BIOLOGÍA CELULAR Y 

GENÉTICA  

​ Tema 2
​
​COMPARTIMENTOS CELULARES 

EL NÚCLEO CELULAR 
 
 
 
 
 
 
El núcleo es el orgánulo principal de la célula eucariota, tanto animal 
como vegetal. 
Contiene el genoma celular, y en su interior tiene lugar la replicación 
del ADN y la síntesis de ARN. Según la teoría endosimbiótica, se originó 
por plegamiento de la membrana plasmática de una célula procariota. 
-En la mayoría de las células eucariotas hay solo un núcleo aunque 
puede haber dos. 
-En las células que normalmente se dividen el tamaño del núcleo 
guarda relación con el citoplasma. 

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-En las que no se dividen, cada tipo celular tiene un tamaño celular bien 
definido que está relacionado con el trabajo que debe hacer la célula. 
Un factor importante que modifica el tamaño nuclear es la cantidad de 
ADN. 
-La forma del núcleo no es estática, generalmente se adapta a la célula. 
-La posición es casi siempre central pero puede variar. 
-El núcleo puede estar en dos estados diferentes: en reposo, o núcleo 
interfásico, y en división, o núcleo mitótico. 
En él se distinguen las siguientes partes: membrana nuclear, 
nucleoplasma, cromatina y nucleolo. 

➤ ​ENVOLTURA NUCLEAR​,​ separa al nucleoplasma del citoplasma y 

regula el movimiento de 
macromoléculas entre ellos, 
establece la forma nuclear y 
contribuye a la organización 
interna del núcleo ya que aporta 
lugares de anclaje para la 
cromatina. 
Está formada por una doble 
membrana externa e interna, 
quedando entre ambas un espacio 
intermembranoso, formando todos estos elementos las denominadas 
cisternas perinucleares. 
➜La membrana externa: tiene ribosomas en su cara citoplasmática y se 
continúa con la membrana del RE liso o rugoso, por lo que hay una 
comunicación directa entre el espacio perinuclear y la luz o lumen del 
RE. 
➜La membrana interna: Su cara nuclear está cubierta por una red de 
fibras proteicas, llamada lámina nuclear, que proporciona soporte al 
núcleo y sirve como punto de anclaje a la cromatina. 

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➤ ​LÁMINA NUCLEAR,​ es un entramado proteico que separa la 
membrana interna de la envuelta nuclear de la cromatina. Pertenecen a 
la familia de los filamentos intermedios. 
Estas proteínas se disponen en forma de malla cubriendo toda la cara 
interna de la envuelta nuclear. La asociación íntima entre la membrana 
interna de la envuelta nuclear y la lámina nuclear se produce gracias a 
la existencia de al menos 20 proteínas localizadas en la membrana 
interna. Una de sus principales funciones es la de mantener la 
estructura de la envuelta nuclear. También sirve de soporte para 
diversas reacciones relacionadas con la cromatina y sirve de punto de 
anclaje del núcleo al citoesqueleto de la célula, lo que permite al núcleo 
situarse en una posición determinada dentro de la célula o moverse 
por su interior.  
 
➤ ​POROS NUCLEARES,​ Las cisternas de la envuelta nuclear, dejan 
unos huecos entre ellas donde se encuentran los 
poros nucleares. Son la puerta de 
comunicación entre núcleo y citoplasma 
y todo el transporte 
nucleocitoplasmático se da a través de 
ellos. 
Las proteínas que forman parte del 
complejo del poro se denominan 
nucleoporinas. Las proteínas que 
forman los poros nucleares se asocian 
para formar 8 bloques que configuran un octágono regular y se 
organizan formando anillos: el anillo citoplasmático orientado hacia el 
citoplasma, el anillo radial situado en el hueco que deja la envuelta 
nuclear y es responsable de anclar el complejo del poro a las 
membranas de la envuelta nuclear y el anillo nuclear que se encuentra 
en el nucleoplasma. 

