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Informe 6 - Organica 2 - PRÁCTICA #6 DE LABORATORIO:

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Química Orgánica II 2 4 6 4 o 14 (Universidad Nacional del Callao)

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UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CALLAO

FACULTAD DE INGENIERÍA QUÍMICA

ESCUELA ACADÉMICO PROFESIONAL DE INGENIERÍA QUÍMICA

TEMA

PRÁCTICA #6 DE LABORATORIO: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

Integrantes:

FLORIAN HERCE MARÍA ANDREA

ROJAS ESPINOZA RAÚL

ROJAS TEMPLE KAREN

SOTELO EVANGELISTA, ALFREDO
SANTOS ALIAGA JOEL

REGALADO GAMONAL SOFÍA ESTEFANY

Docente: HECTOR RICARDO CUBA TORRE

Curso: QUÍMICA ORGÁNICA II

Callao – Perú

2021

I. INTRODUCCIÓN

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Las proteínas son una de las moléculas orgánicas más abundantes en los sistemas vivos y son
mucho más diversas en estructura y función que otras clases de macromoléculas. Una sola
célula puede contener miles de proteínas, cada una con una función única. Aunque tanto sus
estructuras como sus funciones varían mucho, todas las proteínas se componen de una o más
cadenas de aminoácidos. En este artículo veremos con más detalle los componentes, las
estructuras y las funciones de las proteínas.

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II. OBJETIVOS

❏ Reacciones de reconocimiento de aminoácidos

❏ Reacciones de reconocimiento de proteínas
❏ Identificar si la reacción es positiva mediante las pruebas de coloración

III. MARCO TEÓRICO

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Un aminoácido es una pequeña molécula orgánica que contiene, al menos, un grupo amino (-
NH2), de naturaleza básica, y un grupo carboxilo (-COOH), de carácter ácido. Aunque los
seres vivos sintetizan para distintos propósitos diversos tipos de aminoácidos, sin duda los
más importantes son los que forman parte de las proteínas, todos los cuales pertenecen al
grupo de los aminoácidos. Los
-aminoácidos se caracterizan por presentar el grupo carboxilo y el grupo amino unidos al
mismo átomo de
carbono (que se denomina carbono
).
Además, a este carbono se une,
como tercer sustituyente, un átomo
de hidrógeno y, como cuarto
sustituyente, un grupo adicional de
tamaño y características diversas,
el cual diferencia a cada
aminoácido
de los demás. A este cuarto sustituyente se le denomina cadena lateral del aminoácido y, a
menudo, se le representa de forma simplificada por la letra R. Como los cuatro sustituyentes
del carbono son distintos y al adoptar una disposición tetraédrica en torno a él, los -
aminoácidos presentan isomería óptica (enantiómeros), en forma de imagen de espejo
(configuraciones D y L).

Existen más de 60 aminoácidos en las células, pero solo se utilizan 20 -aminoácidos en la

configuración L, para la construcción de proteínas. Solo las proteínas de las membranas
bacterianas contienen aminoácidos D, aminoácidos modificados o aminoácidos raros.
Clasificación de aminoácidos Los aminoácidos se pueden clasificar de acuerdo a diferentes
consideraciones, una de las más aceptadas es de acuerdo a la conformación de su cadena
lateral, así se clasifican en:
Otra clasificación suele ser en base a la polaridad de su cadena lateral y la capacidad de
interaccionar con las moléculas de agua, en ese sentido se dividen en: Hidrofóbicos,
Hidrofílicos y de Polaridad intermedia.
IV. MATERIALES Y REACTIVOS

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● Materiales
❏ Tubos de ensayos
❏ Probeta 100 ml
❏ Pipeta 10 ml
❏ Vasos 100 ml
❏ Baño eléctrico de calentamiento de tubos
❏ Termómetro

● REACTIVOS
❏ Ácido nítrico concentrado
❏ Reactivo de Millón
❏ CuSO4 al 5 %
❏ NaOH al 10 %
❏ Reactivo de Ninhidrina
❏ Clara de huevo diluido al 10 %
❏ Acetato de plomo al 5 %
❏ Nitrato de Plata al 10 %
❏ NH4OH
❏ Ácido pícrico

V. PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL

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Reacciones de coloración

Prueba de Biuret
Los grupos responsables de esta reacción positiva son:
R-CO-NH2; R-CS-NH2 y R-CH2-NH2-; En general, las
proteínas dan positivo esta prueba por tener en su molécula
el grupo amida –CO-NH- (enlace peptídico) Parte
experimental
En un tubo de ensayo colocar 2 ml de albúmina y 3 ml de
NaOH al 10 % y agregar gota
a gota la solución de CuSO4 al 5 % hasta obtener un color
violeta púrpura.

