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Proteínas Musculares

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FACULTAD DE CIENCIAS

QUIMICO BIOLOGICAS.

"Proteínas musculares"
BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL.

PROFESOR: EDUARDO ARMIENTA


ALDANA.

ALUMNA: EMMILY MAYRIN


SOLORIO

LUQUE.

2-05

Culiacán Rosales estando a 25 de Sep. de 2023


Índice.

Miosina…………………………………………………………………………..3
Actina…………………………………………………………………………….4
Tropomiosina……………………………………………………………………5
Troponina………………………………………………………………………..6
Titina …………………………………………………………………………….8
Nebulina………………………………………………………………………..10

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"Proteínas musculares"

MIOSINA.
La miosina es una proteína que transforma energía química en forma de ATP en
energía mecánica, generando fuerza y movimiento. La miosina es la proteína
contráctil que constituye el más grueso de los dos tipos de filamentos.
Otras proteínas asociadas a la miosina son 2 idénticas cadenas pesadas, cada una
de 230 kDa, y 4 cadenas livianas de 20 kDa cada una. La molécula tiene una región
globular de doble cabeza unida a una larga cadena helicoidal de doble hebra. Cada
cabeza se une a dos diferentes cadenas ligeras. Todas las miosinas tienen la
secuencia Gly - Glu - Ser - Ala - Gly - Lys - Thr, que es similar a la secuencia
encontrada en el sitio activo de otras ATPasas. Por otra parte, la miosina es la
proteína más abundante del tejido muscular, suponiendo el 65% del total. Pero no
existen solo en los músculos, hay diferentes tipos de miosina como:
Las miosinas I, II y V son las más comunes, las miosinas VIII y XI son exclusivas de
las plantas, la IX de vertebrados y la XIV de protozoos parásitos. Todas las miosinas,
comparten el dominio globular y se diferencian por la longitud de la cola y su función.
Las miosinas II y V son las más poseen una cola más larga con unos 1000
aminoácidos y por ultimo la miosina I actúa en la organización intracelular.
A parte de su papel indispensable en la contracción muscular la miosina II participa
en otros procesos que requieren la contracción de la célula. Por ejemplo, la miosina
es la encargada de la citocinesis. La miosina II forma parte del anillo contráctil de la
célula durante la división celular.
La miosina V interviene en el desplazamiento de orgánulos y vesículas. La miosina
unida a la membrana de las vesículas viaja sobre filamentos de actina.
Finalmente, la miosina VII la encontramos en el oído interno.
En general las funciones de la miosina en el metabolismo son:
- La miosina es la encargada de unir ATP, hidrolizarlo para obtener energía y
gracias a esa energía desplazarse a lo largo de los filamentos de actina. La
miosina es por lo tanto una ATPasa.

- La miosina tiene la finalidad de unirse con la actina para generar la


contracción muscular, es decir, son responsables tanto de los movimientos
que realizamos con las extremidades como de la contracción que genera
nuestro corazón.

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ACTINA.
La actina es una proteína fibrosa, contráctil, que forma microfilamentos. La actina
es una familia de proteínas globulares capaces de formar filamentos. Los filamentos
de actina están formados por moléculas de una proteína globular denominada actina
G, que en presencia de ATP y se polimeriza formando un filamento doble helicoidal,
también llamado actina filamentosa o actina F. La actina G posee una apariencia
globular, pero está compuesta de dos lóbulos separados por una hendidura que
conforma el pliegue ATPasa, un centro de catálisis enzimática capaz de unir el ATP
y Mg(2+) e hidrolizar el primero a ADP más
fosfato, este tipo de actina G solo es funcional si
posee un ADP o un ATP en su hendidura.
La actina F tiene una estructura filamentosa
interpretable como una hélice levógira
monocatenaria o bien como una hélice
dextrógira bicatenaria con medio paso de rosca,
estando cada actina rodeada de otras 4. En el
músculo este filamento contiene una molécula
de tropomiosina, una proteína que se enrolla
alrededor de la hélice de actina F. Durante el estado de reposo, la tropomiosina
recubre los sitios activos de la actina de modo que no se logra la interacción actina-
miosina que produce la contracción muscular.
Por ultimo las principales funciones de la actina son:
- Citoesqueleto: los microfilamentos de actina forman parte de la estructura
del citoesqueleto y están presentes en el movimiento de todas las células.
- Los filamentos de actina están implicados en la citocinesis, es decir, en la
división celular, en la apoptosis, la muerte celular, y en la adhesión celular.

