Proteínas- Enzimas

Dr. Blgo. Jeisson David Cabos Sánchez

 PROTEINAS

 Grupo de biopolímeros, construidos y/o

constituidos por aminoácidos con una
amplia gama de estructura y funciones.

 Son los compuestos orgánicos más

abundantes, representan alrededor del
50% del peso seco de los tejidos.

 Cada tipo celular posee una

distribución, cantidad y tipo de
proteínas que determina el
funcionamiento y la apariencia de la
célula.

Ejemplo: Una célula muscular difiere de

otras en virtud de su gran contenido de
proteínas contráctiles, como la miosina y
la actina,
 NIVELES DE ORGANIZACION
ESTRUCTURA PRIMARIA

• Disposición lineal o secuencia de aminoácidos que constituyen la cadena.

• La unión peptídica sólo permite formar estructuras lineales y es especifica de
cada proteína.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

 Disposición espacial,
regular, repetitiva, que
puede adoptar la cadena
polipeptídica, generalmente
es mantenida por enlaces de
hidrógeno.
 La cadena polipeptídica
puede adoptar distintas
disposiciones espaciales
- Hélice  (alfa)
- Lámina  (beta)
- Arrollada al azar
 ESTRUCTURA TERCIARIA

 Es la conformación global de una cadena polipeptídica, es decir disposición

tridimensional
de todos los residuos de aminoácidos.
 Esta estructura es estabilizada mediante enlaces de hidrógeno, interacciones iónicas,
interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der waals, y enlaces disufuro.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Describe la cantidad y posiciones relativas de las subunidades de una proteína multimérica.
• Las cadenas polipeptídicas o subunidades se mantienen mediante enlaces no covalente.
- El colágeno es una proteína fibrosa de tres polipéptidos que están superenrollados; esto
provee la resistencia estructural para su papel en los teiidos conectivos.
- La hemoglobina es una proteína globular con dos copias de dos tipos de polipéptidos.
 DESNATURALIZACIÓN

• Proceso en el cual la proteína pierde sus

niveles secundario, terciario y cuaternario
debido a la destrucción de los enlaces no
covalentes.
• La desorganización en la estructura
molecular lleva a la pérdida de las
propiedades y funciones naturales de la
proteína.
• Los agentes desnaturalizantes no actúan
sobre los enlaces peptídicos, razón por la
cual la estructura primaria de una
proteína no está afectada.
• La desnaturalización es un proceso
generalmente irreversible.
• Agentes desnaturalizantes:
- Calor
- pH extremos
- Detergentes
- Soluciones concentradas de úrea

- Sales de metales pesados

ESTRUCTURA GLOBAL DE LAS PROTEINAS

PROTEÍNA FIBROSA

Las cadenas polipeptídicas se ordenan

paralelamente, formando fibras o láminas
extendidas. Son proteínas duras, químicamente
inertes, físicamente resistentes, y con funciones
principalmente de tipo estructural insolubles en
agua. Ej. Colágeno, elastina, queratina, miosina,
fibrina, etc..

PROTEÍNA GLOBULAR

La cadena polipeptídica se pliega sobre sí misma

de modo que adoptan forman esféricas o
globulares compactas. Son solubles en agua. En
general, desempeñan una función móvil o
dinámica en la célula. Ej. Enzimas, anticuerpos,
hormonas, hemoglobina, transferrina, etc.
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS DE ACUERDO CON SU FUNCION

