Regina Portilla Suñol Bioquímica NRC:10818

Dra. Noemí Meraz Cruz

Guía de estudio Bioquímica

Fundamentos del metabolismo

1. De dónde obtiene energía un organismo heterotropo: de lo que come
2. Tipos de sustratos: Lípidos (ácidos grasos), Carbohidratos (monosacáridos), Proteínas
(aminoácidos), Vitaminas y Minerales.
3. Molécula representativa de la energía: ATP
4. Siglas y enlace del ATP: Adenocín Tri-Fosfato, enlace anhidro
5. Qué proceso rompe el enlace de alta energía del ATP: hidrólisis
6. Qué es una enzima y qué hace: es un catalizador; minimiza la energía de activación
necesaria para llevar a cabo una reacción.
7. Qué es el anabolismo: síntesis de moléculas a partir de otras más simples
8. Dos ejemplos de vías anabólicas: fotosíntesis, glucogénesis
9. Qué es el catabolismo: la degradación de una molécula en otras más simples
10. Representación de la reacción catabólica de la respiración: C6H12O6 CO2 + H2O + ATP
11. Qué es una reacción endergónica: una reacción que necesita energía
12. Qué es una reacción exergónica: una reacción que produce energía
13. Proceso consumidos de sustratos que produce sustratos libres: digestión
14. Principal sustrato que proporciona energía: lípidos
15. Primer sustrato que se degrada y del cual se obtiene energía: carbohidratos
16. Porqué se consumen primero los carbohidratos: porque son solubles en agua
17. Tiempo necesario para la digestión de carbohidratos simples (monosacáridos): <2hrs
18. Tiempo necesario para la digestión de carbohidratos complejos (disacáridos): 2hrs
19. Rango normal de glucosa en sangre: 70-100 mg/dl
20. Disacáridos más importantes: maltosa, sacarosa y lactosa
21. Componentes; tipo de enlace y enzima de la sacarosa: -2); isomerasa
22. Componentes; tipo de enlace y enzima de la sacarosa: galactosa y glucosa; β(1-4); epimerasa
23. Dónde se encuentra la Maltosa: en el almidón
24. Estructura y enlaces presentes en el almidón: -4)
25. Estructura y enlaces presentes en la celulosa: largo sin derivaciones; β(1-4)

Glucólisis
26. Qué el la glucólisis: proceso de degradación de carbohidratos
27. Ubicación celular de la glucólisis: citoplasma celular
28. Tipo de vía que es la glucólisis: catabólica, endergónica
29. Molécula de reserva de glucosa en el organismo: glucógeno
30. Tres enzimas de regulación de la glucólisis y cómo funcionan: hexosinasa (x retroalimentación),
fosfofructocinasa (alostérica), piruvato cinasa (hormonal)
31. Quién activa la fosfofructocinasa: mucho ADP + fructosa-2,6-difosfato
32. Qué tipo de sustrato es la fructosa-2,6-difosfato: sustrato isómero
33. Quién inhibe la fosfofructocinasa: mucho ATP y citrato
34. Quién induce la fosfofructocinasa: la insulina
35. ATPs obtenidos en la glucólisis: 4 ATPs
36. ATPs gastados en la glucólisis: 2 ATPs
37. Balance neto/total de la glucólisis: 2 ATPs
38. Coenzimas usadas en la glucólisis: 2 NADs
39. Coenzimas obtenidas de la glucólisis: 2 NADHs
40. Sustrato inicial de la glucólisis: glucosa
41. Estructura de la glucosa:
Regina Portilla Suñol Bioquímica NRC:10818
Dra. Noemí Meraz Cruz

