Bases Nitrogenadas
Bases Nitrogenadas
Bases Nitrogenadas
METABOLISMO DE LAS
SUSTANCIAS NITROGENADAS
Integrante
Pedro Pablo Zambrano Pinto C.I 23.796.622
Sección:10 2año
El pool de aminoácidos, está constituido por los aminoácidos libres en los diferentes
líquidos corporales como el intersticial, el plasma y la linfa, entre otros.
Existe un continuo intercambio entre estos a través de las distintas barreras, membranas
celulares, capilares y otras. La cantidad y concentración de cada uno de los aminoácidos del pool es
biológicamente constante, ya que sus variaciones se producen dentro de límites más o menos
estrechos. La constancia del pool refleja un equilibrio dinámico entre los procesos que le aportan y le
sustraen aminoácidos.
La síntesis y la degradación de proteínas son las dos caras de un proceso que ocurre en forma
contnua en todos los tejidos del organismo y que llamamos recambio proteico. Las proteínas dietarias
deben proveer los aminoácidos necesarios para mantener el balance nitrogenado. Un adulto debe
incorporarse 0.8gr de proteínas por kg de peso corporal por día. En embarazadas deben adicionarse
al requerimiento para un adulto 30gr por día durante toda la gestación. Durante la lactancia debe
agregarse 20gr por día para cubrir la necesidad de síntesis de proteínas de la leche. Lactantes menores
de 1 año deben recibir 2gr/kg/día, niños de 1 a 10 años 1.2gr/kg/día y adolescentes 1gr/kg/día. En
todos los grupos de edades el requerimiento aumenta ante procesos que acrecienten el catabolismo.
La síntesis proteica, se desarrolla en el citoplasma celular donde se encuentran los
ribosomas, que son partículas que en procariotas están formadas por 3 moléculas de ARNr asociados
con alrededor de 52 moléculas proteicas. Estos proporcionan el sistema enzimático necesario para
realizar la unión peptídica entre los aminoácidos que van a integrar la proteína, el sitio de unión para
el ARNm, y el sitio de anclaje para los ARNt que portan los aminoácidos; estos sitios se denominan
A y P. Los ARNt se asocian con las bases del ARNm mediante la interacción codón-anticodón.
Cuando hablamos de degradacion proteica hacemos referencia a la proteolisis. La
degradación de las proteínas debe estudiarse fundamentalmente a dos niveles dependiendo de la
localización del proceso:
Tracto digestivo: Se procesan las proteínas exógenas o ingeridas de la dieta; es la
denominada digestión de proteínas.
Este proceso digestivo permite obtener los aminoácidos en forma libre, necesarios para
sintetizar las proteínas propias, así como otras biomoléculas que se forman partir de ellos.
Interior de la célula: Se procesan las proteínas endógenas, lo que se suele conocer bajo la
denominación de recambio proteico.
La hidrólisis de las proteínas de los alimentos se inicia en el estómago. Aquí la
pepsina, una endopeptidasa secretada como pepsinógeno por las células parietales de la
mucosa gástrica, escinde las proteínas en segmentos de menor peso molecular. Estos pasan
al duodeno donde se encuentran tres endopeptidasas: tripsina, quimiotripsina y elastasa del
jugo pancreático, que los degradan en trozos menores, del tipo polipéptidos. Hasta aquí no se
han producido aminoácidos libres; estos comienzan a aparecer gracias a la acción de dos
exopeptidasas que van atacando los péptidos desde sus extremos. La carboxipeptidasa, de
origen pancreático, y la aminopeptidasa intestinal. Finalmente quedan tri- y dipéptidos, cuya
hidrólisis es catalizada por tripeptidasas y dipeptidasas del borde en sepillo del intestino. De
esta manera, las proteínas de la dieta son degradadas hasta aminoácidos libres, di- y
tripéptidos.