Tipos y ejemplos Localización y función

Enzimas
Hexocinasa Fosforila a la glucosa
Lactato Deshidrogenasa Transforma piruvato en lactato y viceversa
Ribonucleasa Cataliza la hidrólisis del ác. ribonucleico
Tripsina Hidroliza algunos péptidos
Hormonas
Horm. adrenocorticotropa Regula la síntesis de corticosteroides
Hormona del crecimiento Estimula el crecimiento de huesos
Insulina Regula el metabolismo de la glucosa
Proteínas reguladoras
Calmodulina Modulador intracelular fijador de calcio
Troponina C Fija calcio para contracción muscular
Caseína
Proteínas de reserva
Caseína Proteína de la leche
Ferritina Almacenamiento de hierro en bazo
Ovoalbúmina Proteína de la clara de huevo
 Tipos y ejemplos Localización y función
Proteínas transportadoras
Albúmina sérica Transporta ácidos grasos en la sangre
Beta-lipoproteína Transporte de lípidos en sangre
Hemoglobina Transporte de O2 en la sangre.
Mioglobina Transporte de O2 en músculo
Proteínas contráctiles
Actina Filamentos móviles de las miofibrillas
Dineína Cilios y flagelos
Miosina Filamentos estáticos de las miofibrillas
Proteínas relacionadas con la inmunidad y la defensa
Anticuerpos Forman complejos con las proteínas extrañas
Fibrinógeno Precursor de la fibrina en coagulac. sanguínea
Trombina Componente del mecanismo de coagulación
Proteínas estructurales
Colágeno Tej. conectivo fibroso.
Elastina Tej. conectivo elástico.
- Queratina Piel, plumas, uñas.
 AMINOÁCIDOS

• Los aminoácidos constituyen las unidades monoméricas a partir de las

cuales se sintetizan las cadenas polipetídicas.

• Cada aa contiene un grupo carboxilo, un grupo amino, y un hidrógeno

unido a un átomo de carbono central conocido como el carbono α.

• Los aa son clasificados en base a su solubilidad en agua, que a su vez

depende de la cadena lateral (R).

• Con la excepción de la glicina, cada aa tiene dos enantiómeros, una forma D y una
forma L. Las proteínas sólo contienen isómeros de la serie L.
• Los aa que están disueltos en agua existen en solución como iones dipolares
denominados zwitterions, los cuales pueden actuar como ácidos (donadores de H+) o
como bases (aceptores de H+). Estas sustancias son llamadas anfotéricas.
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES
• Los aminoácidos esenciales no pueden ser sintetizados por el hombre, necesariamente
suministrados con las proteínas de los alimentos.
• Si falta uno solo de ellos no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea
requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual
sea el aminoácido limitante.
• Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos.
- Ellos son: Valina, leucina, treonina, triftófano, metionina, isoleucina, fenilalanina y lisina

Valina (V) Leucina (L) Treonina (T) Metionina (M)

Triptófano (W) Isoleucina (I) Fenilalanina (F) Lisina (K)

• Los aa en un péptido o en una proteína son a
veces llamados residuos (que resultan después de
perder un átomo de H+ del grupo amino y un OH-
del extremo carboxilo)
• Cada péptido tiene dos extremos libres: el grupo
amino libre es el extremo amino-terminal (o N-
terminal); y el carboxilo libre es el extremo
carboxilo-terminal (o C-terminal) Alanil-glutamil-glicil-
• Dos aminoácidos están unidos de modo covalente lisina
a través de un enlace amida, conocido como Tetrapéptido con un extremo
enlace peptídico α-amino, y un extremo
carboxilo, y dos grupos R
• La unión de pocos aminoácidos forman un ionizables.
oligopéptido, muchos aminoácidos forman un
polipéptido.

Enlace
Grupo Grupo peptídico
carboxilo amino
H H Reaccoión de H O H
H O H O H O
deshidratación
N C C + N C C N C C N C C
H OH H OH H OH
R R H R
R H2O

Aminoácido Aminoácido Dipéptido

 ENZIMAS

• Características.
• Cofactor.
• Clasificación.
• Especificidad.
• Sitio catalítico.
• Cinética enzimática.
• Factores que afectan la
actividad enzimática.
 ENZIMAS

Barrera
Energía de Enzima
activación Barrera
energía de
activación
reducida por
Reactante Reactante enzima

Energía
Energía

Productos Productos

Sin enzima Con enzima

 ENZIMAS
• Las enzimas son los catalizadores de las reacciones de los sistemas biológicos.
• Cumplen con las siguientes características:
a) Son termolábiles y su actividad depende en ciertos casos del pH del medio.
b) El reconocimiento de la enzima con el reactivo a procesar (denominado sustrato) es
altamente específico.
c) Tienen gran eficiencia, es decir, transforman un gran número de moléculas de
sustrato por unidad de tiempo.
d) Están sujetas a una gran variedad de controles celulares, genéticos y alostéricos.

