Aa y Proteinas

2.
BIOMOLECULAS
2.1 AMINOÁCIDOS
2.1.1. Estructura química
2.1.2 Clasificaciones: química, biológica y fisicoquímica
2.1.3. Funciones.
2.1.4. Comportamiento químico: Reacciones de los aminoácidos
2.1.5
Enlace peptídico
AMINOÁCIDOS
• Unidades químicas o elementos

constitutivos de las proteínas que
a diferencia de los demás Carbono α
nutrientes contienen nitrógeno.
• Están formadas por C, H, O, N y S.
• Cuentan con un extremo Amino

otro carboxilo (excepto la Grupo Amino
prolina) y un grupo funcional Grupo Carboxilo
llamado R
Funciones de los Aminoácidos
• Forman parte de las proteínas

• Actúan como neurotransmisores o como precursores de
neurotransmisores
• Se ayudan de minerales y vitaminas a cumplir correctamente
su función
• Algunos son utilizados para aportar energía al tejido
muscular
• Se los utiliza también para tratar traumas, infecciones y
deficiencias de minerales o vitaminas
Funciones de los Aminoácidos
Estructural (Colágeno) Movimiento (Actina y miosina) Inmunidad (Células de defensa)
Hormonal (Crecimiento) Digestiva (Enzimas) Hormonal (Leptina)

Aminoácidos esenciales
Aminoácidos esenciales
No se producen en el cuerpo se adquieren a través de la dieta
8
2 3
Funciones de los AA
Estereoquímica
La glicina es el aminoácido más sencillo y es aquiral. Tiene dos radicales iguales y no

posee isomería óptica
Las configuraciones se especifican mediante la notación D (Dextrógiro) y L

(Levógiro).
CO2 NH3
H
H3N H CO2
CO2
Glicina R R
H3N H
(Aquiral) L-aminoácido
H (Proyección de Fischer y en perspectiva)
Estereoquímica
El cambio de la configuración en aquellos aminoácidos que poseen sólo un centro
estereogénico conduce a la obtención de su enantiómero. Para un aminoácido con
más de un centro estereogénico el cambio de configuración del carbono α de L a D da
lugar a un diastereoisómero.
CO2 CO2
H 3N  H H  NH3
L-Isoleucina H 3C H D-Allo-Isoleucina
H3C H
CH2CH3 CH2CH3
Configuración
• Hay dos tipos:
• D: dextrarotatorio (más
abundante en la naturaleza)
• L: levorotatorio
• Proyección de la IMAGEN
ESPECULAR
• La mayoria de los aminoacidos con actividad biológica son los
del tipo “L” (forman parte de las proteínas).
• Existen algunos casos de aa del tipo “D” con actividad

biológica, los cuela se han encontrado en vertebrados
superiores, invertebrados y bacterias.
Figura: Imágenes especulares de la alanina

GRUPOS AROMATICOS
Michael Faraday
1825 DESCUBRE EL BENCENO

GRUPOS AROMATICOS
August Kekulé
(Ouroboros)
1865 ESTRUCTURA DEL BENCENO
Nylon, el linóleo, el látex,

aspirina, el Valium y la penicilina
CADENA ABIERTA
SUMA DE CARGAS
=NEGATIVA BENCENO
SUMA DE CARGAS SUMA DE CARGAS

=POSITIVA =0
Grupos R de los aa
AA con grupo R No polares o Hidrofobicos
Grupo R
Sustituye
al Amino
• 8 aa en total Son menos solubles en el agua

• 5 de los cuales alifáticos (cadena abierta)
• 2 con anillos aromáticos
• 1 con Azufre
AA con grupo R polares sin carga
• Más solubles en agua
• Contiene grupos polares y neutros
Deben su
Polaridad
al OH
Primer aa
Aislado 1820
Deben su
Polaridad
al grupo
sulfhídrico
Deben su
Polaridad
al grupo
amida
AA con grupo R cargados positivamente +
• Poseen todos 6 átomos de Carbono
Contiene un grupo
Guanidinio
Contiene un Contiene un grupo

segundo grupo Imidazolio
amino en el ε Histamina,
pilocarpina.
AA con grupo R cargados Negativamente -
• Solo 2 miembros y ambos poseen 2 grupos carboxilo COO-
AA poco frecuentes en las proteínas
AA poco frecuentes en las proteínas
• Todos son derivados de algún aa corriente.
AA NO proteicos
• Además de los 20 aa esenciales y unos cuantos poco comunes hay
alrededor de 150 aa NO proteicos
• Se encuentran en distintas células y tejidos
• De forma libre o combinada pero NUNCA en las proteínas
ácido γ-aminobutírico (GABA)