42. Enzima que actúa sobre la glucosa y qué hace: hexosinasa, agrega fosfato
43. Enzima que actúa sobre la G-6-P y qué hace: isomerasa, cambia grupo funcional
(aldehído ceto)
44. Enzima que actúa sobre la F-6-P y qué hace: fosfofructocinasa, agrega fosfato
45. Enzima que actúa sobre la F-1,6-diP y qué hace: aldolasa, divide en dos
46. Enzima que actúa sobre el dihidroxiacetona fosfato y qué hace: isomerasa
47. Después y a partir de que sustrato se hacen dos cadenas en la glucólisis: después de la
Fructosa-1,6-difosfato a partir del Gliceraldehído-3-fosfato
48. Enzima que actúa sobre el Gliceraldehído-3-fosfato y qué hace: deshidrogenasa, reduce
coenzima (NAD) y el Pi se agrega a la molécula
49. Enzima que actúa sobre el Gliceraldehído-1,3-difosfato: cinasa (cofactor = Mg)
50. Enzima que actúa sobre el 3-fosfato-glicerato y qué hace: mutasa, transfiere átomos
(fosfato) dentro de la misma molécula
51. Enzima que actúa sobre el 2-fosfoglicerato y qué hace: enolasa, forma enlace enol
52. Enzima que actúa sobre fosfoenol piruvato y qué hace: piruvato cinasa, quita fosfatos ATP
53. Sustrato final de la glucólisis: 2 moléculas de Piruvato
54. Estructura del Piruvato:
55. Qué produce el Piruvato en condiciones anaeróbicas: lactato (etanol las bacterias)
56. Reacción del piruvato para producir lactato: Piruvato + NADH acetaldehído lactato
57. Células en las que se produce ácido láctico: eritrocitos y miocitos
58. Cuáles son las dos fases de la glucólisis y de qué sustrato a qué sustrato van: (1)Digestión,
glucosa glucosa-6-fosfato; (2)Absorción, Fructosa-6-fosfato Piruvato
59. Qué necesita la glucosa para atravesar membranas: insulina, medio de transporte, GLUT (4)
60. Dónde se produce la insulina: en células β de los Islotes de Langerhans en el páncreas
61. Tipos de tejido u órgano donde se encuentran los GLUTS 1-5 y su afinidad:
a. Glut 1 todos los tejidos glucosa
b. Glut 2 hígado (y páncreas) galactosa, glucosamina, glucosa y fructosa
c. Glut 3 cerebro, neuronas glucosa
d. Glut 4 tejido adiposo (y músculo) glucosa
e. Glut 5 intestino delgado (y riñón) fructosa

Glucogénesis
62. Qué ocurre con el exceso de glucosa: se almacena principalmente en hígado y músculos
como glucógeno
63. Enlaces del glucógeno: -4) – lineal máximo 10-14 – -6) – cambio de dirección –
64. Enzima ramificadora de enlaces glucosídicos: enzima ramificante transferasa 4:6
65. Hormona activadora de la glucogénesis: insulina
66. Hormona inhibidora de la glucogénesis: glucagón
67. Tipo de vía que es la glucogénesis: anabólica, endergónica
68. Sustrato del que parte la glucogénesis: glucosa-6-fosfato
69. Producto final de la glucogénesis: UDP glucosa (para unirse al glucógeno)
70. Enzima reguladora de la glucogénesis: glucógeno sintetasa
71. Qué hace la glucógeno sintetasa: depositar glucosa en extremo no reducido del glucógeno
72. Mostrar procesos de la glucogénesis:
Regina Portilla Suñol Bioquímica NRC:10818
Dra. Noemí Meraz Cruz

Glucogenólisis
73. Característica del glucógeno en los músculos: sólo es usado por el mismo músculo
74. Condición metabólica en la que se lleva a cabo la glucogenólisis: ayuno
75. Niveles las hormonas insulina y glucagón en ayuno: insulina baja, glucagón alto
76. En qué órgano se lleva a cabo la glucogenólisis: hígado
77. Tipo de vía que es la glucogenólisis: catabólica
78. Activadores de la vía: epinefrina, adrenalina y glucagón
79. Dónde se produce la epinefrina y la adrenalina: glándulas suprarrenales
80. Dónde se produce el glucagón: páncreas
81. Enzima reguladora de la glucogenólisis: glucógeno fosforilasa
82. Qué tipo de enlaces separa la glucógeno fosforilasa: -4)
83. Enzima des- -6): amilo- -6-glucosidasa

Gluconeogénesis
84. Condición en la que se lleva a cabo la gluconeogénesis: ayuno prolongado
85. Hormonas que echan a andar la gluconeogénesis: esteroideas
86. Ejemplos de hormonas esteroideas: cortisol, cortisona, corticosterona (glucocorticoides)
87. Dónde se producen las hormonas esteroideas: glándula suprarrenal e hígado
88. Enzima involucrada en la síntesis de hormonas esteroideas: 11-β-hidroxiesteroides
89. Posibles sustratos iniciales de la vía: aminoácidos glucogénicos, piruvato, glicerol, lactato y
cualquier intermediario del Ciclo de Krebs
90. Qué aminoácidos NO son glucogénicos: leucina y lisina
91. Mencionar al menos cinco aminoácidos glucogénicos: alanina, arginina, cisteína, glicina,
prolina, metionina, valina, treonina, cerina, histidina, ácido aspártico, ácido glutámico.
92. Ubicación celular de la vía: matriz mitocondrial, citosol y retículo endoplásmico liso
93. Órganos en los que principalmente se lleva a cabo esta vía: hígado y riñón
94. Enzimas reguladoras, ubicación y enzima equivalente en la glucólisis:
a. Piruvato carboxilasa (matriz mitocondrial) Piruvato cinasa
b. Fosfoenolpiruvato carboxicinasa (citosol) Piruvato cinasa
c. Fructosa-1,6-bifosfato fosfatasa (citosol) Fosfofructocinasa
d. Glucosa-6-fosfatasa (ret. endop. liso) hexocinasa
95. Algunas enzimas que comparta esta vía con la glucólisis: epimerasa, isomerasa, mutasa