Bibliografía: (S/f). Britannica.com. Recuperado el 25 de septiembre de 2023, de

https://cdn.britannica.com/65/54165-050-C4C8B933/structure-actin-

myosin-filaments.jpg

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Tropomiosina.
La tropomiosina es una de las tres proteínas que forman parte de los filamentos
delgados en las miofibrillas de las células musculares del músculo esquelético
estriado, se halla principalmente asociada con los filamentos de actina en las
miofibrillas musculares, más sin embargo se han encontrado reportes que indican
que, aunque en menor proporción, también puede encontrarse asociada a los
filamentos de actina del citoesqueleto de células no musculares.
Sus características son:
- Como ya se dijo en las células de los vertebrados, la tropomiosina se
encuentra, invariablemente, como parte de los filamentos delgados en las
miofibrillas musculares, tanto del músculo estriado como del músculo liso,
donde ejerce funciones regulatorias.
- Los científicos la han descrito como una proteína asimétrica, bastante estable
frente al calor (termoestable), cuya polimerización parece depender de la
concentración iónica del medio donde se encuentre.
- Pertenece a una gran y compleja familia de proteínas fibrosas y helicoidales
que se distribuyen ampliamente entre los eucariotas.
- En los vertebrados, las tropomiosinas se clasifican en dos grandes grupos:
Las de alto peso molecular (entre 284-281 aminoácidos).
Las de bajo peso molecular (entre 245-251 aminoácidos).
- Todas las isoformas, cuando son examinadas por separado, tienen un
número de residuos aminoacídicos múltiplo de 40. Hay hipótesis que
plantean que cada uno de estos “grupos” de aminoácidos interactúa con un
monómero de actina G cuando ambas proteínas están formando un complejo
en los filamentos delgados.
- Los mamíferos contienen al menos 20 isoformas diferentes de tropomiosina,
codificadas por cuatro genes que se expresan a través de promotores
alternativos y cuyos productos (ARNm) son procesados por cortes y
empalmes alternativos.

Estructura de la tropomiosina

Como ya se mencionó anteriormente la tropomiosina es una proteína dimétrica,


compuesta por dos hélices alfa polipeptídicas enrolladas entre sí, de más o
menos 284 residuos aminoacídicos cada una, con un peso molecular cercano a
los 70 kDa y una longitud de más de 400 nm. El extremo N-terminal de las
tropomiosinas está muy conservado entre las diferentes isoformas musculares.
Tanto es así, que ocho de los primeros nueve residuos son idénticos desde el

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humano hasta Drosophila (la mosca de la fruta), y 18 de los primeros 20 residuos
N-terminales están conservados en todos los vertebrados.
Por ultimo las moléculas de tropomiosina, también de forma filamentosa, se
ubican en las regiones de “surco” que existen entre las cadenas de polímeros de
actina G que conforman las hebras de actina F de los filamentos finos. Algunos
autores describen su asociación como una “complementariedad de forma” entre
ambas proteínas.

Bibliografía: Puig, R. P. (2023, septiembre 20). Tropomiosina. Lifeder.