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Además, desde cada bloque se proyectan fibrillas proteicas que van 
hacia el citoplasma denominadas fibras citoplasmáticas, y otras al 
interior del núcleo que reciben el nombre de fibras nucleares. 
Éstas últimas se conectan a otro conjunto de proteínas que forman una 
estructura cerrada llamada jaula nuclear o anillo distal. 
Los poros nucleares contienen un canal acuoso cuando está en 
reposo,que se puede expandir cuando realiza transporte activo. El canal 
puede permitir el paso libre de pequeñas moléculas pero restringir el 
movimiento de otras de mayor tamaño con potencial papel fisiológico. 
Éstas moléculas y otras más grandes cruzan por transporte pasivo 
facilitado. 
Pero aunque sea pasivo facilitado pueden viajar en contra de su 
gradiente, por tanto necesitan energía que es aportada por el gradiente 
de otras moléculas denominadas RanGTPasas. 
El transporte mediado por los poros nucleares está orquestado por las 
proteínas RanGTPasas y por unas familias de proteínas denominadas 
importinas y exportinas. Las moléculas RanGTPasas son 
trascendentales tanto para la importación como para la exportación de 
moléculas. Son las responsables de crear un gradiente que dirige el 
transporte y crear este gradiente es la única parte del transporte por 
parte de los poros nucleares que gasta energía. Las moléculas Ran 
pueden estar en tres estados: Ran-GTP, Ran-GDP y Ran. El paso de un 
estado a otro está mediado por otras enzimas. 
Las proteínas que tienen que ser importadas al nucleoplasma necesitan 
poseer una secuencia de aminoácidos o péptido señal de entrada y las 
que tienen que ser exportadas un péptido señal de salida.  
Estas secuencias de aminoácidos serán reconocidas por las importinas o 
por las exportinas, respectivamente. Las proteínas de los poros 
nucleares no interaccionan directamente con las proteínas 
transportadas sino son las importinas y las exportinas. Estos complejos 
importina-proteína o exportina-proteína utilizan los gradientes de las 

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moléculas Ran-GTP o Ran-GDP para cruzar los poros nucleares y llevar 
sus cargas al otro lado.  
Además de proteínas, las moléculas de ARN deben también atravesar  
los poros nucleares. El mecanismo que usan los distintos tipos de ARN 
para ser transportados difieren entre sí, pero todos están mediados por 
un mecanismo de asociación con proteínas. 
 
➤​ NUCLEOPLASMA, ​Es una red de fibras que ocupa todo el interior 
del núcleo y le proporciona soporte estructural. En él se encuentra la 
cromatina, diversos sistemas enzimáticos relacionados con la actividad 
nuclear, ribonucleoproteínas, que forman una red de fibras que sirve 
para el almacenaje de ARN y diversas moléculas e iones. 
 
➤​ CROMATINA ,​ Es el material genético del núcleo. Se presenta en 
forma de grumos y fibrillas que están dispuestos por el nucleoplasma. 
Cada fibrilla de cromatina está formada 
por una molécula de ADN y muchas 
proteínas. Las principales proteínas 
asociadas a la cromatina son las 
histonas, aunque, en menor proporción, 
también presenta proteínas no 
histónicas. 
 
La tarea de empaquetar el ADN la realizan las histonas, que se unen al 
ADN y lo pliegan, originando una serie de curvas y bucles con una 
estructura que evita que este se convierta en un ovillo no manejable. 
El ADN se compacta más en unas zonas que en otras, así los genes 
que se tienen que transcribir quedan accesibles a los enzimas y otras 
proteínas (no histónicas) para su reparación, transcripción y replicación. 
 
 

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Tipos de cromatina: 
➜​Heterocromatina: Forma más condensada de la cromatina y 
transcripcionalmente inactiva. 
➜​Eucromatina: Más extendida y transcripcionalmente activa. Es la más 
abundante en la interfase. 
 
➤​ NUCLÉOLO ,​ estructura esférica que carece de membrana y que 
destaca en el núcleo interfásico. Aparece como un conjunto de gránulos 
y pequeñas fibras . Suele haber uno o dos por núcleo, aparece siempre 
cerca de determinadas áreas de ciertos cromosomas, estos lugares se 
denominan r​ egiones organizadoras del núcleo​ (NOR), y son fragmentos 
de ADN nuclear que transcriben ARNr. Durante la mitosis, al comienzo 
de la profase, el nucleolo desaparece. Al finalizar la telofase, los 
organizadores nucleolares de algunos cromosomas empiezan a 
transcribir ARNr para formarlo. 
Además, en el nucleolo se forman las subunidades de los ribosomas, al 
unirse los ARNr con proteínas procedentes del citoplasma. Estas 
subunidades salen a través de los poros nucleares. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

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ÁCIDOS NUCLEICOS 
Formados por : 
 
1. Una pentosa​ ( Desoxirribosa en el 
ADN y ribosa en el ARN) : 

 
2. Un fosfato : 
3. Una base  nitrogenada​ , puede ser pirimidínica 
( citosina, timina y  uracilo) o púrica ( adenina y guanina). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
》​Pentosa+b.nitrogenada → Enlace N-glucosídico. 
》​Ácido nucleico + Ácido nucleico → Enlace fosfodiéster. 
 
