PROPIEDADES DE AMINOACIDOS Y PROTEÍNAS

PRESENTADO POR:
LUZ MARIANA ESCORCIA
DANNA VALENTINA TORRES
FABER STEVEN TORRES

FALCULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD, UNIVERSIDAD ANTONIO NARIÑO

DEPARTAMENTO DE CIENCIAS

NORTE DE SANTANDER, SAN JOSE DE CUCÚTA

3 DE MAYO DE 2023
 PROPIEDADES DE AMINOACIDOS Y PROTEÍNAS

PRESENTADO POR:
LUZ MARIANA ESCORCIA
DANNA VALENTINA TORRES
FABER STEVEN TORRES

PRESENTADO PARA:
DR. YUSBELY CASTRILLON
DR. SANDRA CLAROS

FALCULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD, UNIVERSIDAD ANTONIO NARIÑO

DEPARTAMENTO DE CIENCIAS
ASIGNATURA: BIOQUIMICA GRUPO 4A

NORTE DE SANTANDER, SAN JOSE DE CUCÚTA

3 DE MAYO DE 2023
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1. INTRODUCCIÓN

1.1 RESUMEN
En este laboratorio se realizaron una serie de pruebas y experimentos para identificar la presencia de
aminoácidos y proteínas en diferentes muestras biológicas. Los aminoácidos son los componentes básicos
de las proteínas y su presencia es esencial para la formación y función de estas moléculas.
Para determinar la presencia de aminoácidos en las muestras se utilizó la prueba de ninhidrina, que permite
detectar los grupos amino presentes en los aminoácidos. Además, se realizó la prueba de Biuret, que permite
identificar la presencia de enlaces peptídicos, los cuales son característicos de las proteínas.
A través de estos experimentos se buscó comprender la importancia de las proteínas y los aminoácidos en
los procesos biológicos, como la síntesis de tejidos y la regulación de enzimas. Asimismo, se pudo
identificar la presencia de estos compuestos en diferentes muestras biológicas, como la clara de huevo y la
leche.
1.2 OBJETIVOS
GENERALES:
Realizar pruebas de identificación de aminoácidos y proteínas a sustancias conocidas.
ESPECÍFICOS:
Diferenciar las pruebas para identificar aminoácidos, péptidos y proteínas.

2 MARCO CONCEPTUAL
Las Proteínas son biomoléculas grandes que se encuentran en todo organismo vivo. Son el material
principal de piel, los músculos, tendones, nervios y la sangre, enzimas (catalizan miles de reacciones
biológicas) anticuerpos y muchas hormonas. La queratina de la piel y las uñas, la fibroína de la seda y
telarañas, la caseína de la leche, la hemoglobina de la sangre, el colágeno de los tendones y la piel, la
miosina y la actina de los músculos, todas son 1 Proteínas.
Sea cual sea su función, todas las Proteínas están construidas de muchas subunidades llamadas
aminoácidos. Un aminoácido es un ácido carboxílico con un grupo amino en el carbono, los cuales están
unidos entre sí mediante enlaces “Peptídicos” en una cadena larga llamada polipéptido

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3 MARCO TEORICO
(ACTIVIDADES PREVIAS)

1) Consultar en que consiste y cuál es el fundamento teórico (para qué se utilizan y las características)
de las
siguientes pruebas de identificación de aminoácidos, péptidos y proteínas (Escriba ecuaciones químicas):
• Reacción de Biuret
• Reacción de Millon
• Reacción Xantoproteíca
• Reacción con Nihidrina
• Reacción de Adamkevich o Hopkis- Cole
• Reacción de Esbach

R/: Las pruebas de identificación de aminoácidos, péptidos y proteínas son esenciales en la química
bioorgánica y se utilizan para identificar la presencia de grupos funcionales específicos y así determinar la
estructura de las moléculas.