Ciclo de Cori
96. Condición en la que se lleva a cabo el ciclo de Cori: anaerobio, se acaba el oxígeno
97. Causa de este ciclo: ejercicio prolongado e intenso
98. Sustancia producida por el músculo: lactato
99. Estado del lactato en alta temperatura: líquido
100. Estado del lactato a baja temperatura: sólido cristales
101. Qué provocan los cristales en el cuerpo: inflamación
102. Músculo que procesa el lactato: hígado
103. Qué proceso realiza el hígado: gluconeogénesis
104. Qué sustrato recibe el músculo: glucosa
105. De qué encima carecen los músculos: glucosa-6-fosfatasa
106. A través de qué medio se transporta el lactato y la gluconeoglucosa: torrente sanguíneo
Regina Portilla Suñol Bioquímica NRC:10818
Dra. Noemí Meraz Cruz

Encrucijada del Piruvato

107. Propiedad del piruvato: puede atravesar membranas mitocondriales
108. Proceso en el que se producen aminoácidos a partir del piruvato: transaminación
109. Enzima involucrada en la transaminación: amino transaminasas
110. Cofactor necesario en la transaminación: fosfato de piridoxal
111. Enzima involucrada en la producción del lactato: deshidrogenasa láctica (necesita Vit B)
112. Enzima involucrada en la producción del oxaloacetato: carboxilasa
113. Cofactor necesario en la producción del oxaloacetato: biotina
114. Enzima involucrada en la producción de la Acetil-CoA: piruvato deshidrogenasa
115. Primer complejo multi-enzimático: piruvato deshidrogenasa
116. Ilustrar la encrucijada del piruvato:

Ciclo de Krebs
117. Otros nombres para el Ciclo de Krebs: Ciclo del ácido cítrico, ciclo de los ác. tricarboxílicos
118. Ciclo que produce mayor cantidad de energía: Ciclo de Krebs
119. Ubicación celular del Ciclo de Krebs: matriz mitocondrial
120. ATPs totales producidos en una vuelta al ciclo (desglosado): 12 ATPs (3 NADH, 2 FADH, 1 GTP)
121. De dónde viene el Acetil-CoA: de la encrucijada del piruvato
122. Molécula aceptora del acetil-CoA en el Ciclo de Krebs: oxaloacetato
123. Cuántos carbonos tiene la acetil-CoA: 2 carbonos
124. Cuántos carbonos tiene el oxaloacetato: 4 carbonos
125. Primer sustrato que se forma, enzima involucrada y cuántos carbonos tiene: acetato, 6
carbonos, citrato sintetasa
126. Enzima del punto de regulación del Ciclo de Krebs: isocitrato deshidrogenasa. Activada por
ADP, inhibida por NADH
127. Segundo complejo multienzimático: alfa-cetogutarato deshidrogenasa
128. Dónde se encuentra ubicada la succinato deshidrogenasa: membrana interna mitocondrial
129. Coenzima resultante en la interacción con la succinato deshidrogenasa: FADH

Fosforilación oxidativa
130. Qué es la fosforilación oxidativa: proceso para la síntesis del enlace anhidro ATP
131. Ubicación celular de la fosforilación oxidativa: membrana interna mitocondrial
132. Cuál es el último complejo de la cadena de transporte de electrones: el oxígeno
133. Inhibidor de la cadena de transporte de electrones: cianuro
134. Cuántos ATPs produce un NADH: 3 ATPs
135. Cuántos ATPs produce un FADH: 2 ATPs
136. Producto final de la cadena de transporte de electrones: H2O y ATP
137. Conversión de energía: eléctrica (gradiente de protones) química (enlace anhidro)
Regina Portilla Suñol Bioquímica NRC:10818
Dra. Noemí Meraz Cruz

138. A qué complejo entra el NADH primero: complejo I (NADH deshidrogenasa)

139. Por qué otros complejos pasa el NADH: II (deshidrogenasa de succinato) y IV(citocromo oxidasa)
140. A qué complejo entra el FADH primero: complejo II, (deshidrogenasa de succinato)
141. Por qué otros complejos pasa el NADH: II (deshidrogenasa de succinato), III (citocromo b-c1) y IV(citocromo oxidasa)
142. Entre qué complejos se encuentra el ciclo de las quinonas: II y III
143. Qué complejo NO bombea protones al espacio inter mitocondrial: II y V
144. Cuáles son los elementos móviles: Citocromo c y ubiquinona
145. Componentes del complejo V (ATPasa): F0 (porción catalítica) y F1 (sección basal)
146. Cuántos protones se usan por cada O2 y formar 1 H2O: 8 protones

