Clase 3: Proteínas Alimentarias

Composición de las proteínas

Son biopolímeros que se componen de los siguientes átomos. C, H, N, O; además de estar asociados a los siguientes
elementos: Mg, Zn, P, S, etc. Estos elementos son controladores o llaves a la actividad biológica activando o desactivándola.
Se conocen como cofactores.

Las distintas proteínas suelen tener un contenido de nitrógeno constante: aproximadamente un 16%. De aquí se obtiene el
factor 6,25. Este viene de dividir 100 gramos de proteína en 16 (%)

Desde el punto de vista alimentarios deben ser agradables y no tóxicas para la salud humana. Por ejemplo, el gluten es una
proteína que puede generar alergias en algunas personas, mas no significan que sean del todo malas, pues solo se deben
evitar.

Ingesta Proteica Recomendada

Como se puede ver en el cuadro, esta cantidad va a ir variando en función a la edad del sujeto. Esta va disminuyendo
medida que va creciendo las personas, llegando a los 18 años requiriendo menos de 1 g/kg/día. El exceso de proteína
ingerido es eliminado a través de las heces.

Contenido de aminoácidos

Un parámetro importante en la valorización de las proteínas es su contenido de aminoácidos, sobre todo de aminoácidos
esenciales, es decir, aquellos que no son sintetizados orgánicamente en el organismo, y que deben ser consumido a través
dieta.
Los asteriscos son aquellos aminoácidos esenciales: Valina, isoleucina, metionina, leucina, tirosina, serina, histidina,
fenilalanina, triptófano. Todos estos debieran estar incluidos en la dieta.

Enlace peptídico

Es un enlace covalente que se da entre dos aminoácidos, específicamente entre el grupo carboxilo de uno de los
aminoácidos, con el grupo amino de otro aminoácido. La unión genera el desprendimiento de una molécula de agua y un
grupo amida.

Proteínas y su estructura

A medida que se van uniendo aminoácido formando así una cadena polipeptídica, se va estableciendo las distintas
estructuras de las proteínas, según el número de aminoácidos que la conformen.

- Estructura primaria: Cadena lineal de aminoácidos

- Estructura secundaria: Se da cuando la cadena adquiere una figura tridimensional fija, dada por las interacciones
de los aminoácidos de dicha cadena, puede ser helicoidal o laminar.
- Estructura terciara: Es mucho más compleja que la secundaria, y se caracteriza por la aparición de interacciones de
puentes de disulfuros, interacciones apolares entre los grupos apolares y puentes eléctricos de los distintos
aminoácidos de la cadena.
- Estructura cuaternaria: Corresponde a la unión de distintas cadenas terciarias o de distintas proteínas.
Enlaces

Función de las Proteínas

La función de las proteínas viene dada por la información genética desde la cual es sintetizada. Esto a través del ADN y
luego ARN a nivel celular. Siendo los ribosomas los organelos que van construyendo y ensamblando las cadenas de
aminoácidos con la información recibida por el ARN mensajero, definiendo su estructura la que finalmente guarda relación
con la función que tiene que cumplir.
Funciones y ejemplos

Clasificación de las Proteínas

Estas pueden clasificarse como proteínas simples o conjugadas

Por simple se debe entender como aquellas proteínas cuya hidrólisis solo generará aminoácidos. Mientras que las
conjugadas frente a la hidrólisis dan como resultado aminoácidos junto con compuestos orgánicos e inorgánicos.

Desnaturalización

Es el cambio más importante que puede sufrir una proteína. Este corresponde a un defecto en la conformación estructural
de la proteína, es decir, se afecta a nivel de su estructura secundaria y terciaria (no la primaria). Esto implica una alteración
en la disposición espacial de la cadena polipeptídica, volviéndola más desordenada. Este cambio se genera por altas
temperaturas y pH extremos.
La urea puede “desenrollar” a la proteína, volviéndola inactiva. Ahora bien, este proceso puede ser transitorio en caso de
que el proceso no sea muy enérgico, volviendo a su forma natural, recuperando su actividad biológica.

Otros efectos de la desnaturalización

- Descenso de la solubilidad, por desbloqueo de grupos hidrófobos, los cuales suelen estar “escondidos” o
dispuestos hacia el centro estructural de la proteína evitando su contacto con el agua. Cuando se desnaturalizan, la
pérdida de su conformación deja expuesto estos grupos, lo que puede llevar a una precipitación de estas, sobre
todo si se trata de un medio acuoso.
- Pérdida de capacidad de retención de agua.
- Pérdida de la actividad biológica, puesto que su estructura define o es indispensable para llevar a cabo su función,
la cual se pierde cuando se desenrolla.
- Mayor sensibilidad al ataque de proteasas
- Menor capacidad de cristalizar, gelificar, etc.