Aceleran notablemente la velocidad de

una reacción química y cumplen con
las siguientes características:
1) Son efectivas en pequeñas
cantidades
2) No sufren modificaciones químicas
irreversibles durante la catálisis.
3) Disminuyen la E° de activación.
 NOMENCLATURA DE LAS
ENZIMAS

• En muchos casos, el nombre termina en –asa

• El nombre comun para una hidrolasa es derivado del sustrato
• Urea: remueve -a, se reemplaza con -asa = ureasa
• Lactosa: remueve -osa, se reemplaza con -asa = lactasa
• Otras enzimas se nombran por el sustrato y la reacción catalizada
• Lactato deshidrogenasa
• Piruvato descarboxilasa
• Algunos nombres son históricos - no directamente
relacionados al sustrato o tipo de reacción
• Catalasa
• Pepsina
• Quimotripsina
• Tripsina
 Estructura de las enzimas

TIPOS

HOLOENZIMAS HOLOPROTEÍNAS

Son heteroproteínas porque tienen Formadas sólo por aminoácidos

algo más que elementos proteicos
Cationes metálicos
Zn+2, Ca+2, Fe+2, Mg+2 unión débil
a la
Coenzimas
APOENZIMA COFACTOR (NAD+, FAD+…)
apoenzima
Moléculas orgánicas
Grupo no unión
Grupo
Grupo proteico prostético
proteico fuerte a la
apoenzima (grupo hemo)
 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

Ms. Pablo Chuna Mogollón / agosto - 2012

 ELEMENTOS DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA

EL SITIO ACTIVO
DE LA ENZIMA

Es una equidad tridimensional ESPECIFICIDAD

en la que encaja el SUSTRATO

Molécula(s) que va a ser

Es una pequeña porción
transformada por la enzima
de la enzima.
ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Es la capacidad de una
enzima de unirse solo a uno,
o a muy pocos sustratos,
catalizando solo una única
reacción.
Modelo de llave-cerradura

TEORÍAS DE LA ACCIÓN
ENZIMÁTICA

Modelo de encaje inducido

 FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

1. CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO

se mantiene constante la
concentración de la enzima y se varia
la concentración de sustrato se
obtiene una curva hiperbólica como la
de la figura.
Al principio un aumento de la
concentración de sustrato produce un
aumento rápido de la velocidad de
reacción, pero si se sigue aumentando
la concentración de sustrato, la
velocidad comienza a disminuir y a
muy altas concentraciones de sustrato
se observa que no cambia la velocidad
de reacción, se dice que los sitios
catalíticos de la enzima se encuentran
saturados. L
2. CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA

La velocidad inicial es proporcional a la concentración de enzima. Esta es la situación

en la mayoría de los casos, donde en los gráficos velocidad versus concentración
total de enzima se obtiene una recta que pasa por el origen
3. EFECTO DE LA TEMPERATURA

Si bien el aumento de la temperatura incrementa la velocidad

de una reacción catalizada por una enzima esto resulta
válido sólo en un intrevalo de T° estrictamente limitado.
Inicialmente, la velocidad de reacción se incrementa
conforme la T° aumenta, debido al incremento de la energía
cinética de las moléculas reactantes. Finalmente, sin
embargo, la E° cinética de la enzima excede la barrera
energética, para la ruptura de los enlaces débiles, los cuales
conservan la estructura secundaria, terciaria de dicha
enzima, provocando la desnaturalización.

