Sustancias Nitrogenadas Proteicas y No Proteicas

UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ESTE (UCE)
ESCUELA DE BIOANALISIS
Nombre
Henly Emilio Romero Grin
Matricula
2016-0292
Tema
Sustancias nitrogenadas proteicas y no proteicas
Maestra
Lic. Navil Mercedes Quezada De Del Villar
Asignatura
Química clínica (BIA-071-2)
Fecha
8 de junio del 2022
San Pedro de Macorís

República Dominicana
Resumen
El Nitrógeno (N) junto a otros elementos, como Carbono, Oxigeno e
Hidrogeno participan en la constitución de las moléculas orgánicas
fundamentales de la materia viva. Entre los compuestos constituyentes del
organismo, el N forma parte de un grupo de compuestos orgánicos de gran
jerarquía biológica a los cuales están asignadas funciones muy importantes,
como lo son las proteínas y los nucleótidos. Este elemento constituye por sí
solo el 3% del peso corporal.
Equilibrio Nitrogenado
En el ser humano, la principal fuente de sustancias nitrogenadas son las

proteínas de la dieta. Como estos compuestos, a diferencia de
carbohidratos y grasas, no se almacenan como reserva, los niveles en las
células se regulan por el equilibrio entre anabolismo y catabolismo, es decir
un balance entre biosíntesis y degradación de proteínas, a lo que también
se conoce como recambio normal de proteínas. Por tanto, un adulto sano
que ingiere una dieta variada y completa se encuentra generalmente en
situación de “equilibrio nitrogenado”, un estado en el que la cantidad de
nitrógeno ingerida cada día es equilibrada por la cantidad excretada por
heces, orina y sudor, sin que se produzca ningún cambio neto en la cantidad
de nitrógeno del organismo. Sin embargo, en ciertas condiciones, el
organismo se halla en equilibrio nitrogenado negativo o positivo.
En la situación de equilibrio nitrogenado negativo se excreta mayor

cantidad de nitrógeno del que se ingiere. Esto tiene lugar en la inanición, la
desnutrición proteica y en ciertas enfermedades que cursan con
catabolismo aumentado. Durante la inanición prolongada las cadenas
carbonadas de los aminoácidos son necesarias para la gluconeogénsis; el
amoniaco (nitrógeno) liberado de los aminoácidos es excretado
principalmente en forma de urea y no se reincorpora a las proteínas.
Metabolismo de proteínas y aminoácidos
Alimentación, digestión y absorción

Requerimiento de proteínas. Las proteínas dietarias deben proveer los
aminoácidos necesarios para mantener el balance nitrogenado. Un adulto
debe incorporarse 0.8gr de proteínas por kg de peso corporal por día. En
embarazadas deben adicionarse al requerimiento para un adulto 30gr por
día durante toda la gestación. Durante la lactancia debe agregarse 20gr por
día para cubrir la necesidad de síntesis de proteínas de la leche. Lactantes
menores de 1 año deben recibir 2gr/kg/día, niños de 1 a 10 años
1.2gr/kg/día y adolescentes 1gr/kg/día.
Alimentos ricos en proteínas. Entre estos tenemos a los de origen animal:

carnes, huevos y leche; y a los de origen vegetal, donde la soja ocupa el
primer lugar en contenido proteico, seguida por los cereales. Los alimentos
de origen animal son también llamados alimentos con proteínas de alto
valor biológico, debido a que contienen gran cantidad de aminoácidos que
el cuerpo requiere en forma indispensable por no poder sintetizarlos
(esenciales); por el contrario, las proteínas aportadas por la soja, por
ejemplo, son de muy bajo valor biológico por su bajo contenido en
aminoácidos esenciales.
Digestión. La hidrólisis de las proteínas de los alimentos se inicia en el