Radicales libres y Antioxidantes

147. Primer sustrato al que dañan los radicales libres: lípidos –inmediato-
148. De qué manera dañan a los lípidos y un síntoma: membrana celular, arrugas
149. Sustratos que dañan por oxidación lenta: carbohidratos y proteínas
150. Qué parte de los ácidos nucleicos se daña: telómeros
151. Enzima de defensa que produce apoptosis cuando se daña el telómero: telomerasa
152. Dónde ocurre una osmosis leve de RL°: fosforilación oxidativa (controlable)
153. Dónde ocurre una osmosis grave de RL°: ADN (no se arregla)
154. Mecanismos de acción de los antioxidantes y qué hacen:
a. Preventivo formación de RL°
b. Reparador enzimas reparan moléculas
c. Secuestrador se sacan los RL° del sistema
155. Tipos de antioxidantes: endógenos y exógenos
156. Para qué sirve la vitamina A: protege ADN de mutaciones
157. Para qué sirve la vitamina C: sistema inmune
158. Para qué sirve la vitamina E: protege ácidos grasos (vs envejecimiento)
159. Proceso para eliminar el RL° superóxido: dismutación
160. Productos de la dismutación: H2O2 y O2

Diabetes
161. Rango sanguíneo de prediabetes: 100-125 mg/dl
162. Rango del coma diabético: <140 mg/dl
163. Qué ocurre en la Diabetes Mellitus: no se produce insulina
164. Algunos síntomas de la diabetes: poliuria, polidipsia, polifagia, pérdida de peso
165. La Diabetes Tipo 1 es más común en: niños
166. Sexo que reporta mayor diagnóstico previo: femenino

Vía de las Pentosas

167. Otro nombre para la vía: vía del fosfogluconato
168. Ubicación celular de la vía: citosol
169. Productos de la vía de la pentosas: NADPH y Ribosa
170. Para qué se usa el NADPH: para la síntesis de colesterol, ácidos grasos y glutatión
171. Para qué se usa la ribosa: para la síntesis de ácidos nucleicos
172. Inhibidor de la vía de las pentosas: NADPH
173. Cuáles son las fases de la vía de las pentosas: oxidativa (irreversible) y no oxidativa (reversible)
174. Sustrato inicial de la fase oxidativa: glucosa-6-fosfato
175. Sustrato final de la fase oxidativa: Ribulosa-5-fosfato
176. Enzima reguladora de la fase oxidativa: glucosa-6-fosfato deshidrogenasa
177. Moléculas producidas en la fase oxidativa: 2 NADPH, H+ y CO2
Regina Portilla Suñol Bioquímica NRC:10818
Dra. Noemí Meraz Cruz

178. Sustrato inicial de la fase no oxidativa: Ribulosa-5-fosfato

179. Sustrato final de la fase no oxidativa: Glucosa-6-fosfato
180. Enzima reguladora de la fase no oxidativa: transcetolasa
181. Intercambios producidas en la fase oxidativa: intercambios de 10 carbonos
182. Función de la fase NO oxidativa: regenerar sustratos de las vías
183. Intermediarios de la vía: hexosas, ribulosas, heptosas, tetrosas y triosas
184. Representar la fase oxidativa:

Fundamentos de Lípidos
185. Características de los lípidos: moléculas apolares, indisolubles en agua, alifáticas (enlaces
de carbono), disueltas por temperatura
186. Relación saturación-fluidez: > saturados = > fluidez
187. Unidad monomérica de los lípidos: ácidos grasos
188. Proteína transportadora de ácidos grases en sangre: albúmina
189. Estructura de un ácido graso: CH3 –metilo- (CH2)n –hidrocarburos- Coo- carboxilo
190. Molécula de reserva de lípidos en el cuerpo humano: triacilglicérido
191. Componentes de un triacilglicérido: 1 glicerol y 3 ácidos grasos esterificados
192. De dónde viene el glicerol: de las sales biliares
193. Cómo se une el glicerol para formar TAGs: como radical libre, el OH se junta con el COOH
del ácido graso y se libera H2O
194. Estructura del glicerol:
195. Estructura de un triacilglicérido:
CH2 – O – C – (CH2)n – CH3
| =O
CH - O – C – (CH2)n – CH3
| =O
CH2 - O – C – (CH2)n – CH3
=O
196. Característica de los fosfolípidos: anfipáticos (cabeza polar y cuerpo no polar)
197. Componentes de un fosfolípido: 2 ácidos grasos, 1 grupo fosfato, 1 grupo polar
198. Características del colesterol: 4 anillos, difícil de degradar, resonante
199. Función de las lipoproteínas: transportar lípidos a lo largo de la linfa y torrente sanguíneo
200. Partes y su característica de una lipoproteína: núcleo apolar, envoltura polar
201. Componentes del núcleo de una lipoproteína: ésteres de colesterol y triacilglicéridos
202. Componentes de la envoltura de una lipoproteína: proteínas, fosfolípidos, colesterol
203. Qué son las apoproteinas: coenzimas de señalización adheridas a lipoproteínas
204. Destino de las apoproteinas cuando ya no se usan: transformadas en aminoácidos riñón
205. Cuáles son las cinco lipoproteínas: VLDL, IDL, LDL, HDL, Quilomicrones
206. Relación tamaño-densidad de las lipoproteínas: inversa
207. Lipoproteína de mayor tamaño y valor: quilomicrón 100 nm
208. Lipoproteína de menor tamaño y valor: HDL 8-13 nm
209. Principal contenido de las VLDL: triacilglicéridos
210. Principal contenido de las LDL: colesterol
211. Principal contenido de quilomicrones: triacilglicéridos
212. En qué lipoproteínas se encuentra la apoproteina B-100: VLDL*, IDL, LDL
Regina Portilla Suñol Bioquímica NRC:10818
Dra. Noemí Meraz Cruz