• Reacción de Biuret: Esta prueba se utiliza para identificar la presencia de enlaces peptídicos en
una solución. Consiste en agregar una solución de sulfato de cobre (CuSO4) a una muestra que
contenga proteínas y luego agregar hidróxido de sodio (NaOH) y tartrato de sodio y potasio
(K2Tartrato). Si la solución cambia a un color violeta, esto indica la presencia de enlaces peptídicos.
La ecuación química de esta reacción es:
2CuSO4 + 4NaOH + 4K2Tartrato + proteína → Cu2O (precipitado) + proteína-Cu + 4Na+ 4K+ + 4H2O

• Reacción de Millon: Esta prueba se utiliza para identificar la presencia de grupos fenólicos en una
molécula de proteína. Consiste en agregar una solución de nitrato de mercurio (II) (Hg(NO3)2) a
una muestra que contenga proteínas y luego calentar la solución. Si la solución cambia a un color
rojo, esto indica la presencia de grupos fenólicos. La ecuación química de esta reacción es:
2Hg(NO3)2 + proteína → proteína-Hg2+ + 2NO3- + 2HgO (precipitado)

• Reacción Xantoproteíca: Esta prueba se utiliza para identificar la presencia de grupos aromáticos
en una molécula de proteína. Consiste en agregar una solución de ácido nítrico (HNO3) a una
muestra que contenga proteínas y luego agregar hidróxido de sodio (NaOH). Si la solución cambia
a un color amarillo, esto indica la presencia de grupos aromáticos. La ecuación química de esta
reacción es:
proteína + HNO3 → proteína-NO2 + H2O
proteína-NO2 + 2NaOH → proteína-NO + NaNO2 + H2O

• Reacción con Nihidrina: Esta prueba se utiliza para identificar la presencia de grupos aminos en
una molécula de proteína. Consiste en agregar una solución de nihidrina a una muestra que contenga
proteínas y luego calentar la solución. Si la solución cambia a un color púrpura, esto indica la
presencia de grupos aminos. La ecuación química de esta reacción es:
proteína + 2nihidrina → proteína-nihidrina (color púrpura)

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• Reacción de Adamkevich: también conocida como la prueba de Hopkis-Cole, es una prueba

utilizada para la identificación cualitativa de aminoácidos que contienen azufre, como cisteína y
cisteína oxidada, en una muestra de proteína o péptido. La prueba se basa en la capacidad de los
grupos sulfhidrilo (-SH) en los aminoácidos de reaccionar con el reactivo de Adamkevich, una
solución de nitrato de mercurio (HgNO3) y ácido acético glacial (CH3COOH), para formar un
precipitado insoluble de sulfuro de mercurio (HgS). La reacción es la siguiente:

R-SH + HgNO3 → R-S-Hg + HNO3

• Reaccion de Esbach es una prueba utilizada para medir la cantidad de proteínas en una muestra
líquida, como la orina. La prueba se basa en la capacidad de las proteínas para precipitar en un
ambiente ácido, formando un sedimento que puede ser medido y utilizado para determinar la
cantidad de proteínas presentes. La prueba se realiza agregando una solución de ácido acético al
10% a una muestra de líquido y dejándola reposar durante varias horas para permitir que las
proteínas precipiten. El sedimento se mide en una escala graduada en el tubo de ensayo de Esbach,
lo que proporciona una medida aproximada de la cantidad de proteínas presentes en la muestra. La
reacción es la siguiente:

Proteínas + ácido acético → precipitado de proteínas

2) Describa cómo se da el proceso de desnaturalización de las proteínas por cambios de

temperatura, de pH y la adición de otras sustancias (reactivos).

R/: La desnaturalización de las proteínas es un proceso en el cual las proteínas pierden su estructura nativa
y como resultado su actividad biológica. Este proceso puede ser desencadenado por cambios en la
temperatura, pH y la adición de otras sustancias (reactivos).
La desnaturalización por cambios de temperatura se debe a la ruptura de los enlaces débiles que mantienen
la estructura de la proteína, como los puentes de hidrógeno, las interacciones electrostáticas y las fuerzas
de Van der Waals. Si la temperatura se eleva por encima de la temperatura óptima de la proteína, la energía
térmica puede causar la ruptura de estos enlaces y la proteína se desnaturaliza. En algunos casos, la
desnaturalización por cambios de temperatura es reversible, es decir, si se reduce la temperatura a su nivel
óptimo, la proteína puede recuperar su estructura y actividad.
La desnaturalización por cambios de pH es el resultado de cambios en la carga eléctrica de la proteína
debido a la presencia de grupos funcionales ácidos o básicos en su estructura. Si el pH cambia fuera del
rango óptimo de la proteína, estos grupos funcionales pueden cambiar de carga, lo que resulta en cambios
en la conformación de la proteína. Como resultado, la proteína se desnaturaliza y pierde su actividad
biológica.
La desnaturalización por la adición de otras sustancias (reactivos) puede deberse a la interacción directa de
estos compuestos con los grupos funcionales de la proteína. Por ejemplo, el urea y el guanidinio se utilizan
comúnmente para desnaturalizar proteínas debido a su capacidad para interactuar con los grupos funcionales
de la proteína y desestabilizar su estructura. Otros reactivos como los ácidos, las bases, los metales pesados
y los solventes orgánicos también pueden interactuar con la proteína y desnaturalizarla.

