پلی‌نوکلئوتید فسفوریلاز
پلی‌نوکلئوتید فسفوریلاز (به انگلیسی: Polynucleotide phosphorylase) به اختصار PNPase، یک آنزیم دو عملکردی با فعالیت اگزوریبونوکلئاز در پایانه '۳ تا '۵ فسفورولیتیک و فعالیت پلیمراز الیگونوکلئوتیدی در پایانه '۳ است.[۲] این آنزیم زنجیره RNA را که از پایانه ۳ شروع می‌شود و تا پایانه ۵ ادامه می‌یابد را از بین می‌برد.[۳] همچنین انتهای بلند و هتروپلیمری RNA را در داخل بدن سنتز می‌کند. این آنزیم همه فرآیندهای پلی‌آدنیلاسیون باقی‌مانده در سویه‌های اشریشیا کلی که آنزیم پلی‌آدنیلاسیون طبیعی را از دست داده‌اند را انجام می‌دهد.[۳] PNPase در سال ۱۹۵۵ توسط ماریان گرونبرگ-ماناگو که در آزمایشگاه سورو اوچوا کار می‌کرد کشف شد. در ابتدا تصور می‌شد فعالیت پلیمریزاسیون RNA که توسط PNPase انجام می‌گیرد، مسئول سنتز mRNA از روی DNA است، اما این تصور در اواخر دهه ۱۹۵۰ رد شد.[۴][۵]
پلی‌نوکلئوتید فسفوریلاز در پیرایش mRNA و تجزیه آن در باکتری‌ها، گیاهان، و حیوانات نقش دارد.[۶][۷]
در انسان، این آنزیم توسط ژن PNPT1 کدگذاری می‌شود. این پروتئین در شکل فعال خود ساختار حلقه‌ای و متشکل از سه مولکول PNPase را تشکیل می‌دهد. هر مولکول PNPase از دو دامنه PH RNase، یک دامنه اتصال RNA S1 و یک دامنه K-هومولوگ تشکیل شده‌است. این پروتئین در باکتری‌ها و در کلروپلاست و میتوکندری برخی از سلول‌های یوکاریوتی وجود دارد. در یوکاریوت‌ها و آرکی‌ها، یک مجموعه مرتبط ساختاری و تکاملی وجود دارد که به آن کمپلکس اگزوزوم می‌گویند.[۸]
مخفف «PNPase» برای آنزیم دیگر که ارتباطی با این موجوعه‌های پروتئینی ندارد، پورین نوکلئوزید فسفوریلاز، نیز استفاده می‌شود.
| PNPase I انسانی | |
|---|---|
| شناساگرها | |
| نماد | PNPASE |
| نمادهای دیگر | PNPase, OLD35, old-35 |
| آنتره | 87178 |
| HUGO | 23166 |
| میراث مندلی در انسان | 610316 |
| ساختار PDB | 1E3P |
| RefSeq | NM_033109 |
| یونی‌پورت | Q8TCS8 |
| اطلاعات دیگر | |
| شمارهٔ EC | 2.7.7.8 |
| جایگاه | Chr. 2 p15 |
منابع
[ویرایش]- ↑ خطای یادکرد: خطای یادکرد:برچسب
<ref> غیرمجاز؛ متنی برای یادکردهای با نامpmid11080643وارد نشده است. (صفحهٔ راهنما را مطالعه کنید.). - ↑ Yehudai-Resheff S, Hirsh M, Schuster G (August 2001). "Polynucleotide phosphorylase functions as both an exonuclease and a poly(A) polymerase in spinach chloroplasts". Molecular and Cellular Biology. 21 (16): 5408–16. doi:10.1128/MCB.21.16.5408-5416.2001. PMC 87263. PMID 11463823.
- ↑ ۳٫۰ ۳٫۱ Symmons MF, Jones GH, Luisi BF (November 2000). "A duplicated fold is the structural basis for polynucleotide phosphorylase catalytic activity, processivity, and regulation". Structure. 8 (11): 1215–26. doi:10.1016/S0969-2126(00)00521-9. PMID 11080643.
- ↑ Grunberg-Manago M, Ortiz PJ, Ochoa S (April 1956). "Enzymic synthesis of polynucleotides. I. Polynucleotide phosphorylase of azotobacter vinelandii". Biochimica et Biophysica Acta. 20 (1): 269–85. doi:10.1016/0006-3002(56)90286-4. PMID 13315374.
- ↑ Furth JJ, Hurwitz J, Anders M (August 1962). "The role of deoxyribonucleic acid in ribonucleic acid synthesis. I. The purification and properties of ribonucleic acid polymerase" (PDF). The Journal of Biological Chemistry. 237 (8): 2611–9. doi:10.1016/S0021-9258(19)73796-X. PMID 13895983.
- ↑ Yehudai-Resheff S, Zimmer SL, Komine Y, Stern DB (March 2007). "Integration of chloroplast nucleic acid metabolism into the phosphate deprivation response in Chlamydomonas reinhardtii". The Plant Cell. 19 (3): 1023–38. doi:10.1105/tpc.106.045427. PMC 1867357. PMID 17351118.
- ↑ Sarkar D, Fisher PB (May 2006). "Human polynucleotide phosphorylase (hPNPase old-35): an RNA degradation enzyme with pleiotrophic biological effects" (PDF). Cell Cycle. 5 (10): 1080–4. doi:10.4161/cc.5.10.2741. PMID 16687933. S2CID 42371805.
- ↑ Schilders G, van Dijk E, Raijmakers R, Pruijn GJ (2006). Cell and molecular biology of the exosome: how to make or break an RNA. International Review of Cytology. Vol. 251. pp. 159–208. doi:10.1016/S0074-7696(06)51005-8. ISBN 978-0-12-364655-2. PMID 16939780.
پیوند به بیرون
[ویرایش]- Polynucleotide Phosphorylase در سرعنوان‌های موضوعی پزشکی (MeSH) در کتابخانهٔ ملی پزشکی ایالات متحدهٔ آمریکا