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    Acidesamines

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    Anas kharrazi
    Ce document décrit la structure et les propriétés des acides aminés. Il existe 20 acides aminés standard qui sont les briques élémentaires des protéines. Leur structure comprend un carbone asymétrique lié à une fonction amine, une fonction acide carboxylique et une chaîne latérale variable. Leurs propriétés incluent leur chiralité optique, leur caractère amphotère et leurs réactions chimiques comme la formation de liaisons peptidiques.

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    Ce document décrit la structure et les propriétés des acides aminés. Il existe 20 acides aminés standard qui sont les briques élémentaires des protéines. Leur structure comprend un carbone asymétrique lié à une fonction amine, une fonction acide carboxylique et une chaîne latérale variable. Leurs propriétés incluent leur chiralité optique, leur caractère amphotère et leurs réactions chimiques comme la formation de liaisons peptidiques.

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    acidesamines

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    Ce document décrit la structure et les propriétés des acides aminés. Il existe 20 acides aminés standard qui sont les briques élémentaires des protéines. Leur structure comprend un carbone asymétrique lié à une fonction amine, une fonction acide carboxylique et une chaîne latérale variable. Leurs propriétés incluent leur chiralité optique, leur caractère amphotère et leurs réactions chimiques comme la formation de liaisons peptidiques.

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    Acidesamines

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    Ce document décrit la structure et les propriétés des acides aminés. Il existe 20 acides aminés standard qui sont les briques élémentaires des protéines. Leur structure comprend un carbone asymétrique lié à une fonction amine, une fonction acide carboxylique et une chaîne latérale variable. Leurs propriétés incluent leur chiralité optique, leur caractère amphotère et leurs réactions chimiques comme la formation de liaisons peptidiques.

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    sur 7

    LES ACIDES AMINÉS : STRUCTURE ET PROPRIÉTÉS

    Les acides aminés sont de petites molécules de composition élémentaire : C, H, O, N (S pour les acides
    aminés soufrés).
    1. Structure des acides aminés
    1.1. Fonctions chimiques des acides a-aminés
    Nomenclature :
    CH3-CH2-CH2-CH2-CH2-COOH
    e d g b a
    Les acides aminés comprennent un carbone asymétrique (sauf la glycine) lié à :
    • une fonction amine (NH2)
    • une fonction acide carboxylique (COOH) H2 N CH COOH
    • une chaîne variable ou radical (symbolisée par la lettre R)
    Il existe 20 radicaux de nature différente. R

    1.2. Classification en fonction de la chaîne latérale


    1.2.1. Chaîne latérale aliphatique
    Glycine (Gly, G), Alanine (Ala, A), Valine (Val, V), Leucine (Leu, L), Isoleucine( Ile, I)
    1.2.2. Chaînes latérales hydroxylées, soufrées ou hydrophiles
    Sérine (Ser, S), Thréonine (Thr, T), Cystéine (Cys, C), Méthionine (Met, M)
    Asparagine (Asn, N), Glutamine (Gln, Q)
    1.2.3. Chaînes latérales cycliques
    Proline (Pro, P)
    1.2.4. Chaînes latérales aromatiques
    Phénylalanine (Phe, F), Tyrosine (Tyr, Y), Tryptophane (Trp, W)
    1.2.5. Chaînes latérales chargées négativement (acides)
    Aspartate (Asp, D), Glutamate (Glu, E)
    1.2.6. Chaînes latérales chargées positivement (basiques)
    Histidine (His, H), Lysine (Lys, K), Arginine (Arg, R)
    1.3. 10 acides aminés essentiels
    Un acide aminé essentiel est un acide aminé qui ne peut être synthétisé de novo par
    l’organisme ou qui est synthétisé à une vitesse insuffisante, et doit donc être apporté par
    l’alimentation, condition nécessaire au bon fonctionnement de l’organisme.
    « Mets-Le dans la VaLise, Il Fait Trop d’HisToires »
    Méthionine, Leucine, Valine, Lysine, Isoleucine, Phénylalanine, Tryptophane, Histidine,
    Thréonine + arginine (aa essentiel chez le nourrisson).

    Cours biochimie BTS_ABM1 2017-2018 1.2.1- Acides aminés – Page 1 / 7 –


    2. Propriétés des acides aminés
    2.1. Propriétés optiques
    Les acides aminés possèdent un carbone asymétrique sauf la glycine.
    Ce sont des molécules chirales, optiquement actives dont les images l’une de l’autre dans un
    miroir ne sont pas superposables.

