Bioquímica

Taller de enzimas

Presentado por:
Cuello Lázaro Andrea

Universidad Simón Bolívar

Medicina 3° semestre
2021-2
1. Defina los siguientes términos:
• Enzimas: Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio
químico específico en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a
descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar.
La coagulación de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas
• Coenzimas: as coenzimas, estas moléculas tienen una estructura química que
las hace diferentes de las proteínas; la principal función de estas coenzimas es
transportar materia y algunas otras moléculas entre las enzimas.

El funcionamiento de las coenzimas es limitado a la recepción, transportación y

deposición de otras moléculas, de esta manera las coenzimas no llegan nunca a
estar ligadas permanentemente a una sola enzima, esto quiere decir que no
forman parte de su estructura.
• Zimógeno: Un zimógeno o proenzima es un precursor enzimático inactivo, es
decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas. Para activarse,
necesita de un cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un
centro activo donde pueda realizar la catálisis. En ese momento, el zimógeno
pasa a ser una enzima activa. El cambio bioquímico suele ocurrir en un lisosoma,
donde una parte específica de la enzima precursora se escinde del resto para
activarla. La cadena de aminoácidos que se libera por la activación se llama
péptido de activación.
• Holoenzima: Una holoenzima es una enzima que está formada por una
apoenzima y un cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica
compleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima). En resumidas cuentas,
es una enzima completa y activada catalíticamente.

Las apoenzimas son enzimas que carecen de los componentes químicos

apropiados para realizar la actividad catalítica, por ello, se ayudan de otras
sustancias no proteicas, denominadas cofactores que, fijadas en su superficie
mediante enlaces covalentes o débiles, le aportan a la enzima los grupos y
funciones químicas que necesita. En estos casos, la parte proteica de la enzima
se denomina apoenzima y la fracción no proteica es el cofactor.
• Apoenzima: La apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una
enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los
cofactores necesarios, ya sean iones metálicos o sustoxis (Fe, Cu, Mg, etc.) u
orgánicos, que a su vez puede ser una coenzima o un grupo prostético,
dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la apoenzima. La apoenzima, es,
por tanto, catalíticamente inactiva, hasta que se le une el cofactor adecuado.
• Cofactor: Un cofactor es un compuesto químico no proteico o ion metálico que
se requiere para la actividad de una enzima como catalizador (un catalizador es
una sustancia que aumenta la velocidad de una reacción química). Los
 cofactores pueden considerarse "moléculas auxiliares" que ayudan en las
transformaciones bioquímicas. Las velocidades a las que estos ocurren se
caracterizan en un área de estudio llamada cinética enzimática.
• Estado de transición: Esquemáticamente, el desarrollo de una reacción
enzimática sencilla consistiría en: E + S - ES - E + P En una reacción química la
conversión de sustrato en producto requiere una situación energética intermedia
que se denomina estado de transición, donde el nivel de energía es superior al
del sustrato o del producto.
• Energía de activación: La energía de activación en química y biología es la
energía que necesita un sistema antes de poder iniciar un determinado proceso.
La energía de activación suele utilizarse para denominar la energía mínima
necesaria para que se produzca una reacción química dada. Para que ocurra
una reacción entre dos moléculas, éstas deben colisionar en la orientación
correcta y poseer una cantidad de energía mínima. A medida que las moléculas
se aproximan, sus nubes de electrones se repelen. Esto requiere energía
(energía de activación) y proviene del calor del sistema, es decir de la energía
traslacional, vibracional, etcétera de cada molécula. Si la energía es suficiente,
se vence la repulsión y las moléculas se aproximan lo suficiente para que se
produzca una reordenación de los enlaces de las moléculas. La ecuación de
Arrhenius proporciona la base cuantitativa de la relación entre la energía de
activación y la velocidad a la que se produce la reacción. El estudio de las
velocidades de reacción se denomina cinética química.
• Centro activo: El centro activo es la región de la enzima que se une al sustrato,
y tiene las siguientes características: Es una parte muy pequeña del volumen
total de la enzima. Están formados por aminoácidos que quedan próximos por
los repliegues de la cadena polipeptídica, aunque estuvieran lejanos en la
cadena original.
• Sitio de unión: En bioquímica, un sitio de es una región de una proteína, ADN o
ARN en la que otra molécula o ion específicos forma un enlace químico.