213. Apoproteina más característica y única de los quilomicrones: B-48

214. Circulación del colesterol de las LDL: hígado tejido extra-hepático
215. Circulación del colesterol de las HDL: tejido extra-hepático hígado
216. Qué hace la lipoproteína lipasa: hidrólisis del enlace éster de los TAGs
217. Producto de la acción de la lipoproteína lipasa en los TAGs: 1 glicerol y 3 ácidos grasos libres
218. Ubicación de la acción de la lipoproteína lipasa: torrente sanguíneo
219. Usos del colesterol en hígado: síntesis de sales biliares, hormonas y estructura memb. celular
220. Consecuencia del exceso de colesterol: adosamiento a endotelio vascular arterosclerosis

Metabolismo de lípidos
221. Sustancia secretada por la glándula salival: lipasa lingual
222. Función de la lipasa lingual: degradación de enlaces ésteres
223. Característica de los enlaces ésteres: más difíciles de degradar por su apolaridad
224. Qué es la emulsificación: formación de miscelas
225. Componentes de una miscela: fosfolípidos rodeando lípidos fragmentados
226. Qué pasa con los fosfolípidos de la miscela cuando ya no se usa: se degrada, se transforman
en TAGs o se van al tejido adiposo
227. Qué forma a las miscelas y de dónde viene: sales biliares, vesícula biliar
228. Dónde se produce la sal biliar: hígado
229. Hormona en el estómago que percibe lípidos y manda señal a la vesícula biliar para su
contracción y expulsión de sales biliares: colescistocinina
230. Función del ácido clorhídrico: desnaturalizar proteínas
231. Qué secreta el páncreas al estómago: bicarbonato
232. Función del bicarbonato: reducir acidez del estómago
233. Qué secreta el páncreas al duodeno: lipasa pancreática
234. Función de la lipasa pancreática: des-esterificar los triacilglicéridos
235. Producto de la des-esterificación de un TAG: 2 monoacilglicéridos y 2 ác. grasos libres
236. Porcentaje de sales biliares reusadas por el organismo: 95%
237. Órganos involucrados en la circulación entero-hepática: hígado, vesícula biliar, duodeno
238. Ubicación y causa de la síntesis exógena de los triacilglicéridos: duodeno, cuando se deja de
secretar la lipasa pancreática
239. Resultado de la vacuolación de TAG en la pared intestinal: quilomicrones
240. Destino de los quilomicrones según su uso: sí = tj. extra-hepático; no = tj. Adiposo
241. Ubicación de la síntesis endógena de TAGs: hígado
242. Forma de vacuolación de la síntesis de novo de los TAGs: VLDL

B-Reducción
243. Producto final de la B-Reducción: ácidos grasos
244. Condiciones para llevar a cabo la B-Reducción: mucho citrato y mucho ATP sin demanda
245. Ubicación celular de la B-Reducción: citosol
246. Tejido en el que se lleva a cabo la B-Reducción: hepático (renal y adiposo)
247. Cómo llega el citrato al citosol: a través de una lanzadera de citrato
248. En qué sustratos divide la citrato liasa al citrato: oxaloacetato y Acetil-CoA
249. Encima que actúa sobre el acetil-CoA para formar malonil-CoA: acetil-CoA carboxilasa
250. Cofactor de la acetil-CoA carboxilasa y otros factores que entran: biotina; CO2 y ATP
251. Número de carbonos que tiene la acetil y estructura: 2 carbonos CH3-C
252. Número de carbonos que tiene el malonil y estructura: 3 carbonos O=CH2-COO-
253. Enzima reguladora de la B-Reducción: ACP –Proteína Acarreadora de Acilos
254. Cuántas subunidades estructurales tiene el homodímero: 7 subunidades
Regina Portilla Suñol Bioquímica NRC:10818
Dra. Noemí Meraz Cruz