 
 
 
 
 

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 LA REPLICACIÓN DEL ADN 
 
 
 
 
 
 
Es un proceso semiconservativo que permite al ADN duplicarse. 
 
-​INICIO DE LA REPLICACIÓN 
La replicación comienza en ciertas zonas donde hay una secuencia de 
nucleótidos conocida como origen de la replicación.  
 
-​SEPARACIÓN DE CADENAS 
Las enzimas helicasas rompen los enlaces por puentes de hidrógeno 
que mantienen unidas a las bases complementarias, abriendo así la 
doble hélice. Esta separación provoca superenrollamientos en zonas 
vecinas, por lo que existen otros enzimas, las topoisomerasas o girasas, 
que rebajan la tensión. 
 
-​MANTENIMIENTO DE LA SEPARACIÓN DE LAS CADENAS 
Una vez separadas las 2 cadenas, se mantienen abiertas gracias a las 
proteínas, las SSB en las procariotas y las RPA en las eucariotas, que se 
unen a las hebras individuales. 
 
-FORMACIÓN DE LAS NUEVAS HEBRAS 
La síntesis real de las nuevas cadenas es catalizada por los enzimas 
ADN-polimerasas, que van añadiendo nucleótidos uno a uno. La zona 
donde tiene lugar la replicación se observa al microscopio electrónico 

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como un ojo o burbuja de replicación. En los extremos de la burbuja, las 
cadenas forman una estructura en forma de Y conocida como horquilla 
de replicación 
El proceso de replicación es bidireccional y siempre se produce en el 
sentido de la cadena de nucleótidos 5’->3’, pues las polimerasas sólo 
colocan y unen nucleótidos en ese sentido. 
Como la replicación sólo ocurre en un sentido y las dos cadenas de 
ADN son antiparalelas, la otra cadena se forma de manera​ d
​ iscontinua, 
es decir, se sintetizan mediante fragmentos de​ Okazaki​. 
 
-​TERMINACIÓN 
Por último, hay otro enzima, la ADN-ligasa, que conecta los fragmentos 
de Okazaki recién formados con la cadena de ADN retardada en 
crecimiento 
 
 
T
​ RANSCRIPCIÓN DEL ADN 

 
 
 
 
 
 
 
 
 
Es un proceso mediante el cual se transfiere la información contenida 
en la secuencia del ADN hacia la secuencia de proteína utilizando 
diversos ARN como intermediarios 
 

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-​INICIACIÓN 
 
El enzima ARN-polimerasa tiene que 
reconocer una zona llamada centro 
promotor, a la que se asocia. Los 
centros promotores son señales con 
unas determinadas secuencias cortas 
de bases nitrogenadas. 
El enzima ARN-polimerasa cambia su 
configuración y desarrolla una vuelta de hélice del ADN, esto crea una 
burbuja de transcripción que permite que la secuencia de bases del 
ADN que quede expuesta se puedan incorporar a los ribonucleótidos 
que se van a unir. Esta burbuja se forma en el inicio y durante la 
elongación, se desplaza a lo largo del ADN, junto con la 
ARN-polimerasa. 
 
-ELONGACIÓN 
 
El enzima ARN-polimerasa lee 
el ADN en la dirección 3’->5’. 
Sin embargo, el crecimiento del 
ARN y, por tanto, la adición de 
ribonucleótidos se realiza en 
sentido 5’->3’. 
Los ribonucleótidos se van 
añadiendo de acuerdo a las reglas de complementariedad. 
En los organismos eucariotas se transcriben exones (regiones 
codificadas) e intrones (regiones no codificadas). Además, una vez que 
se han unido los treinta primeros nucleótidos, en el extremo 5’ del ARN 
sintetizado se une una caperuza de metilguanosina trifosfato. Esta 
servirá como señal de inicio en el proceso de traducción. 

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-LA TERMINACIÓN 
 
La ARN-polimerasa continúa la transcripción continúa la transcripción 
hasta que encuentra una señal de parada o 
secuencia terminadora en el ADN. En los 
organismos eucariotas cuando se produce 
la separación del ARN, un enzima une en 
el extremo final 3’ una secuencia de 200 
nucleótidos de adenina llamada Poli-A. 
 
