LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA

UJI AKTIVITAS ENZIM

Nama : Meisi Dorisandi Aisha Mario

Npm : E1CO15005

Shift : 5 (lima)

Hari/Jam : Rabu/ 14:00 WIB s/d selesai

Tanggal : 20 April 2016

Dosen : Yosi Fenita, Dr. Ir., MP

Co.ass : Nurma Apriyanti

LABORATORIUM TEKNOLOGI PERTANIAN

JURUSAN PETERNAKAN

FAKULTAS PERTANIAN

UNIVERSITAS BENGKULU

2016
 BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Secara umum, enzim merupakansubstansi dengan dasar protein yang

terdapat pada manusia, hewan, maupun tumbuhan. Enzim membantu proses
metabolisme tubuh yang memungkinkan proses kehidupan dapat berjalan. Enzim
ini merupakan bagian integral dari proses metabolisme tubuh. Enzim berguna
untuk memecah makanan menjadi bagian yang lebih kecil.

Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim
hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia.Hal ini
disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai
contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati
menjadi glukosa.

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat,

suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor.Tiap enzim memerlukan suhu dan pH
(tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein,
yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar
suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau
strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim
kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul
lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan
aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim.

1.2 Tujuan Percobaan

1. Mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim

2. Membuktikan bahwa derajat keasaman (pH) mempengaruhi aktivitas
enzim.
3. Mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap perombakan substrat.
4. Mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim.
 BAB II
TINJAUAN PUSTAKA

Enzim adalah protein yang mengkatalisa reaksi kimiawi spesifik.  Enzim

mengikat molekul substrat membentuk komplek enzim substrat yang bersifat
sementara, yang terurai membentuk enzim bebas dan produknya.  Bila konsentrasi
substrat S meningkat, aktivitas katalitik konsentrasi enzim E tentu akan meningkat
mengikuti pola hiperbolik mendekati kecepatan maksimum Vmaks-nya yang
khas.  Pada saat ini praktis semua enzim berada dalam bentuk kompleks ES dan
karenanya jenuh oleh S. Konsentrasi substrat yang mencapai setengah
Vmaks adalah tetapan Michaelis-Menten KM, yang bersifat khas bagi masing-
masing enzim yang bekerja pada substrat tertentu. (Choi, 1993)

Enzim merupakan suatu katalisator dalam reaksi biokimia dan setiap

enzim mempunyai kemampuan spesifik untuk merubah molekul tertentu. Menurut
Haldare, enzim merupakan larutan koloid atau katalis organik yang dihasilkan
mikroorganisme. Sebagai katalisator, enzim hanya meningkatkan kecepatan reaksi
dan sangat spesifik untuk reaksi yang dikatalisanya. Enzim adalah bahan kimia
yang dihasilkan mikroorganisme untuk meningkatkan kecepatan reaksi menuju
keadaan keseimbangan reaksi kimia, sehingga sifat termodinamika sistim tidak
berubah. (Rubianti, 1985)

Tiap-tiap enzim juga memiliki pH optimum, selain spesifikasi yang khas bagi
substratnya.  Enzim dapat terinaktifasi oleh modifikasi tidak dapat balik terhadap
beberapa gugus fungsional yang penting bagi aktivitas katalitiknya.  Enzim juga
dapat dihambat secara balik oleh senyawa yang bersifat kompetitif atau non-
kompetitif. Penghambat kompetitif yang strukturnya bisa menyerupai substrat,
bersaing dengan substrat dapat berkaitan balik dengan sisi aktif, tetapi
penghambat ini tidak terubah oleh enzim. Penghambat kompetitif mengikat
beberapa sisi lain baik pada enzim bebas maupun substrat enzim yang kompleks,
kerja penghambat ini tidak dapat diatasi oleh substrat (Salisbury, 1995)