Los agentes que producen la desnaturalización pueden ser físico o químicos.

Agentes químicos

- Ácidos y bases: Las proteínas poseen un rango de pH en donde son estables, por lo que a valores extremos se
desnaturalizan. El efecto de estos compuestos altera las interacciones y cargas de sus grupos, las cuales son
esenciales para la estructura tridimensionales de esta. Cabe notar que en algunas proteínas si se vuelve al pH de
estabilidad pueden recuperar su conformación inicial.
- Metales: Los metales alcalinos (Na, K), reaccionan limitadamente con las proteínas, los alcalinos – térreos (Ca, Mg)
son más reactivos.
- Disolventes orgánicos: La mayoría se considera desnaturalizantes. Modifican la constante dieléctrica del medio y
fuerzas electrostáticas que estabilizan la estructura de la proteína.

*Precipitación de proteínas = Coagulación de las proteínas

Importancia y consideraciones de las proteínas a alimentario

Cuando una alimento o proteína contiene un bajo nivel de aminoácidos esenciales se habla que es de bajo valor biológica, al
contrario, se dice que es de alto nivel biológico. Por lo demás, se debe considerar la capacidad de digestión de las proteínas,
puesto que puede darse que no estén las enzimas que generen una biodisponibilidad adecuada de los aminoácidos
esenciales.

*Con respecto a la formación de masas panificables  El gluten que viene en el trigo es lo que le da elasticidad y viscosidad

*La espuma en cervezas es generada por proteínas de vegetal conocida como glúcuro.

*Da estabilidad a emulsiones por capacidad emulsionante

Reacciones de proteínas durante la preparación de los alimentos

Las proteínas pueden alterarse durante la preparación de alimento, dependiendo del tiempo de procesamiento, pH del
producto, presencia de oxígeno, etc. en las que se maneja el producto. Estas pueden generar efectos en los aminoácidos,
como lo es la destrucción de los aminoácidos, y si estos son esenciales, el producto está perdiendo valor nutricional y
biológico. Por lo demás, los aminoácidos pueden transformarse en derivados que no son metabolizables, sobre todo los
esenciales, lo que podría llevar a alguna alergia u otra respuesta biológica negativa. Otro efecto es la pérdida de la
digestibilidad y así, problemas intestinales.
Determinación de proteínas

La determinación de proteínas se realiza mediante el método de Kjeldahl. Este es un método rutinario y muy utilizado. Se
basa en el contenido constante de nitrógeno, por lo que el objetivo de este método es determinar cuánto nitrógeno
contiene una muestra de alimento. Luego, determinado esa cantidad, se multiplica por el factor (6,25), calculando así de
manera indirecta el contenido de proteínas.

Para esto, se somete la muestra a una digestión con ácido sulfúrico (H 2SO4) en presencia de sales catalizadoras
(principalmente sulfatos de cobre y potasio) y calor. Esta reacción es muy endotérmica, por lo que genera gases de azufre
que son tóxicos, por esto se debe hacer bajo campana.

Una vez digeridos toda la materia orgánica, el nitrógeno queda retenido con los catalizadores formando una sal, la que es
sulfato de amonio principalmente. Esta luego es calentada en un medio alcalino, produciendo una reacción en la cual se
destila el nitrógeno. Este nitrógeno se recibe en una solución de ácido sulfúrico (H 2SO4) de concentración conocida
formando amonio cuaternario, luego se retrotitula el exceso de ácido sulfúrico sabiendo por diferencia cuánto de ácido
reaccionó con el nitrógeno. Como indicado se usa rojo de metilo, el cual pasa de color púrpura a amarillo. También, se
puede usar ácido clorhídrico o ácido bórico.

Conocida a cantidad de amonio se multiplica por el factor.

Este método consume mucho tiempo y puede sobreestimar la cantidad de proteínas. Esto se debe pues hay contenido de
nitrógeno distinto al de las proteínas o no proteico. Para corregir, se puede hacer precipitar la proteína.

Ensayos colorimétricos

Se usas espectrofotómetros. Su fundamento es la formación de un complejo con algunos grupos o aminoácidos que
componen las proteínas con complejos pigmentados.
Este método es muy usado a nivel bioquímico en la medición de proteínas.

Método de absorción

Se basa en la absorción principalmente de dos aminoácidos presentes en la mayoría de las proteínas que son la tirosina y el
triptófano. Este método requiere la realización de una curva patrón, utilizando una proteína conocida como albúmina de
suero bovino o BSA, se preparan diferentes diluciones de esta proteína y se mide la absorbancia de cada una. Luego, se
somete la muestra a medición de absorbancia de cada una de las muestras que se utilizó, que con la curva obtenida de la
BSA permite extrapolar la concentración de proteínas de la muestra, pero expresadas como BSA. Ojo con las limitaciones.