    Figure 1 : structure des stéréo-isomères de l’alanine


    http://www.futura-sciences.com/sciences/dossiers/astronomie-exobiologie-origine-vie-vie-univers-766/page/4/

    Les acides aminés des protéines chez l’Homme sont de la série L.


    2.2. Propriétés acido-basiques
    Les acides aminés sont des molécules amphotères. Elles peuvent réagir comme base ou
    comme acide.
    Cation Zwitterion Anion

    Diagramme de prédominance

    pI : point isoélectrique ou pHi potentiel hydrogène : pH pour lequel la molécule est de charge
    nulle.
    𝑝𝐾&' + 𝑝𝐾&'
    𝑝𝐼 =
    2
    2.3. Solubilité
    Les acides aminés sont solubles dans l’eau, mais très faiblement à un pH voisin du pHi.
    Les acides aminés à chaîne latérale apolaire sont solubles dans les solvants organiques
    apolaires.
    2.4. Interactions avec les rayonnements
    Les acides aminés sont incolores (pas d’absorption dans les longueurs d’onde du visible).
    Les acides aminés aromatiques absorbent à 280 nm (dans l’UV).
    Le tryptophane est fluorescent.

    Cours biochimie BTS_ABM1 2017-2018 1.2.1- Acides aminés – Page 2 / 7 –


    2.5. Propriétés chimiques
    2.5.1. Réaction due au carboxyle (-COOH) : décarboxylation
    Réaction catalysée par une décarboxylase spécifique de l’acide aminé.

    Décarboxylation par les bactéries entraîne la putréfaction : lysine en cadavérine, orthinine en


    putréscine.

    Histidine Histamine

    Lysine Cadavérine

    Ornithine Putréscine
    Tableau 1 : produits issus de la décarboxylation des acides aminés
    L’ornithine est un acide aminé non codé par le code génétique, et qui n’entre donc pas dans la
    composition des protéines. L’ornithine est formée à partir du L-glutamate, chez les plantes, et de la
    L-arginine, chez les animaux, où elle apparaît dans le cycle de l’urée.
    2.5.2. Réactions dues à l’amine (-NH2)
    a. N-acylation
    Fixation de radicaux formyl (-CHO), acétyl (CH3-CO-), acyl (R-CO-)
    Rôle de la N-formyl-méthionine dans l’initiation de la synthèse des protéines.

    Figure 2 : formylation de la méthionine


    Cours biochimie BTS_ABM1 2017-2018 1.2.1- Acides aminés – Page 3 / 7 –
    a. Transamination
    La transamination correspond à une réaction réversible de transfert d’un groupement
    amine d’un acide aminé à un a-cétoacide sans libération d’ammoniac (NH3).

    http://2012books.lardbucket.org/books/introduction-to-chemistry-general-organic-and-biological/s23-07-stage-ii-of-protein-catabolism.html

    b. Désamination
    Le L-glutamate, produit par les réactions de transamination, subit une désamination
    oxydative, catalysée par la L-glutamate déshydrogénase, qui éliminera finalement le
    groupement α-aminé sous forme de NH4+.
    Chez les mammifères, l’ion ammonium, toxique pour la cellule, sera incorporé dans le
    cycle de l’urée puis excrété.

    Cours biochimie BTS_ABM1 2017-2018 1.2.1- Acides aminés – Page 4 / 7 –


    2.5.3. Réactions dues au carboxyle et à l’amine
    a. Réaction à la ninhydrine

    Figure 3 : révélation des acides aminés par la ninhydrine


    b. Réaction de condensation entre 2 acides aminés
    * Liaison peptidique
    = liaison amide entre un a-COOH et a-NH2, réaction de condensation avec
    production de H2O
    * Liaison peptidoïque
    = liaison amide entre un -COOH ou -NH2 dans une autre position.
    Exemple : glutathion = γ-L-Glutamyl-L-cystéinylglycine : liaison entre le g-COOH de
    l’acide glutamique et le NH2 de la cystéine.