Enzim memiliki tenaga katalitik yang luar biasa dan biasanya lebih besar dari
katalisator sintetik. Spesifitas enzim sangat tinggi terhadap substratnya. Tanpa
pembentukan produk samping enzim merupakan unit fungsional untuk
metabolisme dalam sel, bekerja menurut urutan yang teratur. Sistem enzim
terkoordinasi dengan baik menghasilkan suatu hubungan yang harmonis diantara
sejumlah aktivitas metabolic yang berbeda. Enzim dikatakan sebagai suatu
kelompok protein yang berperan sangat penting dalam aktivitas biologis. Dalam
jumlah yang sangat kecil, enzim dapat mengatur reaksi tertentu sehingga dalam
keadaan normal tidak terjadi penyimpangan-penyimpangan hasil akhir reaksinya.
Enzim ini akan kehilangan aktivitasnya akibat : Panas, Asam atau basa kuat,
Pelarut organik, Pengaruh lain yang bisa menyebabkan denaturasi protein.
(Campbell, 1990)

Analisis enzim dalam serum pada dasarnya dapat dipakai untuk diagnosis
berbagai penyakit. Dasar penggunaan enzim sebagai penunjang diagnosis ialah
bahwa (1) pada hakikatnya, sebagian besar enzim terdapat dan bekerja dalam sel
dan (2) bahwa enzim tertentu dibuat dalam jumlah besar oleh jaringan tertentu.
Karena itu enzim intrasel seharusnya tidak ditemukan dalam serum dan bila
ditemukan, berarti sel yang membuatnya mengalami disintegrasi. Bila enzim yang
diukur dalam serum terutama dibuat oleh jaringan atau organ tertentu, maka
peningkatan aktivitas dalam serum menunjukkan adanya kerusakan pada jaringan
atau organ tersebut ( Hafiz Soewoto, 1990)

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat,

suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor.Tiap enzim memerlukan suhu dan pH
(tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein,
yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar
suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau
strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim
kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul
lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan
aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. (Subowo, 1990)
 Air liur mengandung air kira-kira 99,5%. Sekitar dua pertiga dari bahan
terlarut dalam air liur merupakan bahan organik dan sepertiganya adalah bahan
anorganik. Cairan air liur mengandung α-amilase yang menghidrolisa ikatan
α(1→4) pada cabang sebelah luar glikogen dan amilopektin menjadi glukosa,
sejumlah kecil maltosa, dan suatu inti tahan hidrolisa yang disebut dekstrin.
Hanya sebagian kecil amilum yang dapat dicema di dalam mulut, oleh karena itu
sebaiknya makanan dikunyah lebih lama untuk memberi kesempatan lebih banyak
pemecahan amilum di rongga mulut. Enzim amilase memiliki kemampuan untuk
memecah molekul-molekul pati dan glikogen. Molekul pati yang merupakan
polimer dari alfa-D-glikopiranosa akan dipecah oleh enzim pada ikatan alfa-1,4-
dan alfa-1,6-glikosida. (DSC Biokimia FKG UGM, 1993).

Papain merupakan enzim protease yang terkandung dalam getah papaya,

baik dalam buah, batang dan daunnya. Sebagai enzim yang berkemampuan
memecah molekul protein, papain menjadi suatu produk yang sangat bermanfaat
bagi kehidupan manusia, baik di rumah tangga maupun industri.  Enzim yang
bekerja pada papain ialah enzim protease. (Subagyo, 1992)

Penggolongan (Klasifikasi) enzim antara lain Hidrolase merupakan enzim-

enzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air, oksidase dan reduktase
yaitu enzim yang membantu dalam proses oksidasi dan reduksi dan desmolase
yaitu enzim-enzim yang memutuskan ikatan-ikatan C-C, C-N dan beberapa ikatan
lainnya. Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim
berdasarkan tempat kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya. Selain
itudikenal juga enzim konstitutif dan enzim induktif. (Anna, 1990)