El término saturación se refiere a la fracción del total de centros de unión que

están ocupados (tienen una molécula o ion unido a él) en un determinado
momento. Cuando más de un tipo de ligando puede unirse a un centro de unión,
se da competencia entre ellos. Existe un equilibrio entre los ligandos enlazados y
no enlazados a los centros de unión.

Los centros de unión también exhiben especificidad química (la medida de los
tipos de ligandos que pueden unirse al centro), y afinidad química (la medida de
la fuerza de los enlaces químicos). Un tipo más específico de centro de unión es
el centro de unión del factor de transcripción, presente en el ADN.
• Sitios catalíticos: Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar
en los seres vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores
 específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa
sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción
catalizada por un enzima
La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El
centro activo comprende un sitio de unión formado por los aminoácidos que
están en contacto directo con el sustrato y un sitio catalítico, formado por los
aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción
Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de
reacción
Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones
específicas. Sin embargo, hay distintos grados de especificidad. El enzima
sacarasa es muy específico: rompe el enlace b-glucosídico de la sacarosa o de
compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su
sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos.
El enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor
eficacia sobre los sustratos análogos. Entre los enzimas poco específicos están
las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de
proteínas y péptidos de muy diverso tipo.
2. Indique la clase de enzima que cataliza cada una de las siguientes reacciones y
el mecanismo o tipo de reacción que se presenta. Investigue el nombre y via
metabólica en la que interviene.
a.

Vía metabólica: Glucolisis

Tipo de enzima: transferasas (Hexoquinasa)
Tipo de reacción: Transferencia
b.

Tipo de enzima: isomerasa

Tipo de reacción: Isomerización

c.

Tipo de enzima: isomerasa

Tipo de reacción: Isomerización

d.

Tipo de enzima: liasas

Tipo de reacción: liberación de los grupos de los sustratos por mecanismos
diferentes a la hidrolisis

e.

Tipo de enzima: liasas

Tipo de reacción: catálisis de enlaces mediante eliminación de átomos, dejando
dobles enlaces

f.
 Tipo de enzima: hidrolasa
Tipo de reacción: división hidrolítica de enlaces

g.

Tipo de enzima: liasa

Tipo de reacción: catálisis de enlaces mediante eliminación de átomos, dejando
dobles enlaces.

h.

Tipo de enzima: Hidrolasa

Tipo de reacción: División hidrolítica de enlaces

i.
 Tipo de enzima: ligasa
Tipo de reacción: reacción de unión de 2 moléculas acoplada con la hidrolisis de
ATP

j.

Tipo de enzima: hidrolasa

Tipo de reacción: división hidrolítica de enlaces

k.

