MIOSINA
MIOSINA
MIOSINA
TIPOS DE MIOSINA
La miosina es la proteína más abundante del tejido muscular, suponiendo el 65%
del total. Pero no existen solo en los músculos, hay diferentes tipos de
miosina. Las miosinas I, II y V son las más comunes, las miosinas VIII y XI son
exclusivas de las plantas, la IX de vertebrados y la XIV de protozoos parásitos.
Todas las miosinas, comparten el dominio globular y se diferencian por la longitud
de la cola y su función. Las miosinas II y V son las más poseen una cola más larga
con unos 1000 aminoácidos.
La miosina I actúa en la organización intracelular. A parte de su papel
indispensable en la contracción muscular la miosina II participa en otros procesos
que requieren la contracción de la célula. Por ejemplo, la miosina es la encargada
de la citocinesis.
La miosina II forma parte del anillo contráctil de la célula durante la división
celular. La miosina V interviene en el desplazamiento de orgánulos y vesículas. La
miosina unida a la membrana de las vesículas viaja sobre filamentos de actina.
Finalmente, la miosina VII la encontramos en el oído interno.
FUNCIONES DE LA MIOSINA
La miosina es la encargada de unir ATP, hidrolizarlo para obtener energía y gracias
a esa energía desplazarse a lo largo de los filamentos de actina. La miosina es por
lo tanto una ATPasa.
La miosina tiene la finalidad de unirse con la actina para generar la contracción
muscular, es decir, son responsables tanto de los movimientos que realizamos
con las extremidades como de la contracción que genera nuestro corazón.
¿CUÁL ES LA ESTRUCTURA DE LA MIOSINA?
Los filamentos gruesos (miosina) son estructuras de los músculos, que tienen la
característica de que presentan una longitud mayor a los filamentos delgados
(actina). En cuanto a la estructura de la miosina, estas son conocidas en biología
por ser unas enzimas capaces de generar energía durante la transformación del
ATP en ATPasa.
La miosina es una ATPasa, es decir, hidroliza el ATP para formar ADP y Pi,
reacción que proporciona la energía para la contracción muscular.
La miosina está compuesta de 2 idénticas cadenas pesadas, cada una de
230 kDa,[1] y 4 cadenas livianas de 20 kDa cada una. La molécula tiene una región
globular de doble cabeza unida a una larga cadena helicoidal de doble hebra. Cada
cabeza se une a dos diferentes cadenas ligeras. Todas las miosinas tienen la
secuencia:
Gly - Glu - Ser - Ala - Gly - Lys - Thr
que es similar a la secuencia encontrada en el sitio activo de otras ATPasas.
La estructura α-helicoidal ininterrumpida de la cola de la miosina es favorecida por
la ausencia de prolina en intervalos de más de 1000 residuos y por la abundancia
de leucina, alanina y glutamato.
La porción globular de la miosina tiene actividad ATPásica y se combina con
la actina. Dos de las cadenas ligeras son idénticas (una en cada cabeza) y pueden
ser removidas sin pérdida de la actividad ATPásica. Las otras dos cadenas ligeras
no son idénticas y se ven requeridas para la actividad ATPásica y para la unión de
la miosina a la actina.
La miosina puede escindirse con la tripsina en dos fragmentos llamados
meromiosina ligera y meromiosina pesada.
La meromiosina ligera forma filamentos, carece de actividad ATPásica y no se
combina con la actina; es una cadena de doble hebra alfa helicoidal de 850 Å de
longitud. La meromiosina pesada cataliza la hidrólisis del ATP, se une a la actina,
pero no forma filamentos y genera la fuerza para la contracción muscular; consta
de una barra corta unida a dos dominios globulares que son las cabezas de la
miosina. La meromiosina pesada puede escindirse por la papaína en dos
subfragmento en forma de bastón llamado S2. Cada fragmento S1 tiene un sitio
con actividad ATPásica y un sitio de unión a la actina.
Cada miofibrilla consta de múltiples miofilamentos que son unas hebras delgadas
o gruesas compuestas químicamente de dos proteínas especiales actina y
miosina. Los miofilamentos de una miofibrilla no abarcan toda la extensión de la
fibra muscular sino que se dividen en compartimentos llamados sarcómeras..
La agrupación de miofilamentos delgados o de actina forman las bandas
transversales claras de una miofibrilla y la agrupación de las segundas o de
miosina, las bandas oscuras. Las primeras se conocen también como bandas I y
las segundas como bandas A. Estas bandas se alternan. Las banda I y A en
conjunto se denominan sarcómero. Además de la actina los miofilamentos
delgados tienen otras dos moléculas de proteína que son troponiosiona y
troponina que intervienen en la regulación de las contracciones musculares.
Un sarcómero está separado de los otros por zonas angostas de material denso
que son las líneas Z. Los filamentos delgados se fijan en las líneas Z y se
proyectan en ambas direcciones.
Además de actina, los miofilamentos delgados contienen otros dos tipos de
proteína así como sitios receptores de miosina. Cada filamento de miosina posee
unas pequeñas proyecciones denominadas puentes, las que al interactuar con los
filamentos de actina producen la contracción.
Los miofilamentos gruesos se interdigital con los extremos libres de los
miofilamentos delgados y ocupan la banda A de la sarcómera. En la mitad de esta
banda se aprecia la zona H. Las moléculas de miosina que las integra, tienen
zonas por las cuales pueden unirse a las moléculas de actina y otras, al ATP.