Aplikasi enzim papain dalam kehidupan cukup Iuas, mulai dari bahan
pelunak daging hingga berbagai industri pangan, minuman, farmasi, detergent,
kulit, wool, kosmetika, dan industri biologi lainnya. Penggunaannya sebagai
bahan aditif dalm berbagai industri pangan dan minuman tetap tinggi karena
aktivitas enzimatiknya yang relatif tinggi dan statusnya sebagai produk alam yang
ramah atau aman untuk dikonsumsi. (Salisbury 1995)

BAB III
 METODELOGI

3.1 Alat dan Bahan

Alat Bahan

1. Tabung reaksi 1. Larutan amilum 2 %

2. Penjepit tabung reaksi 2. Enzim Amilase ( saliva )
3. Pipet ukur 3. Larutan Iodium
4. Rak tabung reaksi 4. Preaksi Benedict
5. Gelas kimia 5. Larutan HCL 0,4 %, pH=1
6. Pipet tetes 6. Na2CO3
7. Alat pemanas 7. Aquades

3.2 Cara Kerja

A. Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim

1. Menyiapkan 5 buah tabung reaksi yang bersih dan kerin. Masing-masing

diisi dengan 2 ml larutan amilum.
2. Tabung 1 masukan kedalam gelas piala yang berisi es.
Tabung 2 disimpan pada suhu kamar.
Tabung 3 dimasukan kedalam penangas air dengan suhu 37-400C
Tabung 4 dimasukan kedalam penangas air mendidih 75-800C
Tabung 5 dimasukan kedalam penangas air mendidih 1000C
3. Membiarkan masing-masing pada tempatnya selama 15 menit.
4. Selanjutnya uji dengan larutan iodium.
5. Menguji pula dengan pereaksi Benedict.
6. Mencatat dan amati perubahan warna yang terjadi.

B.Pengaruh pH Terhadap Aktivitas Enzim

 1. Menyediakan 3 tabung reaksi bersih, kemudian isilah tabung 1 dengan 2
ml larutan HCl 0,4 % tabung ke 2 dengan 2 ml aquades, tabung ke 3
dengan 2ml Na2CO3 1%.
2. Kedalam tiap tabung tambahkan 2 ml larutan amilum dan 1 ml enzim.
3. Mencampurkan sampai homogen, kemudian biarkan selama 15 menit.
4. Selanjutnya uji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict.
5. Mengamati dan catat perubahan warna yang terjadi.

C.Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Aktivitas Enzim

1. Menyiapkan 3 tabung reaksi yang bersih, kemudian pada tabung 1,2 dan 3
berturut-turut diisi dengan enzim amylase 0,5 ml , 1,0 , dan 1,5 ml.
2. Ke dalam tiap-tiap tabung tambahkan larutan amilum 2ml
3. Mencampurkan dengan baik, kemudian biarkan selama 15 menit.
4. Selanjutnya uji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict.
5. Mengamati dan catat perubahan warna yang terjadi.

D.Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap Aktivitas Enzim

1. Menyiapkan 4 tabung reaksi yang bersih , kemudian isilah berturut-turut

dengan larutan amilum 1 ml , 2 ml , dan 6 ml.
2. Kedalam tiap-tiap tabung tambahkan enzim amilase 1 ml.
3. Mencampurkan dengan baik, kemudian biarkan selama 15 menit.
4. Selanjutnya uji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict.
5. Mengamati dan catat perubahan warna terjadi.

BAB IV
 HASIL DAN PEMBAHASAN

5.1 Hasil Pengamatan

A. Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim

No Suhu Perubahan Warna
(0C) Uji iodium Uji benedict
1 0 - -
2 25-30 Putih bening Biru muda
3 37-40 Putih bening Biru meda
4 75-80 Biru pekat Biru muda
5 100 - -

B. Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim

No pH Perubahan Warna
Uji Iodium Uji Benedict
1 1 Kuning keemasan Biru muda
2 7 Biru pekat Biru muda
3 9 Hijau kehitaman Biru muda

C. Pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim

No Konsentrasi Konsentrasi Perubahan warna
substrat Enzim Uji iodium Uji benedict
1 Amilum Amilase Ungu bening Biru bening
1 ml 0,5 ml
2 Amilum Amilase Ungu Biru
2 ml 1,0 ml
3 Amilum Amilase Ungu pekat Biru pekat
4 ml 1,5 ml
D. Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim
No Konsentrasi Konsentrasi Perubahan warna
substrat Enzim Uji iodium Uji benedict
1 Amilum Amilase ungu bening biru
1 ml 1 ml
2 Amilum Amilase 1 ungu biru
1 ml ml
3 Amilum Amilase 1 ungu pekat biru
4 ml ml
4 Amilum Amilase ungu bening kuning
6 ml 1 ml kehijauan

5.2 Pembahasan

Pada percobaan pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim dengan

menggunakan air liur sebagai bahan yang digunakan dengan cara menyiapkan 5
buah tabung reaksi yang bersih dan kerin. Masing-masing diisi dengan 2 ml
larutan amilum; Tabung 1 masukan kedalam gelas piala yang berisi es; Tabung 2
disimpan pada suhu kamar; Tabung 3 dimasukan kedalam penangas air dengan
suhu 37-400C; Tabung 4 dimasukan kedalam penangas air mendidih 75-800C;
Tabung 5 dimasukan kedalam penangas air mendidih 1000C. Membiarkan
masing-masing pada tempatnya selama 15 menit. Selanjutnya uji dengan larutan
iodium dan menguji pula dengan pereaksi Benedict lalu mencatat dan amati
perubahan warna yang terjadi. Pada saat suhu kamar 25-30 air liur di uji iodium
berwarna putih bening dan uji benedict berwarna biru muda, ntuk suhu 37-40 uji
iodium berwarna putih bening dan uji benedict berwarna biru muda, untuk suhu
75-80 pada uji iodium warna berubah biru pekat dan pada uji benedict berwarna
biru. Menurut teori Soewoto (1993)  Suhu mempengaruhi aktivitas katalisis
enzim. Diluar suhu optimum aktivitas enzim menjadi tidak maksimal. Bila suhu
terlalu rendah, enzim menjadi tidak aktif, karena tidak terjadi benturan antara
molekul enzim dengan substrat. Sedangkan bila suhu terlalu tinggi, dimana
benturan yang terjadi semakin banyak maka struktur tiga dimensi dari enzim
tersebut akan terganggu sehingga enzim akan mengalami denaturasi, atau dapat
dikatakan enzim akan kehilangan sifat alamiahnya.

Pada percobaan pH terhadap aktivitas enzim dapat dilakukan dengan cara

menyediakan 3 tabung reaksi bersih, kemudian isilah tabung 1 dengan 2 ml
larutan HCl 0,4 % tabung ke 2 dengan 2 ml aquades, tabung ke 3 dengan 2ml
Na2CO3 1%. Kedalam tiap tabung tambahkan 2 ml larutan amilum dan 1 ml enzim
kemudian mencampurkan sampai homogen, kemudian biarkan selama 15 menit.
Selanjutnya uji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict lalu mengamati dan
catat perubahan warna yang terjadi. Pada pH 1 dengan uji iodium warna berubah
menjadi kuning keemasan uji benedict berwarna biru muda. Pada pH 7 untuk uji
iodium menjadi warna biru pekat sedangkan uji benedict menjadi warna biru
muda. Pada pH 9 untuk uji iodium berwarna hijau kehitaman untuk uji benedict
berwarna biru muda. Menurut teori Mohamad Sadikin (1990) Maka dari
percobaan ini dapat disimpulkan bahwa semakin tinggi pH semakin tinggi nilai
absorbansi yang menandakan semakin tingginya laju reaksi.