Tipo de enzima: hidrolasa

Tipo de reacción: división hidrolítica de enlace
3.
6. Cuál es la importancia médica y de dónde provienen las siguientes enzimas
utilizadas para diagnóstico clínico:
a) Protrombina: también conocida como factor II de la coagulación, es una
proteína producida por el hígado, que cuando se activa promueve la conversión
de fibrinógeno en fibrina, que, en conjunto con las plaquetas, forma una capa
que impide el sangrado. Por lo que la protrombina es un factor esencial para que
la coagulación sanguínea suceda.
b) Plasminógeno: es una glicoproteína sintetizada por el hígado, presente en
el plasma sanguíneo y la mayor parte del fluido extracelular como
el precursor inactivo de una enzima proteasa llamada plasmina. El plasminógeno
es el componente central del sistema fibrinolítico del organismo, es decir, en la
disolución de coágulos sanguíneos de craneados y otros organismos eucariotas.
En humanos, la concentración de plasminógeno es entre 1.5 y 2 µmol/l.
c) Ceruloplasmina: Es una cuproproteína con actividad enzimática sintetizada en
el hígado, es una enzima de tipo ferroxidasa. Es la principal proteína
transportadora de cobre en la sangre, participa en el metabolismo del hierro.
d) Lipoproteinlipasa: representa una enzima importante en el cuerpo humano que
metaboliza los triglicéridos. Esta enzima descompone las moléculas que
transportan la grasa de los intestinos al torrente sanguíneo, donde la grasa se
convierte en energía o almacenado. Cuando existe una deficiencia de
lipoproteína lipasa, los depósitos grasos pueden acumularse en la sangre, lo que
podría conducir a la aterosclerosis y la obesidad.
e) Pseudocolinstearasa: La pseudocolinesterasa es una enzima que participa en
la hidrólisis de ésteres de colina, aunque su papel fisiológico es aún poco claro.
Se encuentra en todos los tejidos del cuerpo, excepto en los glóbulos rojos.2 Es
un mediador de la hidrólisis en el plasma sanguíneo de la cocaína a un
metabolito farmacológicamente inactivo, por lo que puede que tenga alguna
función próxima en el tratamiento de la sobredosis por cocaína.3
f) Aminotransferasas: son un conjunto de enzimas del grupo de las transferasas,
pues transfieren grupos amino desde un metabolito a otro, generalmente
aminoácidos. Estas enzimas son inducibles, porque su actividad puede
aumentarse por la acción de diversas hormonas como la tiroxina o los
glucocorticoides, su reacción es libremente reversible y su constante de equilibrio
está cerca de la unidad.
g) Creatininafosfokinasa (CK –MM; CK-MB; CK-BB): es un enzima utilizado
exclusivamente por las células musculares para permitir el funcionamiento de los
músculos. La concentración de CPK es normalmente muy baja en la sangre y su
presencia en cantidad anormal es indicativa de destrucción (lisis) de las células
musculares. Este incremento se observa en los casos de rabdomiólisis,
destrucción a nivel de los músculos de control voluntario, pero también en los
casos de infarto de miocardio. Las principales formas de CPK son la CPK-MB o
(CK-MB), destinadas a las células cardíacas, la CPK-MM o (CK-MM) destinadas
a las células musculares y la CPK-BB o (CK-BB) destinada a las células del
cerebro.
h) Fosfatasa alcalina: La fosfatasa alcalina es una enzima que se encuentra en
todo el cuerpo, pero especialmente en el hígado, los huesos, los riñones y el
sistema digestivo.
i) Alfa- amilasa pancreática: son enzimas hidrolíticas que transforman el almidón
en maltosa. Las alfa amilasas del cuerpo humano proceden de diferentes
órganos: la amilasa pancreática se produce en el páncreas y se elimina en el
intestino. Estas pruebas se utilizan para vigilar el funcionamiento del páncreas.
 j) Transaminasas: Las transaminasas son un tipo de enzimas. Estas están
presentes en el hígado. Pertenecen a un grupo de denominado transferasas. Se
encargan principalmente de la transformación bioquímica de ciertas sustancias.
También de la síntesis de los aminoácidos no esenciales o semi esenciales
como por ejemplo la taurina. Su rol es básicamente metabólico dentro de las
células. Ese es el motivo por el cual están presente en los tejidos de muchos
órganos.
k) Fosfatasa acida: comprende un conjunto de enzimas ampliamente repartidas en
el organismo (eritrocitos, suero, plaquetas, leucocitos, bazo, hígado, osteoclastos
y en epitelios glandulares de próstata, mama, estómago y colon)1 que
pertenecen a las fosfatasas, un tipo de enzima usado para liberar grupos fosfato
adheridos a otras moléculas. Se almacena en los lisosomas y funciona cuando
estos se unen a las endosomas, los cuales tienen un pH ácido. De ahí que su
actividad sea óptima en pH ácidos.
l) Lactato deshidrogenasa (LDH1; LDH2; LDH3; LDH4; LDH5): es una enzima
presente en muchos tejidos del cuerpo humano que tiene funcionalidad en el
aporte de energía a las células.
• La LDH1 tiene su origen en el corazón, músculos y hematíes (glóbulos rojos).
• La LDH2 en el sistema retículo endotelial y los leucocitos (glóbulos blancos).
• La LDH3 en los pulmones.
• La LDH4 en los riñones, placenta y páncreas.
• La LDH5 en el hígado y los músculos.