Prueba Xantoproteica
El grupo fenilo de la molécula de proteína
(triptófano, tirosina) con HNO3 concentrado da
nitroderivados aromáticos de color amarillo que
por adición de un álcali cambia a un color
anaranjado.En un tubo de ensayo colocar 3 ml de
una solución de albúmina, luego 1 ml de HNO3
conc., luego someter al calor suave, dando un
precipitado amarillo y luego se disuelve.
Se enfría exteriormente y se añade gota a gota
NH4OH tornándose anaranjado.
Prueba de Millón

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A una solución de 3 ml de clara de huevo se añaden 5 gotas del reactivo de Millón (1 g de

Hg + 1 ml de HNO3 conc., se calienta y se deja enfriar y completar hasta 60 ml), luego se
calienta y se observa el color. Cuando se obtiene una coloración roja anaranjada en la
proteína existe un resto de grupos hidroxílenlos
( HO-C6H5) como la tirosina, fenilalanina o
triptófano.

Prueba de color con la Ninhidrina (tricetohidrindeno)

Una reacción específica de los aminoácidos que se usa para detectar su presencia consiste en
el tratamiento con la ninhidrina
formándose complejos coloreados violetas. Esta reacción es
positiva para todos los aminoácidos que tienen el grupo α-
amino primario.
La prolina que tiene el grupo amino secundario da un color
naranja al reaccionar con la ninhidrina.En un
tubo de ensayo introducir 2 ml de albúmina y añadir 2 ml de reactivo de Ninhidrina, se
calienta en baño María a ebullición por 10 min. Observe los colores desarrollados.

Pruebas de precipitación

Con sales metálicos:

En 3 tubos de ensayo agregar 3 ml de solución de albúmina y al primer tubo añadir un ligero
exceso de AgNO3 diluido, al 2do tubo añadir CuSO4, al 3er tubo acetato de plomo y 5
gotas de NaOH y observar los precipitados. Indicar las reacciones químicas.

Con reactivo de alcaloide

En un tubo agregar 3 ml de solución de clara de huevo y añadir 6 gotas de solución de ácido
pícrico hasta observar precipitado.

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Pruebas de coagulación
En un tubo de ensayo colocar 5 ml de solución de albúmina, se añade 5 gotas de ácido
acético y calentar el tubo a la llama del mechero y observar en un tubo de ensayo colocar 5
ml de albúmina y calentar en baño María hasta coagulación. Indicar la temperatura de
coagulación.

RESULTADOS

Prueba de Biuret
La albúmina, la serina y la asparagina reaccionan con el sulfato de cobre en medio

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alcalino, dando soluciones en diferentes tonos azules. El resto de muestras (glicina y

leucina) no reaccionan con el sulfato de cobre quedando soluciones de color en tonos
celestes.
Prueba Xantoproteica
La albúmina con el ácido nítrico en presencia de calor (Baño maría) coagula de color
amarillo, al enfriar se le agrega NaOH precipitando a color naranja. La Leucina más el ácido
nítrico en presencia de calor no reacciona observándose una solución incolora, la que se
enfría, y con la adición de NaOH, nos da una precipitado amarillo, concluyendo que la
leucina solo reacciona en medio alcalino.
Prueba de Millón
El reactivo de Millón solo reacciona con las proteínas. Por lo tanto este reactivo es selectivo
y se emplea para la identificación de proteínas, ya que con éstas el reactivo forma
precipitados de color rojo ladrillo.
Prueba de color con la Ninhidrina (tricetohidrindeno)
Todas esas soluciones (enfriadas) dieron soluciones en tonalidades violetas, con excepción de
la asparagina que da un color rojo, que significa que no reaccionó.