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En general, la desnaturalización de las proteínas se debe a la perturbación de las interacciones y enlaces que
mantienen la estructura tridimensional de la proteína. La desnaturalización puede ser reversible o
irreversible dependiendo de la magnitud y duración de los cambios en el ambiente de la proteína.

3) ¿Por qué los grupos carboxilo de los aminoácidos son mucho más ácidos que los carboxilos
de un ácido carboxílico como el ácido acético?

R/: Los grupos carboxilo (-COOH) de los aminoácidos son mucho más ácidos que los carboxilos de un
ácido carboxílico como el ácido acético debido a la estructura y la polaridad del grupo amino (-NH2)
presente en los aminoácidos.

Cuando el grupo amino de un aminoácido interactúa con el grupo carboxilo en el mismo aminoácido, se
produce un enlace peptídico, lo que da lugar a un dipolo interno en la molécula. La presencia de este dipolo
interno aumenta la polaridad de la molécula y, como resultado, los electrones se desplazan hacia el grupo
carboxilo, aumentando la acidez de la molécula.

Además, el grupo amino actúa como un grupo inductivo negativo (-I), lo que significa que retira electrones
del grupo carboxilo, lo que aumenta la carga positiva del átomo de carbono y facilita la pérdida de un protón
del grupo carboxilo. Esto también contribuye a la mayor acidez de los grupos carboxilo de los aminoácidos
en comparación con los carboxilos de los ácidos carboxílicos.

4) El glutatión es un tripéptido que destruye los agentes nocivos del organismo, compuestos que
se piensa son causantes de algunos efectos del envejecimiento. El glutatión reduce los agentes
oxidantes y los destruye como consecuencia, se oxida el glutatión: Identifique los enlaces
peptídicos en la estructura y diga si se presenta algo inusual. Explique.

CÍRCULOS ROJOS: Enlaces peptídicos

RECTÁNGULO VERDE: Enlace peptídico inusual

entre el grupo amino de la cisteína y el grupo carboxilo
de la cadena lateral del glutamato. (PUENTE
DISULFURO)

5) Si se tienen tres muestras biológicas no etiquetadas, en la cual una de ellas es un carbohidrato,

otra un lípido y otra una proteína; ¿Cuál prueba se usaría para identificar rápidamente cuál
es la proteína? Explique

R/: Una de las pruebas más utilizadas para identificar la presencia de proteínas es la reacción de Biuret. Esta
prueba se basa en la formación de un complejo entre los iones de cobre (II) y los enlaces peptídicos de las
proteínas.
Para llevar a cabo la prueba de Biuret, se agregan unas gotas de solución de sulfato cúprico (CuSO4) a la
muestra biológica, seguido de la adición de hidróxido de sodio (NaOH) al 10%. Si la muestra contiene
proteínas, se producirá una coloración violeta intensa, debido a la formación del complejo de Cu(II)-
proteína.

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En el caso de las muestras que contienen carbohidratos y lípidos, la reacción de Biuret no dará una respuesta
positiva, ya que estos compuestos no contienen enlaces peptídicos.
Por lo tanto, si se desea identificar rápidamente cuál de las tres muestras es la proteína, se puede realizar la
prueba de Biuret, y la muestra que produzca una coloración violeta intensa será la que contenga proteínas.