255. Forma de la ACP y subunidades catalíticas que tiene: homodímero; pantotenol y cisteína
256. A qué subunidad se pega el malonil-CoA y función: pantotenol (receptora)
257. A qué subunidad se pega el acetil-CoA y función: cisteína (formadora de enlaces)
258. Tipo de enlace formado con las subunidades catalíticas: tioéster; sulfidrilo
259. Encima que hace que se liberen las CoA: malonil-acetil transacilasa
260. Sustratos que entran al primer ciclo: acetil y malonil
261. Carbonos obtenidos en el primer ciclo: 4 carbonos
262. Porqué se descarboxila un carbono en todos los ciclos: porque no pueden estar en número impar
263. Cuáles son los tres sucesos que ocurren en cada vuelta al ciclo y cuáles sus encimas:
a. Reducción cetoacil reductasa
b. Deshidratación enoil deshidratasa
c. Reducción enoil reductasa
264. Sustrato que entra al segundo ciclo y siguientes vueltas: malonil
265. Carbonos obtenidos a partir de la segunda vuelta y en adelante: 2 carbonos
266. Moléculas que entran cada vuelta al ciclo: 2 NADPH (+1 ATP)
267. Moléculas que salen cada vuelta al ciclo: 2 NADP, 1CO2, 1 H2O, (+1 ADP)
268. Nombre del ácido graso de 16 carbonos: palmitato
269. Nombre del ácido graso de 18 carbonos: ácido esteárico

B-Oxidación
270. Proceso que sufren los ácidos grasos antes de oxidarse: activación
271. Ubicación celular de la activación: citosol
272. Condición en la que ocurre la B-oxidación: ayuno prolongado y con demanda de ATP
273. Reacción de la activación: CH3 –(CH2)n –Coo- -SH-CoA + ATP CH3 –(CH2)n – CH2–C– S CoA +
AMP a PPi =O
274. Molécula que transporta los ácidos grasos en al citosol: CoA
275. En qué membrana se encuentra la Carnitina con la enzima Transferasa I: matriz Ext mitoc
276. Producto y ubicación al salir de la primera Carnitina: acilcarnitina; espacio interno mitoc
277. A dónde sale el producto de la Carnitina Translocasa: Matriz mitocondrial
278. Para qué se forma un complejo de la CoA y el ácido graso: para que no se salga de la
matriz mitocondrial y se pueda llevar a cabo la B-oxidación
279. Molécula que entra a la tercera Carnitina con Transferasa II: acil-CoA
280. Ubicación celular de la B-oxidación: matriz mitocondrial
281. Pasos requeridos para eliminar 2 carbonos: oxidación, hidratación, reducción y tiólisis
282. Sustrato inicial de la B-oxidación: ácido graso (acetil-CoA)
283. Moléculas que entran en 1 ciclo: 1 NAD, 1 FAD, 1 H2O, 1 HS-CoA
284. Productos de la B-oxidación: 1 acetil-CoA y 1 acil-CoA
285. Moléculas producidas en 1 ciclo: 1 NADH, 1 FADH, 1 acetil-CoA
286. Cuánto acetil-CoA se produce en el último ciclo y porqué: 2; porque se usan 4 carbonos
287. Cuántos ATPs se generan con una molécula de acetil-CoA: 12 ATPs
288. A qué vía metabólica entra el acetil-CoA en músculos: Ciclo de Krebs
289. A qué vía metabólica entra el acetil-CoA en hígado: cetogénesis
290. En qué órganos se produce la Carnitina: hígado, riñones y cerebro
291. A partir de qué sustratos se forma la Carnitina: lisina y metionina
292. Qué hace el consumo de Carnitina: acelerar el transporte de ácidos grasos a través de la
mitocondria
293. Qué se necesita realizar cuando se consume Carnitina: mucho gasto energético y consumir
carbohidratos
294. ¿Es bueno consumir Carnitina? : no, es dañina
 Regina Portilla Suñol Bioquímica NRC:10818
Dra. Noemí Meraz Cruz

Dislipidemias
295. Qué es una dislipidemia: un trastorno de los lípidos en sangre (aumento)
296. Cuáles son los niveles normales para TAGs, HDL, VLDL, LDL y colesterol
a. Triglicéridos = <150 mg/dl
b. HDL = >40 mg/dl
c. VLDL = <2-30 mg/dl
d. LDL = <70-130 mg/dl
e. Colesterol = <200 mg/dl
297. Cuál es el origen de las Dislipidemias primarias: genético
298. Cuál es el origen de las Dislipidemias secundarias: ambiental

Cetogénesis
299. Condición para que ocurra: exceso de Acetil-CoA
300. De qué vías puede venir la acetil-CoA: B-oxidación y encrucijada del piruvato
301. Órgano en donde se sintetizan los cuerpos cetónicos: hígado
302. Ubicación celular: matriz mitocondrial
303. Enzima de regulación: HMG-CoA sintasa
304. Número de acetil CoA en un acetoacetil-CoA: dos
305. Número de acetil-CoA en la B-hidroxi-B-metilglutaril-CoA: tres
306. Vías a las que se puede ir el B-hidroxi-B-metilglutaril: síntesis de colesterol y cetogénesis
307. Primer cuerpo cetónico que se forma: acetoacetato
308. Cuerpos cetónicos formados a partir del acetoacetato: acetona y B-hidroxibutirato
309. Coenzima utilizada para formar B-hidroxibutirato: NADH
310. A qué órgano se va la acetona: pulmón
311. Parte del organismo donde se van el acetoacetato y el B-hidroxibutirato: torrente sanguíneo
312. Órgano que utiliza los cuerpos cetónicos durante un ayuno muy prolongado: cerebro
313. Nivel normal de cuerpos cetónicos en sangre: 1mg/100dl
314. Cuerpo cetónico que ya NO se recupera: acetona; se transpira
315. A dónde pueden ir los cuerpos cetónicos en exceso: Ciclo de Krebs