Balance Nitrogenado, En el ser humano, la principal fuente de sustancias nitrogenadas son
las proteínas de la dieta. Como estos compuestos, a diferencia de carbohidratos y grasas, no se
almacenan como reserva, los niveles en las células se regulan por el equilibrio entre anabolismo y
catabolismo, es decir un balance entre biosíntesis y degradación de proteínas, a lo que también se
conoce como recambio normal de proteínas. Por tanto, un adulto sano que ingiere una dieta variada
y completa se encuentra generalmente en situación de “equilibrio nitrogenado”, un estado en el que
la cantidad de nitrógeno ingerida cada día es equilibrada por la cantidad excretada por heces, orina y
sudor, sin que se produzca ningún cambio neto en la cantidad de nitrógeno del organismo. Sin
embargo, en ciertas condiciones, el organismo se halla en equilibrio nitrogenado negativo o positivo.
Equilibrio nitrogenado negativo: se excreta mayor cantidad de nitrógeno del que se ingiere.
Esto tiene lugar en , inanición desnutrición proteica ,fiebre severa ,diabetes no controlada,
neoplasias avanzadas, período post-quirúrgico, traumatismos, quemaduras extensas Sepsis e
infecciones.
Equilibrio nitrogenado positivo: cuando lo ingerido supera a lo excretado, tal caso se da en
niños en edad de crecimiento, puesto que están aumentando su peso corporal e incorporando
más aminoácidos en las proteínas somáticas. Puede darse equilibrio nitrogenado positivo
durante el embarazo y durante la alimentación post-inanición.
La síntesis de aminoácidos es el conjunto de procesos bioquímicos (rutas metabólicas)
mediante los cuales se producen los distintos tipos de aminoácidos a partir de otros compuestos. La
síntesis de aminoácidos se desarrolla a un ritmo variable, dependiendo de las necesidades que existan
en la célula respecto a cada aminoácido particular. Las rutas metabólicas son muy variadas., algunas
requieren una única reacción y otras son de una gran complejidad. Los aminoácidos no esenciales
tienen vías biosintéticas relativamente simples, mientras que las rutas sintéticas de los esenciales son
bastante complejas.
Dentro de las más sencillas estarían las que invirtiendo las reacciones de transaminación,
estudiadas en las rutas catabólicas, permiten obtener, en una única reacción, los siguientes
aminoácidos:
Piruvato + glutamato Alanina + α-cetoglutarato
Oxalacetato + glutamato Aspartato + α-cetoglutarato
Si el donador de grupos amino es la glutamina, el proceso es catalizado por una enzima muy ubicua,
la asparraginasa y se realiza con coste energético,
Aspartato + glutamina + ATP Asparragina + glutamato + ADP + Pi
Incluso utilizando un aminoácido esencial como la fenilalanina en una única reacción puede obtenerse
un aminoácido no esencial como la tirosina:
Fenilalanina + O2 + NADPH + H+ → Tirosina + NADP+ + H2O
Sin embargo, las rutas pueden ser más complejas, y para clasificarlas se agrupa a los aminoácidos por
familias, dependiendo del metabolito precursor.
Derivados del α-cetoglutarato
Ya se ha descrito como el α-cetoglutarato, metabolito intermediario del ciclo del ácido cítrico,
da origen al glutamato y a partir de éste se forman, glutamina, arginina y prolina. La glutamilna se
sintetiza a través de la reacción de aminación directa, tal como se ha comentado previamente.
La arginina se obtiene en el ciclo de la urea, y aunque la mayor parte de ella se rompe, por
acción de la arginasa, en ornitina y urea, puede proporcionar la suficiente cantidad de aminoácido
para el recambio proteico de un individuo adulto, no así en los individuos jóvenes que precisan
cantidades elevadas para el crecimiento.
Derivados del 3-fosfoglicerato
Este metabolito es un intermediario de la glucólisis y a través de reacciones de transaminación
y reducción da lugar a serina. A partir de la serina, se obtienen dos aminoácidos: la glicina por
eliminación de un átomo de carbono a través de un transportador, el tetrahidrofolato que mueve
unidades activadas de un átomo de carbono.
La síntesis de cisteína requiere la participación, además de serina que proporciona el
esqueleto carbonado, de otro aminoácido, la metionina, que le suministra el átomo de azufre. En una
primera reacción la metionina se convierte en S-adenosil-metionina, pierde un grupo metilo y
reacciona con la serina para dar el aminoácido cisteína.