6 INFORME DE RESULTADOS
1) Para el procedimiento realizado en la PARTE I: Explique en cada caso que efecto tuvo la adición
de los reactivos a la solución de albumina, escriba las reacciones

En el tubo 1, la adición de etanol al 95% provoco una desnaturalización parcial

de la proteína, ya que el etanol rompió los enlaces hidrófobos y altera la
estructura de la proteína.
La reacción química es la siguiente: Proteína + Etanol → Proteína
desnaturalizada
Se puede notar que la sustancia se divide en 3 partes y la mas fuerte se va hacia
el fondo en la mitad se ve transparente y en la parte de encima se ve espeso con
aspecto lechoso, es decir, que la albumina tiene acido y lo que hace el etanol es
separarlo

En el tubo 2, la adición de nitrato de plata al 5% provoco la formación de un

complejo de proteína- nitrato de plata, debido a que los iones de plata se unieron
a los grupos carboxilo e amino de los aminoácidos.
La reacción química es la siguiente: Proteína + AgNO3 → Complejo
proteína-nitrato de plata
La albúmina se espeso y bajo al fondo en la parte superior se formo una capa
transparente llenas de burbujas y su color es blanco lechoso

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En el tubo 3, la adición de cloruro de mercurio al 2% provoco la

precipitación de la proteína, ya que el Hg2+ forma enlaces con los grupos
sulfhídrico de los aminoácidos de la proteína, lo que resulta en una proteína
insoluble.
La reacción química es la siguiente: Proteína + HgCl2 → Proteína
insoluble
Se alcanza a apreciar un color amarillento y se observaban burbujas en la
parte superior

En el tubo 4, la adición de ácido tricloroacético al 10% precipito la proteína,

debido a que el ácido tricloroacético coagula la proteína al reaccionar con los
grupos carboxilo y amino.
La reacción química es la siguiente: Proteína + ácido tricloroacético →
Proteína coagulada

En el proceso la albúmina se coaguló y se dirigió al fondo, en la parte superior se

nota una capa transparente y muchas burbujas

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Al calentar la disolución de albúmina (1:5) en un baño de maría, se

produce la desnaturalización de la proteína, ya que el calor rompe
los enlaces de hidrógeno y otros enlaces débiles, alterando la
estructura tridimensional de la proteína.
La reacción química es la siguiente: Proteína (nativa) + calor →
Proteína desnaturalizada
LA ALBUNIMA SE COAGULO POR COMPLETO

Al determinar el pH de la disolución de albúmina (1:5) con papel

indicador universal, se puede determinar el pH de la solución. La
albúmina es una proteína con una carga neta, por lo que nos dio un
pH 7 es decir neutro
Al adicionar gota a gota ácido clorhídrico (HCl) 0,1N a la
disolución de albúmina (1:5), se producirá la coagulación de la
proteína debido a la neutralización gradual de las cargas negativas
de la proteína y la precipitación resultante. La reacción química es
la siguiente: Proteína + HCl → Proteína coagulada
2) Describa cada una de las reacciones realizadas en la práctica. Escriba la ecuación que
describe la reacción química correspondiente
REACTIVO CAMBIO ECUACIÓN
Inicia todos los tubos con un color amarillo intenso Proteína + Picrato de
mercurio + Ácido →
Al calentar los tubos, el precipitado en el tubo de clara de
ESBACH Proteína-picrato de
huevo y gelatina disminuyo era casi nula, mientras que
mercurio + Agua. Al
(En leche, albumina en el tubo de leche permaneció y se dividió en partículas
calentar: Proteína-
y gelatina) debido a la presencia de proteínas coaguladas o
picrato de mercurio +
insolubles como la caseína.
Álcali → Proteína +
Picrato de mercurio
HUEVO, AMINOACIDO TIROSINA 5%, R-OH + 2Hg2+ + 3OH-
FENILAMINA 5%= Presentan una coloración roja → R-Hg-OH + HgO +
intensa debido a que contienen proteínas o un grupo 2H2O donde R representa
funcional aromático (POSITIVOS) el grupo fenólico en el
MILLÓN aminoácido (por ejemplo,
LEUCINA 5%, GLUTAMATO 5%, CITEÍNA 5% el anillo aromático de la
(En gelatina, GELATINA= No presentan coloración permanecen tirosina). El reactivo de
albumina y transparentes, en el caso de la gelatina se coagula y se Millon contiene iones de
aminoácidos) presente un punto rojo (NEGATIVO) mercurio (Hg2+) y una
base fuerte (OH-) que
TRIPTOFANO5%= presentan una coloración violeta
reaccionan con los
intenso o purpura (NEGATIVO)
grupos fenólicos de los
ARGININA 5%= presenta una coloración verde militar aminoácidos para formar
(verde casi marrón) (NEGATIVO) el precipitado rojo.