m) Gamma glutamil transferasa: una importante enzima presente en diversos

órganos del cuerpo humano, con especial preponderancia en el hígado (siendo
este el órgano en que se encuentra en mayor proporción), el corazón y la
vesícula biliar, pero estando también presente en otros como los riñones o el
cerebro.
Esta enzima tiene como principal función metabolizar el principal antioxidante
que fabrica nuestro cuerpo, el glutatión, así como transferirlo a otros
aminoácidos. Contribuye de este modo, entre otras cosas a mantener la salud y
la homeóstasis celular y a fortalecer el sistema inmune.
7. Consulte por el interés médico terapéutico de las siguientes enzimas:
• adenosina deaminasa: esta enzima desempeña varias funciones
adicionales dentro del cuerpo. El primero es su papel como una molécula
de señalización que, cuando se libera, interactúa con los receptores de
adenosina. La respuesta a esta interacción incluye la vasodilatación
coronaria, la reducción en la frecuencia cardíaca y muchos otros. Otra
función importante es su presencia extracelular donde se une a moléculas
diferentes. En este papel, lo más probable actúa como una molécula
estimulante.
• DNAasa: Es una prueba enzimática que se emplea para diferenciar
distintas especies de Staphylococcus Aureus, que normalmente produce
desoxirribonucleasas, de otros Staphylococcus.
• Alglucerasa: la alglucerasa había demostrado su seguridad y eficacia en
los objetivos terapéuticos de la enfermedad de Gaucher: recuperación de
 las concentraciones de hemoglobina y plaquetas, reducción del volumen
del bazo y del hígado; sin embargo, debido al gran tamaño de la molécula,
que no permite atravesar la barrera hematoencefálica, el tratamiento se
demostró incapaz para reducir los síntomas y signos neurológicos
8. que funciones terapéuticas tienen los siguientes inhibidores
enzimáticos.
• Captopril: se usa para aumentar las posibilidades de supervivencia
después de un ataque al corazón en pacientes con una afección del
corazón llamada hipertrofia ventricular izquierda (agrandamiento de las
paredes del lado izquierdo del corazón). también se usa para tratar la
enfermedad del riñón (nefropatía) causado por la diabetes en personas
que tienen diabetes tipo 1 y retinopatía (enfermedad de los ojos).
• Ritonavir: Es un inhibidor peptidomimético de la proteasa aspartil HIV-1 y
HIV-2 oralmente activo. La inhibición de la proteasa HIV vuelve a la
enzima incapaz de procesar al precursor lipoproteico gag-pol, lo cual lleva
a la producción de partículas HIV con morfología inmadura y sin
capacidad infectiva. El ritonavir tiene afinidad selectiva para la proteasa
HIV y poca actividad inhibitoria sobre la proteasa aspartil humana. La
información in vitro indica que es activo sobre todas las cepas del HIV
probadas en una variedad de células humanas primarias y transformadas.
• Tetrahidrofolato: Es cofactor en muchas reacciones biológicas,
especialmente en el metabolismo de los aminoácidos y ácidos nucleicos.
Actúa como donante de grupos con un solo átomo de carbono. Obtiene
este átomo de carbono secuestrando el formaldehído que se produce en
otros procesos metabólicos. La falta de tetrahidrofolato puede provocar
anemia megaloblástica.
• Penicilina: son antibióticos del grupo de los betalactámicos empleados
profusamente en el tratamiento de infecciones provocadas por bacterias
sensibles. La mayoría de las penicilinas son derivados del ácido 6-
aminopenicilánico, difiriendo entre sí según la sustitución en la cadena
lateral de su grupo amino. La penicilina G o bencipenicilina fue el primer
antibiótico empleado ampliamente en medicina.
• Aspirina: Alivia la fiebre.
✓ Calma los dolores menstruales, articulares y de cabeza.
✓ Trata la angina de pecho.
✓ Al ser un antiagregante plaquetario impide que la sangre se
coagule, lo cual puede prevenir trombos o infartos en personas que
lo han sufrido previamente o graves enfermedades
cardiovasculares.
✓ Para la piel gracias a su contenido en ácido acético (vinagre), se
utiliza como compuesto de cremas que tratan casos de acné,
enrojecimiento, psoriasis, cicatrices, callos y manchas leves.
9. Qué función cumple la enzima glucosa-6-fosfato deshidrogenasa y por
qué es importante en el desarrollo de la anemia hemolítica?
• Esta enzima es la encargada de la regulación de glucosa, esto es
importante porque si hay deficiencia de esta se produce un trastorno
(anemia hemolítica) en el cual los glóbulos rojos se descomponen cuando
el cuerpo se expone a ciertos fármacos o al estrés de una infección, cabe
resaltar que esto es hereditario.
Este tipo deficiencia produce un déficit de NADPH, agente reductor
generado por el ciclo de las pentosas, que se requiere para mantener el
glutatión en estado reducido, mediante el glutatión reductasa.
En el eritrocito normal, el glutatión reducido cumple la función de
mantener en estado reducido los grupos tiol de proteínas incluidas en la
membrana y de la hemoglobina.
Los glóbulos rojos normales aumentan la actividad glucolítica del ciclo de
las pentosas, con el fin de protegerse frente a los oxidantes.
En los eritrocitos con deficiencia enzimática tienen esta capacidad de
protección está alterada, por lo que son sensibles a los oxidantes.
La oxidación de la hemoglobina provoca que ésta precipite dentro del
glóbulo rojo, lo que condiciona su destrucción.