Estos métodos son utilizados más comúnmente en laboratorio que en el ámbito de alimentación.
Método de Bradford

Este método utiliza el azul de coomasie, el que genera un compuesto intermedio, y luego se estabiliza el complejo azul, el
que se lee con una cantidad de 30 mL de muestra con 1,5 mL de reactivo y se lleva al espectrofotómetro leyendo a 595 nm.
Se realiza una curva con BSA para luego calcular el contenido de proteínas.

Método de BCA y Lowry

Se basa en la conversión de Cu2+ a Cu+, vale decir en la reducción del cobre en condiciones alcalinas. Reducido el cobre, se
agrega el reactivo BCA, el cual forma un complejo con el Cu + midiendo su absorbancia a 562 nm.

En este caso, se forma un complejo de cobre y proteína, luego se añade el reactivo folin y se mide absorbancia a 750 nm.
Fuentes de proteínas de origen animal

- Carne
- Pescado
- Mariscos
- Pollo
- Huevo
- Leche
- Queso  Concentrado de proteínas de leche

En general todas las mencionadas tiene un buen aporte de proteínas. El cuadro se lee así: 170 g de carne aportan 30 g de
proteínas, mientras que 200 g de leche aportan 30 g de proteínas. Es decir, se requiere más leche que de carne para lograr
un mismo aporte de proteínas.

Características de proteínas de origen animal

Tienen un aporte nutricional, de fuente energética y ayuda en la formación estructura de tejidos. Por otra parte, a nivel
culinario, las proteínas tienen un importante rol debido a sus propiedades organolépticas.

Efectos del procesamiento en los alimentos cárnicos (vacunos, pescado y aves)

Usualmente se someten a proceso hidrolíticos, por ejemplo, en la cocción, lo que provoca la liberación de aminoácidos
hacia el medio externo, esto define sabor y aroma de un producto.

Se conoce que la calidad gustativa de un producto está asociado a la configuración del aminoácido:

Aminoácidos esenciales de las proteínas de la carne

En general, la lisina se encuentra en mayor cantidad, el triptófano está en una cantidad variable e incluso mínima y la
metionina tiene una cantidad mínima en estos productos dada la cantidad que debe consumirse. Se le conoce como
aminoácido limitante.

La mioglobina es la proteína que mantiene el color de la carne, y tiene relación con la calidad de la carne. La mioglobina
contiene un grupo central que es el grupo Hemo la cual tiene hierro que está estabilizado/ligado con carga neutra.
Cuando se realiza un corte a la carne, y se expone al aire, el hierro se oxida a Fe 2+ formando la oximioglobina que es de color
rojo brillante (cuando la carne está recién cortada). Ahora, cuando ha pasado mucho tiempo y la carne ha sido procesada,
este Fe2+ se vuelve a oxidar quedando como Fe 3+, formando la metamioglobina, que es de color púrpura oscuro y que
manifiesta una clara oxidación del producto, denotando un deterioro de la calidad e incluso que el producto deje de estar
apto para su consumo. Ahora, lo que hace la industria es agrega un conservante que es el nitrito en forma de sal sódica
(NaNO2). Cuando se adhiere, sufre un cambio dado el pH de la carne formando óxido nitroso (NO):

El óxido nitroso interacciona con el grupo hemo, reemplazando la molécula de agua del grupo hemo y ligándose al hierro,
formando un complejo nitroso – mioglobina que es de color rojo intenso, evitando la oxidación de Fe 2+ a Fe3+y así su
rancidez. Además de la mantención del color de la carne por un tiempo extenso, se mejoran las propiedades
organolépticas, tiene efecto antiséptico del clostridium (perfrigen y botilinum, siento esta ultima la que genera la toxina
botulínica, que es mortal en humanos).

*Cabe destacar que el Fe 3+ es un catalizador de la oxidación lipídica, por lo tanto, la inhibición de su formación evita la
rancidez y mal olor del producto de la carne.

*Recordar, el nitrito en medio ácido (estomacal) y en presencia de aminas (proteínas de la carne) forma las nitrosaminas,
las cuales son altamente cancerígenos. Por esto se restringe el uso de nitrito con los máximos indicados.
Proteínas del huevo

- Proteínas de la clara:

- Proteínas de la yema:
Proteínas de la leche

En general son deficiente en metionina, igual que la carne.

Se clasifican en dos tipos coloidales (mayor cantidad) y solubles (menor cantidad). La coloidales tiene dos fracciones, un
parte mineral, formada de fosfato de calcio (Ca 3(PO4)2), y otra parte orgánica, que es un complejo micelas de caseinatos
(fosfoproteínas de carácter ácido, enriquecidas de ácido aspártico y glutámico).

Las leches solubles contienen, lactoglobulinas, albúminas, inmunoglobulinas, lisozimas, lactoferrina y lactoperoxidasa.