AA NO proteicos
Citrullus lanatus
Aspartame
• Es un endulcolorante formado por la unión de dos
aminoácidos (Acido aspartico y fenilalanina) unidos por enlace
peptídico. Es 200 veces mas dulce que el azúcar de caña
(sacarosa). Los dos aminoácidos que forman el aspartame se
encuentran de manera natural en muchos alimentos como las
frutas y verduras.
Fenilcetonuria
Fenilalanina hidrolasa Fenilalanina
La acumulación de fenilalanina y de sus productos metabólicos en sangre y ciertos

tejidos del cuerpo: irritabilidad, vómitos, se incrementa el tono muscular. En casos
severos puede ocasionar desordenes cerebrales (retardo mental).
En personas fenilcetonuricas, la tirosina se convierte en un aminoácidos esencial que
tiene que convertirse en la dieta.
Prueba de tamiz neonatal

Prolina y Glicina
Importante papel estructural: su presencia dificulta la formación de estructura secundaria
Por esa misma razón suele ser invariante en series filogenéticas
Como tal o modificado por hidroxilación (4-hidroxi-prolina) es muy abundante en el colágeno

Beta plegada
P
u
e
n
t
e
s
d
e
H
P
u
Cisteína
AA con grupo R polar sin carga
Oxitocina
Auxina
Fitohormona derivado del triptófano
Acodos
2. BIOMOLECULAS
2.2 PROTEÍNAS
2.2.1. Nivel Estructural: primario, secundario, terciario y cuaternario
2.2.2. Funciones y ejemplos.
2.2.3. Clasificaciones: química, biológica y fisicoquímica
2.2.4 Propiedades: desnaturalización, especificidad, capacidad
osmótica y amortiguadora.
Proteínas
Biomoléculas más abundantes en la célula
Representan el 50 % del peso total seco de la célula
Están en todas partes de la célula
Son fundamentales tanto en estructura y función
Existen muchas clases de proteínas
Todas contienen
C, H, O y N
Casi todas S
Algunas contienen
bioelementos como
P, Fe, Zn y Cu
Proteínas
Funciones de las proteínas
Características de las proteínas
SIMPLES CONJUGADAS
Su ruptura solo da aminoácidos Su ruptura NO solo produce aminoácidos
50% Carbón, 23% oxígeno, Lipoproteínas, nucleoproteínas,
16% nitrógeno, 7% hidrogeno y glucoproteínas, fosfoproteínas,
de 0 a 3% azufre
Físicamente resistentes, insolubles
Cabello, cuernos, tendones, plumas
Esfericas o
Cadenas poli peptídicas plegadas

estrechas
Son solubles,
Función móvil en la célula como
Miosina
Casi todas las enzimas son de este
tipo, algunas hormonas y proteínas
de transporte como la Hemoglobina
Propiedades de las proteínas
Solubilidad
Desnaturalización y Renaturalización
Especificidad
Función Especie
Capacidad amortiguadora
Enlace peptídico
• Unión covalente. Se da entre el grupo amino (–NH2) de un
aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido.
Largos polímeros
no ramificados
PEPTIDOS
Formación
CONDENSACIÓN
Ruptura
HIDRÓLISIS
Nivel estructural de las proteínas
• 2 aa. Dipéptido
• 3 aa. Tripéptido
• 4 aa. Tetrapéptido
• 5 aa. ó más Polipéptido
Unido covalentemente
Polipéptido
El segundo enlace covalente
son los puentes disulfuro
de las Cisteínas
Estructura de las proteínas
• Estructura Primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria
Estructura Primaria
• Se refiere al esqueleto poli peptídico formado por
enlaces covalentes estableciendo la secuencia de los
distintos aminoácidos que la conforman
Estructura Primaria
Estructura Secundaria
Alfa hélice
Beta plegada
Estructura Terciaria
Efectoras
Estructural Enzimas
Queratina Inmunoglobulinas
Transporte
Estructura Terciaria
Estructura Cuaternaria
Resumen

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2.

• Unidades químicas o elementos

• Están formadas por C, H, O, N y S.

• Cuentan con un extremo Amino

• Forman parte de las proteínas

Estructural (Colágeno) Movimiento (Actina y miosina) Inmunidad (Células de defensa)

Hormonal (Crecimiento) Digestiva (Enzimas) Hormonal (Leptina)

La glicina es el aminoácido más sencillo y es aquiral. Tiene dos radicales iguales y no

Las configuraciones se especifican mediante la notación D (Dextrógiro) y L

• Existen algunos casos de aa del tipo “D” con actividad

Figura: Imágenes especulares de la alanina

1825 DESCUBRE EL BENCENO

1865 ESTRUCTURA DEL BENCENO

Nylon, el linóleo, el látex,

SUMA DE CARGAS SUMA DE CARGAS

• 8 aa en total Son menos solubles en el agua

Contiene un Contiene un grupo

ácido γ-aminobutírico (GABA)

La acumulación de fenilalanina y de sus productos metabólicos en sangre y ciertos

Prueba de tamiz neonatal

Por esa misma razón suele ser invariante en series filogenéticas

Como tal o modificado por hidroxilación (4-hidroxi-prolina) es muy abundante en el colágeno

Cadenas poli peptídicas plegadas

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