Sistesis de nucleotidos , las necesidades de nucleótidos oscilan mucho dentro del organismo.
En células con una alta tasa de división celular o con una síntesis proteica elevada, los requerimientos
de nucleótidos son mayores que en tejidos menos activos. Por otro lado, los nucleótidos desarrollan
múltiples funciones, además de ser los precursores de los ácidos nucleicos, por lo que resultan
igualmente importantes para la actividad celular.
Existen dos tipos de rutas metabólicas que dan lugar a la formación de nucleótidos, las vías
de novo, que se realizan a partir de precursores simples; o bien las vías de reciclado, en las que se
utilizan bases y nucleósidos existentes en la célula, procedentes de la dieta o de la degradación de sus
propios ácidos nucleicos. Las enzimas que catalizan la síntesis de las purinas y pirimidinas forman
partes de grandes complejos enzimáticos.
Este producto pasa por una deshidratación que permite su ciclación y una oxidación para
formar el anillo inicial, o primario, de pirimidina denominado orotato. La incorporación de
fosforribosilpirofosfato da lugar a la formación del nucleótido pirimidínico uridilato o UMP.
En organismos superiores las enzimas que participan en esta ruta metabólica están asociadas en 2
complejos multienzimáticos, garantizando el adecuado desarrollo del proceso y el correcto
ensamblaje de cada uno de los componentes.
Los nucleótidos activados, con dos o tres grupos fosfato, se obtienen a partir de los
nucleótidos monofosfatados por incorporación de grupos fosfato cedidos por el ATP. Estas reacciones
son catalizadas por un grupo de enzimas denominadas nucleótido monofosfato quinasas.
La síntesis del nucleótido pirimidínico de citosina se realiza a partir de UTP, por acción de la citidilato
sintetasa,
Podemos concuclir que las bases nittrogenadas son vitales y llevan la funcion de la
construcción de los nucleótidos que a su vez constituyen los ácidos nucleicos, se utiliza un conjunto
de cinco bases nitrogenadas, como en el ADN y en el ARN. Estas bases son de crucial importancia
debido a que su secuenciación en el ADN y el ARN, es la forma en que se almacena la información.
Las letras que forman los codones en el código genético son la adenina , citosina , uracilo y guanina
(A, C, U, y G) de las bases.
Las grandes bases adenina y guanina son purinas que se diferencian en el tipo de átomos que
están unidos a su doble anillo. Las otras bases citosina, uracilo y timina son pirimidinas que difieren
en los átomos unidos a su único anillo. Para hacer nucleótidos, estas bases se unen a un azúcar pentosa,
ya sea ribosa o desoxirribosa, junto con un grupo fosfato. Con los dos azúcares, se realizan un total
de ocho tipos de bloques de construcción nucleótidos. Dos posibilidades aparentes son eliminadas
porque la ribosa no se acopla con la timina y la desoxirribosa no se acopla con el uracilo.
Es importantes resaltar en estos diferentes procesos que hemos leido la vital importancia de
los aminoácidos siendo la base de todo proceso vital ya que son absolutamente necesarios en todos
los procesos metabólicos. Sus funciones más importante son el transporte óptimo de nutrientes y la
optimización del almacenamiento de todos los nutrientes (es decir, agua, grasas, carbohidratos,
proteínas, minerales y vitaminas). La mayoría de las enfermedades de la sociedad actual son debidas
a nuestro estilo de vida, tales como: obesidad, colesterol, diabetes, insomnio, disfunción eréctil o la
artritis. Todas son atribuibles a trastornos metabólicos básicos. Lo mismo ocurre con la pérdida de
cabello o las arrugas profundas.
Para finalizar los nucleótidos de por sí solos tienen actividades biológicas importantes y
variadas en el interior de la célula, pero cuando los nucleótidos se combinan entre sí, formando los
ácidos nucleicos, constituirán las unidades fundamentales de la expresión genética y de la división
celular. La principal función biológica de los nucleótidos, es nada más y nada menos, que formar los
ácidos nucleicos, mejor conocido como ADN, cuya principal función es contener la información
genética; y el ARN, cuya principal función, es la síntesis de proteínas.