Metabolismo de Cuerpos Nitrogenados

316. Unidad monomérica de las proteínas: aminoácido
317. Estructura de un aminoácido:
318. Tipo de unión al carbono central: covalente
319. Dónde ocurre la desnaturalización de proteínas: en el estómago
320. Tabla de enzimas involucradas en la digestión de proteínas:

Enzima Origen Dónde se secreta Sustrato que rompe

Pepsina Estómago Estómago Enlaces peptídicos
Tripsina Páncreas Duodeno Proteínas y péptidos (arginina y lisina)
Quimiotripsina Páncreas Duodeno Proteínas y péptidos (fenilalanina, triptófano y tirosina)
Carboxitripsina Páncreas Duodeno Proteínas y péptidos (hexopeptidasas)
Elastasa Páncreas Duodeno Proteínas y péptidos (alanina, serina, glicina)
Dipeptidasa Duodeno Duodeno Dipéptidos
Aminopeptidasa Duodeno Duodeno Polipéptidos en extremos NH3
Enteropeptidasa Duodeno Páncreas Tripsinógeno tripsina

321. Nivel de estructuración en el que terminan las proteínas en estómago: primaria

Regina Portilla Suñol Bioquímica NRC:10818
Dra. Noemí Meraz Cruz

322. Cómo es la estructura primaria: cadena polipeptídica (de aminoácidos)

323. Estructura de un enlace peptídico: planar
324. Grupos que se pierden al formar un enlace peptídico: hidrómero y oxidrilo
325. Qué molécula se forma al hacer un enlace peptídico: H2O
326. Qué estabiliza la estructura secundaria: puentes de hidrógeno
327. Estructuras secundarias: α-hélice y lámina-β
328. Diferencia entre estructura secundaria y terciaria: disposición 3D en el espacio
329. Qué estabiliza las estructuras terciarias: puentes de hidrógeno y sulfuro, fuerzas de Van der
Waals, interacciones iónicas e hidrofóbicas, dipolo-dipolo
330. Mínimo de cadenas polipeptídicas para formar una estructura cuaternaria: dos
331. Ejemplo de una proteína con estructura cuaternaria: hemoglobina
332. En qué órgano ocurre la absorción de proteínas: duodeno
333. Procesos para desplazar al grupo amino: transaminación, desaminación oxidativa y
transdesaminación oxidativa
334. Moléculas involucradas en la transaminación: aminoácido cetoácido
335. Ejemplos de cetoácidos: piruvato, acetoacetato, ácido levulínico
336. Qué pasa cuando un aminoácido se protona: forma amonio
337. Qué daña el amonio: el sistema nervioso
338. Cómo viaja el amonio en sangre: como amina
339. Ciclo encargado de convertir el amonio en sustancia no tóxica: ciclo de la urea
340. A dónde se va el nitrógeno: Síntesis de bases nitrogenadas, neurotransmisores y coenzimas
341. Proteínas enzimáticas inactivas: zimógenos

Ciclo de la Urea
342. Órgano e que ocurre: hígado
343. Ubicación celular: mitocondria y citosol
344. Moléculas iniciales: Amonio y bicarbonato
345. Moléculas obtenidas: Urea, fumarato, 2 ADP, 1 AMP, PPi, 2 Pi, 5 H+
346. ATPs usados: 3 ATPs
347. Enlaces anhidro rotos: 4
348. Enzima reguladora: carbamoil-fosfato sintetasa I (activada por acetil glutamato)
349. Quiénes forman la citrulina: ornitina y carbamoil fosfato
350. A dónde atraviesa la citrulina: de matriz mitocondrial a citosol
351. Qué forman la citrulina y el aspartato: arginosuccinato
352. Primer grupo amino: Amonio
353. Segundo grupo amino formado: aspartato
354. Qué se libera junto con la arginina: fumarato
355. Qué se libera junto con la Urea: ornitina
356. A dónde pasa la ornitina: del citosol a la matriz mitocondrial
357. A qué órgano llega la Urea: al riñón