https://www.lifeder.com/tropomiosina/

Troponina.
El sistema de regulación de la troponina es uno de los sistemas mejor conocidos
en la fisiología y bioquímica de la contracción del músculo esquelético, por lo
tanto. la troponina es una proteína presente en el músculo esquelético y cardíaco
de los vertebrados, asociada con los filamentos, en las fibras musculares y con
funciones en la regulación de la actividad contráctil.
Características de la troponina:
- Se encuentra en el músculo cardíaco (miocardio) y en el músculo
esquelético. Sin embargo, su papel principal y su importancia clínica radican
en su presencia en el corazón.
- En el músculo cardíaco, la troponina desempeña un papel esencial en la
regulación de la contracción muscular. Junto con la tropomiosina, controla la
interacción entre la actina y la miosina, lo que permite que las fibras
musculares del corazón se contraigan de manera coordinada para bombear
sangre.
- La troponina se libera en la sangre cuando el tejido cardíaco se daña. Es un
marcador altamente específico y sensible para detectar eventos cardíacos
adversos, como un infarto de miocardio (ataque al corazón).
- La medición de la troponina ayuda a los médicos a confirmar o descartar un
infarto de miocardio y a evaluar su gravedad. Los niveles elevados de
troponina también pueden indicar otros problemas cardíacos, como angina
inestable o insuficiencia cardíaca. Además, los niveles de troponina en
sangre pueden usarse para predecir el pronóstico de un paciente después
de un evento cardíaco.

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- Esta proteína se compone de tres subunidades: troponina C, troponina I y
troponina T. Las subunidades I y T son las más utilizadas como
biomarcadores cardíacos. La troponina I (TnI) se considera la más específica
para el daño cardíaco y se emplea con mayor frecuencia en los análisis de
laboratorio.

Estructura de la troponina
La troponina es un complejo proteico compuesto por tres subunidades
globulares diferentes, conocidas como troponina I, troponina C y troponina T, que
juntas suman, más o menos, 78 kDa.
• La troponina C, o TnC, es la más pequeña de las tres y quizá una de las
más importantes. Tiene 18 kDa de peso molecular y posee sitios para
unirse al calcio (Ca2+).

• La troponina T, o TnT, es la que posee los sitios de unión para anclar el


complejo de las tres subunidades a la tropomiosina y tiene 30 kDa de
peso molecular.

• La troponina I, o TnI, de poco más de 180 residuos aminoacídicos, tiene


el mismo peso molecular que la troponina T, pero en su estructura posee
los sitios especiales para unirse a la actina, bloqueando la interacción
entre esta última y la miosina, que es el fenómeno responsable de la
contracción de las fibras musculares.

Funciones de la troponina:
• Actúa como un interruptor molecular que regula la contracción muscular en
el músculo cardíaco. Trabaja con la tropomiosina y la actina, para permitir o
bloquear la interacción entre la miosina y la actina. Esta interacción es
esencial para que las fibras musculares del corazón se contraigan de manera
coordinada y eficiente.
• Ayuda a controlar la fuerza con la que el músculo cardíaco se contrae.
Cuando el corazón necesita bombear más sangre, se activa la troponina, lo
que permite una contracción muscular más fuerte. Cuando se necesita una
menor fuerza de contracción, la troponina desactiva la contracción muscular.
• Es especialmente sensible a la concentración de calcio en el citoplasma de
las células musculares cardíacas. Cuando los niveles de calcio aumentan en
respuesta a la estimulación eléctrica del corazón, la troponina cambia de

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forma y desencadena la contracción muscular al permitir que la miosina se
una a la actina.
• Después de que la troponina permite la contracción muscular, también es
esencial para el proceso de relajación del músculo cardíaco. Cuando los
niveles de calcio disminuyen, la troponina vuelve a su estado original, lo que
permite que la miosina se separe de la actina y el músculo se relaje.
• Está involucrada en la regulación del ritmo cardíaco al responder a señales
eléctricas y químicas del sistema de conducción del corazón. Esto asegura
que las contracciones cardíacas ocurran de manera coordinada y
sincronizada.

Bibliografía: Puig, R. P. (2023a, septiembre 20). Tropomiosina. Lifeder.

https://www.lifeder.com/tropomiosina/

Titina.

La titina es una de las proteínas más grandes conocidas en términos de número de


residuos aminoacídicos y, por consiguiente, en términos de peso molecular. Esta
proteína también se conoce como conectina y está presente tanto en vertebrados
como en invertebrados.

Una de sus características importantes de dicha proteína es que las moléculas de


titina se ensamblan en hebras filamentosas extremadamente largas, flexibles,
delgadas y extensibles. La titina es responsable de la elasticidad del músculo
estriado y se cree que funciona como un andamio molecular que especifica el
correcto ensamblaje de los sarcómeros en las miofibrillas.

