermatitis,
metabolismo de dolor muscular
glucógeno

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 Colina Yema de huevo, Constituyente de Se lo han informado
hígado, cereales, fosfolípidos, al ser humano
leguminosas precursor del
neurotransmisor
acetilcolina
Vitamina C Cítricos, tomates Mantenimiento de Escorbuto
(acido ascórbico) pimienta, y chiles cartílagos, huesos (degeneración de la
verdes dentina, síntesis de piel, dientes, vasos
colágeno sanguíneos,
hemorragias
epiteliales

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 Conclusiones
Se puede concluir que es un tema muy complejo ya que Las Funciones de las enzimas, se entrelazan y se
pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio
activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a
adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones
equivocadas.
Dentro de los Factores que incluyen las reacciones enzimáticas tenemos: Cambios en el pH, Cambios en la
temperatura, Presencia de cofactores, Las concentraciones del sustrato y de los productos finales, Activación,
Costes, Disponibilidad
Es importante saber cuál es la temperatura y de las enzimas ya que es elevación incrementa la velocidad de una
reacción catalizada por enzimas. Al principio la velocidad de reacción aumenta cuando la temperatura se eleva
debido al incremento de la energía cinética de la energía de las moléculas reactantes. A esta temperatura
predomina la desnaturalización con pérdida precipitada de la actividad catalítica. Por tanto, las enzimas
muestran una temperatura óptima de acción.

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 Bibliografía

Feduchi Canosa, E. (2015). Bioquímica : Conceptos esenciales. Editorial Médica

Panamericana. Recuperado de http://www.medicapanamericana.com.bibliotecavirtual.unad.edu.co/VisorEbook
V2/Ebook/9788498358742#
Mckeek, . T., Mackee, J. R. (2013). Bioquímica. Las bases moleculares de la vida: capítulo I - Introducción a la
Bioquímica, 5e. Editorial Interamericana Editores, S. A. México. Recuperado
de http://biblio3.url.edu.gt/Publi/Libros/2013/Bioquimica/05.pdf

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