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CAMBIOS DESPUES DEL BAÑO MARIA ANTES NH2-C=O + 2H2N-C-R

TODOS ERAN INCLOROS → N=C(NH)-C-R +
2NH3 + H2O
TIROSINA, GLUTAMATO, CISTEINA= Se coloca de
un color violenta intenso debido a la presencia de Donde NH2-C=O es la
aminoácidos ninhidrina, H2N-C-R es el
huevo o el aminoácido,
GELATINA, TRIPTOFANO= Se coloca de color
N=C(NH)-C-R es el
incoloro como comenzó, pero la gelatina es más clara
producto de la reacción,
NIHIDRINA
AGININA= Se coloca amarillas y sobresalen burbujas NH3 es amoníaco y H2O
(aminoácidos, claras es agua. En resumen, la
huevo, gelatina) ninhidrina reacciona con
HUEVO= se coloca amarillo y burbujas blancas los grupos amino de las
proteínas del huevo,
formando un producto
coloreado. Este cambio
de color se utiliza en la
determinación
cuantitativa de proteínas
en muestras biológicas.

ANTES TODAS LAS SUSTANCIAS TENIAN SU Enlaces peptídicos (-CO-

COLOR ORIGINAL NH-) de proteínas +
Solución de sulfato de
TIROSINA= cambio a color azul turquesa
cobre alcalina →
ARGININA= cambio a color azul rey Complejo violeta de
Cu(II)-proteína
CISTEINA= cambio a color blanco lechoso y grumoso
TRIPTOFANO= cambio a color azul turquesa
En el caso específico de
GLUTAMATO= cambio a color azul rey transparente la gelatina, las proteínas
BUIRET que la componen son
GELATINA= cambio a color azul rey lechoso
(gelatina, principalmente colágeno
aminoácidos, leche) LECHE= cambio a color azul celeste hidrolizado y pueden
reaccionar con la
solución de Biuret para
producir el complejo
violeta característico. La
reacción se debe a los
enlaces peptídicos
presentes en las cadenas
de aminoácidos que
forman las proteínas de
la gelatina.

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Antes de Despues del Al agregar Al agregar calor

Sustancia
calentar baño maria NaOH 10%
Sustancia + Ácido
Color Se vuelve una nítrico concentrado →
blanco, masa blanca y Nitración de los anillos
Se vuelve
transparente opaca aromáticos de los
Huevo clara y
(pequeños aminoácidos para
transparente
grumos formar nitroderivados.
blancos)

Se vuelve Solución Se vuelve

Al agregar NaOH 10%
amarillo, límpida con clara y
Gelatina debido a la pequeños amarillente Sustancia nitrada +
hidrolisis precipitados Hidróxido de sodio al
marrones 10% → Formación de un
complejo amarillo o
Se coloca Se produce Aparece un
anaranjado, debido a la
amarillo- una reacción color
reacción entre los
naranja deshidratación amarillo-
XANTOPROTEICA nitroderivados y el
lo que verde,
Tirosina hidróxido de sodio.
(huevo, gelatina, produce que cambia a
aminoacidos) se solidifique estado
con el mismo liquido
color anterior
Se coloca Se produce Se coloca
amarillo- reacción de líquido y
naranja precipitación amarillo-
Cisteina
y se divide en verdoso
2 partes (se
separan)
Se torna Se vuelve una Se torna
naranja- masa que se amarillo
amarillo divide en 2 verdoso
Triptófano partes y se
coloca
amarillo
intenso
Glutamato No se produce ningún cambio

3. Describa las propiedades químicas de los aminoácidos teniendo en cuenta: el grupo carboxilo
(formación de sales, reducción hasta alcoholes, esterificación, descarboxilación, formación de
cloruros de aminoácidos).

