Location via proxy:   [ UP ]  
[Report a bug]   [Manage cookies]                
Saltar ao contido

Subunidade proteica

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Imaxe de HLA-A11 mostrando as subunidades α (produto xénico A*1101) e β (Beta-2 microglobulina). Este receptor ten un péptido unido (no peto de unión) de orixe heteróloga que tamén contribúe á función.

En bioloxía estrutural, unha subunidade proteica ou subunidade de proteína é unha cadea polipeptídica ou molécula individual de proteína que se ensambla (ou "coensambla") con outras para formar unha proteína complexa.[1][2][3] As grandes ensamblaxes de proteínas, como as dos virus, a miúdo usan uns poucos tipos de subunidades proteicas como bloques de construción de grandes estruturas.[4]

As proteínas que se encontran na natureza que teñen un número relativamente pequeno de subunidades denomínanse oligoméricas.[5] Por exemplo, a hemoglobina que normalmente se encontra no noso sangue é un conxunto simétrico de dúas subunidades idénticas de α-globina e outras dúas tamén idénticas entre si de β-globina; en total catro subunidades.[3][6]

As subunidades adoitan designarse cunha letra grega ou romana, mentres que o número dese tipo de subunidades nunha proteína indícase cun subíndice.[7] Por exemplo, a hemoglobina A é o tipo de hemoglobina máis habitual, designado α2β2, pero hai outros tipos, como a hemoglobina fetal, que ten outro conxunto de subunidades, designada α2γ2 (sen subunidades beta, pero con subunidades gamma).

As proteínas multiméricas máis longas, como as dos microtúbulos e outras proteinas citoesqueléticas, poden constar dun gran número de subunidades. Por exemplo, a dineína é un complexo proteico multimérico formado por dúas cadeas pesadas (DHCs), dúas intermedias (ICs), dúas cadeas intermedias lixeiras (LICs) e varias cadeas lixeiras (LCs).[8]

As subunidades dun complexo proteico poden ser idénticas, homólogas ou totalmente diferentes e dedicadas a tarefas distintas.[1] Nalgunhas ensamblaxes de proteínas, unha subunidade pode ser unha "subunidade catalítica", que cataliza encimaticametne unha reacción, mentres que unha "subunidade regulatoria" facilitará ou inhibirá a actividade.[9] Non sempre teñen estes dous tipos de subunidades; por eemplo, aínda que a telomerase ten como subunidade catalítica unha telomerase transcriptase inversa (TERT), a regulación é realizada por factores exteriores á proteína.[10]

Un encima composto de subunidades cataliticas e reguladoras cando está ensamblado adoita denominarse holoencima. Por exemplo, a fosfoinosítido 3-quinase clase I está composta dunha subunidade p110 catalítica e unha subunidade p85 regulatoria.[11]

Unha subunidade está constituída por unha cadea polipeptídica. Unha cadea polipeptídica ten un xene que a codifica, o que significa que unha proteína multimérica ten que ter un xene para cada subunidade distinta que teña. As mutacións que afectan a unha proteína multimérica poden ocorrer en calquera deses xenes.

  1. 1,0 1,1 Stoker, H. Stephen (1 de xaneiro de 2015). General, Organic, and Biological Chemistry (en inglés) (7ª ed.). Boston, MA: Cengage Learning. pp. 709–710. ISBN 978-1-305-68618-2. Consultado o 15 de abril de 2022. 
  2. Smith, Michael B. (27 de abril de 2020). Biochemistry: An Organic Chemistry Approach (en inglés). Boca Raton: CRC Press. p. 269–270. ISBN 978-1-351-25807-4. Consultado o 15 de abril de 2022. 
  3. 3,0 3,1 Alberts, Bruce; Johnson, Alexander; Lewis, Julian; Raff, Martin; Roberts, Keith; Walter, Peter (2002). The Shape and Structure of Proteins (en inglés). New York: Garland Science. Consultado o 15 de abril de 2022. 
  4. Kumar, A.; Evarsson, A.; Hol, W. G. J. (1999). "Multi-protein assemblies with point group symmetry". En Vijayan, M.; Yathindra, N.; Kolaskar, A. S. Perspectives in Structural Biology: A Volume in Honour of G.N. Ramachandran (en inglés). Hyderabad, India: Universities Press. pp. 449–466. ISBN 978-81-7371-254-8. Consultado o 15 de abril de 2022. 
  5. Jenkins, A. D.; Kratochvíl, P.; Stepto, R. F. T.; Suter, U. W. (1996). "Glossary of basic terms in polymer science (IUPAC Recommendations 1996)". Pure and Applied Chemistry 68 (12): 2287–2311. doi:10.1351/pac199668122287. 
  6. Liu, Shijie (7 April 2020). Bioprocess Engineering: Kinetics, Sustainability, and Reactor Design (en inglés). Elsevier. p. 358. ISBN 978-0-12-822383-3. Consultado o 15 de abril de 2022. 
  7. Lesieur, Claire (18 June 2014). Oligomerization of Chemical and Biological Compounds (en inglés). Croatia: Intech. pp. 240–241. ISBN 978-953-51-1617-2. Consultado o 15 de abril de 2022. 
  8. Dharan, Adarsh; Campbell, Edward M. (31 July 2018). "Role of Microtubules and Microtubule-Associated Proteins in HIV-1 Infection". Journal of Virology 92 (16): e00085–18. ISSN 0022-538X. PMC 6069196. PMID 29899089. doi:10.1128/JVI.00085-18. 
  9. Søberg, Kristoffer; Skålhegg, Bjørn Steen (12 de setembro de 2018). "The Molecular Basis for Specificity at the Level of the Protein Kinase a Catalytic Subunit". Frontiers in Endocrinology 9: 538. ISSN 1664-2392. PMC 6143667. PMID 30258407. doi:10.3389/fendo.2018.00538. 
  10. Daniel M, Peek GW, Tollefsbol TO (2012). "Regulation of the human catalytic subunit of telomerase (hTERT)". Gene 498 (2): 135–46. PMC 3312932. PMID 22381618. doi:10.1016/j.gene.2012.01.095. 
  11. Carpenter CL, Duckworth BC, Auger KR, Cohen B, Schaffhausen BS, Cantley LC (novembro de 1990). "Purification and characterization of phosphoinositide 3-kinase from rat liver". J. Biol. Chem. 265 (32): 19704–11. PMID 2174051. doi:10.1016/S0021-9258(17)45429-9. 

Véxase tamén

[editar | editar a fonte]

Outros artigos

[editar | editar a fonte]