Aminoácidos y Proteínas

AMINOÁCIDOS
Carboxilo
D-Alanina L-Alanina
NH3+
R
R Carbon 
20 aminoácidos son los
constituyentes de las
proteínas.
-amino y -carboxilo
Son óptimamente activos,
excepto la glicina
Los a.a que conforman las
proteínas, son L-
aminoácidos
Centro quiral o asimétrico
Quiral
No Quiral
Imágenes que no se superponen
CLASIFICACION SEGUN SU RADICAL

GRUPOS REACTIVOS DE ALGUNOS
AMINOÁCIDOS
Indol (Trp)
Guanidinio (Arg)
Imidazol (His)
CLASIFICACIÓN BIOLOGICA DE
AMINOÁCIDOS
•Esenciales: a.a que un organismo no puede
sintetizar, tienen que ser suministrados con la
dieta aminoácidos
•No esenciales: a.a que el organismo puede

sintetizar
Para la especie humana son esenciales los

aminoácidos: treonina, metionina, lisina, valina,
triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina,
arginina e histidina que se concidera esencial
durante el crecimiento, pero no para el adulto.
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
IONIZACIÓN DE AMINOÁCIDOS
COOH COO- COO-

R-C-H R-C-H R-C-H
NH3+ NH3+ NH2
aa+ aa+- aa-
cationico zwitterion anionico
COOH COO- COO-
R-C-H R-C-H R-C-H [ Basec ]
NH3+ NH3+ NH2 pH  pK  log
aa+ aa+- aa- [ Acido]
cationico zwitterion anionico
[ Aceptor de protón]
pH  pK  log
[ Donador de protón]
A que equivale el pK? Cuantos valores de pK tienen los aminoácidos?

PUNTO ISOELÉCTRICO
PH EN EL CUAL LA CARGA NETA DEL

AMINOÁCIDO ES 0
pK COOH  pK NH 2
pI 
2
2.4  9.9
pI   6.2
2
Punto isoeléctrico Histidina
6.0  9.3
pI   7.7
2
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
PÉPTIDOS
Se conocen como péptidos a los compuestos que se

originan de la unión de a.a mediante enlaces peptídicos.
El enlace peptídico es un enlace covalente

coplanar que se establece entre el grupo
carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) del
amino-ácido contiguo inmediato, con
desprendimiento de una molécula de agua.
ENLACES PEPTÍDICOS
DISPOSICIÓN ESPACIAL DEL
PÉPTIDO
El carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-)
determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con
distancias y ángulos fijos.
Presenta cierta rigidez e inmovilización en el plano de los átomos
que lo forman.
DISPOSICIÓN ESPACIAL DEL PÉPTIDO
Figure 3-3a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Clasificación de péptidos
OLIGOPÉPTIDO < 10 AA
POLIPÉPTIDO 10-100 AA
PROTEÍNA > 100 AA
Dipéptido
Cada polipéptido se escribe de izquierda a
derecha, empezando por el extremo N-
terminal que posee un grupo amino libre y
finalizando por el extremo C-terminal en el que
se encuentra un grupo carboxilo libre.
PROTEÍNAS
Son polímeros formados por monómeros
llamados aminoácidos.
Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que
se combinan para formar miles de
proteínas.
Son sustancias de elevado peso molecular.
Se encuentran formando parte de todas las
células animales y vegetales.
Cada proteína tiene una estructura
funcional lógica y propia.
Características comunes a las demás

proteínas.
Son las macromoléculas más versátiles de

los seres vivos.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Según su función
Según su composición química
Según su conformación
FUNCIONES DE
PROTEÍNAS
•Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
Estructural •Las histonas que forman parte de los cromosomas
•El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
•La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
•La queratina de la epidermis.
Son las más numerosas y especializadas. Actúan como
Enzimática
biocatalizadores de las reacciones químicas. HEXOQINASA,
PESINA y glucagón
Hormonal •Inmunoglobulina
Defensiva •Trombina y fibrinógeno
Hemoglobina
Transporte •Citocromos
Reserva •Ovoalbúmina, de la clara de huevo