Pada percobaan pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim dapat

dilakukan dengan cara menyiapkan 3 tabung reaksi yang bersih, kemudian pada
tabung 1,2 dan 3 berturut-turut diisi dengan enzim amylase 0,5 ml , 1,0 , dan 1,5
ml ke-dalam tiap-tiap tabung tambahkan larutan amilum 2ml kemudian
mencampurkan dengan baik, kemudian biarkan selama 15 menit. Selanjutnya uji
dengan larutan iodium dan pereaksi benedict lalu mengamati dan catat perubahan
warna yang terjadi. Pada konsentrasi substrat amilum 2 ml dan konsentrasi enzim
amylase 0,5 untuk uji iodium berubah warna menjadi coklat dan ada endapan
hitam sedangkan uji benedict menjadi ungu bening. Pada konsentrasi substrat
amilum 2 ml dan konsentrasi 1,0 ml untuk uji iodium berubah warna menjadi
ungu dan untuk uji benedict menjadi warna biru. Pada konsentrasi substrat
amilum 2 ml dan konsentrasi enzim 1,5 ml untuk uji iodium menjadi warna ungu
pekat dan uji benedict menjadi biru pekat. Hal ini berkaitan dengan teori menurut
Sirajuddin (1996) Pada konsentrasi substrat tertentu, bertambahnya konsentrasi
enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis. Dengan kata lain,
kecepatan reaksi enzimatis (V) berbanding lurus dengan konsentrasi enzim (E)
sampai batas tertentu, sehingga reaksi mengalami kesetimbangan. Pada saat
setimbang, peningkatan konsentrasi enzim sudah tidak berpengaruh.

Pada percobaan konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim dapat dilakukan

dengan cara menyiapkan 4 tabung reaksi yang bersih , kemudian isilah berturut-
turut dengan larutan amilum 1 ml , 2 ml , dan 6 ml kedalam tiap-tiap tabung
tambahkan enzim amilase 1 ml. Mencampurkan dengan baik, kemudian biarkan
selama 15 menit. Selanjutnya uji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict dan
mengamati dan catat perubahan warna terjadi. Pada konsentrasi substrat amilum
3 tetes dan konsentrasi enzim amilase 1 ml . Pada tabung 1 untuk uji iodium
menjadi ungu bening sedangkan uji benedict biru. Pada tabung 2 untuk uji iodium
menjadi ungu sedangkan uji benedict biru. Pada tabung 3 untuk uji iodium
menjadi ungu pekat sedangkan uji benedict menjadi biru. Pada tabung 4
menggunakan konsentrasi amilum 6 ml untuk uji iodium menjadi ungu bening
sedangkan uji benedict mejadi kuning kehijauan. Jadi bahwa konsentrasi substrat
yang meningkat akan mempercepat laju reaksi enzimatis hingga pada titik
maksimum, dimana enzim akan jenuh dengan substrat.
 BAB V

PENUTUP

1.1 Kesimpulan

Berdasarkan percobaan yang telah kami lakukan dapat disimpulkan bahwa

antara lain adalah sebagai berikut;

1. Suhu mempengaruhi aktivitas katalisis enzim. Diluar suhu optimum

aktivitas enzim menjadi tidak maksimal. Bila suhu terlalu rendah, enzim
menjadi tidak aktif, Sedangkan bila suhu terlalu tinggi, dimana benturan
yang terjadi semakin banyak maka struktur tiga dimensi dari enzim
tersebut akan terganggu sehingga enzim akan mengalami denaturasi, atau
dapat dikatakan enzim akan kehilangan sifat alamiahnya.
2. pH sangat mempengaruhi kecepatan reaksi enzim, jika pH sesuai untuk
enzim, enzim akan bekerja cepat. Tetapi, jika pH terlalu asam, basa atau
tidak sesuai untuk enzim, maka enzim dapat terdenaturasi dan kehilangan
kemampuannya untuk mengkatalisis reaksi.
3. Konsentrasi enzim yang meningkat, akan mempercepat laju reaksi. Hal ini
terjadi karena konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi
enzim. Hal ini terjadi hingga enzim memperoleh kesetimbangan. Jika
kesetimbangan telah terjadi, maka penambahan konsentrasi enzim tidak
akan berpengaruh lagi.
4. Konsentrasi substrat yang meningkat pada suhu dan konsentrasi enzim
yang sama, akan mempercepat laju reaksi. Hal ini terjadi hingga pada titik
maksimum, dimana enzim akan jenuh terhadap substrat.