    3. Caractéristiques de quelques acides aminés


    3.1. Glycine
    • Pas de carbone asymétrique
    • Acide aminé ayant la plus petite masse moléculaire (C2H5O2N : 75 g·mol-1)

    Cours biochimie BTS_ABM1 2017-2018 1.2.1- Acides aminés – Page 5 / 7 –


    3.2. Sérine, thréonine
    • Groupement hydroxyle : site de phosphorylation dans les protéines modifiées après la
    traduction (modifications post-traductionnelles).
    3.3. Cystéine
    Acide aminé soufré : groupement thiol (-SH) siège d’oxydations conduisant à la formation de
    ponts disulfures.
    Cys-SH + HS-Cys + A ----------------> Cys-S-S-Cys + AH2
    3.4. Méthionine
    1er acide aminé incorporé dans une protéine (codon AUG) en N-formyl méthionine.
    3.5. Proline
    Acide aminé cyclique entraînant un coude dans la structure des protéines.
    3.6. Acides aminés aromatiques
    Tyrosine : site de phosphorylation dans les protéines (modifications post-traductionnelles).
    Tyrosine : précurseur des hormones thyroïdiennes (iodation du cycle aromatique)

    Figure 4 : structure des hormones thyroïdiennes, molécules dérivant de l’iodation de la tyrosine

    Tryptophane : précurseur de la sérotonine.

    Figure 5 : voie de synthèse de la sérotonine1 et de la


    mélatonine2 à partir du tryptophane

    1
    Sérotonine : 5-hydroxytryptamine, neurotransmetteur libéré
    par les récepteurs sérotoninergiques
    2
    Mélatonine : N-acétyl-5-méthoxytryptamine,
    neurohormone synthétisée à partir de la
    sérotonine par la glande pinéale

    Cours biochimie BTS_ABM1 2017-2018 1.2.1- Acides aminés – Page 6 / 7 –


    EXERCICES SUR LES ACIDES AMINÉS
    Exercice 1
    En utilisant les valeurs de pK, indiquer la charge nette (-, 0 ou +) de la glycine, de l’acide aspartique, de
    la lysine et de l’histidine à : pH = l, pH = 5 et pH = 12.
    Exercice 2
    Citer un (des) acide(s) aminé(s) correspondant(s) à chacune des propriétés suivantes. Répondre en
    écrivant pour chaque acide aminé les abréviations à trois lettres et à une lettre sur la même ligne.
    A) présentent une bande d’absorption de la lumière à 280 nm
    B) possèdent à pH 5,0 une charge électronégative sur le radical R
    C) ne possède pas de fonction amine primaire
    Exercice 3
    Calculer la valeur du point isoélectrique (pHi ou pI) pour les acides aminés suivants : Lys, Glu, Cys, His,
    Tyr
    Exercice 4
    Parmi les amino-acides suivants, préciser les acides aminés qui se localiseront préférentiellement à
    l’extérieur ou à l’intérieur d’une protéine globulaire en solution aqueuse à pH = 7,0.
    Glu, Val, Ile, Asn, Ser, Arg, Phe, Met, Lys, Thr.
    Exercice 5
    Les acides aminés sont parfois utilisés comme solution tampon.
    Par définition, un tampon est une solution qui résiste à des changements de pH lorsqu’on ajoute un acide
    ou une base. La zone de pH dans laquelle le tampon est efficace est appelée pouvoir tampon et elle est
    comprise entre 𝑝𝐾 + 1 et 𝑝𝐾 − 𝑙.
    a) Indiquer la (les) zone(s) tampon de : Gly, His, Asp et Lys.
    b) Choisir un acide aminé pour tamponner à : pH = 4, pH = 6, pH = 9 et pH = 12.
    Exercice 6
    On veut séparer l’acide glutamique, la leucine et la lysine par chromatographie sur une résine
    polystyrénique substitué par des radicaux sulfonate (SO3- ).
    On dépose ces 3 acides aminés sur la colonne, à pH = 2 puis on amène progressivement le pH à 7.
    • Indiquer les acides aminés sont élués en précisant l’ordre d’élution. (On considérera que les interactions
    acide aminé-résine sont uniquement électrostatiques et que la force ionique des éluants est négligeable).
    • Citer un autre moyen pour éluer ces acides aminés.
    Exercice 7
    Pour séparer un mélange de quatre aminoacides (acide aspartique, arginine, tryptophane, sérine) on
    pratique une chromatographie sur papier suivie d’une électrophorèse selon les conditions expérimentales
    suivantes :
    - Chromatographie : phase aqueuse : (eau 5, acide acétique 3) / phase organique : (butanol 12)
    - Électrophorèse (selon une direction perpendiculaire à la direction de migration chromatographique) à
    pH 1,9.
    Le résultat obtenu ci-contre.

    Identifier les acides aminés


    A, B, C, D.

    Cours biochimie BTS_ABM1 2017-2018 1.2.1- Acides aminés – Page 7 / 7 –

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