-MADURACIÓN DEL ARN 
 
En este momento ocurre la maduración del ARN o procesamiento 
postranscripcional, que tiene lugar en el núcleo. 
El ARNm que resulta de la transcripción consta de varios fragmentos de 
intrones (fragmentos no codificantes) y exones (regiones codificantes) 
intercalados. En la maduración, mediante corte y empalme se van 
eliminando los intrones y se juntan los exones para formar una 
secuencia continua que especifica un polipéptido funcional 
 
TRADUCCIÓN DEL ADN 
 
 
 
 
 
 
 

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Es el proceso de traducir la secuencia de una molécula de ARN 
mensajero (ARNm) a una secuencia de aminoácidos durante síntesis de 
proteínas 
 
-INICIACIÓN DE LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS 
 
Hacen falta dos señales de iniciación para que 
comience la síntesis de proteínas: el triplete 
iniciador de AUG y la caperuza de metil-GTP del 
ARNm. La subunidad menor del ribosoma se 
une al ARNm en la zona próxima a la caperuza y 
forma el complejo de iniciación. El primer 
aminoácido de la cadena es la metionina, 
codificada por el codón de inicio AUG. 
Al final de esta etapa de iniciación, la subunidad 
mayor del ribosoma se acopla con el complejo 
de iniciación para formar el complejo de 
iniciación. El ribosoma completo posee 
hendiduras: el sitio P, que queda ocupado por el ARNt-Met, y el sitio A, 
que está libre para recibir a un segundo ARNt cargado con su 
correspondiente aminoácido. 
Todos estos procesos están catalizados por los llamados factores de 
iniciación. 
 
-LA ELONGACIÓN DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA 
 
La elongación consiste en la adición de aminoácidos al extremo 
carboxilo de la cadena. Primera fase: El sitio P está ocupado 
inicialmente por el ARNt-Met, y en el sitio A, que está vacío, se 
introduce otro ARNt cargado con sus correspondientes aminoácidos, 
cuyo anticodón es complementario al triplete siguiente al AUG. 

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Segunda fase: La metionina se une, mediante enlace peptídico, al grupo 
amino del siguiente aminoácido, que a su vez, está enlazado a su ARNt. 
El resultado es la formación de un dipéptido alojado en el sitio A. La 
unión entre los aminoácidos está catalizada por el enzima 
peptidil-transferasa. El centro P queda ocupado por un ARNt sin 
aminoácido. 
Tercera fase: El ribosoma se desplaza a lo largo del ARNm exactamente 
tres nucleótidos en sentido 5'->3', lo que provoca la expulsión del ARNt 
de la metionina del sitio P. El dipeptidil-ARNt pasa del sitio A al sitio P, 
se restablece la situación de la primera fase y se inicia otro ciclo de 
elongación. El proceso es catalizado por los factores de elongación. 
 
-LA TERMINACIÓN DE LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS 
 
La síntesis de la cadena polipeptídica se detiene cuando aparece en el 
sitio A uno de los tres codones de terminación en el ARNm (UAA, UAG 
o UGA). 
En este momento, el factor proteico de terminación se une al codón de 
terminación e impide que algún complejo de transferencia se aloje en el 
sitio A, con lo que, al desplazarse el ribosoma, quedan libres el extremo 
C-Terminal de la proteína y , por tanto, la proteína, que termina así su 
síntesis. Si un ARNm es suficientemente largo, puede estar siendo leído 
a la vez por varios ribosomas, cuando esto ocurre, se forma una 
estructura conocida como polisoma o polirribosoma. 
 
TRÁFICO DE PROTEÍNAS 
 
➤ ​TRANSPORTE REGULADO 
El tráfico de proteínas entre el citosol y el núcleo tiene lugar entre 
espacios topológicamente equivalentes conectados a través de los 
complejos de poro nuclear. El poro actúa como una puerta selectiva que 

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puede transportar activamente macromoléculas específicas y complejos 
macromoleculares, también permite la difusión libre de moléculas 
pequeñas. 
 
 
➤​ TRANSPORTE TRANSMEMBRANA 
unos translocadores proteicos unidos a la membrana 
dirigen el transporte específico de proteínas a través de la membrana 
desde el citosol hacia un espacio que es topológicamente distinto. 
Generalmente, la molécula de proteína transportada ha de desplegarse 
para poder deslizarse a través del translocador. 
Por ejemplo de este modo tiene lugar el transporte inicial de 
determinadas proteínas desde el citosol hacia el lumen del RE o hacia el 
interior de las mitocondrias. 
 