1.2 Saran
Sebaiknya pada saat praktikum diharapkan kepada seluruh praktikan
untuk menjaga kondusifitas ruangan dan para co-ass untuk bisa
bekerjasama dalam menilai laporan kami karena apa yang kalian nilai
akan kami ingat dihari kelak seperti saya ini mempunyai target yang
besar ya diharapkan kerjasamanyalah semoga Allah Swt memberkati
apa yang kita lakukan. Terimakasih. Hidup Mahasiswa!!! 
 DAFTAR PUSTAKA

Choi. 1993. Biologi Edisi Kelima. Penerbit Erlangga. Jakarta

Rubianti. 1985. LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA II. Jayapura :

Universitas Cendrawasih

Salisbury, F.B. dan Ross, C.W, 1995. Fisiologi Tumbuhan Jilid 2. ITB Press,

Bandung

Campbell. 1990. Biologi Edisi Kelima. Penerbit Erlangga. Jakarta

Hafiz Soewoto. 1990. Biokimia Enzim. Jakarta : Widya Medika

Subowo. 1990. Biokimia Eksperimen Laboratorium.Jakarta: Widya

Medika

DSC Biokimia FKG UGM, 1993. Biokimia Enzim. Gadjah mada university Press.
Yogyakarta

Subagyo. 1992. Kimia Pangan. Badan Kerja Sama Perguruan Negeri

Indonesia Bagian Timur, Makassar

Anna. 1990. Biokimia Enzim. Jakarta : Widya Medika

Salisbury. 1995. Penuntun Pratikum Biokimia. UNHAS. Makassar.

 PERTANYAAN JAWABAN

PERTANYAAN

1. Jelaskan kegunaan uji iodium dan Benedict dalam percobaan ini.

2. Apakah suhu, dan pH mempengaruhi aktivitas enzim?Mengapa?

3. Pada suhu berapa diperoleh aktivitas enzim amilase paling optimal?Mengapa?

4. Pada pH berapa diperoleh aktivitas enzim amilase paling optimal?Mengapa?

5. Pada konsentrasi enzim berapa diperoleh aktivitas enzim amilase paling

optimal? Mengapa?

6. Pada konsentrasi substrat berapa diperoleh aktivitas enzim amilase paling

optimal?Mengapa?

7. Tulis 3 enzim lain yang dapat menghidrolisis karbohidrat, masing-masing

dengan sumbernya.

JAWABAN

1. Untuk mengetahui apakah larutan yang kita lakukan percoban mengalami

perubahan warna atau tidak.

2. Iya, karena suhu, dan pH mempengaruhi aktivitas enzim yang mendukung

percobaan pada uji aktivitas enzim, sehingga akan mengalami perubahan warna

pada larutan berpengaruh terhadap aktivitas enzim.

3. Suhu 80 derajad C, karena pada suhu panas diperoleh aktivitas enzim amilase

paling optimal, hal ini sesuai dengan kadar rendah tinggi suhu yang dilakukan.

4. Pada Ph ke-9 mengalami perubahan warna uji iodium berwarna hijau

kehitaman dan pada uji benedict warna biru muda. Hal ini merupakan pH yang
 paling optimal karena beruba menjadi warna yang optimal dibanding

sebelumnya.

5. Pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim yang paling optimal

adalah pada konsentrasi substrat amilum 2 ml dan konsentrasi enzim amilase

1,5 ml yang mengalami perubahan warna uji iodium ungu pekat dan uji

benedict berwarna biru pekat.

6. Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim paling optimal adalah

pada konsentrasi substrat amilum 6 ml dan konsentrasi enzim amilase 1 ml

yang mengalami perubahan warna uji iodium berwarna ungu bening dan uji

benedict berwarna kuning kehijauan.

7. Tiga (3) enzim lain yang dapat menghidrolisis karbohidrat antara lain; sukrosa,

pati resistan, dan asam lemak. Sumber: wekipedia.