•Lactoalbúmina, de la leche
SEGÚN SU COMPOSICIÓN
QUÍMICA
Simples u holoproteínas
Conformada solamente por aminoácidos.
Insulina, colágeno (globulares y fibrosas)
Conjugadas o heteroproteínas
Conformada por aminoácidos y, un grupo
prostético.
Conjugadas
holoproteína = Apoproteína + grupo

prostético
Apoproteína: parte proteica
Glico-, lipo-, nucleo, metalo-y fosfo

proteínas
CONJUGADAS O
HETEROPROTEÍNAS
Nombre Grupo no Ejemplo
(prostético)
Nucleoproteínas Ácidos nucléicos ribosomas
Lipoproteínas Lípidos quilomicrones
Fosfoproteínas Grupos fosfato enzimas, caseína
Metaloproteínas Metales Zn
Glucoproteínas Monosacáridos inmunoglobulinas
Hemoproteínas Hemo (protoporfirina) Hemoglobina

SEGÚN SU CONFORMACIÓN
Fibrosas
Globulares
FIBROSAS
Estructurales y de sostén
Ordenadas paralelas a lo largo de un
eje
Insolubles en agua
Colágeno, queratina, elastina
• Colágenos
Se encuentra en tejidos conjuntivos, conectivos y
cartilaginosos. Tienen alto contenido de glicina,
hidroxiprolina e hidroxilisina.
No contiene a.a azufrados, ni triptófano
• Queratinas
tejido epitelial, epidermis, cabello, uñas, plumas.
Tienen a.a con alto contenido de azufre y a.a. básicos
• Elastinas
En tendones y vasos sanguíneos (tejidos elásticos)
El 90% estan formadas por 5 a.a PILV
GLOBULARES
Funcionales
Cadenas plegadas, adoptan formas esféricas o
globulares
Solubles en agua (residuos hidrófobos en su
interior)
Responsables del trabajo químico de la célula
Enzimática
Hormonal
Reconocimiento de señales
Transporte
Defensa
Reserva
Transducción de señales
ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
Estructura Primaria
Determinada por el orden de colocación de los a.a de

la cadena peptídica.
Secuencia, clase y número de a.a
Aminoácidos que componen la cadena polipeptídica
La función de una proteína depende de su secuencia y
de la forma que ésta adopte.
Cada proteína tiene una única secuencia.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es la disposición de aminoácidos a lo largo
de un eje en el espacio.
Presenta enlaces Puente de Hidrógeno:

Carbono carbonilo de un a.a y el nitrógeno
amídico de otro a.a
 alfa-hélice
 Beta planar
 hoja ß plegada
Ser, Tre, Tyr
Ser, Tre, Tyr con

Asp, Glu
ALFA-HÉLICE
Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí

misma la estructura primaria.
hélice o estructura geométrica en espiral
En la que cada vuelta está constituida por 3 a 6

aminoácidos
Dentro de este grupo se pueden mencionar

proteínas como el colágeno, la queratina, elastína
Figure 3-23 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
BETA PLANAR O HOJA ß PLEGADA
En esta disposición se forma una cadena en

forma de zig-zag llamada disposición en
lámina plegada.
Forma aplanada y extendida le da
flexibilidad más no elasticidad
Consta de varias cadenas peptídicas que
permanecen enfrentadas y se mantienen
juntas con enlaces de hidrógeno en un
arreglo a manera de zig-zag.
HOJA ß PLEGADA
PARALELA
HOJA ß PLEGADA ANTIPARALELA
ESTRUCTURA TERCIARIA
La disposición o conformación que toma la

cadena peptídica producto de los dobleces
condicionados por la interacción de las cadenas
de los a.a ( radicales R de los a.a).
Conformación globular y tridimensional.
La conf. globular facilita la solubilidad en agua
.
y así realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc.
Se mantiene estable por los enlaces entre los
radicales R de los a.a.
Aparecen varios tipos de enlaces:
 Puentes de disulfuro: dos residuos de

cisteína (unión covalente)
 puentes de hidrógeno: grupos hidroxilos
alcohólicos y fenólicos o de los radicales R de
a.a hidroxilos alcohólicos y grupos carboxilos
 Enlace salino: grupo amino y carboxilo del R

de los a.a
 Interacciones hifrófobas: Radicales
apolares de los a.a
Los grupos apolares se reúnen en forma
compacta logrando una conformación de
mayor estabilididad y de menor energía
Tiene muy pocos espacios libres en su interior
Sobre la superficie de las proteínas abundan

los grupos polares
Describe la conformación definitiva y específica

de la proteína.
Glutámico
Valina
Lisina
Valina
Alanina

Puentes de H2
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Se establece por la unión, mediante enlaces