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Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino
(-NH2), un átomo de hidrógeno y una cadena lateral que determina su identidad química. A continuación,
se describen algunas propiedades químicas importantes del grupo carboxilo en los aminoácidos:
Formación de sales: Los grupos carboxilo de los aminoácidos pueden actuar como ácidos y formar sales
con bases. En solución acuosa, el grupo carboxilo se disocia y libera un protón (H+) para formar el anión
carboxilato (-COO-), que puede unirse a un catión para formar una sal. Por ejemplo, el ácido aminoacético
(glicina) se disocia para formar el anión glicinato, que puede unirse a un catión de sodio para formar la sal
glicinato de sodio:
CH2(NH2)COOH + NaOH → CH2(NH2)COO-Na+ + H2O
Reducción hasta alcoholes: Los grupos carboxilo de los aminoácidos pueden ser reducidos a alcoholes
mediante el uso de agentes reductores, como el borohidruro de sodio (NaBH4). Durante la reducción, el
grupo carboxilo se convierte en un grupo hidroxilo (-OH), formando un alcohol primario. Por ejemplo, la
reducción del ácido aminoacético (glicina) produce glicol:
CH2(NH2)COOH + NaBH4 → CH2(NH2)CH2OH + NaBO2 + H2O
Esterificación: Los grupos carboxilo de los aminoácidos pueden reaccionar con alcoholes para formar
ésteres. Durante la reacción, el grupo hidroxilo del alcohol reacciona con el grupo carboxilo del aminoácido
para formar un enlace éster. Por ejemplo, la reacción de la glicina con etanol produce etilglicinato:
CH2(NH2)COOH + C2H5OH → CH2(NH2)COOC2H5 + H2O
Descarboxilación: Los grupos carboxilo de los aminoácidos pueden ser eliminados como dióxido de
carbono (CO2) mediante un proceso conocido como descarboxilación. La descarboxilación ocurre en
condiciones alcalinas o enzimáticas y puede ser una etapa importante en la síntesis de neurotransmisores y
otros compuestos biológicos. Por ejemplo, la descarboxilación del ácido aminoácido L-dopa produce
dopamina, un neurotransmisor importante en el cerebro:
HO2CCH(NH2)CH2CH2OH → HO2CCH(NH2)CH2CH2 + CO2
La formación de cloruros de aminoácidos es una reacción química que se lleva a cabo mediante la adición
de ácido clorhídrico (HCl) al grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido libre en solución acuosa. La
reacción se muestra a continuación utilizando el aminoácido glicina como ejemplo:
H2N-CH2-COOH + HCl → H2N-CH2-COCl + H2O
En esta reacción, el ácido clorhídrico protona el grupo carboxilo del aminoácido, lo que lo convierte en un
grupo activado capaz de reaccionar con cloruro de tionilo (SOCl2) o cloruro de oxalilo (COCl) para formar
los correspondientes cloruros de aminoácidos.
4. Describa las propiedades químicas de los aminoácidos teniendo en cuenta: el grupo amino
(formación de sales, reacción con el ácido nitrico, reacción de Van-Slyke, alquilación, formación de
bases de Schiff, reacción de Sanger).
El grupo amino de los aminoácidos es una amina primaria (-NH2) que presenta varias propiedades químicas
importantes, tales como:

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• Formación de sales: El grupo amino de los aminoácidos puede reaccionar con ácidos para formar
sales. En presencia de ácido clorhídrico, por ejemplo, el grupo amino se protona para formar la sal
correspondiente (NH3+), lo que resulta en un compuesto conocido como cloruro de aminoácido.
• Reacción con ácido nítrico: Los aminoácidos reaccionan con ácido nítrico concentrado para
formar un ácido diaminodicarboxílico. El ácido nítrico oxida el grupo amino del aminoácido a un
grupo nitro (-NO2), y el grupo carboxilo se reduce a un grupo hidroxilo (-OH).
• Reacción de Van-Slyke: Los aminoácidos reaccionan con ácido ninhidrina para formar un
producto de color púrpura. La reacción se utiliza para identificar y cuantificar los aminoácidos en
una muestra.
• Alquilación: El grupo amino puede ser alquilado, es decir, sustituido por un grupo alquilo (-R).
Esta reacción se utiliza en la síntesis de péptidos.
• Formación de bases de Schiff: El grupo amino puede reaccionar con aldehídos o cetonas para
formar bases de Schiff, que son compuestos de imina. Estas reacciones se utilizan en la
identificación de proteínas y aminoácidos.
• Reacción de Sanger: Los aminoácidos pueden ser secuenciados utilizando la reacción de Sanger,
que implica la incorporación de un derivado de un aminoácido marcado en una proteína, seguido
por la separación y la identificación de los productos de degradación.
5. Describa las propiedades químicas de los aminoácidos teniendo en cuenta: el radical (reacción
xantoproteíca, reacción de Pauly, reacción de Sakaguchi, reacción del nitroprusiato, reacción del
Millon, reacción de Adamkevich (Hopkis Cole), reacción de Folin).
Los radicales en los aminoácidos pueden presentar diversas propiedades químicas, como se describe a
continuación:
• Reacción xantoproteíca: Es una prueba utilizada para la detección de aminoácidos que contienen
anillos aromáticos, como tirosina y triptófano. Consiste en la adición de ácido nítrico concentrado
a una solución de proteína o aminoácido, seguido de la adición de hidróxido de sodio al 10%. La
formación de un color amarillo indica la presencia de un anillo aromático.
• Reacción de Pauly: Es una prueba que se utiliza para la identificación de aminoácidos que
contienen grupos amino secundarios. Consiste en la adición de ácido nítrico concentrado a una
solución de proteína o aminoácido, seguido de la adición de cloruro de mercurio. La formación de
un anillo blanco indica la presencia de un grupo amino secundario.
• Reacción de Sakaguchi: Es una prueba utilizada para la identificación de arginina en proteínas o
aminoácidos. Consiste en la adición de solución alcohólica de ácido alfa-naftilamina y cloruro de
sodio a una solución de proteína o aminoácido, seguido de la adición de hidróxido de sodio. La
formación de un color rojo indica la presencia de arginina.
• Reacción del nitroprusiato: Es una prueba utilizada para la detección de cisteína en proteínas o
aminoácidos. Consiste en la adición de solución de nitroprusiato y hidróxido de sodio a una
solución de proteína o aminoácido. La formación de un color violeta indica la presencia de cisteína.

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• Reacción del Millon: Es una prueba utilizada para la detección de tirosina en proteínas o
aminoácidos. Consiste en la adición de solución de nitrato de mercurio y solución de hidróxido de
sodio a una solución de proteína o aminoácido. La formación de un precipitado rojo indica la
presencia de tirosina.
• Reacción de Adamkevich (Hopkis Cole): Es una prueba utilizada para la detección de triptófano
en proteínas o aminoácidos. Consiste en la adición de solución de ácido clorhídrico y cloruro férrico
a una solución de proteína o aminoácido, seguido de la adición de hidróxido de sodio. La formación
de un precipitado violeta indica la presencia de triptófano.
• Reacción de Folin: Es una prueba utilizada para la cuantificación de proteínas totales en una
muestra. Consiste en la adición de solución de ácido fosfotúngstico y ácido fosfomolíbdico a una
solución de proteína o aminoácido, seguido de la adición de solución de tartrato de sodio y cobre
alcalino. La formación de un precipitado rojo indica la presencia de proteínas.
6. Resuma las principales propiedades químicas de los peptidos y las proteínas.
1. Son moléculas grandes y complejas formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces
peptídicos.
2. Son compuestos anfóteros, es decir, pueden actuar como ácidos o bases dependiendo del pH del
medio.
3. Presentan grupos funcionales característicos, como los grupos carboxilo, amino y radicales, que les
confieren propiedades químicas específicas.
4. Son solubles en agua y otros disolventes polares debido a la presencia de grupos hidrófilos como
los grupos amino y carboxilo.
5. Pueden experimentar desnaturalización y pérdida de su estructura tridimensional debido a cambios
de pH, temperatura y la adición de agentes desnaturantes.
6. Son capaces de formar complejos con iones metálicos, como el hierro en la hemoglobina.
7. Pueden reaccionar con diversos reactivos químicos, como el reactivo de Biuret, la reacción de
Millon, la reacción del ácido ninhidrín y la reacción de Sakaguchi, para identificar la presencia de
proteínas y péptidos.
8. Son capaces de realizar funciones biológicas importantes, como la catálisis enzimática, el
transporte de oxígeno y la transmisión de señales en las células.

7 bibliografía
https://blogs.ead.unlp.edu.ar/quimicaorganica/2013/12/03/trabajo-practico-no-6-aminoacidos-y-
proteinas/#:~:text=La%20reacci%C3%B3n%20es%20positiva%20cuando,con%20n%C3%BAcleo%20in
d%C3%B3lico%20(Triptofano).
https://www.aprendecontabella.com/courses/716474/lectures/15511013
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