Estructura de la titina:
• En los vertebrados, la titina posee cerca de 27.000 residuos aminoacídicos y
un peso molecular que ronda los 3 MDa (3.000 kDa). Está compuesta por
dos cadenas polipeptídicas conocidas como T1 y T2, que poseen similares
composiciones químicas y propiedades antigénicas parecidas.
• En el músculo de los invertebrados se encuentran las mini-titinas, de entre
0.7 y 1.2 MDa de peso molecular. En este grupo de proteínas se incluyen la

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proteína twitchina de Caenorhabditis elegans y la proteína proyectina
encontrada en el género Drosophila.
• La titina de los vertebrados es una proteína modular compuesta
primordialmente por dominios tipo inmunoglobulina y fibronectina III (FNIII-
like) arreglados en tanda. Posee una región elástica rica en residuos de
prolina, ácido glutámico, valina y lisina conocida como el dominio PEVK, y
otro dominio serín-quinasa en su extremo carboxilo terminal.
• Cada uno de los dominios tiene aproximadamente 100 aminoácidos de
longitud y se conocen como titina de clase I (el dominio tipo fibronectina III) y
titina de clase II (el dominio tipo inmunoglobulina). Ambos dominios se
pliegan en estructuras tipo sándwich de 4 nm de longitud, compuestas de
láminas β antiparalelas.
• La molécula de conectina cardiaca contiene 132 motivos repetidos del
dominio inmunoglobulina y 112 motivos repetidos del dominio tipo
fibronectina III.
• El gen codificante para estas proteínas (TTN) es el “campeón” de los
intrones, ya que posee casi 180 de estos en su interior.
• Los transcritos de las subunidades son procesados diferencialmente, en
especial las regiones codificantes de los dominios tipo inmunoglobulina (Ig)
y PEVK, que dan lugar a isoformas con diferentes propiedades extensibles.

Funciones de la titina:
- La función de la titina en los sarcómeros depende de su asociación con
diferentes estructuras: su extremo C-terminal está anclado a la línea M,
mientras que el extremo N-terminal de cada titina está anclado a la línea Z.
- Las proteínas nebulina y titina actúan como “reglas moleculares” que regulan
la longitud de los filamentos gruesos y delgados, respectivamente. La titina,
como se mencionó, se extiende desde el disco Z hasta más allá de la línea
M, en el centro del sarcómero, y regula la longitud del mismo, previniendo el
sobre estiramiento de la fibra muscular.
- La titina participa en el mantenimiento de los filamentos gruesos en el centro
del sarcómero y sus fibras son las responsables de la generación de la
tensión pasiva durante el estiramiento de los sarcómeros.

Bibliografía: Puig, R. P. (2023a, julio 13). Titina. Lifeder.

https://www.lifeder.com/titina/

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Nebulina.

La nebulina es una proteína que se encuentra formando parte del tejido muscular,
posee un elevado peso molecular de aproximadamente 800 kilo Dalton (800kDa),
posee una longitud equivalente a 1 micrómetro, su ubicación exacta es entre la
banda A y la banda Z, se dice que la medida del filamento de actina finalizan cuando
se contacta con la nebulina, por lo tanto se dice que regula la longitud de los
filamentos delgados; una función
importante de la nebulina es permitir
la alineación de una miofibrilla con
otra cuando se produce una
contracción, permitiendo la
interacción entre la actina y miosina
durante movimiento contráctil.
Función:
La nebulina desempeña varias funciones importantes en la contracción muscular.
En primer lugar, actúa como una especie de gobernante que mide la longitud del
filamento de actina, lo que permite a los músculos contraerse de manera adecuada.
Además, la nebulina ayuda a mantener la estructura del filamento de actina y
protege las proteínas del músculo de la degradación.

Bibliografía: Sacristán, L. G. (s/f). Nebulina: la proteína clave en la contracción

muscular. Saludybelleza.net. Recuperado el 25 de septiembre de 2023, de

https://saludybelleza.net/nebulina-la-proteina-clave-en-la-contraccion-

muscular/

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