débiles (no covalentes) de varias cadenas
peptídicas con estructura terciaria, para
formar un complejo proteico. Cada una de
estas cadenas peptídicas recibe el nombre
de protómero.
La unidad formada por varios protómeros se

denomina oligómero
Solamente la unidad es activa biológicamente

El número de protómeros varía:
dos: hexoquinasa
cuatro: hemoglobina
seis: Glutamato deshidrogenasa
60 unidades proteicas como la

cápsula del virus de la poliomielitis
DESNATURALIZACIÓN
Modificación de la conformación o nativa

de una proteina por acción de agentes
externos
Pérdida de la estructura secundaria,
terciaria y cuaternaria por ruptura de
enlaces que forman dichas estructuras.
El nivel primario no se afecta por ser un
enlace covalente
La desnaturalización lleva a:
perdida de la estructura
perdida de la actividad biológica
modificación de las propiedades físicas y químicas
Agentes Desnaturalizantes:
 Físicos: Calor
radiaciones
ultravioleta
rayos x y 
Ultrasonido
Agitación enérgica
 Químicos:ácidos y bases fuertes

urea
guanidina
detergentes
sales de metales pesados
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS Y
PROTEÍNAS
La mayoría de los aminoácidos que ingerimos se

encuentran en forma de proteínas, sin embargo sólo
los aminoácidos pueden incorporarse a las
diferentes rutas metabólicas.
Las proteínas y péptidos ingeridos sufren un

proceso de hidrolización por medio de enzimas
proteolíticas (secretadas por el estómago, páncreas
e intestino delgado) en el tracto gastrointestinal.
Después de la acción de las enzimas los
aminoácidos quedan libres, proceso de digestión
de las proteínas. Son absorbidos por las paredes
del intestino, conducidos y transportados a la
corriente sanguínea, llegan al hígado (sistema
porta-hepático) donde ocurre su metabolismo y
distribución a las células para su posterior
utilización.
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS Y
PROTEÍNAS
CONSIDERACIONES EN LA DIETA
La carencia de proteínas causa una serie de problemas que
incluyen:
 Deficiencias de crecimiento
 Alteraciones intelectuales en niños
 Problemas de desarrollo en fetos
 Sistema inmunológico deficiente
Se recomienda dietas bajas en proteínas a personas con:
 Problemas renales
 Enfermedad de Parkinson
 Enfermedades en las que el cuerpo no puede
metabolizar las proteínas o sus componente
Enzimas
1. Biocatalizadores selectivos de alta eficiencia

y especificidad.
2. Aumentan velocidad de las reacciones sin

cambiar la posición del equilibrio (no hace
más favorable una reacción)
3. Reduce la energía necesaria para la

reacción
Disminución en la Energía de activación
Reacción exergonica Reacción endergonica
Estado de transicion Estado de transicion
Energía de Energía de
Activación Activación
Energia
Energia
Sustrato Producto
G -
G +
Producto Sustrato
Progreso de la reacción Progreso de la reacción
G<0: reacción favorable G>0: reacción no favorable

Figure 3-50a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Sitio
activo
Figure 3-50b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Efecto del pH sobre la actividad enzimática
ENZIMA pH
OPTIMO
Pepsina 1,5
Tripsina 7,7
Catalasa 7,6
H2O2 a O2 y H2O
Arginasa 9,7
Fumarasa 7,8
Fumarato+ H2O a Malato
Ribonucleasa 7,8
Hidrólisis de RNA
pH extremos: desnaturalización o inactivación de la enzima

Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática
Aumento de Temperatura induce aumento de Vm

T>45°C: desnaturalización
Constante de Michaelis-Menten
Vo depende de la concentración de sustrato ([S])

[E] es constante
Vm (velocidad máxima): velocidad en la cual los sitios activos están saturados. Velocidad ya
no depende de [S]
Km (constante de michaelis): concentración de sustrato a la cual la reacción se efectúa a la

mitad de su velocidad máxima
A menor Km, mayor afinidad de la enzima por el

sustrato
Pendiente
Intercepto
INHIBIDORES
Compuesto que se une a la enzima e interfiere con su actividad
Actúan:
- Evitando formación del complejo ES
- Bloqueando la reacción de formación de producto
I y S se unen al mismo sitio
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
De acuerdo a la clase general de reacción orgánica que es catalizada
1.Oxidoreductasas
2.Transferasas
3. Hidrolasa
4.Liasas
5.Isomerasas
6.Ligasas
1. Oxidoreductasas
Catalizan reacciones de oxidación-reducción

Oxidasas, deshidrogenasas, oxigenasas,
peroxidasas
2. Transferasas
Catalizan reacciones de transferencia de un

grupo. Pueden necesitar la presencia de co-
enzimas.
Amino transferasas, quinasas, fosforilasas.
3. Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrólisis
Fosfatasas, fosfodiestearasas, peptidasas
. Liasas (sintasas)
4
Catalizan lisis de un sustrato.