estómago. Aquí la pepsina, una endopeptidasa secretada como
pepsinógeno por las células parietales de la mucosa gástrica, escinde las
proteínas en segmentos de menor peso molecular. Estos pasan al duodeno
donde se encuentran tres endopeptidasas: tripsina, quimiotripsina y
elastasa del jugo pancreático, que los degradan en trozos menores, del tipo
polipéptidos.
Absorción. Los productos finales de la digestión de proteínas son

incorporados a los enterocitos utilizando distintos mecanismos. Un grupo
de aminoácidos libres se incorporan por un cotransporte activo
estereoespecífico.
Aminoácidos esenciales y no esenciales
El hombre solo puede sintetizar 11 de los 20 α-aminoácidos necesarios para
la síntesis de proteínas. Aquellos aminoácidos que no pueden ser
sintetizados por el organismo se denominan “esenciales”, ya que deben
obtenerse de los alimentos de la dieta que los contienen (Cuadro 2).
Metabolismo de aminoácidos
Los aminoácidos introducidos por la dieta (exógenos) se mezclan con
aquellos liberados en la degradación de proteínas endógenas y con los que
son sintetizados de novo. Estos aminoácidos se encuentran circulando en
sangre y distribuidos en todo el organismo sin que exista separación alguna
entre aminoácidos de diferente origen. Existe, de esta manera, un conjunto
de estos compuestos libres en toda la circulación que constituyen un fondo
común o “pool de aminoácidos”, al cual las células recurren cuando debe
sintetizar nuevas proteínas o compuestos relacionados.
Catabolismo de aminoácidos
La degradación de aminoácidos si inicia generalmente con la separación de
su grupo α-amino (desaminación). Luego el resto nitrogenado seguirá un
camino distinto del que tomará la cadena carbonada. Antes de la
degradación los aminoácidos se interconvierten entre ellos, transfiriendo el
grupo amino de un esqueleto carbonado a otro (transaminación).
Reacción de Transaminación
La reacción de transaminación comprende la transferencia de un grupo α-
amino de un aminoácido a un αcetoácido. El aminoácido se convierte en un
cetoácido y el cetoácido aceptor del grupo amina, en el aminoácido
correspondiente. Esta transferencia es realizada por las enzimas
aminotransferasas o también llamadas transaminasas. Mientras que la
mayoría de los aminoácidos sufren transaminación, existen algunas
excepciones: lisina, treonina, prolina e hidrixiprolina. Puesto que las
transaminaciones son libremente reversibles, las transaminasas pueden
funcionar tanto en el catabolismo como en la biosíntesis de aminoácidos.
Las reacciones que involucran aminoácidos esenciales son mayormente
unidireccionales, puesto que el organismo no puede sintetizar el α-
cetoácido esencial, pudiendo existir pequeñas cantidades de éstos
provenientes de la dieta. A modo de ejemplo puede verse lo que sucede
con la valina, la cual al ser metabolizada da α-cetoisovalerato, este a
continuación es rápidamente convertido en succinil-CoA y utilizado como
energía en el ciclo de Krebs, sin posibilidad de volver a transaminarse.
Desaminación Oxidativa
Teniendo en cuenta los componentes del par obligado, todos los grupos α-
amino de los aminoácidos son finalmente transferidos al α-cetoglutarato
mediante transaminación, formando L-glutamato. A partir de este
aminoácido el grupo nitrogenado puede ser separado por un proceso
denominado desaminación oxidativa, una reacción catalizada por la L-
glutamato deshidrogensas, una enzima omnipresente de los tejidos de
mamíferos que utiliza como coenzima NAD+ o NADP+ como oxidante. En la
reacción directa, generalmente se utiliza NAD+ y se forma α-cetoglutarato
y amoníaco: NH3 (Figura 4); este último, al pH
Toxicidad del amoníaco