➤ ​TRANSPORTE VESICULAR 
Los intermediarios pueden ser vesículas de transporte pequeñas y 
esféricas o fragmentos de orgánulos grandes e irregulares que 
conducen proteínas desde un compartimento a otro. 
Las vesículas de transporte y los fragmentos de orgánulos son 
cargados con moléculas que se encuentran en el lumen del orgánulo, 
hasta que se separan de sus membranas y entregan su carga en un 
segundo compartimento al fusionarse con el. Así, la transferencia de 
proteínas solubles desde el RE al Golgi tiene lugar por este mecanismo. 
También, en el proceso se transfieren lípidos y proteínas de membrana 
desde el primer compartimento hacia al segundo. Dado que las 
proteínas transportadoras no atraviesan la membrana, el transporte 
vesicular sólo puede transportar proteínas entre compartimentos 
topológicamente equivalentes. 
 
 

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SEÑALES DE IMPORTACIÓN 
En las proteínas existen al menos dos tipos de señales de clasificación. 
Uno de ellos reside en una región continua de la secuencia de 
aminoácidos. 
Algunas de estas secuencias señal son eliminadas de la proteína por 
una peptidasa señal especializada, una vez que se ha completado el 
proceso de clasificación. El otro tipo de señal consiste en una 
disposición tridimensional característica de los átomos de la superficie 
de la proteína que se forma cuando se pliega la proteína. Los restos de 
aminoácidos que constituyen la región señal pueden estar bastante 
distantes el uno del otro en la secuencia lineal de aminoácido y 
generalmente permanecen en la proteína madura. Las secuencias señal 
son utilizadas para dirigir las proteínas desde el citosol al RE, a las 
mitocondrias, a los cloroplastos y a los peroxisomas, y también 
participan en el transporte de proteínas del núcleo al citosol y desde el 
complejo de Golgi al RE. Las señales de clasificación que dirigen a las 
proteínas desde el citosol pueden ser tanto cortas secuencias señal 
como secuencias más largas que es probable que se plieguen formando 
regiones señal. 
Regiones señal son también responsables del direccionamiento de las 
enzimas degradativas recién sintetizadas a los lisosomas. 
Cada secuencia señal especifica un destino particular en la célula. En 
general, las proteínas que están destinadas a ser transferidas al RE 
tienen, en su extremo N-terminal, secuencias señal que en su parte 
central presentan entre 5 y 10 restos de aminoácidos hidrofóbicos. 
Muchas de estas proteínas pasarán después desde el RE al complejo de 
Golgi; no obstante, las proteínas que presentan en su extremo 
C-terminal una secuencia determinada de cuatro aminoácidos, son 
reconocidas como residentes en el RE y devueltas al mismo. Las 
proteínas destinadas a las mitocondrias tienen secuencias señal de otro 

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tipo, en las que se alternan restos de aminoácidos cargados 
positivamente con restos de aminoácidos hidrofóbicos. 
Finalmente, las proteínas destinadas a los peroxisomas tienen una 
secuencia de señal de tres aminoácidos característicos en el extremo 
C-terminal. La importancia que tienen estos péptidos señal en el 
destino de las proteínas ha sido demostrada mediante experimentos en 
los que el péptido ha sido transferido desde una proteína a otra 
mediante técnicas de ingeniería genética.  
 
Por tanto, las secuencias señal son tanto necesarias como suficientes 
para el direccionamiento de proteínas. Aunque sus secuencias de 
aminoácidos difieran notablemente, las secuencias señal de todas las 
proteínas que tienen el mismo destino son funcionalmente 
intercambiables, siendo frecuentemente más importante en el proceso 
de reconocimiento de la señal las propiedades físicas que la propia 
secuencia de aminoácidos. 
Las regiones señal son mucho más difíciles de analizar que las 
secuencias señal. Por lo tanto, se conoce mucho menos sobre su 
estructura. Debido a que frecuentemente resultan de un patrón 
complejo de plegamiento proteico tridimensional, no pueden 
transferirse fácilmente de una proteína a otra. 
Ambos tipos de señales son reconocidas por receptores de clasificación 
que guían a las proteínas hacia el destino correcto, donde los receptores 
se separan de su carga. Los receptores actúan catalíticamente: después 
de completar un ciclo de transporte vuelven a su punto de origen y son 
reutilizados. Muchos receptores de direccionamiento reconocen clases 
de proteínas más que a una única especie proteica. Por lo tanto podrían 
ser considerados como sistemas públicos de transporte dedicados a la 
entrega de grupos de componentes en su destino correcto de la célula. 
 

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