Neurotransmisores
358. Qué es un neurotransmisor: sustancia química que produce una respuesta fisiológica
359. Dónde se liberal los neurotransmisores: en terminaciones nerviosas
360. Ubicación de la Creatina: músculo y células nerviosas
361. Función de la Creatina: almacenar energía y regenera ATP en músculos
362. A partir de qué aminoácidos de forma la Creatina: glicina, arginina y metionina
363. Dónde ocurre la síntesis de Creatina: hígado, riñón y páncreas
364. Neurotransmisor que sirve para checar el funcionamiento del riñón: Creatinina
Regina Portilla Suñol Bioquímica NRC:10818
Dra. Noemí Meraz Cruz

365. En dónde se sintetiza la Creatinina: músculo

366. A partir de qué molécula se forma la Creatinina: creatina
367. Qué órgano secreta la Melatonina: glándula pineal
368. Función de la Melatonina: regulación de secreción de gonadotropinas y regulación de
ciclos circadianos
369. Neurotransmisor que funciona como antioxidante: melatonina
370. Principal neurotransmisor inhibitorio: GABA
371. A partir de qué molécula se forma el GABA: ácido glutámico
372. Neurotransmisor que produce esfingolípidos: Esfingosina
373. A partir de qué moléculas se forma la esfingosina: serina y palmitoil-CoA
374. Neurotransmisor sintetizado a partir de triptófano: Serotonina
375. Actividad de la Serotonina: inhibitoria
376. En qué órgano se produce la Serotonina: cerebro
377. Función de la serotonina: inhibir secreción gástrica y hormonal, control ciclos circadianos
378. Dónde se almacena la serotonina: en plaquetas
379. Neurotransmisor (y hormona) presente en reacciones inmunes: Histamina
380. Tipos de Histamina: endógena y exógena
381. A partir de qué molécula se produce la histamina endógena: histidina
382. En dónde se produce la histamina exógena: intestina (por acción de bacterias)
383. Qué es la Melanina: pigmento
384. A partir de qué molécula se produce la Melanina: tirosina
385. Función de la Melanina: bloque de rayos UV, eliminación de RL° en piel
386. Patología relacionada con la Melatonina: albinismo

Síntesis de bases nitrogenadas

387. Quiénes son las bases púricas: adenina y guanina
388. Quiénes son las bases pirimídicas: timina, uracilo y citosina
389. Cuántos anillos forman las purinas y de cuántos carbonos: dos; 5 y 6 carbonos
390. Cuántos anillos forman las pirimidinas y de cuántos carbonos: uno; 6 carbonos
391. Qué estructuras forman un nucleósido: base nitrogenada y ribosa
392. Qué estructuras forman un nucleótido: base nitrogenada, ribosa y ácido fosfórico
393. Cuántos fosfatos se unen para formar un nucleótido: de 1 a 3
394. De dónde viene el ácido fosfórico: de un amortiguador
395. Quiénes son los nucleótidos: ADN y ARN
396. Qué tiene la ribosa del ADN en el carbono 2: H
397. Qué tiene la ribosa del ARN en el carbono 2: OH
398. De dónde viene la ribosa: de la vía de las pentosas
399. Ubicación celular de la síntesis de bases nitrogenadas: citosol
400. Qué bases tiene el RNA y cómo se unen: Uracilo-Adenina y Citosina-Guanina
401. Qué bases tiene el DNA y cómo se unen: Timina-Adenina y Citosina-Guanina
402. Molécula inicial en la síntesis de bases púricas: ribosa-5-fosfato y (ATP + GTP)
403. Molécula inicial en la síntesis de bases pirimídicas: glutamina y bicarbonato (y ATP)
404. Primero nucleótido formado en la síntesis de bases púricas: Inosina-5-monofosfato (IMP)
405. Primero nucleótido formado en la síntesis de bases pirimídicas: Uracilo-5-monofosfato (UMP)
406. Enzima reguladora de la síntesis de bases púricas: ribosa-5-fosfato pirofosfocinasa
407. Enzima reguladora de la síntesis de bases pirimídicas: carbomoil fosfato sintetasa II
408. Inhibidor de la síntesis de bases púricas: AMP y GMP
409. Inhibidor de la síntesis de bases pirimídicas: CTP y UTP
410. Coenzima involucrada en la síntesis de bases nitrogenadas: NAD
Regina Portilla Suñol Bioquímica NRC:10818
Dra. Noemí Meraz Cruz

411. Enlaces anhidro rotos en la síntesis de bases púricas: 4 (2 ATPs ADP+AMP, 1GTP GMP)
412. Enlaces anhidro rotos en la síntesis de bases pirimídicas: 2 (2 ATPs ADP)
413. Qué se forma primero en una base púrica: la ribosa
414. Qué se forma primero en una base pirimídica: la base nitrogenada
415. De qué bases NO se degrada el anillo: bases púricas
416. Coenzima involucrada en la degradación de bases pirimídicas: NADPH
417. Último producto de la degradación de bases púricas: ácido úrico
418. Último producto de la degradación de bases pirimídicas: urea (β-alanina y β-aminoisobutirato)
419. Precursor del AMP: aspartato
420. Precursor del GMP: glutamina