El documento discute cómo factores como el pH y la temperatura afectan la actividad de la enzima catalasa. La actividad de la catalasa es mayor a un pH neutro de 7 y temperaturas cercanas a 37°C, mientras que disminuye a pH ácidos o alcalinos y temperaturas muy bajas o altas. Además, la capacidad de reutilización de la catalasa varía entre tejidos, siendo mayor en el corazón de pollo.
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El documento discute cómo factores como el pH y la temperatura afectan la actividad de la enzima catalasa. La actividad de la catalasa es mayor a un pH neutro de 7 y temperaturas cercanas a 37°C, mientras que disminuye a pH ácidos o alcalinos y temperaturas muy bajas o altas. Además, la capacidad de reutilización de la catalasa varía entre tejidos, siendo mayor en el corazón de pollo.
El documento discute cómo factores como el pH y la temperatura afectan la actividad de la enzima catalasa. La actividad de la catalasa es mayor a un pH neutro de 7 y temperaturas cercanas a 37°C, mientras que disminuye a pH ácidos o alcalinos y temperaturas muy bajas o altas. Además, la capacidad de reutilización de la catalasa varía entre tejidos, siendo mayor en el corazón de pollo.
El documento discute cómo factores como el pH y la temperatura afectan la actividad de la enzima catalasa. La actividad de la catalasa es mayor a un pH neutro de 7 y temperaturas cercanas a 37°C, mientras que disminuye a pH ácidos o alcalinos y temperaturas muy bajas o altas. Además, la capacidad de reutilización de la catalasa varía entre tejidos, siendo mayor en el corazón de pollo.
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PH
En la tabla No de la influencia del pH sobre la acción de la catalasa, podemos evidenciar
que entre mas ácido es el pH hay menor actividad enzimática al igual que en el pH alcalino, por lo que la velocidad de reacción es más lenta. Se puede afirmar que un pH ácido y alcalino es un factor que afecta la actividad enzimática de la catalasa por ende su velocidad de reacción, por el contrario, un pH neutro favorece la actividad enzimática pues el resultado de acción de la catalasa a pH 7 tuvo su máxima actividad, esto es debido a que según la literatura cada enzima tiene un pH optimo, en el caso de la catalasa su pH optimo esta entre 6,8 y 7,5 (Castro, A.J., Baquero, L.E. y Narváez, C.E, 2006). Las enzimas son más activas a su pH óptimo, ya que este el pH que mantiene la estructura terciaria adecuada de la proteína. Si un valor de pH está arriba o abajo del pH óptimo, se alteran las interacciones de los grupos R, lo que destruye la estructura terciaria y el sitio activo. Como resultado, la enzima ya no puede unirse a un sustrato de manera adecuada y no ocurren reacciones. Si se revierte un pequeño cambio en el pH, una enzima puede recuperar su estructura y actividad. Sin embargo, grandes variaciones respecto del pH óptimo destruyen de manera permanente la estructura de la enzima (Universidad del trabajo de Uruguay, 2020). TEMPERATURA En la tabla No de la influencia de la temperatura sobre la acción de la catalasa se obtuvo una baja actividad enzimática a las temperaturas de 0ºC y 92ºC pues las enzimas son muy sensibles a la temperatura. A bajas temperaturas, la mayor parte de las enzimas muestra poca actividad porque no hay suficiente cantidad de energía para que tenga lugar la reacción catalizada y a altas temperaturas, superiores a 50°C, la estructura terciaria, y por ende la forma de la mayor parte de las proteínas, se destruye, lo que causa una pérdida de actividad enzimática (Universidad del trabajo de Uruguay, 2020). Sometiendo la enzima a una temperatura de 37ºC se logro observar bastante burbujeo lo que nos indico una mayor actividad de la catalasa pues la mayoría de las enzimas humanas son más activas a temperatura óptima, la cual es de 37°C (Universidad del trabajo de Uruguay, 2020). Capacidad de reutilización de la catalasa En el hígado y la manzana se puede observar en la tabla No que la actividad de la catalasa disminuye al ser reutilizada, en el caso de la manzana es nula, el único tejido que aumenta su actividad enzimática al ser reutilizado es el corazón de pollo pues las enzimas no son reactivos y no se gastan durante la reacción. Una vez que una enzima se une a un sustrato y cataliza la reacción, es liberada sin cambios, y se puede reutilizar en otra reacción. Esto significa que, para cada reacción, no es necesario tener una proporción 1:1 entre las moléculas de enzima y de sustrato (Ramírez, J. 2014) BIBLIOGRAFÍA [1] Universidad del trabajo de Uruguay. Factores que afectan la actividad enzimática, México: Pearson Educación., 2020 https://uruguayeduca.anep.edu.uy/sites/default/files/inline-files/Factores%20que %20afectan%20la%20actividad%20enzim%C3%A1tica.pdf [2] Castro, A.J., Baquero, L.E. y Narváez, C.E. Catalase, peroxidase and polyphenoloxidase from pitahaya amarilla fruits (acanthocereus pitajaya), Scielo., 2357-3791, 2006 http://www.scielo.org.co/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0120- 28042006000100009#:~:text=Para%20CAT%20se%20hall %C3%B3%20que,2O2%20como%20sustrato. [3] Ramírez, J. Enzimas: ¿qué son y cómo funcionan?, Revista UNAM mx.,Vol 15 1607-6079, 2014 https://www.revista.unam.mx/vol.15/num12/art91/art91.pdf
