Trypsinum
Trypsinum (a voce Graeca θρύψις 'terendi actio, fractio') est enzymum digestorium[1] in pancreate elaboratum atque in tenue intestinum effusum, ubi alimentorum proteinas in minores partes dissecat. Ne tamen ipsius pancreatis cellulae digerantur non enzymum efficiens emittunt, sed praecursorem non efficientem quod trypsinogenum appellatum est, et in intestino per enteropeptidasim in trypsinum mutatur. Hoc enzymum in hydrolasium classem ac simul peptidasium vel proteasium contribuitur, quia addita aquae molecula peptidicas ligationes frangit atque accuratius in proteases serino agentes[2] quoniam ut in multis aliis enzymis illud aminoacidum in catalysi magnas partes agit.
De structura moleculari
[recensere | fontem recensere]
Trypsinum e catena aminoacidorum constat quae se in globi formam replicant ita tamen ut cavum inter duas partes intersit ubi 'situs agens' collocatur, hoc est situs in quo peptidica substrata secantur. In hoc cavo tria aminoacida reactioni chemicae participant etiamsi in fine ad statum quo ante redeunt, quae sunt histidinum 57 (hoc est histidinum quinquagesimum septimum locum in catena occupans), acidum asparticum 102, serinum 195. Triadem catalyticam formant atque ligationibus hydrogenicis inter se iunguntur. Insuper glycinum 133 substratum in cavo stabilit.
Trypsinum chymotrypsinogenum in chymotrypsinum efficientem transformat. Trypsinogenum per aliud digestorium enzymum, enteropeptidasim, eadem patitur ut trypsinum efficiens fiat.
De physiologia
[recensere | fontem recensere]Trypsinogenum in acinorum pancreaticorum cellulis servatum digestione ineunte et instigante hormonte cholecystokinino in canalem pancreaticum emittitur.
Cavum trypsini, quia imo cavo acidum asparticum locatum est, potissimum aminoacida basica lysinum et argininum capit post quae vinculum peptidicum secat. Ita quamquam eius structura paene eadem est atque chymotrypsini[3] non eadem vincula frangitː chymotrypsinum enim post magna acidoamina hydrophoba (alaninum, tryptophanum, tyrosinum) catenam secat. Alia sunt enzyma quae post alia aminoacida secant. Optime agunt in basicis conditionibus (pH 7,5 - 8,5).
Non tantum enzyma digestoria sed etiam eorundem inhibitores creat pancreas qui in sanguinem mittuntur ac si trypsino in organismo quondam occurrant covalens vinculum cum situ agente enzymi ita valide stringunt ut duae moleculae separari non iam possint atque cito deleantur.
Notae
[recensere | fontem recensere]Fontes
[recensere | fontem recensere]- Elaine N. Marieb et Katja Koehn, Anatomie et physiologie humaines (undecima editio), Pearson, 2019ː 1035-1042.
- Charlotte Pratt et Kathleen Cornely, Essential Biochemistry, Wiley, 2018ː VI. In versione Francogallica, De Boeck, 2019 pp.154-82.
Plura legere si cupis
[recensere | fontem recensere]- Enrico Di Cera, "Serine proteases", IUBMB Life, 2009
- Evette S. Radisky, Justin M. Lee, Chia-Jung Karen Lu, Daniel E. Koshland, Jr, "Insights into the serine protease mechanism from atomic resolution structures of trypsin reaction intermediates", PNAS, 2006ː 6835-6840