El amoníaco es tóxico y afecta principalmente al sistema nervioso central.
La encefalopatía asociada a defectos severos del ciclo de la urea se debe a
aumento de amoníaco en sangre y tejidos. Como el hígado es el principal
órgano encargado de la eliminación del amoníaco, cuando hay una falla o
insuficiencia hepática grave, la amonemia asciende y se produce un cuadro
de intoxicación, que pude llevar al coma e incluso la muerte.
Como se mencionó anteriormente, al pH fisiológico de los fluidos del

organismo, la casi totalidad, alrededor del 99%, del amoníaco que es una
molécula neutra se convierte en ión amonio, el cual no puede atravesar la
membranas celulares. Se han postulados diferentes mecanismos que
podrían contribuir a la notable toxicidad del amoníaco.
Transporte del amoníaco: glutamina y asparagina
Según vimos, el amoníaco libre es tóxico, por lo que en la sangre es

transportado preferentemente en forma de grupos amina o amida. El 50%
de los aminoácidos circulantes está constituido por glutamina, un
transportador de amoníaco. El grupo amida de la glutamina es importante
como dador de nitrógeno para varias clases de moléculas entre las que se
encuentran las bases purínicas y el grupo amino de la citosina. El glutamato
y el amoníaco son el sustrato de la glutamina sintetasa, la cual requiere ATP
para la catálisis. Por otro lado, la eliminación del grupo amida es catalizada
por la glutaminasa.
Biosíntesis de Urea
El metabolismo de los aminoácidos concluye con su catabolismo y
formación de sustancias factibles de ser excretadas como lo es la urea. En
forma práctica, la biosíntesis de este metabolito final encierra cuatro
etapas, incluyendo las reacciones recién tratadas:
1. Transaminación
2. Desaminación oxidativa
3. Transporte de amoníaco
4. Ciclo de la urea.
Estas etapas constituyen el flujo global del nitrógeno en el anfibolismo de

los α-aminoácidos.
Metabolismo de nucleótidos
Digestión y absorción de ácidos nucleicos
Los ácidos nucleicos que ingresan con los alimentos son degradados en el
intestino, sobres ellos actúan nucleasas (ribo y desoxiribonucleasa)
pancreáticas e intestinales, que los separan en sus nucleótidos
constituyentes. Estos sufren entonces la acción de fosfatasas intestinales
que liberan el resto fosfato de los nucleótidos convirtiéndolos en
nucleósidos, los cuales pueden ser absorbidos como tales, o ser degradados
por nucleosidasas intestinales, que separan las bases nitrogenadas púricas
o pirimídicas de la pentosa ribosa o desoxirribosa.
La mayoría de las bases liberadas en la luz intestinal son degradadas aquí

por acción de bacterias de la flora normal; el resto es absorbido y pasa a la
circulación portal.
Aun cuando los humanos consuman una dieta rica en nucleoproteínas, las
bases púricas y pirimídicas de estas no se incorporan de manera directa a
los ácidos nucleicos de las células tisulares, sino que se biosintetizan de
novo a partir de intermediarios anfibólicos. Sin embargo, los análogos de
purinas y pirimidinas inyectados (incluyendo medicamentos potenciales
contra el cáncer) pueden incorporarse al DNA, lo cual se utiliza como terapia
curativa.
El ser humano no depende de las bases nitrogenadas de la dieta para

atender a las necesidades de la síntesis de ácidos nucleicos y nucleótidos
libres. Las bases son producidas en casi todas las células con tal eficacia, que
el organismo puede prescendir totalmente del aporte exógeno.
Función metabólica de los nucleótidos
Los nucleótidos y sus derivados desempeñan papeles fundamentales en el

metabolismo celular. En las células de mamíferos se encuentran muchos
tipos diferentes de nucleótidos. Entre las funciones de éstos se incluyen las
siguientes:
1. Papel en el metabolismo energético. El ATP es la principal forma de