Temperatura óptima para una Temperatura óptima para

típica enzima humana enzima de termófila
(Bacteria termo-
tolerante)
Actividad

0 20 40 80 100
Temperatura (Cº)
Temperatura óptima para dos enzimas
4. EFECTO DEL PH

Para la mayoría de las enzimas, la actividad

óptima se encuentra entre valores de pH de
6 a 8. Por debajo o por encima de esos
valores, la velocidad de reacción cae más o
menos rápidamente.
Se sabe que los cambios de pH del medio
afectan el estado de ionización de ciertos
grupos funcionales en la molécula de la
enzima y también en la del sustrato.
Por otra parte, los pH extremos provocan
desnaturalización de la molécula enzimática,
con la consiguiente inactivación.
pH óptimo para pepsina pH óptimo para
(enzima del estómago tripsina
ENZIMA pH
(enzima
Fosfatasa alcalina 9.5 intestinal)
Actividad

Lipasa pancreática 8.0

Quimotripsina 8.0
Tripsina 7.9
Catalasa 7.6
Carboxipeptidasa 7.5
Amilasa salival 6.8
0 1 2 3 4 5 6 7 8 9
Fosfatasa ácida 5.0
Pepsina 1.5 pH óptimo para dos enzimas
 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

Son sustancias que

son disminuyen, neutralizan o
INHIBIDORES regulan la actividad
enzimática.

IRREVERSIBLES REVERSIBLES

COMPETITIVA Unión del I al sitio activo

El inhibidor se une
covalentemente a NO COMPETITIVA Unión del I a un lugar
la enzima y la diferente al centro
inutiliza activo (alosterismo)
permanentemente
 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

INHIBICIÓN REVERSIBLE: INHIBICION NO COMPETITIVA

El inhibidor se une a la enzima en un lugar de la molécula diferente del sitio catalítico, a
menudo deformándola de modo que ésta no forme el complejo ES a su velocidad
normal.
- No existe competencia entre el sustrato y el inhibidor.
- El Inhibidor presenta poco parecido estructural o ninguno con el S.
- Ej. Isoleucina que actúa sobre enzima treonina deshidratasa

Vmax diferente
KM igual
 INHIBICIÓN REVERSIBLE: INHIBICION COMPETITIVA
El inhibidor puede combinarse con la enzima libre, de tal modo que compite con el sustrato
normal por unirse al sitio catalítico.
La estructura química de un inhibidor (I), por lo general es semejante a la del sustrato (S).
El inhibidor se combina de manera reversible, con la E para formar un complejo EI.
Una característica de este tipo de inhibición está dada por el hecho de que puede ser
revertida aumentando la concentración de sustrato.
 INHIBICION IRREVERSIBLE

El inhibidor irreversible forma un enlace covalente estable con la

enzima (ej. alquilacion or acilacion de la cadena lateral de un sitio
activo)

Nombre Estructura Fuente Acción Inhibitoria

Cianuro Almendras Se une a iones metálicos de
amargas enzimas de la cadena respiratoria

Sarin Gas nervioso Similar a Diisopropilfluorofosfato

Paratión Insecticida Similar a Diisopropilfluorofosfato

Penicilina Hongo Inhibe enzima que participa en

Penicillium síntesis de la pared celular
bacteriana
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE:
 ISOENZIMAS (ALOENZIMAS)
Son formas moleculares distintas de una enzima, resultante de la presencia de
más de un gen codificando cada una de estas formas moleculares en el genoma
de un organismo.

Localización de las isoenzimas

1. En la misma célula y en el mismo compartimento, como ocurre con las

isoenzimas de la enzima Lactato deshidrogenasa que se encuentra en
todo el citosol.
2. En la misma célula pero en diferentes compartimentos, como es el caso de
Glutamato oxalacetato transaminasa que se encuentra en el citosol y en
las mitocondrias.
3. En diferentes tejidos de un mismo organismo, como es el caso de
Glutaminasa activada por fosfato de la que existen dos tipos: tipo riñón
(K) y tipo hígado (L).
4. En el mismo individuo y en el mismo tejido, pero en diferentes fases del
desarrollo, como es el caso de la Piruvato quinasa de la que se conocen
dos formas: la fetal y la adulta.
GRACIAS POR SU
ATENCION!!!