Adición de un sustrato a un doble enlace se
un segundo sustrato
Decarboxilasas, aldolasas, sintasas
5. Isomerasas
Catalizan cambios estructurales dentro de

una misma molécula
Mutasas
Ligasas
6.
(usualmente llamadas sintetasas)

Catalizan unión de dos sustratos
Necesitan ATP
Carboxilasas, sintetasas
Especificidad.
Cada una lleva a cabo una determinada función

porque posee una determinada estructura
primaria y una conformación espacial propia.
El cambio en la estructura de la proteína 

pérdida de la función.
No todas las proteínas son iguales en todos los

organismos, se pone de manifiesto en el rechazo
de órganos transplantados. La semejanza entre
proteínas son un grado de parentesco
Especificidad sobre el Sustrato que actúa
1.
2. Especificidad sobre la acción que realiza
1. Especificidad sobre el sustrato:

a. Absoluta
b. Relativa
a. Absoluta: la enzima actúa sobre uno y solo un

sustrato
b. Relativa: Actúa sobre un grupo de sustratos con
estructuras similares
Aminoácido oxidasa, produce la desaminación de
varios a.a.
2. Especificidad sobre La acción:
acción
Capacidad que tiene la enzima de catalizar una y

solo una de las posibles transformaciones que
tiene el sustrato.

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AMINOÁCIDOS

•No esenciales: a.a que el organismo puede

Para la especie humana son esenciales los

COOH COO- COO-

A que equivale el pK? Cuantos valores de pK tienen los aminoácidos?

PH EN EL CUAL LA CARGA NETA DEL

Se conocen como péptidos a los compuestos que se

El enlace peptídico es un enlace covalente

Características comunes a las demás

Son las macromoléculas más versátiles de

Defensiva •Trombina y fibrinógeno

Reserva •Ovoalbúmina, de la clara de huevo

holoproteína = Apoproteína + grupo

Apoproteína: parte proteica

Glico-, lipo-, nucleo, metalo-y fosfo

Lipoproteínas Lípidos quilomicrones

Fosfoproteínas Grupos fosfato enzimas, caseína

Glucoproteínas Monosacáridos inmunoglobulinas

Hemoproteínas Hemo (protoporfirina) Hemoglobina

Determinada por el orden de colocación de los a.a de

Presenta enlaces Puente de Hidrógeno:

Ser, Tre, Tyr con

Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí

hélice o estructura geométrica en espiral

En la que cada vuelta está constituida por 3 a 6

Dentro de este grupo se pueden mencionar

En esta disposición se forma una cadena en

La disposición o conformación que toma la

 Puentes de disulfuro: dos residuos de

 Enlace salino: grupo amino y carboxilo del R

Tiene muy pocos espacios libres en su interior

Sobre la superficie de las proteínas abundan

Describe la conformación definitiva y específica

Figure 3-4 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

Se establece por la unión, mediante enlaces

La unidad formada por varios protómeros se

Solamente la unidad es activa biológicamente

seis: Glutamato deshidrogenasa

60 unidades proteicas como la

Modificación de la conformación o nativa

 Químicos:ácidos y bases fuertes

La mayoría de los aminoácidos que ingerimos se

Las proteínas y péptidos ingeridos sufren un

1. Biocatalizadores selectivos de alta eficiencia

2. Aumentan velocidad de las reacciones sin

3. Reduce la energía necesaria para la

Estado de transicion Estado de transicion

Progreso de la reacción Progreso de la reacción

G<0: reacción favorable G>0: reacción no favorable

Figure 3-50b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

pH extremos: desnaturalización o inactivación de la enzima

Aumento de Temperatura induce aumento de Vm

Vo depende de la concentración de sustrato ([S])

Km (constante de michaelis): concentración de sustrato a la cual la reacción se efectúa a la

A menor Km, mayor afinidad de la enzima por el

Compuesto que se une a la enzima e interfiere con su actividad

Catalizan reacciones de oxidación-reducción

Catalizan reacciones de transferencia de un

Catalizan lisis de un sustrato.