energía química asequible a la célula. Se genera en la fosforilación oxidativa
y en la fosforilación a nivel de sustrato. Esta molécula se utiliza como un
agente fosforilante, para impulsar reacciones metabólicas diversas.
También se lo utiliza como dador de fosfato necesario para la generación
de otros nucleósidos 5´-trifosfato.
2. Unidades monoméricas de los ácidos nucleicos DNA y RNA.
3. Mediadores fisiológicos. Los nucleótidos y nucleósidos actúan como
mediadores de procesos metabólicos claves. La adenosina es importante en
la regulación del flujo sanguíneo coronario; el ADP es crítico para la
agregación plaquetaria y, por tanto, de la coagulación de la sangre; el cAMP
y cGMP actúan como segundos mensajeros; el GTP es necesario para
terminación del mRNA, la transducción de señales mediante proteínas de
unión al GTP, y la formación de microtúbulos.
4. Función como precursores. El GTP es el precursor para la formación del
cofactor tetrahidrobiopterina, necesario para las reacciones de
hidroxilación y la generaión de óxido nítrico.
5. Componentes de coenzimas. Coenzimas tales como el NAD+, NADP+,
FAD, sus formas reducidas y la coenzima A contienen como parte de sus
estructuras una porción 5´-AMP.
6. Intermediarios activados. Los nucleótidos también sirven como
portadores de intermediarios “activados” necesarios para diversas
reacciones. Un compuesto tal como la UDP-glucosa es un intermediario
clave en la síntesis de glucógeno y de las glucoproteínas.
Metabolismo de las bases nitrogenadas
El metabolismo de los nucleótidos está centrado en el anfibolismo de las
bases nitrogenadas que los forman. Como sucede con los aminoácidos, en
el organismo puede hacerse una separación virtual entre exógeno y
endógeno formándose dos pools metabólicamente independientes. Las
bases procedentes de los alimentos son degradadas y sus productos finales
excretados, mientras que la síntesis de nuevos nucleótidos y
polinucleótidos se realiza con purinas y pirimidinas formadas en las células.
Los ácidos nucleicos del organismo, al igual que las proteínas, están en
continuo recambio. Una parte de las bases liberada durante los procesos de
degradación puede ser reutilizada para la síntesis de nucleótidos y ácidos
nucleicos, a través de la vía llamada de “reciclaje”. El resto termina siendo
catabolizado y los productos finales son excretados.

Sustancias Nitrogenadas Proteicas y No Proteicas

Cargado por

Información del documentohacer clic para expandir la información del documento

Copyright:

Formatos disponibles

Sustancias Nitrogenadas Proteicas y No Proteicas

Cargado por

Información del documento

Descripción original:

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Sustancias Nitrogenadas Proteicas y No Proteicas

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ESTE (UCE)

Henly Emilio Romero Grin

Sustancias nitrogenadas proteicas y no proteicas

Lic. Navil Mercedes Quezada De Del Villar

Química clínica (BIA-071-2)

8 de junio del 2022

San Pedro de Macorís

En el ser humano, la principal fuente de sustancias nitrogenadas son las

En la situación de equilibrio nitrogenado negativo se excreta mayor

Alimentación, digestión y absorción

Alimentos ricos en proteínas. Entre estos tenemos a los de origen animal:

Digestión. La hidrólisis de las proteínas de los alimentos se inicia en el

Absorción. Los productos finales de la digestión de proteínas son

Toxicidad del amoníaco

Como se mencionó anteriormente, al pH fisiológico de los fluidos del

Según vimos, el amoníaco libre es tóxico, por lo que en la sangre es

Estas etapas constituyen el flujo global del nitrógeno en el anfibolismo de

La mayoría de las bases liberadas en la luz intestinal son degradadas aquí

El ser humano no depende de las bases nitrogenadas de la dieta para

Los nucleótidos y sus derivados desempeñan papeles fundamentales en el

1. Papel en el metabolismo energético. El ATP es la principal forma de

También podría gustarte