Pruebas de precipitación
La reacción de la albúmina frente al CuSO4 (tubo 2) nos dio un precipitado de color celeste,
frente al HCl (tubo 4) precipitó de color azul claro, y frente al NaOH (tubo 6) precipito de
color violeta. De esto deducimos que las proteínas precipitan en tono azul - violeta con
CuSO4 en medio ácido y básico respectivamente, caracterizando este ensayo para la
identificación de las proteínas.

notar que se forma un

Positiva para Tirosina.

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OBSERVACIONES

Prueba de Millon
Se puede precipitado
rojizo.
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Prueba de color con la Ninhidrina (tricetohidrindeno)

Observamos que la solución de Ninhidrina con albumina se torna
de color amarillo claro. Positiva para aminoácidos que tienen el
grupo amino primario.

Pruebas de precipitación
Con sales metálicos:
● Nitrato de plata: Se da la formación de un precipitado oscuro marrón al
agregarle el nitrato de plata en exceso a la albumina.

● Sulfato cúprico: Se observa la formación un precipitado de color celeste

grumoso parecido al color del cielo.

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● Acetato de plomo: Se puede observar la formación de un precipitado color blanco

lechoso al agregarle el acetato de plomo con el NaOH.

Con reactivo alcaloide

La solución con ácido pícrico se torna amarillenta de forma casi fluorescente.

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Pruebas de coagulación
Observamos la formación de un coloide medio amarillento.

RECOMENDACIONES

- Recomendamos seguir las instrucciones del material, ya sea como enfriar o calentar
un determinado tiempo para llevar a cabo las reacciones y observarlas
adecuadamente.
- Tener en cuenta la cantidad utilizada de los reactantes para obtener la aparición de los
diferentes colores presentados en la práctica.
- Tener en cuenta las explicaciones de la profesora en las distintas prácticas que se
realiza en el laboratorio.

CONCLUSIONES
- Se determina la presencia de proteínas en la albúmina.
- Las proteínas constituyen una de las moléculas más importantes en el organismo, ya
que cumple muchas funciones.
- Las proteínas están constituidas por aminoácidos, por los cuales los métodos se basan
en el reconocimiento de los aminoácidos.

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CUESTIONARIO

1. ¿Qué indica el punto Isoeléctrico?

Denominamos punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido al valor de pH al cual la molécula
no tiene carga neta. En otras palabras, es el pH el cual la cantidad de carga positiva de un
aminoácido es exactamente igual a la cantidad de carga negativa.
Una característica que se relaciona es que en este valor de pH, la solubilidad de la
sustancia es casi nula.

2. ¿Por qué son importantes las proteínas?

Las proteínas son de importancia biológica porque son alimentos de función plástica o
estructural, empleados por las células para sintetizar sus propias proteínas, que son
utilizadas en los procesos de crecimiento y reparación del organismo.
Contienen aminoácidos, regulan la actividad celular, forman parte del sistema
inmunológico, transportan grasas entre otras actividades.

3. Indique las estructuras de la proteínas de la albúmina

La albúmina es una proteína que se encuentra en gran proporción en los linfocitos, siendo
la principal proteína de la sangre, y una de las más abundantes en el ser humano. Se
sintetiza en el hígado.
Los tipos de albúmina son:
a. Seroalbúmina (sangre). Es una de las proteínas más importante del plasma de la
sangre.

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b. Ovoalbúmina (huevo). Es la principal proteína de la clara del huevo (60-65% del

peso de la clara de huevo).

c. Lactoalbúmina (leche). Es una proteína del suero de la leche, puede encontrarse en

la leche de la mayoría de las hembras de los mamíferos.

4. Explique las diferencias entre las estructuras primarias y secundarias o

terciarias de una proteína. De un ejemplo.

a. Estructura primaria

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia definida de aminoácidos,

es decir, la combinación lineal de los aminoácidos.

Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que
el orden de aminoácidos que la conforman.

b. Estructura secundaria

La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial del esqueleto proteico

entre los átomos que forman el enlace peptídico. Existen

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diferentes tipos de estructura secundaria:

- En forma de hélice

- En forma de acordeón

c. Estructura terciaria

Es la interacción entre disposiciones espaciales (hélices o acordeones), es decir, la

unión de 2 o más estructuras secundarias.

5. Explique las diferencias entre aminoácidos esenciales y no esenciales e

indique cuales son los esenciales (presente sus estructuras).
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas. Los
aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida.
Los aminoácidos se clasifican en:

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Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales

● No esencial significa que nuestros
● Los aminoácidos esenciales no los
cuerpos producen el aminoácido.
puede producir el cuerpo.
● No es necesario consumir alimentos
● Deben provenir de los alimentos.
para obtenerlos.
● Los 9 aminoácidos esenciales son:
● Los aminoácidos no esenciales
histidina, isoleucina, leucina, lisina,
incluyen: alanina, arginina, asparagina,
metionina, fenilalanina, treonina,
ácido aspártico, cisteína, ácido
triptófano y valina.
glutámico, glutamina, glicina, prolina,
serina y tirosina.

Las estructuras de los aminoácidos esenciales son:

HISTIDINA ISOLEUCINA LEUCINA

LISINA METIONINA FENILALANIN

A

TREONINA TRIPTÓFANO VALINA

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6. Indique cómo se realiza la coagulación de la albúmina.

A. COAGULACIÓN DE LA SANGRE (hemostasia)
La hemostasia es la coagulación de la sangre. La hemostasia es la forma en la que el
cuerpo detiene la hemorragia de los vasos sanguíneos lesionados.
La hemostasia comprende tres procesos principales:
● Estrechamiento (contracción) de los vasos sanguíneos.
● Acción de las plaquetas que intervienen en el proceso de coagulación.
● Actividad de proteínas presentes en la sangre que trabajan junto con las
plaquetas para ayudar a la coagulación (factores de coagulación).

B. COAGULACIÓN DEL HUEVO

La acción de la temperatura hace que la proteína presente en el huevo cree unas estructuras
rígidas que provocan la coagulación tanto de la yema como de la clara. Este proceso
ocurre a temperaturas diferentes: entre 60 y 64º para la clara y entre 65 y 70º para la yema.
El huevo batido (mezcla de clara y yema) coagula alrededor de los 65º. Estas diferencias
de temperaturas permiten, si contamos con un termómetro preciso y un calentador
adecuado, hacer huevos pasados por agua siempre perfectos: si calentamos a 64º
aseguramos que la clara esté perfectamente coagulada mientras que la yema permanece
líquida.

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C. COAGULACIÓN DE LA LECHE
Es el proceso mediante el cual la leche comienza su transformación en queso. La
coagulación puede ser por acidez, en la cual las caseínas coagulan por efecto del pH
dependiente de la cantidad de ácido producido por bacterias lácticas o añadido
directamente.

D. A NIVEL DE LABORATORIO:
● ÁCIDO ACÉTICO:
En un tubo de ensayo colocar 5 ml de solución albúmina y se le agrega 5 gotas de
ácido acético, luego calentamos a baño maría. Observamos la formación de un coloide
medio amarillento.

● REACTIVO DE NESSLER:
En un tubo de ensayo agregar 5 ml de solución de albúmina y luego agregar 6 gotas
de reactivo de nessler, al finalizar calentar a baño maría. Se obtuvo una coloración
amarillenta pálida.

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BIBLIOGRAFÍA
● Rescatado
de :https://es.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-
and-amino-acids/a/orders-of-protein-structure
● Rescatado de:https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/002222.htm
● Rescatado de:https://asscat-hepatitis.org/el-ranking-de-alimentos-ricos-en-
aminoacidos-esenciales/
● Rescatado de:https://www.quimica.es/enciclopedia/Ovoalb
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%20principal,de%20inhibir%20cualquier%20peptidasa%20s.
● Rescatado de:https://www.virtualpro.co/files-bv/20051201/20051201-
013.htm#:~:text=La%20coagulaci%C3%B3n%20es%20el
%20proceso,bacterias%20l%C3%A1cticas%20o%20a%C3%B1adido
%20directamente.

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