Micelas de caseína

La caseina deja hacia el interior la parte apolar, evitando su interacción con el agua, mientras que la parte hidrofílica queda
hacia la parte acuosa en donde se encuentran los fosfatos y otras caseínas. Para fabricar el yogur o el queso, lo que se hace
es que se atacan con enzimas estas micelas, rompiéndolas, llevando a la precipitación o coagulación de las proteínas (se
deja expuesta la zona apolar disminuyendo su solubilidad).

La leche coagulada (con caseínas coaguladas) sirve como matriz en la fabricación del queso. Luego de la coagulación se
realiza un filtrado obteniendo una masa proteica que luego se somete a un proceso de maduración con desarrollo de
microorganismos, que se mantiene a condiciones de humedad y temperatura definidas, luego el queso se prensa
eliminando todo lo líquido y se almacena en una bodega a condiciones ambientales definidas.

Cuando se hace el filtrado, además de la masa, por otro lado, se obtiene un líquido o suero de la leche, el cual es rico en
varios componentes proteicos, especialmente aquellas que componen las leches solubles. Además, se ha visto que en estas
proteínas solubles tienen una fracción de algunos péptidos como el caseíno macropeptido (CMP) y otros como un aislado
de proteínas de suero (WPI), los cuales se utilizan en el desarrollo de formulaciones alimentarias.

El caseíno macropeptido es basa en que es un factor de crecimiento de algunas bacterias colónicas, protegiéndose del
crecimiento de la E. coli y enfermedades virales. Es modulador de hormonas y antitrombótico. Regulador de insomnio. Evita
la obesidad y se usa en productos dietéticos. Tiene un uso cometido como hidratante y para evitar el envejecimiento de la
piel.

Proteínas de origen vegetal

*Las levaduras tienen efecto prebiótico, puesto que en su membrana existen ciertos carbohidrátos.

*Las frutas también son fuentes de proteínas, pero muy limitadas.

*Otros productos son las lechugas, espinacas y acelgas que tienen un muy buen aporte proteico.
Leguminosas vs cereales/ Frutas secas vs vetetales

Por no poseer gluten, las leguminosas son una buena opción para celiacos.

Combinaciones complementarias

Proteínas no tradicionales

Proteínas surimi

En el caso del surimi, es una tecnología desarrollada en Japón, que consiste en tomar un producto de bajo consumo, bajo
costo y de baja aceptación por parte de los consumidores. Por ejemplo, en chile podría ser el jurel o de otros peces que por
color, forma o sabor no suelen ser utilizados como alimentos, pero que sí contienen un muy buen aporte nutricionalcomo
vitaminas, aminoácidos, omega 3 y 6.
Entonces, lo que hicieron los japoneses es aprovechar estas materias primas de baja aceptación y costo, generando un
lavado de la carne generando un bloque blanco en el cual se eliminaron todos los colores y pigmentos, proteínas
hidrosolubles, dejando así solo la fracción muscular del pescado, que es la que contiene la proteína más consistente. Este
bloque se vende para la producción de surimi o productos similares a productos de alto valor biológico. Luego, se le
adhieren jugos residuales de alto valor biológico como jaibas, salmón y camarones a esta carne, dándoles color y sabor. Esta
carne “nueva” puede ser moldeada para dar forma al producto del cual fue otorgada sus nuevas propiedades
organolépticas. Por ejemplo, moldear y que parezcan camarones.

Proteínas de origen microbiano y marino

*La producción de microorganismos de importancia biológica dado su aporte nutricional. Estos se producen por
biotecnología en reactores. Estos microorganismos tienen una mayor cantidad de aminoácidos esenciales que las proteínas
de origen vegetal.

*En el caso de la spirulina, se produce en piscinas. Hay empresas que se dedican a su cultivo y otras microalgas que son
ricas en pigmentos, como las tasantinas. Luego de cultivar, se extrae el pigmento que en el caso de las tasantinas es de
color salmón y se vende a la industria salmonera, para la nutrición de salmones, que es lo que le da su color típico.

*La spirulina se hace polvo y se encapsula, pudiendo comercializarse como nutracéutico en farmacias.

Proteínas vegetales no tradicionales

En este caso se tiene a la soja. Esta es un grano a la cual se le extrae el aceite por prensado, obteniendo una torta rica en
proteínas, especialmente en lisina.
De esta torta se obtiene dos productos, uno es el concentrado proteico de soja (CPS), que es un 70% concentrado de
proteínas, que se usa altamente en la producción de productos cárnicos, como la carne vegetal de soja o en la formulación
de hamburguesas de origen vegetal.

El otro producto es una proteína aislada de la soja (PAS), con un 90% de proteínas, la cual estabiliza emulsiones y texturas
de carnes.

Insectos como fuente de proteínas